Escuela Preparatoria No.

7 del Estado
Turno vespertino

Biología I. Proteínas

Epifanio Santiz Rodríguez Marzo,

2021
Tema 5 Las Proteínas
 Tema 5
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNA
1. Los aminoácidos
2. Propiedades de los aminoácidos
3. El enlace peptídico
4. La estructura de las proteínas.
5. Las propiedades de las proteínas
6. La clasificación de las proteínas
7. Las funciones de las proteínas
 1.- Los aminoácidos
 Compuestos orgánicos :

Baja masa molecular que cuando se unen forman

proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. Algunos contienen también azufre.

Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -

NH2 y una cadena lateral unidos todos ellos a un

carbono llamado alfa.
 Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las
proteínas. Se llaman aminoácidos proteicos.
En los seres vivos hay además aminoácidos no
proteicos que no forman proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden

sintetizar los animales y deben ser ingeridos en la dieta.

Las plantas si los sintetizan.
Para designar los veinte aminoácidos proteicos se

utilizan abreviaturas, que se forman con las tres

primeras letras de los nombres en inglés. Por ejemplo
Th
r
2 - Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen carácter anfótero, es decir se

pueden comportar como ácido (dador de protones) o

como base (aceptor de protones) según el pH de la
disolución.
De esta manera contribuyen a controlar el pH, es decir

tienen efecto tampón.

Contribuyen a la homeostasis (equilibrio del medio

interno del ser vivo)

 En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS

AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
En medio ácido se comportan como una base (cogiendo H+ del medio) y en
medio básico se comportan como un ácido (liberando H+ al medio).
 2.- El enlace peptídico
 Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas llamadas
péptidos.
 Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido
y el grupo amino del siguiente. Se forma una molécula de agua.
 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta
restricciones a la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
 Los péptidos
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez
aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el
páncreas que controlan el nivel de la glucosa en la sangre. La
insulina es proteína y el glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50
aminoácidos. Algunas proteínas contienen otro tipo de
moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.

 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras

 4.- La estructura de las proteínas
 La organización de una proteína viene determinada por cuatro
niveles estructurales: la estructura primaria, la estructura
secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.
 Cada una de ellas corresponde a la disposición de la anterior en el
espacio.
 3.1 Estructura primaria de las proteínas
 Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los aminoácidos
que hay en la cadena y el orden en el que se disponen en la
cadena.
 La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores
y como consecuencia la función de una proteína.
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman

y el orden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes

que pueden formarse es:
Número de
n
20 aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100
 3.2. Estructura secundaria
 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio
 Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
 Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los
aminoácidos que la constituyen.
 Se conocen tres tipos:
 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno
 α-hélice
 Se forma al enrollarse la estructura primaria
helicoidalmente sobre sí misma . Esto se debe a
la formación de puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del –CO- de un aminoácido y el
hidrógeno del –NH- del cuarto aminoácido
siguiente.
 Todos los oxígenos de los grupos –CO- queden
orientados en el mismo sentido; todos los
hidrógenos de los grupos –NH- en sentido
contrario. Los radicales R quedan orientados
hacia el exterior de la hélice.
Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una disposición
en hélice especial, algo más
alargada que la α-hélice.
 Sus radicales dificultan la formación
de puentes de hidrógeno, por lo que
no se forma una α-hélice.
 La estabilidad de la hélice del
colágeno se debe a la asociación de
tres hélices que originan una
superhélice o molécula completa de
colágeno.
 Las tres hélices se unen por medio
de enlaces covalentes y por enlaces
débiles de tipo enlace de
hidrógeno.
Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los
Cα, situados en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.
 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación
de varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena
polipeptídica, con disposición β. Entre estas moléculas o segmentos
se establecen puentes de hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma
así una lámina en zigzag, denominada disposición en lámina
plegada.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación 
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
 Estructura terciaria
 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre
sí misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
 La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
 Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
 Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la

estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.

• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.

• Ejemplos:

o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.

o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.

o La miosina responsable de la contracción muscular

o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos sanguíneos.

 Estructura cuaternaria
 La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no.
 Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones,
por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.
 Estructura cuaternaria
 El número de cadenas puede variar:
 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.
 5 - Propiedades de las Proteínas
 Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R) y de la

capacidad que tienen éstos de reaccionar con otras moléculas

 Las principales propiedades son:

Solubilidad
 En general las proteínas fibrosas son insolubles y las globulares

solubles.
 La solubilidad es debida a los radicales de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen

puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Se forma una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).

 Debido a su elevada masa molecular cuando se disuelven, dan

dispersiones coloidales.
Solvatación de los compuestos iónicos vista en el tema 1
Desnaturalización
 Es la pérdida de la estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria,
debido a la rotura de los enlaces que
las mantienen. Solo se conserva la
primaria.
 Son ejemplos de desnaturalización
la leche cortada debido a la
desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo
al desnaturalizarse la ovoalbúmina
por efecto del calor. La permanente
del pelo.
Desnaturalización
 Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones

de temperatura, alteraciones de la concentración salina del medio...

 Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una

estructura filamentosa y precipita ( disminución de la solubilidad)

 Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad

para la que fueron diseñadas, es decir no son funcionales.

 La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a

las condiciones normales, la proteína puede, en algunas ocasiones,

recuperar la conformación primitiva , lo que se denomina
renaturalización.
 Desnaturalización y renaturalización
de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Especificidad
 Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada
una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies). Cuanto más lejanas sean
dos especies en su evolución más diferentes son sus proteínas.
 Aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los

distintos individuos de la misma especie. Esto no ocurre con los

glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. Cada ser
vivo fabrica sus propias proteínas de acuerdo con su ADN.
 La especificidad de las proteínas explica la compatibilidad o no de

trasplantes de órganos. Entre familiares los trasplantes son más

exitosos.
Capacidad amortiguadora
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso
también tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden
comportarse como un ácido, liberando protones (H+), o bien
como una base, aceptando protones. Debido a ello las proteínas
disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es
decir, forman disoluciones tampón o amortiguadoras.
6.- La clasificación de las proteínas
6.1- Holoproteínas: formadas solo por aminoácidos
6.2-Heteroproteínas: formadas por una parte proteica
(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo prostético.
6.1- Holoproteínas: Se clasifican según su estructura en dos
grupos:
 Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se
encuentran en los animales. Las moléculas forman fibras
paralelas.
• Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos, piel…
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello, uñas,
lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras
musculares.
• Fibroína: forma los hilos de seda
•
 Proteínas globulares. Son solubles en agua o disoluciones
polares. Destacan
• Histonas. Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al
ADN.
• Albúminas. Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina
del huevo, seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de la
leche.
• Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las
inmunoglobulinas o anticuerpos.
• Actina: responsable de la contracción muscular junto con la
miosina.
6.2-Heteroproteínas: formadas por una parte proteica
(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo prostético.
 Cromoproteínas

Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina

y la mioglobina que transportan oxígeno en la sangre y en el
músculo.
 Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)

 Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan lípidos
insolubles como colesterol y triglicéridos por la sangre.
 Nucleoproteínas

Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con

proteínas (histonas) que forman la

cromatina del núcleo celular .

 Fosfoproteínas

Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).

 Caseína de la leche.

 Vitelina de la yema de huevo. • Caseína

Clasificación de las proteínas: holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
ALBÚMINA
COLÁGEN Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
S
O cartílago, hueso, tendones y córnea. Realizan transporte de
moléculas o reserva de
MIOSINA Y Responsables de la contracción aminoácidos.
ACTINA muscular. GLOBULINA
QUERATINA S
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas
S
las inmunoglobulinas que forman
FIBRIN los anticuerpos.
Interviene en la coagulación sanguínea.
A
HISTONAS Y
ELASTIN PROTAMINAS
A
Proteína elástica. Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una
parte no proteica (grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Grupo hemo Hemoglobina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos Cromatina

Anticuerpos y
Glucoproteína Glúcido glicoproteínas de
membrana

Fosfoproteína Ácido fosfórico Caseína de la leche

Prot transportadoras
Lipoproteína Lípido del colesterol en la
sangre
7. Las funciones de las
proteínas