“AÑO DEL FORTALECIMIENTO DE LA SOBERANÍA NACIONAL”

BIOLOGÍA GENERAL

TEMA: LAS PROTEÍNAS

DOCENTE: EDGAR FELIPE RIOJA SU

ESTUDIANTES:

HISHEL RIVEROS GUEVARA

INGRID STEFANY HUARCAYA QUIPO

2022

ÍNDICE
 1. Introducción

2. Aminoácidos

3. Funciones de las proteínas

4. Niveles de estructuración

5. Síntesis de las proteínas

6. Proteínas y péptidos en nutrición enteral

7. Conclusión

8. Bibliografías

9. Anexos

1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la
sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que
todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se
encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de
ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas
aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los animales
herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero
las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los
aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las
proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes presentes en las células vivas. Poseen una gran variedad y
diversidad en cuanto a su función biológica. Son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
información génica. Las proteínas están constituidas por aminoácidos (existen 20 de ellos) unidos en forma
covalente a través de enlaces peptídicos. A partir de estos 20 aminoácidos, los diferentes organismos pueden
fabricar productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, etc

2. AMINOÁCIDOS

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general
que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-).
Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R).

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

● Aminoácidos esenciales
 ● Aminoácidos no esenciales
● Aminoácidos condicionales

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

● Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben

provenir de los alimentos.
● Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina,
arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina,
serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

● Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de

enfermedad y estrés.
● Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina,
ornitina, prolina y serina.

Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero es

importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día. Una dieta basada en un solo producto
no será adecuada, pero ya no nos preocupamos por emparejar proteínas (como con los frijoles y
el arroz) en una sola comida. En lugar de esto, ponemos atención en qué tan adecuada es la dieta
en general durante todo el día.

3. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

La función principal de las proteínas es la estructural o plástica, es decir, nos ayudan a fabricar,
regenerar y mantener nuestros tejidos como la piel, las uñas, los tendones, etcétera. Es decir, si
comparamos nuestro cuerpo con una casa, las proteínas serían los ladrillos, junto con los
cimientos y las tejas.

No obstante, además de esta función, desempeñan otras como:

● Energética: cuando la ingesta de hidratos de carbono y grasas procedentes de la dieta sea

insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, en caso de un ayuno prolongado, la
degradación de proteínas (aminoácidos) cubrirá estas carencias. El organismo puede llegar
a obtener hasta 4 kilocalorías de energía por cada gramo de proteínas.
● Reguladora: muchas de estas macromoléculas hacen posibles procesos vitales para
cualquier ser vivo, como la respiración o la digestión. Hay proteínas, como por ejemplo la
insulina o la hormona del crecimiento, que están implicadas en la regulación de muchos
procesos del organismo.
● Transporte: por ejemplo, la hemoglobina, se encarga de transportar el oxígeno; la
albúmina, transporta ácidos grasos libres, o las lipoproteínas que conducen el colesterol a
través de la sangre. Otras como las glucoproteínas llegan a las membranas celulares y se
integran para realizar la función de recibir sustancias determinadas.

● Defensa: este tipo de proteínas ayudan a las defensas del cuerpo protegiendo al organismo
de ciertos agentes extraños o exterminando. Un ejemplo serían las inmunoglobulinas, que
localizan y eliminan las moléculas que provocan infecciones o intoxicaciones.
 ● Enzimática: algunas proteínas realizan trabajos biocatalizadores, por lo que hacen posible
y aceleran en muchos casos las reacciones químicas que se dan en el cuerpo.
● Homeostática: estas macromoléculas son las encargadas de mantener el pH sanguíneo en
niveles adecuados para la salud.

4. NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes.

Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos unidos en fila.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un solo
polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la

combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más
importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de
organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material
genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van
a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no
es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico,
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico,
es decir, un tipo de enlace covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes
tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se
encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y
comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con
unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y
los carbonos alfa de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5 Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas
las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice. 6

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo
carboxilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos
puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en
(n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta.

Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína.

Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro
de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar
a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas.
Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.7

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por
interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre
aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un ente, un multímetro, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el
caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, este puede ser un homodímero,
si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

5. SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS.

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin
embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se
encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma.
La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:

El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una
banda complementaria de ARN.

El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana
nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado el
código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.

El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se

encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información
codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las
proteínas. El ARNt queda libre.

Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes
nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se mueven a
lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su
secuencia en la cadena de polipéptidos.

El ARN ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene
también en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.

Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las
células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se
libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más
ribosomas.

La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la
información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
6.PROTEÍNAS Y PÉPTIDOS EN NUTRICIÓN ENTERAL

La proteína es un macronutriente esencial para el crecimiento y el mantenimiento de las

estructuras corporales. Un concepto importante en nutrición proteica es la calidad de la proteína
que viene, principalmente, determinada por el perfil y proporción de los aminoácidos que la
componen, aunque pueden intervenir otros factores como la solubilidad y el grado glicosilación.
Para evaluar la calidad de la proteína existen diversos métodos que se pueden clasificar en
químicos, biológicos y microbiológicos. Actualmente se utiliza, de rutina el cómputo de
aminoácidos corregido con la digestibilidad de la proteína (PDCAAS). La calidad de una
proteína puede modificarse por los tratamientos tecnológicos y culinarios a los que son
sometidos los alimentos que la contiene y también por la presencia en ellos de factores
antinutricionales que afectan a la biodisponibilidad de los aminoácidos. La complementación
proteica permite, mediante la formulación de mezclas de proteínas de baja calidad, mejorar la
biodisponibilidad, y por tanto la calidad de esa mezcla proteica. En los últimos años la nutrición
y la tecnología de los alimentos están experimentando una profunda transformación debido al
desarrollo del concepto de alimentos funcionales y de nutracéuticos. Tanto las proteínas
funcionales como los péptidos bioactivos están cobrando gran importancia ya que, además de su
papel nutricional por ser fuente de aminoácidos, son capaces de ejercer diferentes efectos
biológicos específicos sobre el sistema inmune, el sistema cardiovascular o el tracto
gastrointestinal. Además, se ha descrito que estos péptidos y proteínas pueden tener efectos
anticancerígenos, antibacterianos y antivirales.En este trabajo se revisan las proteínas
funcionales y los péptidos bioactivos más relevantes desde el punto de vista de su funcionalidad,
haciendo especial hincapié en aquellos procedentes de la leche, el huevo y la soja.
7. CONCLUSIÓN

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en el cuerpo, cada
una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo pueden hasta utilizarse como
combustible, aunque no sean, en principio, alimentos energéticos como los carbohidratos.

Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos esenciales que necesita para su
reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita un amplio suministro de
aminoácidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes
necesitan más proteínas que los adultos.

Las necesidades proteicas no varían según el trabajo desarrollado, sin embargo, si es insuficiente
la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo echará mano de las proteínas como
combustible y no quedarán bastantes para fabricar convenientemente el tejido corporal.

Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales para los seres vivientes.

8. BIBLIOGRAFÍA

Diccionario de Ciencias. Mc Graw- Hill. Traducido por:

Mª José Aparicio

Angel Martín Costalago

Patricia Gutierrez
Ciencias Biológicas (2do año de Ciencias. 5to año). Teoría, prácticas e informes científicos. Serafín
Mazparrote. Editorial Biosfera. Caracas- Venezuela. 1era Edición 82. 255 pp.

Biología. H. Gines y J. Camacaro. Editorial Natura. S.R.L. Sociedad de Ciencias Naturales La Salle. (2do Año
Ciclo Diversificado). 183 pp

Enciclopedia Barsa. Tomo XII. Perico Ligero- Ramiro. Editores, Enciclopedia Británica, INC. 1962. 412 pp.

Ciencias Biológicas "De las moléculas al hombre". Welch, Claude. A. Y otros. Editorial Continental. 1972. 999
pp. Título original. Biological Science Moleculas to Man. 1968.

Enciclopedia "Encarta 98".

Enciclopedia Salvat (Diccionario). Tomo 7. Salvat Editores. 1972. Barcelona.

Diccionario Enciclopédico Básico. Editorial Maypeca. Tercera edición 1972. Barcelona.

Biología. Paúl B. Weisz. Ediciones OMEGA. Barcelona. Traductor: Dr. Antonio Prevosti. 696 pp. Editorial
McGraw- Hill.

http://www. Ecomedic.com.

Biología. Alvin Nason. Editorial Limusa. México 1980. Primera edición 1968.

1. Gil A (ed.): Tratado de nutrición. Tomo 1. Bases fisiológicas y bioquímicas de la nutrición. Acción Médica.
Madrid, 2005.

2. Millward DJ, Jackson AA: Protein/energy ratios of current diets in developed and developing countries
compared with a safe protein/energy ratio: implications for recommended protein and amino acid intakes.
Public Health Nutrition 2003; 7:387-405.

ANEXOS

- ESTRUCTURA PRIMARIA :
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
 HELICE ALFA :

- HELICE BETA
- ESTRUCTURA TERCIARIA

- ESTR
UCUR
A

CUATERNARIA