Перейти до вмісту

MMP13

Очікує на перевірку
Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
MMP13
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP13, CLG3, MANDP1, MMP-13, Matrix metallopeptidase 13, MDST
Зовнішні ІД OMIM: 600108 MGI: 1340026 HomoloGene: 20548 GeneCards: MMP13
Пов'язані генетичні захворювання
spondyloepimetaphyseal dysplasia, Missouri type, metaphyseal chondrodysplasia, Spahr type[1]
Реагує на сполуку
apratastat, cts-1027[2]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002427
NM_008607
RefSeq (білок)
NP_002418
NP_032633
Локус (UCSC) Хр. 11: 102.94 – 102.96 Mb Хр. 9: 7.27 – 7.28 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MMP13 (англ. Matrix metallopeptidase 13) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 471 амінокислот, а молекулярна маса — 53 820[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MHPGVLAAFLFLSWTHCRALPLPSGGDEDDLSEEDLQFAERYLRSYYHPT
NLAGILKENAASSMTERLREMQSFFGLEVTGKLDDNTLDVMKKPRCGVPD
VGEYNVFPRTLKWSKMNLTYRIVNYTPDMTHSEVEKAFKKAFKVWSDVTP
LNFTRLHDGIADIMISFGIKEHGDFYPFDGPSGLLAHAFPPGPNYGGDAH
FDDDETWTSSSKGYNLFLVAAHEFGHSLGLDHSKDPGALMFPIYTYTGKS
HFMLPDDDVQGIQSLYGPGDEDPNPKHPKTPDKCDPSLSLDAITSLRGET
MIFKDRFFWRLHPQQVDAELFLTKSFWPELPNRIDAAYEHPSHDLIFIFR
GRKFWALNGYDILEGYPKKISELGLPKEVKKISAAVHFEDTGKTLLFSGN
QVWRYDDTNHIMDKDYPRLIEEDFPGIGDKVDAVYEKNGYIYFFNGPIQF
EYSIWSNRIVRVMPANSILWC

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

[ред. | ред. код]
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Knaeuper V., Lopez-Otin C., Smith B., Knight G., Murphy G. (1996). Biochemical characterization of human collagenase-3. J. Biol. Chem. 271: 1544—1550. PMID 8576151 DOI:10.1074/jbc.271.3.1544
  • Fosang A.J., Last K., Knaeuper V., Murphy G., Neame P.J. (1996). Degradation of cartilage aggrecan by collagenase-3 (MMP-13). FEBS Lett. 380: 17—20. PMID 8603731 DOI:10.1016/0014-5793(95)01539-6
  • Li D., Weber D.R., Deardorff M.A., Hakonarson H., Levine M.A. (2015). Exome sequencing reveals a nonsense mutation in MMP13 as a new cause of autosomal recessive metaphyseal anadysplasia. Eur. J. Hum. Genet. 23: 264—266. PMID 24781753 DOI:10.1038/ejhg.2014.76
  • Maskos K., Lang R., Tschesche H., Bode W. (2007). Flexibility and variability of TIMP binding: X-ray structure of the complex between collagenase-3/MMP-13 and TIMP-2. J. Mol. Biol. 366: 1222—1231. PMID 17196980 DOI:10.1016/j.jmb.2006.11.072
  • Stura E.A., Visse R., Cuniasse P., Dive V., Nagase H. (2013). Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain. FASEB J. 27: 4395—4405. PMID 23913860 DOI:10.1096/fj.13-233601

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]