Escuela de Enfermería.

FCEQyN - UNAM

Unidad IV
Aminoácidos y Proteínas
PROF. Mgter Bqca Alicia Renée Duarte
JTP. Bqca. Raquel María Fretes.

2017

Aminoácidos. Composición química. Clasificación. Principales aminoácidos. Indispensables y no

indispensables. Propiedades generales. Distribución. Cargas eléctricas de los aminoácidos. Proteínas:
unión peptídicos. Constitución de la molécula proteica. Desnaturalización. Clasificación. Proteínas
simples y conjugadas. Ejemplos. Proteínas del plasma sanguíneo. Albumina y Globulinas. Funciones y
Estructura
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AMINOACIDOS

La bioquímica moderna considera a un organismo viviente como un conjunto de moléculas orgánicas que
interactúan unas con otras y con su medio ambiente en una forma única y especial.
Ya se ha visto anteriormente que todos los compuestos que se encuentran en los seres vivos se componen
principalmente de carbono, hidrógeno, nitrógeno y algo de azufre. En general estas son grandes
moléculas y alcanzar pesos moleculares muy elevados. Sin embargo se verá que en muchos casos estas
macromoléculas están formadas por un número relativamente pequeño de diferentes moléculas más
sencillas.

Tal es el caso de los aminoácidos que son las unidades formadoras de las proteínas, que son macroléculas
que sirven como componentes estructurales, biocatalizadores, reguladoras de la función celular, fuentes
de energía, reservorio de la información genética, etc.

DEFINICIÓN Y COMPOSICIÓN QUÍMICA

Los aminoácidos son moléculas orgánicas difuncionales, o sea que en su molécula contiene por lo menos
dos grupos funcionales diferentes. Estos grupos se encuentran unidos al mismo carbono, llamado alfa, de
la molécula. Estos grupos son:

Amino - NH2
Carboxilo - COOH

La estructura de los aminoácidos se puede generalizar de la siguiente manera:

Donde R es el resto carbonado y es la parte que varía de a otro aminoácido, pudiendo ser lineal o cíclico.
Clasificación
Aunque en la naturaleza se conozcan aproximadamente unos 300 aminoácidos diferentes, todas las
proteínas de origen animal, microbiano o vegetal, están formadas por los mismos 20 aminoácidos.
Algunas proteínas, sin embargo, contienen derivados de aminoácidos que son generados luego de la
incorporación de los mismos a la cadena. No existe un sistema único de clasificación de aminoácidos. Para
clasificarlos se utilizan diferentes criterios, como ser, polaridad de la molécula, proporción de grupos
ácidos o básicos que contengan, si pueden o no ser producidos en el organismo.

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Clasificación:
1- De acuerdo a la polaridad: se refiere a la distribución de cargas eléctricas en la molécula o en
base a la polaridad de sus grupos R. Encontramos así:

• Aminoácidos polares: Son aquellos en los que existe una diferencia de carga en diferentes zonas de
la molécula. Ellos son: alanina, fenilalanina, triptófano, leucina, isoleucina, metionina, prolina y
valina.
• Aminoácidos no polares: No existe una significativa de carga entre una zona y otra de la molécula.
Son aminoácidos no polares : ácido aspártico , ácido glutámico , arginina , asparagina , cisteína ,
glicina , glutamina , histidina , lisina , serina , tirosina , treonina .

2 - De acuerdo a la proporción relativa de grupos: los aminoácidos pueden ácidos, básicos o neutros
dependiendo de la concentración relativa de grupos ácidos o básicos libres.
• Ácidos: contienen más de un grupo carboxilo. Son ellos ac. apartico, ac. glutámico, asparagina,
glutamina.
• Básicos: arginina, lisina, histidina.

3- De acuerdo a su producción endógena: La mayoría de los aminoácidos pueden ser sintetizados por
el cuerpo humano pero existe un número de ellos que no, a éstos últimos se los denomina aminoácidos
esenciales y deben ser incorporados con la dieta. Son aminoácidos esenciales : valina , isoleucina ,
treonina , metionina , fenilalanina , triptófano , arginina , lisina , histidina . El resto de los aminoácidos son
no esenciales.

FUNCIONES

Presentan distintas funciones de gran importancia fisiológica como las que mencionamos a continuación;
• son la materia prima con la que se elaboran las proteínas.
• algunos aminoácidos son hormonas: tiroxina, otros cumplen otras importantes funciones como la
taurina, L -dopa, ornitina.
• son intermediarios para la síntesis de otros compuestos químicos importantes
• algunos como la alanina pueden transformarse en glucosa por un proceso llamado
gluconeogénesis.
• intervienen en la transmisión del impulso nervioso.

METABOLISMO

El aparato digestivo de los bebes absorben pequeñas cantidades de proteínas. La mayor parte de las
proteínas ingeridas son digeridas y se absorben los Aminoácidos que la componen.
A su vez las proteínas de nuestro organismo son continuamente hidrolizadas y re sintetizadas. La
velocidad de recambio de las proteínas endógenas es de 80 a 100 gr por día
Los aminoácidos obtenidos por degradación de las proteínas endógenas, junto a los obtenidos a partir de
las ingeridas son iguales no se diferencian entre sí de ninguna manera, y en conjunto forman lo que se
denomina “fondo común de aminoácidos “, que provee las necesidades del organismo.
En el riñón la mayor parte de los aminoácidos que son filtrados son reabsorbidos, pero continuamente
perdemos proteínas (caída de cabello, descamación de la piel etc. ) , siendo estas pérdidas
rápidamente reparadas a partir del fondo común de aminoácidos .

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PROTEINAS

Las proteínas son sustancias del más alto rango biológico .Cuantitativa y funcionalmente son los
componentes orgánicos más importantes del protoplasma celular.
No hay función en los seres vivos que no dependan de la presencia y / o actividad de este tipo de
compuesto. Todas las enzimas, sustancias que catalizan las reacciones químicas que se producen en los
seres vivos; muchas de las hormonas, productos que ejercen acciones de regulación e integración
metabólicas y gran número de otras sustancias responsables de funciones específicas, como la
hemoglobina, los anticuerpos, el fibrinógeno, etc., son proteínas.
Las proteínas son grandes moléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN

Las proteínas son macromoléculas que contienen en su molécula carbono, oxígeno, hidrógeno, y a veces
azufre.
Para clasificar a las proteínas se utilizan diferentes criterios, de acuerdo a esto las estudiaremos de la
siguiente manera
1- Clasificación por su forma :
• Proteínas globulares: son aquellas en las que las cadenas de aminoácidos se pliegan para formar un
conjunto compacto que semeja un esferoide.
• Proteínas fibrilares o fibrosas: en ellas las cadenas de aminoácidos se ordenan paralelamente a lo
largo de un eje, formando así fibras o láminas extendidas. Son insolubles en agua y participan en
las estructuras de sostén como las fibras del tejido conectivo.

2 - Clasificación por su composición:

• Proteínas simples: son aquellas proteínas que sometidas a hidrólisis dan solamente aminoácidos.
Son ejemplo de este tipo de proteínas las albúminas y globulinas.
• Proteínas conjugadas: Al someter a hidrólisis a este tipo de proteínas vamos a encontrar que están
formadas por dos fracciones una de origen proteico y otra no proteica. La fracción proteica se
denomina apoproteina y el no proteico grupo prostético.

O sea que:

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Proteína conjugada apoproteína + grupo prostético

Son proteínas de este tipo la hemoglobina, la Mioglobina, y otras de gran importancia.

Estructura molecular de las proteínas

• Estructura primaria: está relacionada con la composición global de los aminoácidos. Se refiere a la
secuencia de aminoácidos o el orden que guardan las unidades que forman la molécula.
• Estructura secundaria: se refiere a la disposición espacial de las cadenas de aminoácidos.
• Estructura terciaria: se refiere a la forma tridimensional que adquiere la molécula proteica.
• Estructura cuaternaria: se observa cuando una proteína posee más de una cadena y se refiere a la
disposición espacial que adquieren y a los tipos de enlace que se forman o se establecen entre
ellas.

DESNATURALIZACIÓN

El cumplimiento de la función por parte de las proteínas depende del mantenimiento de una
conformación adecuada, la cual, a su vez, exige que sus estructuras no sufran alteraciones.
La desorganización en la estructura molecular lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales
de la proteína. A este proceso se lo llama desnaturalización. Este es un proceso irreversible. Un ejemplo de
desnaturalización es lo que ocurre con la clara de huevo cuando se la expone al calor, se endurece y no
puede volver a su estado original.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Mantenimiento de la volemia
• Función amortiguadora
• Defensa del organismo ( los anticuerpos son proteínas )
• Transporte de sustancias insolubles en la sangre
• Función plástica ( tejido de sostén , el colágeno es una proteína )
• Acción catalítica ( las enzimas son proteínas )

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

El plasma contiene una mezcla de proteínas muy complejas. La concentración total de proteínas
plasmáticas en el suero humano varía entre 6 y 8 gr /100 ml y constituyen aproximadamente la mayor
parte de los sólidos del plasma.
Encontramos en el plasma tanto proteínas simples como conjugadas como por ejemplo glicoproteínas,
lipoproteínas, etc.
Los métodos de separación han permitido separar dos fracciones principales de proteínas: albúmina y
globulinas. Entre las globulinas existe además una fracción que posee menor solubilidad que otras, es el
fibrinógeno.
El método utilizado comúnmente para estudiarlas es el fraccionamiento electroforético.
Por este método se obtienen 5 bandas que son: albúmina, alfa 2, beta y gamma globulinas. El hecho de
obtener 5 bandas no debe tomarse como índice de que solo existen 5 proteínas diferentes en el suero.
Cada una de estas fracciones es en realidad una mezcla de distintas proteínas que se mueven juntas
porque poseen la misma carga neta.
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Este estudio de las proteínas plasmáticas se denomina proteinograma electroforético .

Este estudio se realiza para detectar variaciones que pueden presentarse en diferentes patologías , como
por ejemplo :
• Estado nutricional
• Enfermedades hepáticas
• Enfermedades renales
• Alteraciones del metabolismo

SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

El hígado es el órgano exclusivo de producción de albúmina, fibrinógeno , protrombina y de la mayor

parte de las globulinas alfa y beta . Se estima que en un hombre adulto , el hígado puede sintetizar unos
20 gr de proteínas por día .
Las gamma globulinas se sintetizan en las células plasmáticas y tejido linfoideo .
El proceso de síntesis es muy activo pues la proteínas del plasma se degradan y reemplazan con gran
rapidez .
Como el hígado es la fuente principal de las proteínas del plasma, todo trastorno serio de la función
hepática se traduce en alteraciones de composición proteínica del plasma.
Variaciones de las distintas fracciones observadas en algunas patologías

Fracción disminuida aumentada

Albúmina desnutrición deshidratación
Sind. De hemoconcentración
Mala absorción shock
Globulinas desnutrición cirrosis hepática
en. Congénitas hepatitis
Fibrinógeno en. Hepáticas en. Infecciosas
coagulación intra - enf. Renales
vascular

Bibliografía

• Blanco Antonio. (2010). Química biológica

• Babor Aznarez. Química General Moderna. Ed. Marín.
• Rakoff, Rose. “Química Orgánica Fundamental”
• Fuente:http://www.ejemplos.co/20ejemplos de enzimas-digestivas/#ixzz4is0XT7EZ

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