Conteudo de Fisiologia Humana

1.
Aplicações práticas das enzimas
Enzimas: As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o grupo mais
variado de proteínas. Praticamente todas as reacções do organismo são catalisadas por
enzimas; Enzimas (responsáveis pelo controle das reacções de síntese);
As enzimas são proteínas que, actuando como catalisadores na maioria das reacções
bioquímicas, baixam a energia de activação necessária para que se dê uma reacção química.
Por serem catalisadores eficientes, são aproveitadas para aplicações industriais, como na
indústria farmacêutica ou na alimentar.
Como intervêm nas reacções químicas que sustentam a vida, a compreensão do seu
funcionamento é importante em áreas como a investigação de patologias com origem em
deficiências enzimáticas. A esmagadora maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias
metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado
como reagente na reacção seguinte.
As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não

alterando, no entanto, o seu equilíbrio. Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato,
algo que é condicionado pela estrutura do centro activo da enzima. Este possui uma
geometria definida e determinadas características físico-químicas (hidrofobicidade, carga
eléctrica local) que condicionam o tipo de substrato que pode aceder, ligar-se e sofrer
alteração química no centro activo.
2. Aminoácidos raros e não codificados;
Aminoácidos não-codificados: são aminoácidos que não estão presentes em nenhuma

molécula de proteínas (como, por exemplo: citrulina e ornitina (intermediários do ciclo da
uréia); homocisteína e homosserina (intermediários do metabolismo dos aminoácidos);
ácido γ-aminobutírico (GABA, um neurotransmissor); canavanina, ácido djenkóiko e
βcianoalanina (aminoácidos tóxicos existentes em alguns fungos); γ-carboxi-glutamato
(formado por carboxilação do glutamato); fosfo-aminoácidos (formados por fosforilação da
hidroxila da serina e treonina ou no grupo fenólico da tirosina).
Aminoácidos raros: são derivados de outros aminoácidos que se modificaram,
quimicamente, para favorecer uma determinada função bioquímica da proteína. Por
exemplo: 4-hidroxi-prolina (derivado da prolina, encontrado em abundancia na proteína
estrutural colágeno), 5-hidroxilisina (derivado da lisina, presente, também, no colágeno),
desmosina e iso-desmosina (na proteína estrutural elastina, resultantes da união de quatro
moléculas de lisina com os grupamentos R formando um anel que permite a elasticidade
característica da proteína).
3. Diferenças entre inibição enzimática competitiva e não competitiva
A diferença entre Inibição Enzimática Competitiva e Não-Competitiva é: Inibição

Enzimática Competitiva ocorre quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio
deligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato;
Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.
2. Inibição Enzimática Não-Competitiva: ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente

à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo
que o substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor; Na
inibição enzimática irreversível, há modificação co-valente e definitiva no sítio de ligação
ou no sítio catalítico da enzima.
5. Diferenças entre estrutura Primário, secundária, terciária e quaternária das

proteínas;
Secundário: Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua
molécula, aminoácidos corno valina, glicínia, leucina, triptofano, treonina, alanina e
arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma
sequência que a proteína C, apresenta nesse trecho os alanina e arginina. Apenas pelo facto
de na proteína C haver eucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são
diferentes;
terciário: Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado

trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e
lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há
uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e
lisina. Por causa disso, as proteínas E F são diferentes;
Quaternário: pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados

formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.
aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina,
4. Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos
O calor é um dos mais importantes métodos para o controle do crescimento para eliminar
os microrganismos. Acima da temperatura ideal de crescimento o calor vai promover a
desnaturação de proteínas estruturais e enzimas, levando a perda da integridade celular à
morte.
O calor seco elimina os microrganismos também por processo de oxidação. O calor úmido
na forma de vapor tem o maior poder de penetração e eliminar as formas vegetativas dos
procarióticos, vírus e fungos e seus poros. A morte pelo o calor é uma função exponencial
que ocorre à medida que a temperatura menor será o valor D (maior temperatura, menor D).
Deste modo, são necessárias rápidas exposições à temperatura alta para grande redução no
numero dos microrganismos viáveis.
6. Proteínas estruturais (exemplos e estruturas)
Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitectura celular, conferindo formas,

suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína.
Exemplo: colágena; colágeno, elastina, fibras musculares contráctil.
Bibliografia
Vierra. R. (2003). Fundamentos de Bioquimica. Belém- Pará.

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1.

Aplicações práticas das enzimas

As enzimas actuam diminuindo a energia de activação da reacção que catalisam, não

2. Aminoácidos raros e não codificados;

Aminoácidos não-codificados: são aminoácidos que não estão presentes em nenhuma

3. Diferenças entre inibição enzimática competitiva e não competitiva

A diferença entre Inibição Enzimática Competitiva e Não-Competitiva é: Inibição

2. Inibição Enzimática Não-Competitiva: ocorre quando o inibidor liga-se reversivelmente

5. Diferenças entre estrutura Primário, secundária, terciária e quaternária das

terciário: Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado

Quaternário: pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados

4. Calor como método mais eficiente e económico para eliminar microrganismos

6. Proteínas estruturais (exemplos e estruturas)

Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitectura celular, conferindo formas,

Vierra. R. (2003). Fundamentos de Bioquimica. Belém- Pará.

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