UNIVERSIDAD SEÑOR DE SIPÁN

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL DE ENFERMERÍA

BIOLOGÍA GENERAL

TEMA 05:
PROTEÍNAS Y ENZIMAS
Subtemas
Definición, estructura, clasificación y funciones de las proteínas.

Definición, estructura, clasificación y funciones de las enzimas.

Blgo. MSc. Juan Miguel Velásquez Caro

Lectura 06

LÍPIDOS
1. Definición.

El termino proteína, derivado del griego proteios que significa de primer orden o de
primera linea, fue empleado por primera vez por el químico holandés Gerard Johannes
Mulder (1802-1880) al reconocer la importancia biológica de este compuesto. Las
proteínas desempeñan muchas funciones en la materia viva, entre las que destacan su
función estructural como componente de la mayor parte de la célula y su función
biocatalizadora como enzima, es decir, como reguladora de las diversas reacciones
químicas del metabolismo celular; el papel de las enzimas es tan importante que
prácticamente sería imposible la realización de ciertas reacciones sin la participación de
ellas.

Una proteína es una macromolécula formada por polipéptidos, cada polipéptido es un

polímero formado por una cadena de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Por
tanto, los aminoácidos son las subunidades que constituyen a las proteínas. Un
aminoácido está formado por el grupo amino _NH y un grupo carboxilo _COOH. El enlace
peptídico tiene lugar cuando se desprende un _OH del grupo carboxilo del primer
aminoácido y un H del grupo amino del siguiente, liberándose una molécula de agua.

Aminoácidos esenciales. En la composición de las proteínas participan 20 aminoácidos

naturales, estos abundan especialmente en los alimentos de origen animal como el huevo,
la carne, el pescado, la leche y sus derivados. También son fuente de algunos aminoácidos
la soya, el maíz, el frijol y el arroz. Aunque los alimentos no contengan los 20 aminoácidos,
el organismo puede transformar un aminoácido en otro; sin embargo, no puede sintetizar
los llamados aminoácidos esenciales, por lo cual es necesario recibirlos a través de la
alimentación. Para los seres humanos adultos hay ocho aminoácidos esenciales: lisina,
treonina, leucina, valina, isoleucina, metionina, triptófano y fenilalanina.
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2. Niveles de organización de las proteínas

Por su configuración especial, las proteínas presentan cuatro niveles estructurales: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria. Es la forma lineal de los aminoácidos dentro de la proteína, una secuencia
ordenada de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La insulina es una proteína formada por
dos polipéptidos, cada uno de estructura primaria. Sin embargo, muy pocas proteínas se
encuentran en la forma de su estructura primaria.
Estructura secundaria. Se forma de las disposiciones espaciales que adoptan partes de una cadena
polipeptídica. Esta estructura puede ser: De hélice alfa (α), en forma de escalera de caracol, de un
resorte estirado o una hélice (descubierta por Linus Pauling y colaboradores en 1951). Esta
configuración la adquiere la cadena polipeptÍdica cuando se enrolla en forma de espiral,
determinada por los puentes de hidrogeno que la estabilizan.
Cada puente de hidrogeno se forma entre el oxígeno del grupo carboxilo CO de un aminoácido y el
hidrogeno del grupo amino NH de otro. La hélice alfa es un importante elemento estructural de
algunas proteínas fibrosas, como las componentes de uñas, lana y pelo.
De tipo beta (β), cuando la cadena polipeptídica adquiere la configuración de una lámina plegada.
También se mantiene por puentes de hidrogeno entre las partes de una cadena que se ha
enrollado sobre si misma o entre cadenas diferentes. Tienen esta configuración la fibroÍna de la
seda y la parte central de muchas proteínas globulares.
Estructura terciaria. La adoptan algunas proteínas, es una conformación compleja, generalmente
globular, que adquieren distintos tramos de la estructura secundaria de un polipéptido al
replegarse sobre sí misma. Esta estructura se mantiene por puentes de hidrogeno y enlaces
disulfuro. Son proteínas globulares las enzimas y los anticuerpos (proteína que reconoce antígenos
específicos en la defensa contra enfermedades).
Algunas combinaciones de hélice alfa y láminas beta se compactan formando unidades funcionales
estables llamadas dominios proteicos. El dominio es una región de la cadena polipeptídica que al
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plegarse sobre si misma constituye la unidad compacta en la que se subdivide la estructura

terciaria.
Las proteínas globulares muy grandes suelen presentar varios dominios interconectados a través
de fragmentos polipeptídicos de longitud variable. En ocasiones los diferentes dominios de una
proteína realizan funciones distintas.
Estructura cuaternaria. El nivel cuaternario se presenta cuando dos o más cadenas polipeptídicas
interactúan formando una proteína gigantesca, como la hemoglobina encargada de transportar el
oxígeno de la sangre, constituida por cuatro polipéptidos.

Desnaturalización de las proteínas

La configuración tridimensional especifica que adoptan las proteínas es de gran importancia para
su funcionamiento. Agentes físicos y químicos, como el calor, el pH y otros, pueden originar que la
cadena pierda su patrón característico de plegamiento al romperse los enlaces de hidrogeno que
estabilizan su estructura tridimensional, lo cual la deformaría y haría perder su actividad biológica,
a estos cambios se les llama desnaturalización de las proteínas.

3. Clasificación
Las proteínas se dividen en dos grandes grupos:
Holoproteínas o proteínas simples, compuestas únicamente por aminoácidos.
Heteroproteínas o proteínas conjugadas, que además de aminoácidos contienen otra molécula no
proteica llamada grupo prostético.

Holoproteínas o proteínas simples como las siguientes:

a) Con estructura fibrosa
El colágeno, componente de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
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La elastina, que se encuentra en tendones y arterias.

Las queratinas, componentes de uñas, pelo, lana y plumas.
Las fibroínas, que forman los hilos de los gusanos de seda.

b) Con estructura globular

Gluteínas, presentes en granos de cereales como trigo, cebada y arroz.
Albuminas, se encuentran en la clara del huevo, en la leche y en el plasma sanguíneo.
Globulinas, algunas constituyen anticuerpos, otras forman parte del huevo y la leche.
Histonas, se encuentran relacionadas con el ADN al ser componentes de la cromatina.

Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Son aquellas que además de aminoácidos contienen otros componentes llamados grupos
prostéticos. Son ejemplos de proteínas conjugadas:
Las cromoproteínas, cuya característica principal es la de poseer color. Las más conocidas son las
hemoglobinas, cuyas subunidades poseen el grupo prostético hemo que contiene átomos de
hierro y que se encuentra unido a la globina, parte proteínica de la molécula.
Las glucoproteínas son proteínas que contienen carbohidratos, como las que se encuentran en el
plasma sanguíneo, en las enzimas y hormonas y en las membranas plasmáticas.
Las lipoproteínas, que contienen lípidos. Estas proteínas conjugadas también forman parte del
plasma sanguíneo y de las membranas celulares.
Las nucleoproteínas, las cuales contienen ácidos nucleicos, presentes en cromosomas y ribosomas.
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4. Funciones

Como se manifesto al principio del tema, prácticamente no hay proceso biológico en el que no
participe alguna proteína. Su acción en cada proceso es específica, de acuerdo con la estructura
que le proporciona la secuencia de sus aminoácidos.
Las principales funciones de las proteínas son:

Función estructural y soporte mecánico. En las células: las glucoproteínas de la membrana

plasmática, la tubulina componente de los microtúbulos que estructuran el armazón del
citoesqueleto, los cilios y flagelos. En los tejidos: el colágeno, la queratina y la elastina. El colágeno
es el principal componente del tejido conectivo como los tendones y ligamentos, del tejido
cartilaginoso, como las orejas, y del tejido óseo. La elastina, como su nombre indica, le da
elasticidad al tejido conectivo; la queratina se encuentra en el cabello, en la capa externa de la
piel, en unas, en plumas.

Acción enzimática. Las enzimas son proteínas catalizadoras, es decir, aceleran las reacciones
químicas en las células al disminuir la energía de activación necesaria para la reacción.

Función de transporte. Algunas proteínas se unen a determinadas moléculas o iones para

transferirlos de un lugar a otro. Por ejemplo, la proteína transportadora de la membrana
plasmática se une a la molécula o ion especifico que se va a transportar, para después presentar
cambios conformacionales (de forma) que facilitan el paso de la molécula o ion a través de la
membrana. Otras proteínas transportadoras son la hemoglobina, que transporta el oxígeno de la
sangre y las lipoproteínas que transportan lípidos.

Función de movimiento y contracción. La actina y la miosina son proteínas que participan en la

contracción de las fibras musculares. La tubulina que forma los microtúbulos participa en la
movilidad intracelular.

Regulación hormonal. Son ejemplos de este tipo de proteínas la insulina, la paratiroidea y la

somatotropina (hormona del crecimiento), que son producidas por las glándulas endocrinas y
después transportadas por la sangre a los tejidos donde regulan sus funciones.

Función de defensa. Los anticuerpos o inmunoglobinas son proteínas que detienen el proceso
infeccioso a través de los siguientes mecanismos: neutralizan a los microorganismos y sus toxinas,
participan en la destrucción de las bacterias o propician que los macrófagos fagociten a las
bacterias.

Vázquez, Conde, Rosalino. Biología 1, Grupo Editorial Patria, ProQuest Ebook Central, 2016.
http://ebookcentral.proquest.com/lib/bibsipansp/detail.action?docID=4849813.
Created from bibsipansp on 2020-04-04 15:26:34.
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ENZIMAS

1. Definición.

Las enzimas son catalizadores proteínicos que incrementan la velocidad de una reacción y
que no se consumen durante ésta.
2. Características.
A diferencia de los catalizadores químicos, las enzimas actúan en condiciones muy suaves,
a temperaturas menores de 70 °C, pH aproximado de 7 y presión de una atmósfera. Sin
embargo, el incremento que ejercen sobre la velocidad de la reacción es enorme, y va de
106 a 1012 veces con respecto a la rapidez en ausencia del catalizador.
Otra propiedad importante de las enzimas es su alto grado de especificidad; sólo catalizan
la reacción en que participa un sustrato o un grupo de sustratos con ciertas características
químicas y geométricas comunes. Debido a que la enzima es cientos de veces más grande
y compleja que el sustrato, en muchas enzimas existen sitios en la superficie de la proteína
cuya finalidad es regular la actividad enzimática.

3. Estructura.

Especificidad, sitio activo y grupos catalíticos

Las enzimas se unen a los sustratos por medio de interacciones hidrofóbicas y
electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals. Los aminoácidos de la
enzima que participan en la interacción con el sustrato están alejados unos de otros en la
secuencia lineal de aminoácidos de la proteína; pero como resultado del plegamiento de
ésta, se agrupan para formar el sitio activo de la enzima, un arreglo geométrico de
aminoácidos complementario a los grupos químicos del sustrato. Algunos de estos
aminoácidos sólo participan en la unión del sustrato y definen una región del sitio activo
llamada sitio de fijación o de unión del sustrato. Otros aminoácidos del sitio activo, los
catalíticos, se encargan de manera directa de la transformación del sustrato en producto y
forman el sitio catalítico. En condiciones normales, el número de aminoácidos que
intervienen en la unión del sustrato es mayor que el de los aminoácidos catalíticos. En
cuanto a su localización, el sitio activo de la enzima, debido al plegamiento mismo de la
proteína, suele encontrarse en los surcos o huecos que se forman en la superficie de la
enzima. En caso de que la proteína sea oligoméricas es decir, que esté formada por dos o
más polipéptidos, el sitio activo también puede construirse con aminoácidos que
pertenecen a diferentes subunidades. Debido a la distribución asimétrica de los
aminoácidos en el sitio activo, las enzimas son estereoespecíficas y pueden distinguir entre
moléculas quirales o proquirales. Como se muestra en la figura 10-1, sólo se necesitan tres
puntos de contacto entre la enzima y el sustrato para que ocurra la discriminación entre
dos moléculas muy parecidas. Se puede ver la complementariedad exacta entre los grupos
funcionales de la enzima –indicados por oquedades en forma de cilindro, cubo y cono– con
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los grupos químicos del sustrato (–H1, metilo [–CH3] e hidroxilo [–OH]), y resulta evidente
que es infructuoso cualquier intento de aparear los grupos funcionales de la enzima con el
hidrógeno H2, el metilo y el hidroxilo del sustrato (figura 10-1). Además de la
estereoespecificidad, las enzimas reconocen de manera muy selectiva la identidad de los
grupos químicos del sustrato, lo cual da por resultado la interacción de la enzima con un
número muy reducido de sustratos con propiedades estructurales similares. Por ejemplo,
la alcohol deshidrogenasa de las levaduras cataliza la oxidación de etanol, isopropanol y
metanol a sus respectivos aldehídos y es muy específica para su coenzima, el NAD+,
debido a que no se une al NADP+, el cual sólo difiere por la presencia del grupo fosfato en
el carbono 2’ de la ribosa. Resulta conveniente apreciar las ventajas de la especificidad
enzimática en el sitio donde las enzimas ejercen su acción, el interior de la célula. Cientos
de enzimas y miles de sustratos coexisten en el reducido espacio de una célula. Dada la
gran especificidad de cada enzima por su sustrato, no ocurren cambios químicos
inespecíficos por acción de una enzima sobre moléculas diferentes a su sustrato. Lo
anterior contribuye a mantener el orden dentro de la célula y permite la regulación de su
metabolismo, a pesar de la alta concentración de moléculas presentes y de su intenso
tráfico.

4. Activación catalítica

Complejo enzima-sustrato
La unión del sustrato a la enzima puede explicarse por medio de dos mecanismos. En
1890, Emil Fischer planteó el modelo de llave y cerradura, el cual considera que el sitio
activo de la enzima está preformado, de tal manera que los residuos mantienen una
posición fija y complementaria a los grupos del sustrato (figura 10-2). En esta
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complementariedad se basa la especificidad de la interacción del sustrato con la enzima.

La lisozima, enzima que está presente en las lágrimas y que es capaz de hidrolizar uno de
los polisacáridos presentes en las paredes bacterianas, es uno de los pocos casos que se
adaptan a este modelo. En contraste con este mecanismo rígido, el modelo del ajuste
inducido, propuesto por D. E. Koshland Jr. (1958), propone que al interactuar el sustrato
con la enzima se inducen cambios conformacionales en ésta, que dan lugar a la formación
del sitio activo (figura 10-3). Se ha dicho que la enzima semeja un guante vacío, y la
presencia del sustrato equivale a introducir la mano en el guante, con lo que se le da
forma precisa al sitio activo. El modelo del ajuste inducido es el que se observa a menudo
en la naturaleza.

5. Cofactores y coenzimas

Como se mencionó, las enzimas catalizan una gran variedad de reacciones químicas. Un
análisis más detallado de cada una de estas reacciones muestra que para algunas de ellas,
como las de hidrólisis, son suficientes los grupos de los aminoácidos de la enzima para que
la catálisis se realice. Sin embargo, para una gran mayoría de las reacciones, incluidas las
de oxidorreducción, transaminación o carboxilación, la enzima requiere la presencia de un
cofactor. En ausencia de éste, la enzima no cataliza la reacción. El cofactor puede ser un
ion metálico como Fe2+, Zn2+, Mo2+, o una molécula orgánica con características no
proteínicas, que por lo general se sintetiza a partir de las vitaminas y que recibe el nombre
de coenzima (cuadro 10-2). Cuando la coenzima funciona como un sustrato que se une de
manera transitoria al sitio activo de la enzima, liberándose al medio durante cada ciclo
catalítico, se le llama cosustrato. Éste es el caso de las deshidrogenasas que trabajan con
el NAD+. Cuando el cofactor se une con fuerza a la enzima, ya sea por medio de enlaces
covalentes o interacciones no covalentes, se le da el nombre de grupo prostético. Por
ejemplo, en la succinato deshidrogenasa (que cataliza la oxidación del succinato a
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fumarato) el FAD, que participa en esta reacción de oxidorreducción, se encuentra unido

de modo covalente a la proteína. El cuadro 10-2 muestra algunas de las coenzimas y el
tipo de reacciones en que participan. Para aquellas enzimas que requieren un cofactor, se
puede plantear la siguiente reacción:

Apoenzima (inactiva) + cofactor holoenzima (activa)

en donde la holoenzima corresponde al complejo de la proteína con el cofactor, y la

apoenzima se refiere a la proteína libre, sin el cofactor unido. La holoenzima es la forma
activa de la enzima, mientras que la apoenzima carece de actividad.

6. Clasificación

Nomenclatura de las enzimas

El sistema de nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica (UIB) clasifica las
enzimas con base en la reacción química que catalizan (cuadro 10-1). Así, existen seis
clases principales:
1. Oxidorreductasas. Son aquellas enzimas que catalizan la transferencia de electrones o
átomos de hidrógeno entre diferentes sustratos. En esta categoría entran las
deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, peroxidasas, hidroxilasas y oxigenasas.
2. Transferasas. Catalizan la transferencia de otros grupos, diferentes del hidrógeno, que
contienen carbono, nitrógeno, fosfato o azufre, de un sustrato a otro. Algunos ejemplos
de transferasas son las aciltransferasas, fosfotransferasas, glucotransferasas,
fosforribosiltransferasas, pirofosfotransferasas y metiltransferasas.
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3. Hidrolasas. Catalizan la rotura de un enlace por medio de la introducción de una

molécula de agua. En esta clase de enzimas se encuentran las esterasas, amidasas,
peptidasas, fosfatasas y glucosidasas.
4. Liasas. Enzimas que catalizan la rotura de enlaces entre carbono y carbono, carbono y
oxígeno, carbono y nitrógeno, así como carbono y azufre por medio de otro mecanismo
que no sea hidrólisis u oxidorreducción. En este proceso se forman dobles enlaces. Por
ejemplo, las aldolasas y desaminasas.
5. Isomerasas. Enzimas que catalizan las interconversiones entre isómeros por medio de
un rearreglo intramolecular. En esta categoría entran las isomerasas, racemasas,
epimerasas y mutasas.
6. Ligasas. Enzimas que utilizan la energía de la hidrólisis de ATP, pirofosfato u otro
donador de energía para la formación de un enlace entre dos moléculas o dos grupos
dentro de la misma molécula. Los nuevos enlaces pueden formarse entre átomos de
carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno, entre otros.

Para nombrar una enzima particular, primero se identifica el tipo de reacción que cataliza
y luego se escribe el nombre del o los sustratos que intervienen en ésta, seguido del
nombre de la reacción (la clase) con el sufijo “asa”. Por ejemplo, en la siguiente reacción:

ATP + glucosa glucosa- 6 -fosfato + ADP

se describe la transferencia de un grupo fosfato del ATP al carbono 6 de la D-glucosa. Con

esta información se puede asegurar que la enzima es una fosfotransferasa. Sin embargo,
como la enzima puede catalizar la reacción con otras D-hexosas, como la fructosa o la
manosa, se considera que los sustratos son el ATP y estas D-hexosas. Por lo tanto, la
enzima que cataliza esta reacción es la ATP: D-hexosa- 6-fosfotransferasa [hexocinasa].
Como se observa, puede incluirse información adicional entre paréntesis cuadrados; en
este caso es el nombre trivial, no sistemático, con el que se identifica esta enzima. La
nomenclatura sistemática de las enzimas evita confusiones y es útil al informar sobre los
sustratos participantes y el tipo de reacción catalizado por la enzima. Esta nomenclatura
se usa en las comunicaciones científicas formales. Sin embargo, por sencillez, la práctica
ha consagrado el uso de los nombres triviales de las enzimas en los textos de bioquímica.
Además, a cada enzima se le asigna un nombre alfanumérico que incluye cuatro dígitos
separados por puntos. El primer dígito informa el tipo de reacción (1 = oxidorreductasa, 2
= transferasa, entre otros); el segundo dígito, la subclase (fosfotransferasa,
aminotransferasa, entre otros); el tercer dígito, la subsubclase (el tipo de grupo que recibe
el grupo que se transfiere) y el cuarto identifica a la enzima específica. El nombre de la
enzima que cataliza la reacción descrita en el ejemplo de arriba es: E.C.2.7.1.1 (al lector se
le invita que entre a la página http://www. chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ para que
identifique el significado de cada dígito).
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7. Referencia Bibliográfica
Juan Pablo Pardo, J. y Vázquez, M. Bioquímica de Laguna y Piña. Editorial El Manual Moderno. 8va.
Edición. ProQuest Ebook Central. 2018.
http://ebookcentral.proquest.com/lib/bibsipansp/detail.action?docID=5635070.