RESULTADOS

RESULTADOS
Describir los resultados obtenidos en la práctica con gráficos y luego realice un cuadro
demostrativo de los resultados que ha obtenido.
1.- Desnaturalización por efecto del pH.
Coloque en un recipiente 5 ml de leche y agregue, gota a gota, zumo de limón hasta que
aparezca un coagulo o precipitado. Observe el resultado a medida que cambia el pH.
Tabla 1. Resultados de la desnaturalización por efecto del pH.
Se coloca 5 ml de leche en un recipiente

limpio.
Al comenzar agregar 3 a 4 gotas de limón en

la leche se empezó a formar coágulos.
Al seguir agregando gotas de limón la leche

se coagulaba o cortaba cada vez más.
“Si a la leche se le añade zumo de limón o vinagre su pH se modifica y se corta. Esto sucede
porque el ácido presente en el limón (ácido cítrico) o en el vinagre (ácido acético) es capaz
de producir la desnaturalización de una proteína presente en la leche denominada caseína”
(Soto, 2011).
2.- Desnaturalización por efecto del calor.
Coloque en un recipiente 1 huevo crudo sin cáscara, empiece a calentar en baño maría o con
fuego directo. Caliente hasta que aparezca un coagulo.
Tabla 2. Resultados de la desnaturalización por efecto de calor.
Se coloca un huevo crudo sin cascara en un

recipiente limpio
Figura 1. Huevo sin cascara
Al colocar el huevo en un recipiente

procedemos subir la temperatura a baño
maría
Figura 2. Huevo a baño maría
Después de unos minutos se analiza varios

cambios de textura y olor del huevo
Figura 3.
Cuanto ya llego a su punto de calor se puede

observar varios cambios como son burbujas
o la coagulación del huevo
Figura 4. Coagulación del huevo

“Se da la precipitación de la clara de huevo da como consecuencia la desnaturalización de la
ovoalbúmina por efecto del calor ya que as cadenas de proteína se desenrollan y se forman
enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la
consistencia y color que se observa en un huevo cocinado” (Gonzales, 2013).
Cuestionario
1. ¿Qué cambio estructural se presenta en una proteína cuando se desnaturaliza?
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. La desnaturalización provoca diversos
efectos en la proteína: cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión. una drástica disminución de su solubilidad,
ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie. Una proteína
desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos
casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.
(Castañeda, 2019)
2. Cuando un huevo de gallina se cocina por mucho tiempo, se evidencia en la

interfase clara-yema, una coloración verde-negruzca. ¿A qué se debe esa
coloración?
Cuando aplicamos calor sobre un huevo, las proteínas que se encuentran en suspensión en la
clara y en la yema comienzan a agitarse y a chocar entre sí y con las moléculas de agua que
las rodean. Esto rompe los enlaces débiles que las mantienen enrolladas, haciendo que las
proteínas se vayan estirando y formen nuevos enlaces, esta vez con otras proteínas, formando
redes tridimensionales fijas en las que atrapan a las moléculas de agua en las que antes
flotaban libremente. Eso es lo que provoca que la clara se endurezca y se vuelva opaca y
blanca. El proceso se acentúa cuanto más tiempo calentemos el huevo. De hecho, si nos
pasamos, la clara se vuelve más dura y seca, debido a que se forman más y más de estos
nuevos enlaces que se unirán con fuerza, dejando escapar el agua. sí nos pasamos de cocción,
la yema deja de ser apetecible. En su caso, es debido a que estas proteínas contienen átomos
de azufre, y con un exceso de calor comienzan a liberar sulfuro de hidrógeno, lo que provoca
ese olor desagradable y que la yema empiece a coger un color verde-negruzca (Benavante,
2014)
3. A las personas que han ingerido metales pesados, se les da clara de huevo como
antídoto. ¿Porqué?
Es recomendable usar la clara de hueva puesto que posee propiedades astringentes,
antinflamatorias además de tener la capacidad de coagular cualquier agente metálico antes
de que ingrese al tracto intestinal
4. ¿Por qué la albúmina se disuelve cuando no está precipitada y no cuando está
calentada? ¿Hay diferencia de constitución? ¿Cuáles son?
En una disolución usualmente se producen cambios de pH, alteraciones en su concentración

una agitación molecular o variaciones drásticas en la temperatura entonces la solubilidad de
las proteínas se reducen hasta producirse una precipitación, esto se debe ya que los enlaces
mantienen una conformación globular se rompen y la proteína adopta una conformación
filamentosa, por lo cual cuanto se encuentra en una precipitación la capa de moléculas de
agua no recubren completamente a la molecula de la proteína y tienden a unirse entre si ,por
lo cual la albumina se disuelve mejor cuando no se precipita, el calor es un factor que afecta
a la solubilidad de las moléculas proteicas generando una perdida de actividad biológica, las
proteínas son solubles en agua al adquirir una conformación globular, la principal diferencia
entre la precipitación y la temperatura elevada es su capacidad de disolver a la proteína en
fase acuosa (Romero et al., 2018).
5. ¿Explique mediante una ecuación cómo reacciona una proteína con el agua?
Figura 1. Reacción de condensación e hidrólisis

Cuando se adiciona la molecula de agua rompe la molecula de esta proteína en procesos como
la digestión, la reacción inversa a la hidrolisis se denomina condensación, en la que se elimina
una molecula de agua y se unen dos aminoácidos llegando a formar enlaces peptídicos
(Hidroshi et al., 2020).
6. Diga la causa por la cual una proteína es menos soluble en su punto isoeléctrico
Las proteínas por lo general son menos solubles en el punto isoeléctrico con condiciones
restantes constantes ,esto se debe a que sus iones dipolares no poseen carga neta y cristalizan
en el mismo pH en forma de sales insolubles, a valores inferior al punto isoeléctrico la carga
neta es positiva mientras que a valores superiores al pH isoeléctrico es negativa, gran parte
de las proteínas intracelulares poseen carga negativa ya que su pH isoeléctrico es inferior al
pH fisiológico ,la pepsina es un ejemplo de estas proteínas (Cardona, 2020).
7. Además del calor y la adición de ácido (que añade protones al medio donde está
disuelta la proteína) qué otros agentes físicos y químicos causan la
desnaturalización de las proteínas.
Disolventes orgánicos: Estos disolventes tienen la capacidad de interaccionar con el interior
hidrofóbico de las proteínas y la estructura terciaria queda desorganizada, provoca la
desnaturalización y precipitación de las proteínas (Costa, 2017).
Detergentes: Los detergentes actúan de manera similar a la de los disolventes orgánicos

(Costa, 2017).
pH: Los iones hidrogeno e hidroxilo del agua provocan efectos idénticos entre si, además
afectan a la envoltura acuosa de las proteínas como a la carga eléctrica de los grupos ácidos
y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos, la solubilidad de una proteína es menor
en el punto isoeléctrico que dificulta la formación de agregados (Costa, 2017).
Fuerza iónica: El aumento de la fuerza iónica del medio de igual forma provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos superficiales de las proteínas debido a
que son solutos compiten por el agua y rupturan los puentes de hidrogeno o las interacciones
electrostáticas de manera que estas moléculas proteicas se precipiten (Jiménez, 2020).
BIBLIOGRAFIA.
Romero-Romero, S., Fernández-Velasco, D. A., & Costas, M. (2018). Estabilidad
termodinámica de proteínas. Educación química, 29(3), 3-17.
Cardona Serrate, F. (2020). Proteínas y aminoácidos en alimentos. Alteraciones.
Hiroshi, H., Guemra, S., Bosso, A., de Pádua, É., & Rodrigo Ito, L. (2020). Reducción de
proteínas y glucosa por reacción de Maillard en leche con lactosa hidrolisada. Revista
chilena de nutrición, 47(1), 14-21.
Costas, M. (2017). Calor y proteínas. Revista Digital Universitaria, 16(1).
Jiménez Jiménez, G. (2020). Estudios macromoleculares y estabilidad térmica de proteínas.
Gonzales, J. M. (2013). Desnaturalizando Proteínas. Universidad Complutense Madrid, 1–
4. https://webs.ucm.es/info/analitic/Asociencia/DesnatProteinas.pdf
Soto, E. (2011). La proteína que se investiga en frío.
https://www.elmundo.es/elmundo/2011/02/15/baleares/1297756652.html
Benavante, R. (01 de Abril de 2014). El Confidencial. Obtenido de El Confidencial -
tecnología: https://www.elconfidencial.com/tecnologia/2014-04-01/la-fisica-de-los-
huevos_109872/
Castañeda, A. (13 de Diciembre de 2019). Universidad del País Vasco / Euskal Herriko
Unibertsitatea. Obtenido de Universidad del País Vasco / Euskal Herriko
Unibertsitatea: http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

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Tabla 1. Resultados de la desnaturalización por efecto del pH.

Se coloca 5 ml de leche en un recipiente

Al comenzar agregar 3 a 4 gotas de limón en

Al seguir agregando gotas de limón la leche

Tabla 2. Resultados de la desnaturalización por efecto de calor.

Se coloca un huevo crudo sin cascara en un

Figura 1. Huevo sin cascara

Al colocar el huevo en un recipiente

Figura 2. Huevo a baño maría

Después de unos minutos se analiza varios

Cuanto ya llego a su punto de calor se puede

Figura 4. Coagulación del huevo

2. Cuando un huevo de gallina se cocina por mucho tiempo, se evidencia en la

4. ¿Por qué la albúmina se disuelve cuando no está precipitada y no cuando está

calentada? ¿Hay diferencia de constitución? ¿Cuáles son?

En una disolución usualmente se producen cambios de pH, alteraciones en su concentración

Figura 1. Reacción de condensación e hidrólisis

Detergentes: Los detergentes actúan de manera similar a la de los disolventes orgánicos

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