Proteinas y Enzimas

CARACTERÍSTICAS
Biomoléculas orgánicas de alto peso molecular

compuestas por C, H, O, N y en ocasiones P y S
 son las biomoléculas mas versátiles y diversas
Realizan diversas funciones pero la mas importante es la
función estructural
También tienen función enzimática, inmunológica, entre
otras
Están formadas por unidades de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos(biopolímero)
Debido a su gran tamaño llegan a tener una estructura
cuaternaria.
Constituyen el 20% del peso corporal de un ser humano
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Solubilidad siempre y cuando los enlaces
fuertes y débiles estén presentes
Capacidad electrolítica. Determinada
por electroforesis
Especificidad. Cada proteína tiene una
función especifica determinada por su
estructura primaria
Amortiguador de pH. o efecto tampón.
Debido a su carácter anfótero.
Desnaturalización de las proteínas
Es el cambio de conformación de la estructura
molecular de una proteína sin verse afectados
los enlaces peptídicos.
Este cambio se da por la alteración de ciertas
condiciones como el pH, la temperatura,
concentración o por agitación molecular
Este cambio puede ser reversible si se retorna a
las condiciones iniciales. Lo que se denomina
renaturalizacion
La solubilidad de la proteína se reduce
hasta el punto de producirse su
precipitación.
ESTRUCTURA
Manera como se organiza la molécula para adquirir
su forma
Esta depende de condiciones como la temperatura y
el pH
Su función depende de su conformación y esta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEINAS
Enlaces Covalentes
Enlaces de Hidrógeno
Interacciones de Vander Waals
Enlaces de Disulfuro
Interacciones Iónicas
Interacciones Hidrofóbicas Lehninger Principles of Biochemistry
 Independientemente de la longitud de la
cadena, siempre hay un extremo amino y un
extremo carboxilo terminal que permanecen
intactos.
http://www.arrakis.es/~ibrabida/igpr16.gif
ESTRUCTURA SECUNDAR
 La estructura secundaria de
las proteínas es el
plegamiento regular local
entre residuos de
aminoácidos cercanos de la
cadena polipeptídica
 Se adopta gracias a la
formación de enlaces de
hidrógeno entre las
cadenas laterales de
aminoácidos cercanos en la
cadena.
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/
FigT3/Fig3_1m.jpg
Los ángulos que definen los dos tipos mas comunes
de estructura secundaria
Hélice alfa: Esta

estructura se mantiene
gracias a los enlaces de
hidrógeno
intracatenarios formados
entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto
aminoácido que le sigue.
http://payala.mayo.uson.mx/
Programa/modulo_3_c.jpg
 Uso optimo de puentes de
hidrogeno
 Cada uno de los enlaces peptidos
de la helice participa en un enlace
de H
 Tres o cuatro enlaces de
hidrogeno por giro, estos
sumados proporcionan a la
estructura una estabilidad
considerable
http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg
Los ángulos que definen los dos tipos mas comunes
de estructura secundaria
Láminas beta: La forma en
beta es una conformación
simple formada por dos o
más cadenas polipeptídicas
paralelas o antíparalelas y
se adosan estrechamente
por medio de puentes de
hidrógeno y diversos
arreglos entre los radicales
libres de los aminoácidos.
http://bifi.unizar.es/jsancho/
estructuramacromoleculas/6Proteinasglobulares/
Lehninger Principles of Biochemistry
ESTRUCTURA TERCIARI
Corresponde a la estructura
tridimensional resultante del
plegamiento de la cadena
polipeptidica
Es la responsable directa de
sus propiedades biológicas
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/
6/60/Myoglobin.png
Tipos de estructura terciaria
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/
http://bifi.unizar.es/jsancho/
2bachillerato/biomol/imagenes/protido/
estructuramacromoleculas/6Proteinasglobulares/
hemoglobine.gif

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 La estructura cuaternaria
deriva de la conjunción
de varias cadenas
peptídicas que, asociadas,
conforman un ente,
un multímero, que posee
propiedades distintas a la
de sus monómeros.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/
6/60/Myoglobin.png
AMINOACIDOS
Son las unidades básicas de una proteína.
Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomeria
La unión de un bajo número de aminoácidos se
denomina péptido: si se unen de 10 a menos
aminoácidos se denomina oligopéptido, si son mas de
10 se llaman polipéptidos y si son mayores a 50
unidades se denominan proteínas
Su denominación se debe a la presencia de un grupo
amino (- NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos
a un Carbono
Existen 20 aminoácidos que forman parte de las
proteínas.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

 ISOMERIA
debido a la presencia del Carbono asimétrico (carbono unido a
cuatro sustituyentes diferentes)
 PROPIEDADES QUIMICAS
las proteínas son buenos amortiguadores de pH, al tener la capacidad
de ceder o donar protones al medio
AMINOACIDOS ESENCIALES
Aquellos que el cuerpo humano no puede generar por
si solo.
La única fuente de estos aminoácidos es la ingesta
directa a través de la dieta.
Las rutas para la obtención de estos aminoácidos
esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.
Se dice que un alimento es de buena calidad cuando
contiene todos los aminoácidos esenciales. Ejm. la
carne, leche, huevos, soya, quinua
Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los
organismos: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metionina, Treonina, Triptófano, Valina, Arginina,
Histidina
Enlace peptídico
Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-
NH2) del segundo
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis
(vía deshidratación)
La característica principal de este enlace radica en
que no permite el giro de los elementos unidos por él,
por lo que es un enlace rígido
FUNCION DE LAS PROTEINAS
Función estructural: forman estructuras capaces de
soportar gran tensión continuada, como un tendón o
el armazón proteico de un hueso o un cartílago.
También pueden soportar tensión de forma
intermitente, como la elastina de la piel o de un
pulmón. Además, forman estructuras celulares, como
la membrana plasmática o los ribosomas.
Movimiento y contracción: la actina y la misiona
forman estructuras que producen movimiento. Mueven
los músculos estriados y lisos. La actina genera
movimiento de contracción en muchos tipos de células
animales.
Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de
transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o
electrones.
OTRAS FUNCONES DE LAS PROTEINAS
Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con
grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si
se necesita.
Función homeostática: consiste en regular las constantes
del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas
producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del
organismo.
Función hormonal: algunas proteínas funcionan como
mensajeros de señales hormonales, generando una
respuesta en los órganos blanco.
Función enzimática: las enzimas funcionan como
biocatalizadores, ya que controlan las reacciones
metabólicas, disminuyendo la energía de activación de
estas reacciones.
Blgo. Jorge Tiravanti Chocos
Universidad Nacional Daniel Alcides Carrion
Oxapampa
Las enzimas son proteínas
Catalizan reacciones químicas necesarias
para la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biológicos serían
tan lentos que las células no podrían existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S ESEP  E + P
E E E E
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
E+S acción de las enzimas, acelerando
la reacción 1014 x
• El aumento de temperatura
necesario para producir la reacción
E+P
no catalizada seria de 529ºC
Tiempo de la reacción
Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran
la velocidad de una reacción química.
Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
 Especificidad por el sustrato
 Se inactivan por desnaturación
 Pueden ser reguladas
Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
Cada enzima tiene una forma única con

un sitio o centro activo en el que se une
al sustrato
Después de la reacción, enzimas y

productos se separan.
Las moléculas enzimáticas no han

cambiado después de participar en la
reacción
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos

• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
Los siguientes hechos:
 Especificidad de la reacción enzimática
 Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática
Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo

en la molécula de enzima, capaz de:
 Fijar específicamente al substrato

 Transformarlo catalíticamente.
Enzima
Sustrato
Sitio activo
La unión del sustrato es muy
específica
 Complementariedad geométrica
 Complementariedad de cargas, uniones

iónicas
 Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al

no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura

por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.
Estabilización del Estado de Transición
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad

definiendo la acción enzimática como
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

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Biomoléculas orgánicas de alto peso molecular

Hélice alfa: Esta

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

Cada enzima tiene una forma única con

Después de la reacción, enzimas y

Las moléculas enzimáticas no han

En ambas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo

 Fijar específicamente al substrato

 Complementariedad de cargas, uniones

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura

La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad

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