Cuestionario Bioquimica
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CUESTIONARIO DE REPASO
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS Y ENZIMAS
CUESTIONARIO DE REPASO
Xv b
CUESTIONARIO DE REPASO
Aminoácidos, Proteínas y Enzimas
1. Definir los términos siguientes
• Estructura supersecundaria
• Desnaturalización
Ilustración 2: Desnaturalización.
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• Motivo proteínico
El motivo proteico es un módulo estructural de las proteínas con una estructura espacial
precisa, que suele conferirles una función determinada.
• Zwitterión
• Holoproteína
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• Estereoisómero
• Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico (pI) se define como el valor del pH en el cual el aminoácido presenta
carga neta igual a 0, y por lo tanto no se desplaza al someterlo a la acción de un campo
eléctrico.
La proteína de choque térmico son familia de proteínas con actividad chaperona, cuya
expresión se induce por temperaturas elevadas y otros tipos de estrés.
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Ilustración 8: hsc70.
• Proteína fibrosa
Las proteínas fibrosas son moléculas finas y alargadas, con las cadenas polipeptídicas
extendidas a lo largo de un eje. Son insolubles en agua y desempeñan un papel protector
o estructural.
• Proteína globular
Las proteínas globulares son moléculas compactas, de forma más o menos esférica,
estas proteínas normalmente son solubles en los sistemas acuosos y se difunden con
facilidad, y muchas de ellas desempeñan una función móvil o dinámica.
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Ilustración 10: Proteína globular.
• Enfermedad molecular
• Carbono alfa
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• Estructura primaria
Es la secuencia lineal del número y el orden de todos los residuos de aminoácidos que
están unidos por enlaces peptídicos.
• Isoenzima
Las isoenzimas son variantes de enzimas que, aunque realizan la misma acción catalítica
poseen diferencias moleculares.
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Ilustración 15: Ejemplo de isoenzima.
2. La arginina tiene los siguientes valores de pKa: pK1 = 2.17, pK2 = 9.04, pKR
= 12.48 Indicar la estructura y carga neta de la arginina en los siguientes
valores de pH: 1, 4, 7, 10, 12.
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3. Enumere seis funciones de las proteínas en el cuerpo y describa cada una
brevemente.
1. Metabolismo.
Se refiere a todos los procesos físicos y químicos del cuerpo que convierten o usan
energía, el cual las proteínas regulan al cuerpo en todos sus procesos metabólicos,
formando parte de hormonas o de enzimas.
2. Digestión.
Es el proceso de descomponer los alimentos para que el cuerpo pueda usar energía con
ayuda de las enzimas digestivas que permiten que el cuerpo pueda absorber y asimilar
los alimentos digeridos.
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3. Transmisores de señales.
Es el sistema de defensa para proteger al cuerpo, las células inmunitarias son proteínas,
y el sistema inmunitario funciona a base de estas.
5. Trasporte de nutrientes.
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5. Hacer una descripción breve de las funciones de las chaperonas
moleculares en el plegamiento de proteínas.
Estas moléculas realizan dichas acciones porque las cadenas laterales hidrófobas de
aminoácidos son repelidas por el agua y tienden a agruparse entre sí. Esta compactación
mantiene partes de los polipéptidos en una conformación específica.
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8. Dada la siguiente secuencia de un decapéptido, ¿cuáles aminoácidos se
esperaría que estuvieran en la superficie de esta molécula una vez que se
plegara en su conformación nativa?
Gly—Phe—Tyr—Asn—Tyr—Met—Ser—His—Val— Leu
9. La enfermedad de Alzheimer está asociada a conjuntos de proteínas
fibrilares en el cerebro, explique de manera breve la conformación de las
proteínas y como su alteración provocan este padecimiento.
Se cree que la acumulación de una proteína tipo amiloide es un factor crucial en la causa
de la enfermedad de Alzheimer. El depósito de péptido amiloide β (Aβ42) en ciertas
partes del cerebro es una causa importante de la enfermedad de Alzheimer (AD). Se cree
que este péptido de 42 aminoácidos, que existe como hojas beta, se oligomeriza y se
deposita alrededor de neuronas; los oligómeros pueden ser tóxicos para estas últimas.
El depósito de Aβ42 puede deberse a formación excesiva o eliminación disminuida del
péptido. Se han identificado genes específicos que afectan la producción o la eliminación
de Aβ42.
La hemoglobina fetal (HbF) es una hemoglobina que se sintetiza durante la etapa fetal y
está compuesta por un tetrámero formado por dos cadenas 𝛼, idénticas a las de la HbA,
y dos cadenas 𝛾.
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mayoritaria (60%) en el feto. Al final de la vida fetal, alrededor de los 8 meses de
gestación, la médula ósea comienza a sintetizar HbA, reduciéndose el contenido de HbF
a menos del 2% en adultos.
En condiciones fisiológicas, la HbF tiene una mayor afinidad por el oxígeno que la HbA
porque se une muy débilmente al 2,3-BPG. Esto se debe a que las cadenas 𝛾 tienen
menos carga positiva que las cadenas 𝛽, razón por la cual el 2,3-BPG se une peor. Esta
mayor afinidad de la HbF por el oxígeno facilita su transferencia desde la circulación
materna a los glóbulos rojos fetales a través de la placenta.
2. Hemoglobina embrionaria
Es una hemoglobina que se presenta durante el desarrollo embrionario y hay cuatro tipos,
la más abundante es la hemoglobina Gower 1 (HbE Gower 1) y está compuesta por dos
cadenas de globina zeta y dos de globina epsilon (Hbζ2ε2). La Gower 2 es la Hbα2ε2 (2
alfa, 2 epsilon), Portland 1 (Hbζ2γ2 o HbE Portland-1; tiene 2 globinas zeta y 2 gamma)
y la Portland 2 (Hbζ2β2 or HbE Portland-2; tiene 2 globinas zeta y 2 beta).
3. Hemoglobina adulta
Es una hemoglobina que se sintetiza en las personas adultas. Existen dos tipos, la
hemoglobina A1 está compuesta por dos subunidades de globina alfa y dos de globina
beta (Hbα2β2). La hemoglobina A2 es la Hbα2δ2 (2 globinas alfa y 2 globinas delta).
• Hemoglobina S (falciforme).
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eritrocito y cambio en su morfología, lo que, a su vez, ocasiona destrucción prematura
del eritrocito y problemas en la circulación sanguínea, con oclusión de capilares e
isquemia.
• Hemoglobina C.
• Hemoglobina M
• Hemoglobina inestable
Son hemoglobinas con cadenas de globina con la estructura alterada y una facilidad
anormal de sufrir desnaturalización, su precipitación en el interior del eritrocito origina los
denominados cuerpos de Heinz.
12. La histidina se utiliza a menudo como ácido general o como base general en
la catálisis enzimática. Considérense los valores de pKa de sus grupos
funcionales y sugiera una razón por la que esto es así.
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estos residuos están cerca unos de otros en el sitio activo. El residuo de serina del sitio
activo desempeña un papel especialmente importante en los mecanismos catalíticos de
este grupo de enzimas. Las proteasas de serina son inhibidas de forma irreversible por
el diisopropilfluorofosfato (DFP). También, en las enzimas inhibidas por el DFP, el
inhibidor se une de forma covalente a la Ser 195 y nunca a alguna de las otras 29 serinas.
La reactividad especial de la Ser 195 se atribuye a la proximidad de la His 57 y de la Asp
102. El anillo imidazol de la His 57 se encuentra entre el grupo carboxilo de la Asp 102 y
el grupo —CH2OH de la Ser 195. El grupo carboxilo de la Asp 102 polariza a la His 57,
permitiéndole así actuar como una base general.
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esta descomposición. En los pasos (d) y (e) se revierten los dos pasos previos. Con el
agua actuando como nucleófilo atacante, se forma un intermediario tetraédrico (oxianión).
Al llegar al paso (f) (el complejo final enzimaproducto) se ha roto el enlace entre el oxígeno
de la serina y el carbono del carbonilo. La serina vuelve a formar un enlace de hidrógeno
con la His 57.
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• pH.
• Concentración enzimática.
• Concentración de sustrato.
Las coenzimas se sintetizan por el organismo a partir de moléculas más sencillas, que
muy a menudo no pueden ser fabricadas por él, por lo que deben aportarse por los
alimentos. Estos factores exógenos, necesarios para la síntesis de coenzimas, son
micronutrientes conocidos como vitaminas. Las vitaminas se clasifican en dos grandes
grupos: vitaminas liposolubles, que son las que se disuelven en disolventes orgánicos
apolares, como las vitaminas A, D, E y K, y vitaminas hidrosolubles, que se disuelven
bien en agua.
16. Describa los dos modelos que explican la unión de las enzimas alostéricas.
Utilice cualquier modelo para explicar la unión del oxígeno a la hemoglobina.
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• Modelo de Michaelis-Menten.
La hemoglobina es una proteína alostérica de la que cada molécula puede unir cuatro
moléculas de oxígeno (O2). La unión de la primera de las moléculas de oxígeno facilita
la unión de las siguientes a la misma molécula de hemoglobina. En ello consiste el
fenómeno conocido como cooperatividad. La hemoglobina con el oxígeno ligado recibe
el nombre de oxihemoglobina.
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oxígeno, la liberación del mismo también presenta cooperatividad; es decir, la liberación
de una de las moléculas de oxígeno facilita la liberación del resto de las moléculas.
Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la
distancia formadora de enlace de otra. Mientras más alta sea su concentración, con
mayor frecuencia se encontrarán una con otra y mayor será el índice de su reacción.
• Catálisis acidobásica
Las enzimas que catalizan reacciones -líticas que comprenden la rotura de un enlace
covalente típicamente se unen a sus sustratos en una conformación muy desfavorable
para el enlace que sufrirá la división. Tal conformación imita la del intermediario de estado
de transición, especie transitoria que representa la transición o el punto medio en la
transformación de sustratos en productos. La tensión resultante estira o deforma el enlace
al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a división.
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• Catálisis covalente
18. Considere los siguientes datos para una reacción de hidrólisis catalizada por
una enzima en presencia y en ausencia del inhibidor I:
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Serie 1= V0I Serie 2= V0
La intersección horizontal o vertical de una recta son los puntos donde la recta intersecta,
o cruza, los ejes horizontal y vertical. La pendiente es la medida de la inclinación de una
recta cuando la ubicamos en un par de ejes coordenados (x – y).
20. Considere la siguiente reacción, junto con los datos sobre su velocidad.
A+B→C
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