LISTA DE EXERCÍCIOS - 01 - Rev.03

Introdução à Engenharia Bioquímica Professor. Kleber B.
Oliveira
Lista de Exercícios Assunto: Cinética de reações enzimáticas Período:
Aluno: Matricula:
LISTA DE EXERCÍCIOS
1) (UFSC/CTC/EQA) A reação p-nitrofenolfosfato → p-nitrofenol é catalisada pela enzima fosfatase. Para

determinadas condições verificou-se que esta reação obedece a cinética de Michaelis- Menten onde kM=8,6
mmoles/L e VM=2,5 mmol/L.min.
a) Calcule volume de um reator batelada que produza 100 moles/h de p-nitrofenol, com conversão 80%, a
partir de uma solução de p-nitrofenolfosfato 1 M, sabendo-se que o tempo entre uma batelada e outra é
de 2,5 horas (incluindo tempo morto, tM=30min), considerando uma jornada de trabalho de 8h/dia.
b) Qual seria o volume de reator de mistura para a mesma conversão acima, a fim de obter a mesma
produção de p-nitrofenol.
2) A reação citrato → oxalacetato + acetato é catalisada pela enzima citratase e exige a presença de magnésio.
Os seguintes dados foram obtidos em experimentos em que se investigou o efeito de íons Ca ++ como inibidor
dessa reação.
velocidade da reação (mmol/L.seg)
++ ++
[Mg ] (mmol/L) [Ca ]=0 [Ca++]=2,5 mmol/L [Ca++]=5 mmol/L
8,35 11,75 9,65 7,25
2,99 8,5 5,6 4,0
0,96 4,8 2,33 1,58
0,32 2,8 1,04 0,62
Determinar:
a) Os parâmetros Vmáx e KM, sem a presença do inibidor;

b) O tipo de inibição produzida por Ca ++, bem como os novos valores de KM e KI para cada concentração
de inibidor.
3) Uma enzima com um KM de 2,6.10-5M foi testada para uma concentração inicial de substrato de 0,3 M. A
velocidade observada foi 5,9.10-5moles/(L.min). Se a concentração inicial de substrato fosse 2,0.10 -5M, qual
seria o tempo necessário para a concentração de produto atingir 1,1.10 -5M, considerando que em ambos os
casos o processo atingiu a mesma conversão.
4) Uma enzima foi testada a uma concentração inicial de substrato de 2x10 -5M. Em 6 minutos, metade do
substrato foi utilizado. A constante KM para o substrato é 5x10-3M. Calcule a concentração de produto formado
em 15 min, seguindo a cinética de Michaelis-Menten.
5) Os seguintes dados foram obtidos da oxidação enzimática do fenol por fenol oxidase a diferentes
concentrações de fenol.
CS(mg/L) 10 20 30 50 60 80 90 110 130 140 150

v(mg/L.h) 4 7,5 10 12,5 13,7 15 15 12,5 9,5 7,5 5,7
Determine a velocidade de oxidação para CS = 70 mg/L, bem como os parâmetros KM e Vmáx.
6) Recentemente foi descoberto que a substância esfingosina-1-fosfato (SSP) (C18H38NO5P) é importante

para a sobrevivência de células humanas. A síntese de SSP a partir de Esfingosina (C18H37NO2) e ATP é
catalisada pela enzima esfingosina-cinase. O conhecimento da cinética desta reação pode ser importante
para o desenvolvimento de drogas para o tratamento do câncer. A velocidade da reação da esfingisina-cinase
foi medida na presença e na ausência do inibidor threo-esfingosina, um estereoisômero da esfingosina, [I]=10-
2
mmol/L. Os resultados são mostrados a seguir.
[Esfingosina] (M) v (mg/L.min), sem inibidor v (mg/L.min), com inibidor

2,5 32,3 8,5
3,5 40 11,5
5 50,8 14,6
1
10 72 25,4
20 87,7 43,9
50 115,4 70,8
a) Quais são os valores de KM e Vmax na ausência do inibidor?

b) Quais são os valores de KM e Vmax na presença do inibidor?
c) Que tipo de inibidor é a threo-esfingosina? Justifique.
7) Considerando a mesma reação enzimática do problema anterior, a velocidade de reação para uma
concentração inicial de substrato de [S]0 =10-2 M e de enzima de 0,01 mg/mL, é igual a 20 mmoles/(L.min).
Sabendo-se que o valor de KM é 10-5 M, calcule:
a) A quantidade de produto formado após 5 min de reação;

b) A velocidade inicial de reação, usando a mesma concentração de enzima e uma concentração de
substrato de [S] = 10-5 M;
c) A velocidade inicial de reação, dobrando-se a concentração de enzima, para a concentração de substrato
de [S] = 10-2 M.
8) Lisina acetiltransferase 8 (KAT8) é uma enzima de bi-substrato que se liga dois substratos; acetil coenzima
A (Ac-CoA) e histona H4. Esta classe de enzimas tem sido associada com a patologia de várias doenças,
incluindo câncer, doenças inflamatórias e neurológicas. Dessa forma, estudos têm sido realizados no intuito
de identificar inibidores biológicos para esta enzima. Dekker et al. (2015) no artigo “Enzyme kinetics and
inhibition of histone acetyltransferase KAT8”, estudaram a cinética enzimática e inibição de KAT8 na presença
de ácido anarcádico (AA). A partir dos dados obtidos experimentalmente, utilizando os modelos de Michaellis-
Menten, determine:
a) Os parâmetros cinéticos Km e Vmáx para ambos os substratos;
b) O tipo de inibição para o substrato Ac-CoA, bem como os novos valores de Km, Vmáx na presença do
inibidor, para um KI=37,3 e KI’
resultados apresentados.
[Histona H4][M] v[M/min]

12,5 3,0 [AA]=0M [AA]=80M [AA]=160M
25 5,15 [Ac-CoA] [M] v[M/min] v[M/min] v[M/min]
50 7,82 2,5 7,42 6,45 5,50
100 12,0 5,0 9,92 8,32 6,90
200 15,55 10,0 11,81 9,42 7,38
400 17,0 20,0 12,57 10,40 8,32
9) Apesar de sua alta especificidade, as enzimas podem sofrer ação de agentes que reduzem sua capacidade
de catalisar reações. Apresente as principais formas de inibição, explique como cada uma atua sobre a
enzima e compare-as em um gráfico apresentando suas peculiaridades.
10) Os dados do gráfico abaixo foram obtidos experimentalmente e não se sabe a cinética da reação. Sabe-
se que é um mecanismo complexo. Propõe-se o seguinte esquema de reações na transformação de um
substrato S na presença de uma enzima E, formando o produto P.

k1
S  E   ES * (1)
k2
ES *  H 2O 
k3
P E (2)

ES *  S  SES *

k4
(3)
k5
Deduza a expressão da taxa em relação ao substrato S e determine as constantes. Caso possível, faça as
simplificações necessárias. Calcule as constantes utilizando os dados da Tabela abaixo.
Vmax/(-rs) 2,350 1,960 1,550 1,220 1,110 1,07

S(mmol/L) 0,045 0,060 0,077 0,117 0,235 0,494

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1) (UFSC/CTC/EQA) A reação p-nitrofenolfosfato → p-nitrofenol é catalisada pela enzima fosfatase. Para

a) Os parâmetros Vmáx e KM, sem a presença do inibidor;

CS(mg/L) 10 20 30 50 60 80 90 110 130 140 150

Determine a velocidade de oxidação para CS = 70 mg/L, bem como os parâmetros KM e Vmáx.

6) Recentemente foi descoberto que a substância esfingosina-1-fosfato (SSP) (C18H38NO5P) é importante

[Esfingosina] (M) v (mg/L.min), sem inibidor v (mg/L.min), com inibidor

a) Quais são os valores de KM e Vmax na ausência do inibidor?

a) A quantidade de produto formado após 5 min de reação;

[Histona H4][M] v[M/min]

Vmax/(-rs) 2,350 1,960 1,550 1,220 1,110 1,07

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