TEMA 4 PROTEÍNAS Y

ENZIMAS

CONCEPTO DE PROTEÍNA

Las proteínas son macromoléculas complejas de elevada masa

molecular formados por la unión de unidades de menor masa
molecular llamadas aminoácidos.

Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros

proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas
orgánicas (lípidos, glúcidos, etc.). En este último caso reciben el nombre
genérico de prótidos.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las

células. Más del 50% del peso seco de una célula es proteína.

Están constituidas,fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas

tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos
químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico
de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por
excelencia de los seres vivos.

Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad

de cada ser vivo. Tienen una gran importancia porque a través de ellas
se expresa la información genética.

LOS AMINOÁCIDOS

Son las unidades estructurales que forman las proteínas. Son ácidos
orgánicos de baja masa molecular, sólidos, cristalinos y solubles en
agua, Poseen en su estructura al menos un grupo funcional ácido
carboxílico y un grupo funcional amino. Los aminoácidos que forman las
proteínas de los seres vivos presentan el grupo amino en la posición
alfa (carbono 2) respecto al grupo carboxilo (carbono 1).

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Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, salvo la
prolina, responden a la fórmula general que se observa en la imagen
superior.

Los aminoácidos se nombran utilizando 3 letras de su nombre en inglés.

Existen gran cantidad de aminoácidos, pero sólo vamos a estudiar los
aminoácidos presentes en las proteínas de los seres vivos. En las
proteínas de los seres vivos aparecen 20 aminoácidos diferentes. Cada
uno de ellos tiene un radical diferente. Con respecto a los radicales
podemos agruparlos en 4 grupos: ácidos, básicos, hidrofóbicos o no
polares y polares sin carga. (consulta la página 63 de tu libro.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos se caracterizan por tener dos propiedades:
● Actividad óptica. Como se observa en la imagen superior el carbono
alfa de un aminoácido es asimétrico. La molécula es ópticamente
activa y existen dos configuraciones: D y L.

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 Normalmente en las proteínas de los seres vivos sólo
encontramos uno de los isómeros ópticos. Los aminoácidos
pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en estructuras de
microorganismos como las paredes bacterianas, o en sustancias
antibióticas generados por bacterias existen aminoácidos no
proteicos pertenecientes a la serie D.

● Comportamiento anfótero. En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y
quedando (-COO- ), o como base, los grupos -NH2 captan
protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido
y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan
doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica.

Esta propiedad permite que los aminoácidos ayudan a mantener

constante el pH del medio y tengan un efecto amortiguador o
efecto tampón.

EL ENLACE PEPTÍDICO
Es el enlace mediante el cual se unen los aminoácidos para formar
polímeros de aminoácidos llamados péptidos. Se trata de un enlace
covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino de otro aminoácido. La configuración del enlace es tal
que los átomos del grupo carboxilo enlazados a los del grupo amino
están todos situados en el mismo plano con ángulos y distancias fijas.

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Este enlace tiene una serie de características:

1. Es un enlace covalente muy resistente, lo que permite a las

proteínas tener un gran tamaño y estabilizar la molécula que se
forma.
2. El enlace covalente se comporta como un doble enlace, tiene una
cierta rigidez e impide el giro libre de los radicales que se
localizan a su alrededor.
3. Los 4 átomos que se encuentran en el plano están inmovilizados
manteniendo las distancias y los ángulos constantes.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La conformación u organización espacial de una proteína es la
disposición espacial que adopta la molécula proteica en el espacio. Las
cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura,
poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las
funciones que realizan. La estructura de las proteínas puede estudiarse
a diferentes niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario.

NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA

Viene dada por la secuencia (orden de colocación que siguen los

aminoácidos). Tiene gran importancia, pues la secuencia es la que
determina la organización del resto de niveles y como consecuencia la
función de la proteína. Los aminoácidos se disponen en zig-zag.

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o

intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración
general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como,
además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio
en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda
realizar su función.

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NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se trata de la conformación espacial que aparece al interactuar entre

sí aminoácidos próximos en la secuencia lineal. La formación de los
enlaces peptídicos de la secuencia impone determinadas restricciones.
Así, según sean los ángulos que forman entre sí los planos del enlace
peptídico obligará a las secuencias de aminoácidos a adoptar una
determinada conformación.

Las más importantes son la hélice α y la conformación ß por ser las

configuraciones más frecuentes.

Estructura en hélice α

Es la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula

adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se
sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una
vuelta completa. Las hélices alfa suelen representarse como cintas
retorcidas. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la
formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un
aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo

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de él en la hélice. Esto es, entre el grupo C=O del aminoácido “n” y el
grupo H-N del aminoácido “n+4”

Estructura en lamina β

Una lámina β, se origina cuando la secuencia, adopta una disposición

en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en
paralelo de varias cadenas con esta conformación.

Dos o más segmentos de una cadena

polipeptídica se alinean uno junto a otro,
formando una estructura laminar que se
mantiene unida por puentes de hidrógeno.
Dichos puentes se forman entre los grupos
carboxilo y amino del esqueleto, mientras
que los grupos R se extienden por arriba y
por abajo del plano de la hoja. Las cadenas
de una lámina β pueden ser paralelas al
apuntar en la misma dirección (sus extremos
N-terminal y C-terminal se emparejan con
los de la otra cadena) o antiparalelas al
apuntar en direcciones opuestas (el extremo
N-terminal de una cadena está situado
junto al extremo C-terminal de la otra
cadena).

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NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA

Se alcanza cuando se establecen interacciones entre aminoácidos que

están muy alejados en la secuencia. Esto ocurre, cuando la secuencia
de aminoácidos sufre repetidos plegamientos que hacen que la
molécula adopte una estructura espacial tridimensional o estructura
terciaria.

Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos

aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que
distorsionan la hélice generando puntos de curvatura. La estructura
terciaria está estabilizada por la formación de las siguientes
interacciones:
1) Enlaces o puentes de hidrógeno.
2) Interacciones ácido base.
3) Puentes disulfuro, que se forman entre grupos -SH pertenecientes a
dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí para dar cistina.

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En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su
afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan
hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo
hacen hacia el exterior.

Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

● Filamentosa. Las proteínas con conformación filamentosa suelen

tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son
insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen
esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.
Muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son
proteínas que carecen de estructura terciaria.

● Globular. Las proteínas con conformación globular suelen ser

solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las
enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con
función transportadora. Las proteínas globulares suelen tener
diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta,
pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y
las hélices alfa en el centro de la molécula. Además, las proteínas
globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus
restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el
interior y, por el contrario, en un ambiente lipídico, los restos
hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen

para formar una estructura proteica de orden superior, se disponen
según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera
estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras
moléculas no proteicas para formar macromoléculas complejas.

Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo

proteico se llama protómero y según el número de protómeros
tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura
cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno,
fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro
puente disulfuro.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por

las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con

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un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupo hemo.
Los anticuerpos, formados por cuatro cadenas polipeptídicas (dos
cadenas cortas y dos largas) son otro ejemplo de proteína con
estructura cuaternaria.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen
de la distribución espacial de los restos o radicales de los aminoácidos
que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante
enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. Existen 4
propiedades importantes:
● Solubilidad. Depende de la cantidad de aminoácidos polares de
la secuencia, del valor del pH y de la concentración salina del
medio. Las proteínas solubles en agua (globulares) no forman
verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada
macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y
no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no
puede producirse la precipitación.

● Especificidad. La especificidad de las proteínas puede entenderse

de dos maneras. Por una parte, existe una especificidad de
función, que consiste en que cada proteína tiene una función
concreta, y diferente de la del resto de proteínas. Esta es la razón
de que tengamos tantas proteínas distintas. Por otra parte, hay
ciertas proteínas que realizan funciones similares en los seres
vivos y que presenta diferencias en las secuencias de
aminoácidos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre,
presentan diferencias entre las distintas especies. Estas
diferencias se han producido como consecuencia del proceso
evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener
sus propias proteínas específicas.

● Desnaturalización. Es la pérdida total o parcial de los niveles de

estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de
los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc.
No afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura
primaria. Se puede producir por alteraciones de la concentración,
del grado de acidez, de la temperatura (calor). Los efectos de la
desnaturalización consisten en la pérdida de la funcionalidad
biológica de la proteína por alteración de la conformación
espacial. En las proteínas globulares, solubles en agua, la
desnaturalización va acompañada de la pérdida de la solubilidad
y la consiguiente precipitación de las proteínas. La
desnaturalización puede ser reversible si el causante deja de

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 actuar, o irreversible si el agente causante de la desnaturalización
es el calor que impide que se recupere su estructura y por tanto
la funcionalidad (coagulación de la leche, huevos fritos,
"permanente" del cabello, etc.).

● Comportamiento ácido base. Al comprobar experimentalmente la

influencia del pH en la estructura proteica se observa que existen
valores de pH a los que la estructura de una proteína cambia.
Este hecho se explica por la presencia de aminoácidos con
grupos ionizados en la secuencia. De esta forma, la proteína
presentará una carga eléctrica en función del pH del medio y de
su composición en aminoácidos. Esta propiedad es utilizada en
técnicas de separación de mezclas de diversas proteínas.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más
importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las
siguientes:
● De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva,
pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales,
proporcionando aminoácidos para los procesos de crecimiento y
reparación durante el desarrollo embrionario. Ej. la ovoalbúmina
del huevo, la caseína de la leche y la gliadina del trigo.

● Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los

seres vivos, determinando la forma, la rigidez, o flexibilidad de las
mismas. Las encontramos formando parte de estructuras
celulares como la membrana hasta en estructuras titulares como
el cartílago, hueso, etc.
● Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los
organismos son catalizadas por las enzimas. Son proteínas que
catalizan todas las reacciones químicas que se producen en los
seres vivos, transformando las sustancias químicas en otras
diferentes.
● Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico
del medio celular y extracelular.
● Transportadora. Transportan diferentes sustancias como gases
(hemoglobina, mioglobina), o lípidos (seroalbúmina), etc. desde un
lugar a otro. Ej. Las permeasas, que realizan los intercambios
entre la célula y el exterior.
● Contráctil. Actúan como elementos esenciales en el movimiento.
Ej. la actina y la miosina que son las responsables de la
contracción de la fibra muscular mediante cambios
conformacionales en su estructura.

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● Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan
procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por
ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en
la sangre.
● Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los
procesos de defensa frente a los agentes patógenos. Se unen
específica e irreversiblemente a una sustancia que se considera
tóxica bloqueando su actividad.

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LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas o una asociación de cadenas polipeptídicas
y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan como
catalizadores biológicos de los procesos químicos que se producen en
los seres vivos. Actúan facilitando las transformaciones químicas ya que
aumentan considerablemente la velocidad de las reacciones que
catalizan y disminuyen al mismo tiempo la energía de activación que
estas reacciones necesitan.

Las enzimas no modifican la constante de equilibrio de la reacción y

tampoco se transforman recuperándose intactas al final del proceso.
La rapidez de actuación de las enzimas y el hecho de que se recuperen
intactas para poder actuar de nuevo es la razón de que se necesiten en
pequeñísimas cantidades de energía en las reacciones del
metabolismo.

Para catalizar una reacción, una enzima se une a una o más moléculas
de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En

otras, dos sustratos se unen para crear una molécula más grande o
para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica
que se te pueda ocurrir, probablemente existe una enzima para
acelerarla.
Las enzimas presentan algunas características:
● Son solubles en agua y difusibles en los líquidos orgánicos.
● Se requieren en concentraciones pequeñas , ya que, como
catalizadores que son, no sufren cambio en la reacción.
● Tienen gran actividad, pudiendo transformar un sustrato de
masa molecular mucho mayor que ellas.
● Hacen que las transformaciones se realicen a gran velocidad.
● Disminuyen la energía de activación y permiten que la reacción se
realice a menor temperatura.

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 ● Son sustancias muy específicas, es decir no actúan sobre
cualquier sustrato.
● Se alteran por acción del calor, cambios de pH, radiaciones, etc.,
como todas las proteínas.

EL CENTRO ACTIVO

La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama sitio activo (ya

que ahí es donde sucede la "acción" catalítica). Las interacciones
químicas entre los radicales de los aminoácidos presentes en el centro
activo y el sustrato o sustratos son los responsables de la
transformación; ya que estas interacciones producen reordenamientos
de los electrones que debilitan algunos enlaces y favorecen la
formación de otros, desencadenando la reacción química.

Los aminoácidos del centro activo están alejados en la secuencia

polipeptídica, pero quedan próximos al formarse la estructura terciaria
de la enzima. Hay dos tipos de aminoácidos:

● De fijación. Son los aminoácidos que

establecen la fijación del sustrato
mediante enlaces débiles.
● Catalizadores. Son los aminoácidos
que presentan afinidad química con
el sustrato, con el que establecen los
enlaces que orientan al sustrato y lo
colocan para que se produzca la
reacción química.
● Estructurales. Son los aminoácidos que mantienen la estructura
tridimensional del centro activo de la enzima. No intervienen
directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran
pueden cambiar la posición del centro activo.

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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Según su composición pueden ser de dos tipos:
● Enzimas proteicas: Formadas por una o varias cadenas
polipeptídicas.
● Holoenzimas: Poseen una parte proteica llamada apoenzima y
otra no proteica denominada cofactor.

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

El cofactor puede ser una molécula inorgánica (iones metálicos

como Fe, Cu, Zn, Mn, Mg,…) o puede ser una molécula orgánica. Si
se trata de una molécula orgánica el cofactor recibe el nombre de
coenzima. Si el coenzima está unido por un enlace covalente a la
apoenzima se denomina grupo prostético.

Naturaleza inorgánica Ión metálico

Con enlace Grupo
Cofactor covalente prostético
Naturaleza orgánica
Sin enlace
Coenzima
covalente

Las coenzimas más importantes son:

● Coenzimas que intervienen en reacciones en las que hay
transferencia de energía. Estas coenzimas actúan captando
energía en las reacciones químicos en los que se produce y
cediéndola en las que se necesita. Se trata de nucleótidos o
derivados de nucleótidos como el ATP (adenosina trifosfato).
● Coenzimas que intervienen en reacciones en las que hay
transferencias de electrones. Los coenzimas, en su estado
oxidado, captan electrones de sustancias a las que oxidan,
reduciéndose ellas. Estos electrones los ceden a sustancias a las
que reducen, oxidándose de nuevo para comenzar el proceso. De
esta forma, los electrones son transportados de unas moléculas a
otras. Algunas coenzimas importantes son el NAD (Nicotinamín
adenín dinucleótido), el NADP (nicotinamín adenín dinucleótido
fosfato), el FAD (flavín adenín dinucleótido). Estos coenzimas son
derivados de vitaminas que presenta riboflavina (una de las
vitaminas del complejo B) en lugar de nicotinamida (otra
vitamina).

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MECANISMO GENERAL DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA
En toda reacción enzimática el sustrato es transformado en producto
para lo cual la enzima se une al sustrato formando un complejo
transitorio llamado enzima-sustrato (ES). A continuación, se realiza la
catálisis o reacción enzimática que libera la enzima inalterada y el
sustrato transformado en producto.

El sustrato debe poseer un grupo funcional que le permita situarse de

forma precisa en el centro activo y debe poseer un enlace específico
que pueda ser atacado por el enzima. Sólo se produce actividad
enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación
coinciden con los radicales del sustrato. De ahí que las enzimas sean
específicas.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver
condicionada su actuación por determinados factores físicos y
químicos. Algunos de estos factores son:

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● La temperatura. Como toda
reacción química, las reacciones
catalizadas enzimáticamente
varían su velocidad de reacción
en función de la temperatura.
Cuando aumenta la temperatura,
la velocidad de la reacción
aumenta. El calor aumenta la
energía cinética con lo que
aumenta la movilidad de las
moléculas facilitando el
encuentro con la enzima. No
obstante, las enzimas tienen una
temperatura óptima que es
distinta para cada una de ellas. Se define como la temperatura a
la que la enzima provoca que la velocidad de reacción sea
máxima.
En los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura
óptima coincide con la temperatura normal del organismo y suele
estar alrededor de los 40º. Las enzimas, como proteínas que son,
se desnaturalizan a elevadas temperaturas. Si aumenta mucho la
temperatura, la enzima se desnaturaliza de forma irreversible y
pierde su funcionalidad.
● El pH. El pH influye sobre las
cargas eléctricas de la
enzima. Una variación del
mismo puede alterar la
estructura del centro activo
y, por lo tanto, la actividad
enzimática. Cada enzima
presenta unos valores de pH
entre los que es funcional.
Entre ambos existe un pH
óptimo en el que la velocidad
de reacción es máxima.
Fuera de esos límites la
enzima se desnaturaliza. el
pH óptimo es prácticamente el intermedio entre el pH mínimo y el
pH máximo.

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