I.

MARCO TEORICO

PROTEINAS

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas

lineales de aminoácidos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida

y son las biomolecular más versátiles y más diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan
una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una

proteína (Ej. colágeno).
 Inmunológica (anticuerpos).
 Enzimática (Ej. sacarosa y pepsina), PROTEÍNA COMPLEJA
 Contráctil (actina y misiona).
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón
químico).
 Transducción de señales (Ej. rodopsina).
 Protectora o defensiva (Ej. trombina y fibrinógeno).

II CARACTERISTICAS

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada
6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de
proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético.
Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.

III FUNCIONES

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea
de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además cada
una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo.

Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se

encargan de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.

3. Estructural: la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así
como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el cito esqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se

encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que
forman coágulos.

5. Transporte: su función es llevar las proteínas es llevar sustancias a través de todo el

organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el
oxígeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a

cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función. El
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
 REPRESENTACIÓN TRIDIMENSIONAL DE LAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

V PROPIEDADES DE LA PROTEINA

 Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación
globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que,
al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse
como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

V CLASIFICACIÓN

Según su forma

A. Fibrosas: presentan cadenas poli peptídicas largas y una

estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son
queratina, colágeno y fibrina.
 B. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo
que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares.

C. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra

parte globular (en los extremos).

Según su composición química

A Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina

y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:

B Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de

cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y
desempeñan funciones estructurales en el reino animal.
.
C) Esfero proteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se
subdividen en cinco clases según su solubilidad:

Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por
la secuencia de aminoácidos, termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.
Dentro de estos niveles estructurales también existen:
 Giros: están compuestos por tres o cuatro aminoácidos, son giros se encuentran en la
superficie de una proteína, formando curvas cerradas que redirigen el esqueleto del
polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina y prolina son comúnmente presentes en los
giros, son estructuras definidas.
 Bucles: pueden presentar diferentes formas, estos son partes del esqueleto polipeptídico,
son curvas más largas que los giros.
 Motivos: o pliegues son combinaciones particulares de estructuras secundaria, se
acumulan en la estructura terciaria de una proteína. En algunos casos, los motivos son
para una función específica asociada, los tres principales motivos son:
 Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia de factores transcripsionales.
 Dedo de cinc: encontrado en proteínas que enlazan ARN o ADN.
 Hélice superenrollada: presente en proteínas fibrosas.

 Dominios: es parte de la estructura terciaria de las proteínas de más de 15.000 MW, es

una región compacta plegada del polipéptido, pueden ser diferentes combinaciones de
motivos, por ejemplo, la membrana viral presenta dos tipos de dominios, un dominio
globular y un dominio fibroso.

Reacciones de reconocimiento

 REACCIÓN DE BIURET
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una
coloración rojo-violeta.

 REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

Se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo.
Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los
aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro
de plomo.

 REACCIÓN DE MILLON
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las
proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar.

 REACCIÓN XANTOPROTEICA
 Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que
contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos
nitrados amarillos

 LUGOL
o Reactivo de lugol o el lugol o solución de Lugol es una disolución de yodo molecular
I2y yoduropotásico KI en agua destilada. Fue preparada por primera vez en 1829
ynombrada en honor al médico francés J.G.A. Lugol.

o Se utiliza esta disolución como indicador en la prueba del yodo, que sirvepara
identificar polisacáridos como los almidones, glucógeno y ciertasdextrinas, formando
un complejo de inclusión termolábil que se caracterizapor presentar distintos colores
según las ramificaciones que presente lamolécula. El Lugol no reacciona con
azúcares simples como la glucosa o lafructosa.

BIBLIOGRAFÍA

 WIKIPEDIA. (2019). DESNATURALIZACION DE PROTEINAS. 04/04/2019, de

Fundación Wikimedia, Inc. Sitio web:
https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)#Desnatu
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 WIKIPEDIA. (06/04/2019). ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA. 07/04/2019, de
Fundación Wikimedia, Inc Sitio web:
https://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas
 Especificidad (Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.) http://www.um.es/molecula/prot06.htm.
 http://www.um.es/molecula/prot01.htm (COMPOSICION Y CLASIFICACION).
 Curtis, Barnes, Schnek & Massarini Biología; 7ta edición. Editorial Médica
Panamericana, Buenos Aires, 2008.
 Bioquímica By Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko
 Fundamentos de bioquímica By Carme Bañó Aracil, Mercè Pamblanco Rodríguez, Juli
Peretó Magraner, Ramon Sendra Pérez

CUESTIONARIO
1. ¿Cuál es el fundamento teórico de Biuret?

La reacción o prueba de BIURET es un método que detecta la presencia de compuestos

con dos o más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las proteínas y péptidos
cortos.
El reactivo del biuret (sulfato de cobre en una base fuerte) reacciona con los enlaces del
péptido y cambia el color cuando entra en contacto con otra sustancia, tornándose
VIOLETA. Mientras más cantidad de proteína esté presente en la solución, más oscuro
es el color.
Por ejemplo cuando se calienta la urea a 180 celsius, se descompone transformándose
en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+ en solución alcalina
forma un complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces peptídicos de las
 proteínas, no es específico para identificación de proteínas con dos o más enlaces
peptídicos.

2. Describir las diferencias estructurales de las proteínas

- Estructura primaria: Se puede hidrolizar, posee enlaces peptídicos.

- Estructura secundaria: Se puede desnaturalizar, posee puente de hidrógeno, no se
tocan los radicales.
- Estructura terciaria: Se puede desnaturalizar deshidratando, los radicales participan,
se encuentra en 3D.
- Estructura cuaternaria: Es oligomérica, 4D, posee puente de hidrógeno entre sus
radicales.
3. ¿Cuál es la diferencia entre las fuerzas de Van der Waals y las atracciones hidrofóbicas?

La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como
enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro), enlaces por puentes
de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos
(interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los contactos de Van der Waals. Todos
estos tipos de enlaces juegan un importante papel en la estabilización de la estructura
tridimensional de las proteínas.
La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la estabilización de
las proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la energía liberada al formar el
enlace, o la energía que debe suministrarse para romper el enlace que es:

INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos
hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína, evitando
de esta manera las interacciones con el agua. Este tipo de fuerzas hidrofóbicas
intervienen en el correcto plegamiento de la proteína. Las uniones hidrofóbicas suelen
darse en el interior, corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de cadenas
laterales puede asociarse estrechamente y se encuentran protegidas de las
interacciones con el disolvente. Así la Pro198 y la Val200 son dos de los seis
aminoácidos hidrofóbicos del modelo polipeptídico. Estos dos aminoácidos se
asociación de manera estrecha con las cadenas hidrocarbonadas de Leu209, Val121 y
Trp207. Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las
proteína.
Aunque no todos los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior de las
proteínas, cuando las cadena lateral hidrofóbicas están expuestas a las moléculas
polares del agua usualmente involucran un enlace hidrofóbico externo. Podemos
observar la unión hidrofóbica entre la Pro24 y Phe71.

FUERZAS DE VAN DER WAALS

Las fuerzas de Van der Waals, son atracciones eléctricas débiles entre diferentes
átomos. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se
establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la
atracción es máxima. Esta distancia se encuentra en lo que se conoce con el nombre de
radios de Van der Waals. Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una nube
electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales. El dipolo
transitorio en un enlace puede inducir un dipolo complementario en otro enlace,
provocando que dos átomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos. Estos
dipolos transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der
Waals.
Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.
Estas atracciones de Van der Waals, aunque transitorias y débiles son un componente
importante en la estructura de las proteínas porque su número es importante. La mayoría
 de los átomos de una proteína están empaquetados lo suficientemente próximos unos
de otros para involucrar estas fuerzas transitorias.

4. ¿Qué es energía de activación?

Sería la cantidad de energía que habría que aplicar a un sustrato para que comience la
reacción.

Hay muchas reacciones con un ΔG < 0 y que no tienen lugar o tienen lugar a velocidades
muy bajas. Se debe a la falta de energía de activación. Estos sustratos deben pasar la
barrera energética para poder transformarse en productos.

La energía de activación ΔG++ es la energía necesaria para llevar al sustrato hasta el estado
de transición a una temperatura determinada.

5. ¿Qué es el sitio activo de las enzimas y cuales son sus características?

Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más moléculas de
reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.En algunas reacciones, un
sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una
molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción
biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.La
parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde
sucede la "acción" catalítica).

Características del sitio activo:

1. Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima.

2. Es una entidad tridimensional.
3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.
4. Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del
centro activo.