INSTITUTO DE EDUCACIÓN SUPERIOR PRIVADO

´´FIBONACCI´´

FARMACIA TECNICA
I ‘A’
➢ TEMA:

✓ PROTEINAS, ENZIMAS Y COENZIMAS

➢ CURSO:

✓ BIOQUÍMICA

➢ PRESENTADO:
✓ JOB LOPEZ NOREÑA
✓ GIOVANNI LUIS LEON QUISPE
✓ JEENNYFER CASTREJON ACEVEDO
✓ YUDHIT ESPINOZA ISIDRO
✓ JOB SALCEDO HINOSTROZA
✓ JEMIMA APOLIN DONATO

➢ DOCENTE:
✓ ELMER HENRY TORRES CARRILLO

HUÁNUCO – PERÚ

1
 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,

magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas

moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los

aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos

que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama

polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura

tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas

en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y

luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los

seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad

de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.

1.1.Estructura primaria: La estructura primaria viene determinada por la secuencia de

aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que

están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas.

Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras

posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de “n” en “n”,

siendo “n” el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

2
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que

forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las

cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína

son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual

emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente).

Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es:

(NHC=-CO-).

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función

(ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en

el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética

radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función

de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

3
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe

un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar para deducir la primera

a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN no

siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente. Generalmente, el número de

aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la

estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

1.2.Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que

la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos

que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO-

y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).

De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía

libre, y por tanto, más estables.

4
-Hélice alfa: En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O

del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos

en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα.

Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de

hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del

aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición

n-4. El otro puente dehidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en

posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la

hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.

- Hoja beta: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus

enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele

representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan

5
de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las

estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una

misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando

lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β. Cuando las

estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las estructuras β tienen

sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

-Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del

colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo

con función estructural ya que es particularmente rígida. Presenta una secuencia típica compuesta

por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es

Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

6
- Láminas beta o láminas plegadas: Son regiones de proteínas que adoptan una estructura

en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno

intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así

gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o

más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren

en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos

arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura

laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

1.3. Estructura terciaria:

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la

proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura

terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la

disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos

7
ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura

cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

Tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho

mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda,

En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su

ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones

longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una

dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo

de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y

estructuras supersecundarias.

1.4. Estructura cuaternaria:

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.

Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser

puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína

constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros

constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,

también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas

distintas. En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de

la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan

de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello
8
y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de

tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta

varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

Asociaciones de las proteínas:

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos de biomoléculas

para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente.

Se pueden dar asociaciones entre proteínas o de éstas con otras biomoléculas.

1. Asociaciones entre proteínas:

Las proteínas (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos dímeros que se ensamblan

formando filamentos huecos enormemente largos llamados microtúbulos, cuya función es

fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto de las células (que

contribuyen a dar forma a las células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y

flagelos (que participan en la motilidad celular).

9
La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los monómeros de fibrina

se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo

o coágulo sanguíneo.

2.Asociaciones entre proteínas y lípidos:

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones supramoleculares como

las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas biológicas.

10
1.1 Estructura de las enzimas:
Para comprender cómo funcionan las enzimas, es necesario saber qué son y conocer la importancia

de su estructura. Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas

polipeptídicas[74] plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y tiene lugar la

reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo unos pocos aminoácidos están

implicados en él. La proximidad de los aminoácidos [75] en el centro activo está determinada por

la estructura terciaria, aunque también pueden ocupar posiciones adyacentes en la estructura

primaria. En una enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden

encontrarse incluso en diferentes cadenas. La configuración tridimensional del centro activo es

complementaria a la del sustrato y posee una distribución complementaria de sus cargas sobre la

superficie de unión. Es decir, si una región del sustrato tiene una carga negativa, la zona

correspondiente del centro activo tendrá una carga positiva y viceversa. En 1894, Emil Fischer, un

químico alemán, comparó la especificidad de la enzima con una llave y su cerradura [76]. Pero,

estudios posteriores sugirieron que el centro activo es más flexible que el ojo de una cerradura:

11
la unión entre la enzima y el sustrato altera la conformación de la enzima, ajustando el centro

activo al sustrato.

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente manera:

-Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de

electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas

deshidrogenasa y c oxidasa

-Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del

hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.

-Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrolisis (ruptura de moléculas orgánicas

mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

-Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.

-Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en su

variante geométrica tridimensional.

-Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,

mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por
ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

Mecanismos de acciones de las enzimas:

1- La superficie del sustrato entra en contacto con una región especifica de la superficie de la
enzima llamada sitio activo.
2- Se forma un compuesto intermediario transitorio llamado complejo enzima – sustrato.
3- La molécula de sustrato se transforma como consecuencia del reordenamiento de los
átomos preexistentes, la degradación de la molécula de sustrato o la combinación con otra
molécula de sustrato.

12
 COMPONENTES DE LAS COENZIMAS
Las coenzimas pueden colaborar con la enzima mediante la aceptación de átomos provenientes del

sustrato o la donación de los átomos que necesita el sustrato.

Algunas coenzimas actúan como transportadoras de electrones; estos compuestos extraen

electrones del sustrato y los donan a otras moléculas en reacciones ulteriores. Muchas coenzimas

derivan de vitaminas. Dos coenzimas de importancia central para el metabolismo celular son

nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato

(NADP+). Ambos compuestos contienen derivados de la vitamina B niacina (ACIDO

NICOTINICO) y actúan como transportadores de electrones.

Mientras que la NAD+ esta implicada sobre todo en reacciones catabólicas (liberadoras de

energía), la NADP+ interviene principalmente en reacciones anabólicas (consumidores de

energía). Las coenzimas de la flavina, como flavina mononucleótido (FMN) y flavina adenina

dinucleótido (FAD), contienen derivados de la vitamina B riboflavina y también actúan como

transportadoras de electrones.

Otra coenzima importante, denominada coenzima A (CoA), contiene un derivado de otra vitamina

B, el ácido pantoténico. Esta coenzima cumple su función importante en la síntesis y la

degradación de los lípidos y en una serie de reacciones de oxidación.

13
 BIBLIOGRAFIA

✓ Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional,

modificaciones químicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)

✓ Química y Bioquímica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat
Barcelona (2004)

✓ Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla Edit.
Reverte (2008)

✓ Química Orgánica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988)

✓ LIBRO DE MICROBIOLOGIA DE: Gerard J. Berdell R. Funke, Christine L.

PÁGINAS:

✓ http://www.alimentacion-sana.com.
✓ http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm
✓ http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html
✓ http://es.wikipedia.org

14
15