MMP2
Зовнішній вигляд
MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882[5].
Послідовність амінокислот
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MEALMARGAL | TGPLRALCLL | GCLLSHAAAA | PSPIIKFPGD | VAPKTDKELA | ||||
VQYLNTFYGC | PKESCNLFVL | KDTLKKMQKF | FGLPQTGDLD | QNTIETMRKP | ||||
RCGNPDVANY | NFFPRKPKWD | KNQITYRIIG | YTPDLDPETV | DDAFARAFQV | ||||
WSDVTPLRFS | RIHDGEADIM | INFGRWEHGD | GYPFDGKDGL | LAHAFAPGTG | ||||
VGGDSHFDDD | ELWTLGEGQV | VRVKYGNADG | EYCKFPFLFN | GKEYNSCTDT | ||||
GRSDGFLWCS | TTYNFEKDGK | YGFCPHEALF | TMGGNAEGQP | CKFPFRFQGT | ||||
SYDSCTTEGR | TDGYRWCGTT | EDYDRDKKYG | FCPETAMSTV | GGNSEGAPCV | ||||
FPFTFLGNKY | ESCTSAGRSD | GKMWCATTAN | YDDDRKWGFC | PDQGYSLFLV | ||||
AAHEFGHAMG | LEHSQDPGAL | MAPIYTYTKN | FRLSQDDIKG | IQELYGASPD | ||||
IDLGTGPTPT | LGPVTPEICK | QDIVFDGIAQ | IRGEIFFFKD | RFIWRTVTPR | ||||
DKPMGPLLVA | TFWPELPEKI | DAVYEAPQEE | KAVFFAGNEY | WIYSASTLER | ||||
GYPKPLTSLG | LPPDVQRVDA | AFNWSKNKKT | YIFAGDKFWR | YNEVKKKMDP | ||||
GFPKLIADAW | NAIPDNLDAV | VDLQGGGHSY | FFKGAYYLKL | ENQSLKSVKF | ||||
GSIKSDWLGC |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.
- Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes. Genomics. 9: 429—434. PMID 1851724 DOI:10.1016/0888-7543(91)90408-7
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases. Eur. J. Biochem. 244: 653—657. PMID 9119036 DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
- Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity. Cell. 92: 391—400. PMID 9476898 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
- Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor. Circ. Res. 85: 906—911. PMID 10559137 DOI:10.1161/01.RES.85.10.906
- Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 DOI:10.1007/s004320100271
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з matrix metallopeptidase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7166 (англ.) . Архів оригіналу за 16 липня 2017. Процитовано 11 вересня 2017. [Архівовано 2017-07-16 у Wayback Machine.]
- ↑ UniProt, P08253 (англ.) . Архів оригіналу за 3 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |