Cuestionario Bioquimica

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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CHIHUAHUA

CENTRO UNIVERSITARIO PARRAL

CUESTIONARIO DE REPASO
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS Y ENZIMAS

FACULTAD DE MEDICINA DE LA UACH CAMPUS PARRAL

LICENCIATURA EN MÉDICO CIRUJANO Y PARTERO

GRUPO: BIOQUÍMICA M 1.7

PROFESOR DE LA MATERIA: M. EN C. YANET S. TORIZ GARCÍA

SEMESTRE: ENERO-JUNIO DE 2022

CUESTIONARIO DE REPASO

NOMBRE DEL ESTUDIANTE: MATRÍCULA:

HOLGUÍN MÉNDEZ MIREYA 359240

FECHA DE ENTREGA: 5 DE MARZO DE 2022

Xv b
CUESTIONARIO DE REPASO
Aminoácidos, Proteínas y Enzimas
1. Definir los términos siguientes
• Estructura supersecundaria

Las estructuras supersecundarias son combinaciones de estructuras al azar ente hélices


𝛼 𝑦 𝛽, el cual se presentan en muchas proteínas globulares.

Ilustración 1:Estructuras supersecundarias.

• Desnaturalización

Se denomina desnaturalización a la pérdida de la estructura tridimensional nativa de la


proteína. Este proceso se produce por diferentes tipos de factores, tanto físicos como
químicos, entre los que se encuentran el calor, los pH extremos, los agentes caotrópicos,
como la urea y los detergentes iónicos, los disolventes orgánicos, los agentes reductores
de enlaces disulfuro o la alteración mecánica.

Ilustración 2: Desnaturalización.

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• Motivo proteínico

El motivo proteico es un módulo estructural de las proteínas con una estructura espacial
precisa, que suele conferirles una función determinada.

Ilustración 3: Ejemplo de motivo proteico.

• Zwitterión

Un zwiterión es una molécula que contienen un igual número de grupos ionizables de


carga opuesta, pero con una carga neta de cero.

Ilustración 4: Ejemplo de un zwiterión.

• Holoproteína

El termino holoproteína se usa cuando la proteína esta formada exclusivamente por


aminoácidos.

Ilustración 5: Un ejemplo de holoproteína. Colágeno.

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• Estereoisómero

Los estereoisómeros son isómeros que sólo se diferencian en la orientación de sus


átomos en el espacio. No obstante, sus átomos están enlazados en el mismo orden.

Ilustración 6: Ácido tartárico.

• Punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico (pI) se define como el valor del pH en el cual el aminoácido presenta
carga neta igual a 0, y por lo tanto no se desplaza al someterlo a la acción de un campo
eléctrico.

Ilustración 7: Valoración de un aminoácido.

• Proteína de choque de calor

La proteína de choque térmico son familia de proteínas con actividad chaperona, cuya
expresión se induce por temperaturas elevadas y otros tipos de estrés.

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Ilustración 8: hsc70.

• Proteína fibrosa

Las proteínas fibrosas son moléculas finas y alargadas, con las cadenas polipeptídicas
extendidas a lo largo de un eje. Son insolubles en agua y desempeñan un papel protector
o estructural.

Ilustración 9: Proteína fibrosa.

• Proteína globular

Las proteínas globulares son moléculas compactas, de forma más o menos esférica,
estas proteínas normalmente son solubles en los sistemas acuosos y se difunden con
facilidad, y muchas de ellas desempeñan una función móvil o dinámica.

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Ilustración 10: Proteína globular.

• Enfermedad molecular

Enfermedad producida por un gen mutado.

Ilustración 11: Osteogénesis imperfecta.

• Carbono alfa

Es átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo.

Ilustración 12: Estructura tetraédrica del carbono α asimétrico de un L-aminoácido.

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• Estructura primaria

Es la secuencia lineal del número y el orden de todos los residuos de aminoácidos que
están unidos por enlaces peptídicos.

Ilustración 13: Estructura primaria (residuos de aminoácidos).

• Cofactor orgánico e inorgánico

Los cofactores son sustancias no proteicas necesarias para la actividad enzimatica y se


pueden dividir en dos tipos: iones inorgánicos (como las metaloenzimas), o moléculas
orgánicas, llamadas coenzimas.

Ilustración 14: Ejemplo de cofactor.

• Isoenzima

Las isoenzimas son variantes de enzimas que, aunque realizan la misma acción catalítica
poseen diferencias moleculares.

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Ilustración 15: Ejemplo de isoenzima.
2. La arginina tiene los siguientes valores de pKa: pK1 = 2.17, pK2 = 9.04, pKR
= 12.48 Indicar la estructura y carga neta de la arginina en los siguientes
valores de pH: 1, 4, 7, 10, 12.

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3. Enumere seis funciones de las proteínas en el cuerpo y describa cada una
brevemente.
1. Metabolismo.

Se refiere a todos los procesos físicos y químicos del cuerpo que convierten o usan
energía, el cual las proteínas regulan al cuerpo en todos sus procesos metabólicos,
formando parte de hormonas o de enzimas.

2. Digestión.

Es el proceso de descomponer los alimentos para que el cuerpo pueda usar energía con
ayuda de las enzimas digestivas que permiten que el cuerpo pueda absorber y asimilar
los alimentos digeridos.

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3. Transmisores de señales.

Los trasmisores de señales son proteínas, llamadas receptores, encargadas de captar


mensajes y transmitirlos en el núcleo de la célula para que actúe.

4. Inmunidad del cuerpo.

Es el sistema de defensa para proteger al cuerpo, las células inmunitarias son proteínas,
y el sistema inmunitario funciona a base de estas.

5. Trasporte de nutrientes.

Es el encargado de transportar sustancias y medicamentos por el cuerpo a través de la


albúmina (la albúmina es una proteína muy abundante en la sangre).

6. Estructura y movimiento del cuerpo.

El soporte o armazón permiten el movimiento del cuerpo en combinación con los


músculos, los cuales están formados por proteínas, y se mueven en concreto gracias a
las características de las proteínas actina y miosina.

4. Describir las fuerzas participantes en el plegamiento de proteínas.


• Fuerzas electrostáticas o interacciones carga-carga: Se establecen entre átomos
o grupos de átomos cargados (aniones y cationes).
• Fuerzas polares o interacciones entre dipolos: Se producen entre moléculas que
carecen de carga neta, pero presentan una distribución interna asimétrica de la
carga.
• Fuerzas de van der Waals o fuerzas de dispersión: Se trata de fuerzas atractivas
de muy corto alcance originadas por la sincronización de la fluctuación de las
cargas electrónicas de las moléculas.
• Interacciones hidrofóbicas: En un medio acuoso, las moléculas apolares o
hidrofóbicas son repelidas por las moléculas de agua, por lo que tienden a
agruparse, interaccionando unas con otras.
• Enlaces por puente de hidrógeno: Se trata de una interacción entre un átomo de
hidrógeno unido covalentemente a un átomo electronegativo de pequeño tamaño
y otro átomo electronegativo con un par de electrones libres.

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5. Hacer una descripción breve de las funciones de las chaperonas
moleculares en el plegamiento de proteínas.

Las chaperonas moleculares realizan dos funciones importantes en le plegamiento de


proteínas. Estas contribuyen al plegamiento y al ensamblaje correcto cuando la unión de
las chaperonas a las proteínas estabiliza las formas no plegadas e impide el plegamiento
incorrecto o la formación de agregados. La segunda función que realizan es que se unen
a proteínas mal plegadas o mal ensambladas por regiones hidrofóbicas que no están
expuestas en la conformación correcta de la proteína.

6. En el interior de las proteínas suelen encontrarse residuos como la valina, la


leucina, la isoleucina, la metionina y la fenilalanina, mientras que la arginina,
la lisina, el ácido aspártico y el ácido glutámico en general se encuentran en
la superficie de las proteínas. Sugiérase una razón para esta observación.
¿Dónde se esperaría encontrar la glutamina, la glicina y la alanina?

Glutamina: Se espera encontrarla en la superficie de las proteínas porque es un


aminoácido hidrofílico.

Glicina: Se espera encontrarla en la superficie de las proteínas porque es un aminoácido


hidrofílico.

Alanina: Se espera encontrarla en el interior de las proteínas porque es un aminoácido


hidrofóbico.

7. Debido a su tendencia a evitar al agua, los aminoácidos apolares


desempeñan una función importante en la formación y en el mantenimiento
de la estructura tridimensional de las proteínas. Sugiérase cómo realizan
dichas moléculas esta hazaña.

Estas moléculas realizan dichas acciones porque las cadenas laterales hidrófobas de
aminoácidos son repelidas por el agua y tienden a agruparse entre sí. Esta compactación
mantiene partes de los polipéptidos en una conformación específica.

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8. Dada la siguiente secuencia de un decapéptido, ¿cuáles aminoácidos se
esperaría que estuvieran en la superficie de esta molécula una vez que se
plegara en su conformación nativa?
Gly—Phe—Tyr—Asn—Tyr—Met—Ser—His—Val— Leu
9. La enfermedad de Alzheimer está asociada a conjuntos de proteínas
fibrilares en el cerebro, explique de manera breve la conformación de las
proteínas y como su alteración provocan este padecimiento.

La amiloidosis es la acumulación de diversas proteínas fibrilares insolubles entre las


células de los tejidos hasta un grado que afecta la función. La acumulación por lo general
se debe a incremento de la producción de ciertas proteínas o acumulación de formas
mutadas de otras proteínas.

Se cree que la acumulación de una proteína tipo amiloide es un factor crucial en la causa
de la enfermedad de Alzheimer. El depósito de péptido amiloide β (Aβ42) en ciertas
partes del cerebro es una causa importante de la enfermedad de Alzheimer (AD). Se cree
que este péptido de 42 aminoácidos, que existe como hojas beta, se oligomeriza y se
deposita alrededor de neuronas; los oligómeros pueden ser tóxicos para estas últimas.
El depósito de Aβ42 puede deberse a formación excesiva o eliminación disminuida del
péptido. Se han identificado genes específicos que afectan la producción o la eliminación
de Aβ42.

10. Describe los diferentes tipos hemoglobinas: Hb:

1. Hemoglobina fetal (HbF)

La hemoglobina fetal (HbF) es una hemoglobina que se sintetiza durante la etapa fetal y
está compuesta por un tetrámero formado por dos cadenas 𝛼, idénticas a las de la HbA,
y dos cadenas 𝛾.

Durante el embarazo, la HbF es la hemoglobina predominante en el feto, porque en el


primer mes de gestación, la hemoglobina del embrión consta de dos cadenas 𝜁 similares
a 𝛼 y dos cadenas ε similares a 𝛽 (ζ 2 ε 2), sintetizadas en el saco vitelino. A partir de la
5ª semana de gestación, el sitio de síntesis de la cadena se traslada al hígado y la médula
ósea, por lo que su primer producto de síntesis es la HbF. Esta HbF es la hemoglobina

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mayoritaria (60%) en el feto. Al final de la vida fetal, alrededor de los 8 meses de
gestación, la médula ósea comienza a sintetizar HbA, reduciéndose el contenido de HbF
a menos del 2% en adultos.

En condiciones fisiológicas, la HbF tiene una mayor afinidad por el oxígeno que la HbA
porque se une muy débilmente al 2,3-BPG. Esto se debe a que las cadenas 𝛾 tienen
menos carga positiva que las cadenas 𝛽, razón por la cual el 2,3-BPG se une peor. Esta
mayor afinidad de la HbF por el oxígeno facilita su transferencia desde la circulación
materna a los glóbulos rojos fetales a través de la placenta.

2. Hemoglobina embrionaria

Es una hemoglobina que se presenta durante el desarrollo embrionario y hay cuatro tipos,
la más abundante es la hemoglobina Gower 1 (HbE Gower 1) y está compuesta por dos
cadenas de globina zeta y dos de globina epsilon (Hbζ2ε2). La Gower 2 es la Hbα2ε2 (2
alfa, 2 epsilon), Portland 1 (Hbζ2γ2 o HbE Portland-1; tiene 2 globinas zeta y 2 gamma)
y la Portland 2 (Hbζ2β2 or HbE Portland-2; tiene 2 globinas zeta y 2 beta).

3. Hemoglobina adulta

Es una hemoglobina que se sintetiza en las personas adultas. Existen dos tipos, la
hemoglobina A1 está compuesta por dos subunidades de globina alfa y dos de globina
beta (Hbα2β2). La hemoglobina A2 es la Hbα2δ2 (2 globinas alfa y 2 globinas delta).

11. Explique de manera breve cada una de las Hemoglobinopatías.

Las hemoglobinopatías son enfermedades genéticas causadas por la producción de


moléculas de hemoglobina con una estructura anormal, por la escasa producción de
hemoglobina normal, o incluso por ambos motivos. Existen diferentes hemoglobinopatías
las cuales son:

• Hemoglobina S (falciforme).

Denominada así porque da lugar a eritrocitos característicos con forma de hoz


(drepanocitosis), que son responsables de un tipo de anemia hemolítica grave que recibe
el nombre de anemia falciforme. La característica más notable de esta hemoglobina S es
su baja solubilidad en estado desoxigenado, el cual origina lesiones en la membrana del

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eritrocito y cambio en su morfología, lo que, a su vez, ocasiona destrucción prematura
del eritrocito y problemas en la circulación sanguínea, con oclusión de capilares e
isquemia.

• Hemoglobina C.

En ella, el ácido glutámico de la posición 6 de la cadena β está sustituido por lisina, el


cual en estos casos sólo aparece anemia hemolítica moderada.

• Hemoglobina M

Consiste en una cianosis continua, debido a que la hemoglobina es incapaz de fijar


oxígeno y cederlo a los tejidos.

• Hemoglobina inestable

Son hemoglobinas con cadenas de globina con la estructura alterada y una facilidad
anormal de sufrir desnaturalización, su precipitación en el interior del eritrocito origina los
denominados cuerpos de Heinz.

12. La histidina se utiliza a menudo como ácido general o como base general en
la catálisis enzimática. Considérense los valores de pKa de sus grupos
funcionales y sugiera una razón por la que esto es así.

pK1(—COOH): 1.82, pK2(—NH+ 3):9.17, pKR:6.60

La característica más llamativa de la histidina es la reacción en una misma molécula de


convertir a ácidos (capaces de ceder H+) o bases (capaces de captar H+). Por lo tanto,
en medio ácido se comporta como base, y en medio básico se comporta como ácido. Su
valor de pK2 es mayor al del pK1 por que el ácido es más fuerte.

13. Describa el mecanismo de la quimotripsina. Muéstrese cómo participan en


la reacción los residuos de aminoácidos del sitio activo.

La quimotripsina es una proteína de 27 000 Da que pertenece a la familia de las proteasas


de serina. Los sitios activos de todas las proteasas de serina contienen un conjunto
característico de residuos de aminoácidos, a menudo llamado tríada de proteasa de
serina. En el sistema de numeración de la quimotripsina son Asp 102, His 57 y Ser 195,

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estos residuos están cerca unos de otros en el sitio activo. El residuo de serina del sitio
activo desempeña un papel especialmente importante en los mecanismos catalíticos de
este grupo de enzimas. Las proteasas de serina son inhibidas de forma irreversible por
el diisopropilfluorofosfato (DFP). También, en las enzimas inhibidas por el DFP, el
inhibidor se une de forma covalente a la Ser 195 y nunca a alguna de las otras 29 serinas.
La reactividad especial de la Ser 195 se atribuye a la proximidad de la His 57 y de la Asp
102. El anillo imidazol de la His 57 se encuentra entre el grupo carboxilo de la Asp 102 y
el grupo —CH2OH de la Ser 195. El grupo carboxilo de la Asp 102 polariza a la His 57,
permitiéndole así actuar como una base general.

La eliminación del protón del grupo OH de la serina la convierte en un nucleófilo más


eficaz.

La quimotripsina cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos adyacentes a los


aminoácidos aromáticos. Se exhibe el mecanismo probable de esta reacción. El paso (a)
Muestra el complejo inicial enzima-sustrato. El posicionamiento de los residuos de
aminoácidos dentro del sitio activo, incluida la tríada catalítica de Asp 102, His 57 y Ser
195, crea una posición temporalmente desocupada llamada hueco de oxianión. Además,
el sitio activo aporta una cavidad de unión hidrófoba para la cadena lateral de la
fenilalanina del sustrato. El oxígeno nucleófilo del hidroxilo de la Ser 195 lanza un ataque
nucleófilo contra el carbono del carbonilo del sustrato. El intermediario tetraédrico que se
forma (paso b) está suficientemente distorsionado para que el oxianión recién formado
sea estabilizado por la formación de enlaces de hidrógeno con los hidrógenos amídicos
de Ser 195 y Gly 193, e ingrese en el hueco del oxianión. Se piensa que la formación del
intermediario tetraédrico, semejante al estado de transición, y su unión preferencial a la
enzima son la razón de la eficiencia catalítica de las proteasas de serina. El intermediario
tetraédrico se descompone después para formar el intermediario acilo enzima unido de
forma covalente (paso c). Se cree que la His 57, al actuar como ácido general, facilita

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esta descomposición. En los pasos (d) y (e) se revierten los dos pasos previos. Con el
agua actuando como nucleófilo atacante, se forma un intermediario tetraédrico (oxianión).
Al llegar al paso (f) (el complejo final enzimaproducto) se ha roto el enlace entre el oxígeno
de la serina y el carbono del carbonilo. La serina vuelve a formar un enlace de hidrógeno
con la His 57.

Ilustración 16: Mecanismo probable de acción de la quimotripsina.


14. Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática. ¿Cuáles son? Explique
brevemente el efecto de cada uno.
• Temperatura.

Aumenta en función de la frecuencia del movimiento de las moléculas, es decir, la


temperatura alta acelera una reacción, y la temperatura baja hace más lenta. Sin
embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda
su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.

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• pH.

Cada enzima tiene un rango de pH óptimo, al cambiar el pH fuera de este rango


ralentiza la actividad de la enzima y los niveles extremos de pH pueden causar la
desnaturalización de las enzimas.

• Concentración enzimática.

El aumento de la concentración de enzima acelerará la reacción, siempre que haya


un sustrato disponible para unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la
reacción deja de acelerarse porque ninguna otra enzima puede unirse.

• Concentración de sustrato.

El aumento de la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción


hasta cierto punto. Una vez que se unen todas las enzimas, cualquier aumento en el
sustrato no afectará la velocidad de reacción porque las enzimas disponibles se
saturarán y trabajarán a su máxima capacidad.

15. Describe brevemente la función enzimática de las vitaminas.

Las coenzimas se sintetizan por el organismo a partir de moléculas más sencillas, que
muy a menudo no pueden ser fabricadas por él, por lo que deben aportarse por los
alimentos. Estos factores exógenos, necesarios para la síntesis de coenzimas, son
micronutrientes conocidos como vitaminas. Las vitaminas se clasifican en dos grandes
grupos: vitaminas liposolubles, que son las que se disuelven en disolventes orgánicos
apolares, como las vitaminas A, D, E y K, y vitaminas hidrosolubles, que se disuelven
bien en agua.

En cuestión de la función enzimática, las diferentes vitaminas no están químicamente


relacionadas, al igual que suelen tener diferentes funciones fisiológicas. A menudo actúan
como biocatalizadores, combinándose con proteínas para producir enzimas
metabólicamente activas que a su vez participan en diversas reacciones químicas en todo
el cuerpo.

16. Describa los dos modelos que explican la unión de las enzimas alostéricas.
Utilice cualquier modelo para explicar la unión del oxígeno a la hemoglobina.

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• Modelo de Michaelis-Menten.

El modelo de Michaelis-Menten es capaz de describir el cambio sufrido por la velocidad


de una reacción catalizada por una enzima al variar la concentración del sustrato, es
decir, cuando el sustrato S se une al sitio activo de una enzima E, se forma un complejo
intermedio (ES). Durante el estado de transición el sustrato se convierte en producto.
Tras un lapso breve, el producto se disocia de la enzima.

• Modelo secuencial, propuesto por Koshland, Nemethy y Filmer.

El modelo secuencial supone cambios secuenciales o progresivos en las afinidades de


los sitios vacantes a medida que los sitos se van ocupando. Es decir que en una misma
molécula de enzima pueden existir sitios con diferente afinidad.

Ilustración 17: Ejemplo del modelo secuencial.

• Modelo secuencial, propuesto por Koshland, Nemethy y Filmer para explicar la


unión del oxígeno a la hemoglobina.

La hemoglobina es una proteína alostérica de la que cada molécula puede unir cuatro
moléculas de oxígeno (O2). La unión de la primera de las moléculas de oxígeno facilita
la unión de las siguientes a la misma molécula de hemoglobina. En ello consiste el
fenómeno conocido como cooperatividad. La hemoglobina con el oxígeno ligado recibe
el nombre de oxihemoglobina.

Esta unión de oxígeno es totalmente reversible; depende de la concentración o presión


parcial de oxígeno existente en el entorno de la molécula de hemoglobina. A mayor
presión parcial, mayor será el grado de saturación por oxígeno, cuando la presión
disminuye el oxígeno se libera. Al igual que ocurre con la unión de las moléculas de

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oxígeno, la liberación del mismo también presenta cooperatividad; es decir, la liberación
de una de las moléculas de oxígeno facilita la liberación del resto de las moléculas.

La razón de que se produzca este efecto de cooperatividad radica en la interacción entre


los monómeros de la molécula, lo que se denomina interacción hemo-hemo. La entrada
de una molécula de oxígeno conlleva un cambio de conformación de la cadena
polipeptídica, que se transmite a las otras subunidades. Así, la estructura cuaternaria de
la desoxihemoglobina recibe el nombre de forma T, o forma tensa, mientras que la de la
oxihemoglobina se denomina forma R, o forma relajada.

17. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de una reacción.


Describa varias formas en las que se logra esto.
• Catálisis por proximidad

Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la
distancia formadora de enlace de otra. Mientras más alta sea su concentración, con
mayor frecuencia se encontrarán una con otra y mayor será el índice de su reacción.

• Catálisis acidobásica

La catálisis ácido-base puede ser específica o general; "específica" se refiere a protones


(H3 O+) o iones OH–. En la catálisis específica de ácido o de base, la velocidad de
reacción es sensible a los cambios en la concentración de protones, pero es
independiente de la concentración de otros ácidos o bases presentes en la solución o en
el sitio activo. Se dice que las reacciones cuyas velocidades de reacción responden a
todos los ácidos o bases presentes son generalmente catalizadas por ácidos o bases.

• Catálisis por tensión

Las enzimas que catalizan reacciones -líticas que comprenden la rotura de un enlace
covalente típicamente se unen a sus sustratos en una conformación muy desfavorable
para el enlace que sufrirá la división. Tal conformación imita la del intermediario de estado
de transición, especie transitoria que representa la transición o el punto medio en la
transformación de sustratos en productos. La tensión resultante estira o deforma el enlace
al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a división.

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• Catálisis covalente

El proceso de catálisis covalente comprende la formación de un enlace covalente entre


la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada después se convierte en un
reactivo. La catálisis covalente introduce una nueva vía de reacción cuya energía de
activación es más baja y, por ende, es más rápida que la vía de reacción en solución
homogénea. Sin embargo, la modificación química de la enzima es transitoria; en el
momento en que se completa la reacción, la enzima vuelve a su estado no modificado
original. De este modo, su función permanece catalítica.

18. Considere los siguientes datos para una reacción de hidrólisis catalizada por
una enzima en presencia y en ausencia del inhibidor I:

Utilizando una gráfica de Michaelis-Menten, determine la Km de la reacción sin


inhibir y de la reacción inhibida.

Km de la reacción sin inhibir = 43.5

Km de la reacción inhibida = 8.1

19. Utilice los datos de la tabla de la pregunta 18 para realizar lo siguiente:


a) Realice las gráficas de Lineweaver-Burk de los datos.

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Serie 1= V0I Serie 2= V0

b) Explique la significancia de la intersección horizontal, la intersección vertical


y la pendiente.

La intersección horizontal o vertical de una recta son los puntos donde la recta intersecta,
o cruza, los ejes horizontal y vertical. La pendiente es la medida de la inclinación de una
recta cuando la ubicamos en un par de ejes coordenados (x – y).

c) Identifique el tipo de inhibición que se está determinando.


• El tipo de inhibición que se observa es no competitivo.

20. Considere la siguiente reacción, junto con los datos sobre su velocidad.
A+B→C

¿Grafique y diga cual es la expresión para la velocidad global de esta reacción?

¿Cuál es su orden de reacción?

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