Estructura de las proteínas

Estructura primaria

La estructura principal está determinada por la secuencia de aminoácidos en

Secuencia de proteínas, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que

Las capacidades estructurales conectadas en el nivel primario son

Prácticamente ilimitado. Como con la mayoría de las proteínas, hay 20 aminoácidos

Varía, el número de posibles estructuras presentadas por las diferencias con

Repita 20 elementos de n a n, donde n es el número de aminoácidos

hacer moléculas de proteína. Conocer la estructura básica de las

proteínas no sólo es importante comprender su función (porque depende de la secuencia de

aminoácidos y la forma que adopta), sino también en el estudio de enfermedades

genéticas. El origen de la enfermedad genética radica en una secuencia anormal. ser - estar

El defecto, si es grave, puede conducir a una falla en la función de la proteína.

correctamente. La secuencia de aminoácidos en el ADN está determinada por la secuencia

nucleótidos. Hay un sistema de conversión llamado código genético que puede hacer esto.

Se utiliza para inferir lo primero a partir de lo segundo. Sin embargo, por supuesto

Los cambios en la transcripción del ADN no siempre permiten esto.

La conversión se puede hacer directamente.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es el plegamiento de esa cadena.

A través del polipéptido debido a la formación de puentes de hidrógeno entre átomos

que forman un enlace peptídico. entre puentes de hidrogeno

-CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero es el aceptor de H y el segundo es

como patrocinador de H). De esta manera, la cadena polipeptídica puede aceptar

Adecuado para energía libre más baja y, por lo tanto, más estable.
 Hélice alfa

En esta estructura, una serie. Esta estructura es mantenida por las comunicaciones.

Los enlaces de hidrógeno intracadena se forman entre el grupo NH del enlace peptídico y

-C = O grupo del cuarto aminoácido siguiente. Cuando la cadena polipeptídica se enrolla

sobre sí misma. Se generan perfiles alrededor del carbono alfa para cada aminoácido,

Una estructura llamada α-hélice. Esta estructura es cíclica y en cada vínculo un

péptido puede formar dos enlaces de hidrógeno, uno de los cuales

es un enlace de hidrógeno.

Formado entre el grupo -NH- del enlace peptídico de un aminoácido en la posición n y

el grupo. El -CO- del enlace peptídico del aminoácido se encuentra en la posición n-4.

El enlace de hidrógeno restante se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico AA

en la posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico AA en la posición 4. Cada vuelta de la

hélice tiene un paso de filamento de 0,54 nm.

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo permitido

sus enlaces covalentes a través de una formación espacial conocida como la estructura

β, y generalmente se representa con una flecha. En esta estructura, las cadenas laterales

Los aminoácidos se encuentran alternativamente a la derecha y a la izquierda.

La columna vertebral de la cadena polipeptídica. β estructura de cadena diferente

Un polipéptido o estructura β de diferentes regiones de la misma secuencia

Los polipéptidos pueden interactuar entre sí a través de enlaces de hidrógeno, creando

Producen una estructura laminar conocida como plisado o lámina por su forma.

Giros beta

La secuencia de la cadena polipeptídica suele tener una estructura alfa o beta.

Están vinculados entre sí a través de lo que se llama un cambio beta. son cadenas

En resumen, con una estructura distintiva que requiere una rotación de 180 grados.
A la cadena principal de aminoácidos polipeptídicos como Asn, Gly y Pro (que

se encuentran con moderación en la estructura polipeptídica)

Tipo α o β) ocurre con frecuencia en este tipo de estructura. formación

El giro β generalmente se estabiliza mediante un enlace de hidrógeno entre ellos.

Resto 1 y 4 de β respectivamente.

Hélice de colágeno

Es un tipo especial de estructura secundaria, una característica

Colágeno. El colágeno es una proteína fibrosa importante que se

encuentra en los tendones y

El tejido conectivo tiene una función estructural porque es excepcionalmente rígido.

Presenta una secuencia típica consistente en la repetición periódica de grupos

de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly y los otros dos lo son.

Pro (o hidroxiprolina) y cualquier aminoácido: - (G-P-X) –

Láminas beta o láminas plegadas

Son regiones proteicas que tienen una estructura en zigzag y están conectadas entre sí

entre sí mediante la creación de enlaces a través de enlaces de hidrógeno entre las

cadenas. Todos los enlaces peptídicos participan en estos entrecruzamientos, creando así

estabilidad estructural. La forma beta es una estructura simple que consta de

Dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (en la misma dirección) o equilibradas

(en direcciones opuestas) y estrechamente relacionadas entre sí.

A través de puentes de hidrógeno y la diferente disposición de los radicales libres de

Aminoácidos. Esta estructura tiene una estructura multicapa y una estructura plegable de

alguna manera acordeón

Estructura terciaria

La disposición tridimensional de todos los átomos se denomina estructura terciaria.

Formación de proteínas, un concepto similar al concepto de estructura absoluta en otros

Características biológicas, debido a la disposición espacial de los diferentes grupos

Las funciones definen sus interacciones con los diversos enlaces. para proteínas

Consisten en una sola cadena polipeptídica (que carece de la estructura cuaternaria),

La estructura terciaria es la cantidad máxima de información estructural que se puede

obtener.

Tipos de estructura terciaria

 Las proteínas tienen una estructura triangular de tipo fibroso, uno de los

cuales es de

tamaño mucho más grande que los otros dos. Por ejemplo colágeno,

queratina capilar o hilo de seda.

 Las proteínas tienen una estructura triangular esférica, a menudo, en

que no hay una dimensión que prevalezca sobre otras y su forma es casi

esférico

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son

entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que las componen. Los enlaces

de estructuras triples pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes

 Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente

disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un

enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA

dicarboxílico (Glu o Asp)

 Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la

molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo

compacto con carácter hidrofóbico.

superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la

proteína permanezca en disolución.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan

como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se deriva la asociación de diferentes cadenas peptídicas.

que, tomados juntos, forman un compuesto, que tiene propiedades diferentes a las de

monómeros constituyentes. Estas subunidades están relacionadas con Interacciones no

covalentes, como enlaces de hidrógeno e interacciones. Puente hidrofóbico o salino. Para el

caso de una proteína que consta de dos un monómero, binario, puede ser un homodímero,

si el monómero mismos componentes, o un iluminador si no lo son. para articulaciones

Covalente, también puede haber enlaces disulfuro entre los radicales. La cisteína se

encuentra en diferentes cadenas.

En proteínas con estructura terciaria fibrosa, la estructura cuaternaria

Es el resultado de la unión de varias fibras para formar un hilo o cuerda. mucina o

La tropomiosina consta de dos filamentos retorcidos rodeados por filamentos individuales.

izquierda La queratina del cabello A y el fibrinógeno sanguíneo tienen tres hebras.

en cada fibra. El colágeno consta de tres hebras que están torcidas hacia la izquierda.

Forma fibras dextrorrotatorias. Los hilos de seda contienen algunas fibras con

Estructura de placas b antiparalelas.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para

formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la

hexoquinasa.

• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

hemoglobina.

• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una

unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima

alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad

reguladora.