PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS

Las proteínas son sustancias indispensables para la vida, formadas por


compuestos nitrogenados denominados aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos que contienen un grupo amino y un grupo


carboxilo. El grupo amino se encuentra unido al carbono vecino al grupo
carboxilo. Este átomo de carbono, se denomina carbono alfa.

La fórmula general de estos alfa aminoácidos es:

Donde R, es un radical alquilo o arilo

Los aminoácidos que están codificados en el genoma humano son 20


Los aminoácidos que un organismo no es capaz de sintetizar y que recibe a través
de los alimentos, se denominan aminoácidos esenciales.
En el caso de los seres humanos, los aminoácidos esenciales son: isoleucina,
leucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
La carencia en la dieta de un aminoácido esencial por un tiempo prolongado
determina la aparición de trastornos característicos.

En soluciones acuosas de aminoácidos, se encuentran en estado de equilibrio las


3 formas iónicas.

ENLACE PEPTÍDICO
El grupo carboxilo de un aminoácido puede reaccionar con el grupo amino de
otro, formando agua y un dipéptido.
Cuando se unen dos aminoácidos, por medio de éste tipo de enlace, se denomina
dipéptido; cuando se unen 3, tripéptido. Aquellos que están formados por pocos
aminoácidos se denominan oligopéptidos (hasta 15 aminoácidos), mientras que
los que resultan de la unión de muchos se llaman polipéptidos (de 15 a 50
aminoácidos).
Cuando la masa molecular de un polipéptido es mayor a 10.000 dalton, se lo
denomina proteína (más de 50 aminoácidos).
En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000
aminoácidos.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS


Los aminoácidos que constituyen las proteínas tienen una distribución y un
ordenamiento muy variable en cada una de ellas, por lo cual se afirma que las
proteínas tienen una estructura muy compleja. Las diferentes cargas eléctricas
que tienen los radicales de los aminoácidos y la rigidez que presenta el enlace
peptídico, origina determinadas conformaciones de las proteínas y la estructura
resultante es responsable de generar propiedades y funciones que son esenciales
para los seres vivos.
El estudio de la estructura de una proteína se suele realizar en cuatro niveles de
complejidad, denominados estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de una proteína indica cuáles son los aminoácidos que la
forman y en qué orden (secuencia) se encuentran en la cadena peptídica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas estudia de qué manera se dispone la
cadena polipeptídica en el espacio. Los átomos de los enlaces peptídicos más
próximos entre sí forman uniones puente hidrógeno, las cuales originan
plegamientos en las cadenas polipeptídicas.
A pesar de que cada proteína tiene una conformación propia diferente de las
demás, existen algunos plegamientos que se repiten en sus moléculas- Entre
estos plegamientos, los más comunes son: alfa-hélice y hoja plegada beta.
Estructura terciaria
La estructura terciaria se refiere a la forma en que se manifiesta la molécula de
una proteína en el espacio e informa los repliegues, curvas o vueltas que presenta
esa molécula. Esta estructura se forma debido a interacciones intermoleculares
entre diferentes zonas de la cadena de polipéptidos y su interacción con el medio
que las rodea.
La conformación espacial de una proteína corresponde a su función biológica.
Teniendo en cuenta la estructura terciaria de las proteínas. se distinguen dos
clases:
-Proteínas globulares
Tienen forma esférica o de ovillo, están formadas por una sola proteína o
unas pocas, son solubles en agua, tienen funciones metabólicas, de
transporte o enzimáticas.
-Proteínas fibrosas
Formadas por varias proteínas en forma lineal, son insolubles en agua y sus
funciones son mayormente estructurales (canales, sostén, estructura de
membranas celulares)

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de las proteínas se genera por la unión de dos o
más cadenas polipeptídicas. Uno de los ejemplos más importantes lo
constituye la hemoglobina. Ésta es una proteína con cuatro polipéptidos,
dos cadenas 𝛼-globinas unidas por un grupo hemo y dos cadenas
𝛽-globinas unidas por otros dos grupos hemo (este grupo es un complejo
que contiene hierro y sirve para transportar oxígeno).
La asociación o unión de los componentes de una estructura cuaternaria
se produce mediante uniones puente hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals, interacciones electrostáticas o puentes disulfuro.

Ovoalbúmina (proteína de la clara de huevo)


Importancia biológica de las proteínas.

Función estructural: Las proteínas determinan la forma y la estructura de


las células.
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
- Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y
actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
- Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
- El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis

Función enzimática: Las enzimas son catalizadores biológicos, su función


es la de acelerar la velocidad de las reacciones metabólicas de los
organismos. Todas las enzimas son de naturaleza proteica.
Función de defensa:
- Los anticuerpos o inmunoglobulinas, se encargan de reconocer
moléculas u organismos extraños, tales como bacterias y virus, y se
unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema
inmunitario.

- Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.


- Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo o venenos de
serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

Función de transporte:
En los seres vivos, son esenciales los fenómenos de transporte, ya sea para
llevar oxígeno o lípidos a través de la sangre o bien para transportar
moléculas polares a través de la membrana plasmática y este transporte es
siempre realizado por proteínas.

- La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.


- Le hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
- La mioglobina transporta el oxígeno en los músculos.
- Las lipoproteínas transportan lípidos en la sangre.
- Los citocromos transportan electrones.

Función de movimiento:
Los movimientos de contracción de los músculos, resultan de la interacción
de dos proteínas, la actina y la miosina.

La dineina está relacionada con el movimiento de los cilios y flagelos

Función hormonal:
Las hormonas son sustancias producidas por una célula para ejercer una
acción sobre otra célula. Algunas hormonas como la insulina o el glucagón(
que regulan los niveles de azúcar en sangre), son de naturaleza proteica.

Función de coagulación:
Los factores de coagulación como el fibrinógeno, son proteínas que
favorecen la coagulación de la sangre frente a una herida.

Función de reserva:
Las proteínas constituyen una reserva de aminoácidos. Por ejemplo la
ovoalbúmina de la clara de huevo, es la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del futuro embrión.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas por acción de ciertos factores externos, tales como el calor, la
acidez, la electricidad, pierden su estructura secundaria y terciaria,
generando el despliegue de la cadena polipeptídica.
Este fenómeno se conoce como desnaturalización.
Las proteínas desnaturalizadas precipitan. En algunos casos el proceso es
reversible y pueden redisolverse, en otros casos, el proceso es irreversible y
recibe el nombre de coagulación.

La clara del huevo, coagula por efecto del calor.


Durante la desnaturalización y la coagulación de las proteínas, no se pierde
la estructura primaria de la proteína, es decir, se conserva la secuencia de
aminoácidos.
Clasificación de las proteínas

Proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que están constituídas


exclusivamente por aminoácidos.
Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Son proteínas simples unidas a
compuestos de naturaleza no proteica, llamado grupo prostético. Ej:
hemoglobina, glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas,
metaloproteínas, fosfoproteínas.

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