Bioquímica - Proteínas

PROTEÍNAS
UM POUCO DA HISTÓRIA....
Entre os objetos de estudo dos cientistas no

início do século XIX (...) Estava:
 Albúmen – clara de ovo [albus = branco];

 Tinha átomos de C, H, N, O e S;
 Tinha estranha propriedade de coagular ao ser
submetido a aquecimento;
 Verificaram que outras substâncias presentes no
leite e no sangue também coagulavam quando
aquecidas;
 Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao
albúmen].
QUAL A IMPORTÂNCIA DAS
PROTEÍNAS?
 São fundamentais para
Imagem: Autor desconhecido

/ Virus influenza / United
qualquer ser vivo [e até
States Public Domain

vírus].
 Toda manifestação genética é
dada por meio de proteínas.
 Grande parte dos processos
Urease / Disponibilizado por: Jacobolus /

molecular da enzima Helicobacter Pylori
orgânicos são mediados por
Imagem: PDB Database / Modelo

proteínas [enzimas].
 Sem proteínas, não
existiríamos e nenhum outro
ser vivo existiria.
 *Coacervatos (primeiros
compostos proteicos).
As proteínas são as
MACROmoléculas orgânicas mais
abundantes e importantes nas
células e fazem 50% ou mais de seu
peso seco. Formadas por carbono,
oxigênio, nitrogênio hidrogênio e
algumas enxofre.
Menor proporção na sua


composição: Cobre, zinco, ferro e

fósforo.
Nos animais, as proteínas
correspondem a cerca de 80%
do peso dos músculos
desidratados, cerca de 70% da
pele e 90% do sangue seco.
Mesmo nos vegetais as
proteínas estão presentes.
 Pertencem à classe dos peptídeos, pois
são formadas por aminoácidos ligados
entre si por ligações peptídicas.
 Uma ligação peptídica é a união do

grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido
com o grupo carboxila (-COOH) de outro
aminoácido, através da formação de
uma amida.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public
Ligação Péptica
Domain
Água
Duplo Peptídeo
SISTEMAS BIOLÓGICOS:
APENAS L-AMINOÁCIDOS
 Nas proteínas encontramos apenas

aminoácidos “L”, isto é, possuem a mesma
configuração relativa que o L-gliceraldeído.
Glutamato
Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio
Asparagina_
1806
Aspargo
Tirosina
Glicina
 Um aminoácido é uma molécula orgânica formada
por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio.
 Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
 São solúveis em água.
 Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o

grupo amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH),
hidrogênio, carbono alfa (todos os diferentes grupos
se ligam a ele) e um substituinte característico de
cada aminoácido (radical).
AMINOÁCIDOS: OS MONÔMEROS
PROTÉICOS
Imagem: YassineMrabet / Estrutura

geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS
 Aminoácidos não-essenciais ou
dispensáveis são aqueles que
o corpo humano pode
sintetizar.
São eles : alanina, asparagina,

ácido aspártico, ácido
glutâmico, serina.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
 Os aminoácidos essenciais são aqueles

que não podem ser produzidos pelo
corpo humano. Dessa forma, são
somente adquiridos pela ingestão de
alimentos, vegetais ou animais.
 São eles: fenilalanina, isoleucina,

leucina, lisina, metionina, treonina,
triptofano, histidina e valina.
ESTRUTURAS PROTÉICAS
As proteínas diferem entre si pelo número, tipo

e seqüência dos aminoácidos em suas
estruturas.
O número de aminoácidos é muito variável de

uma proteína para outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos
FUNÇÕES:
1. Estrutural
2. Hormonal
3. Defesa
4. Energética
5. Condutoras de Gases
6. Enzimática
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
 Podem ser classificadas em simples e

conjugadas:
1. Simples: Constituídas apenas por
aminoácidos
2. Conjugadas: Apresentam outros grupos
como carboidratos e íons.
1. HORMONAL
Exercem alguma função

específica sobre algum órgão
ou estrutura de um organismo
Ex: Insulina, GH, T3 e T4,Testosterona

e Progesterona.
2.DEFESA
 Os anticorpos são proteínas que

realizam a defesa do
organismo, especializados no
reconhecimento e neutralização
de vírus, bactérias e outras
substâncias estranhas.
3. ENERGÉTICA
 Deficiência de calorias ou
proteínas na dieta desvia
as proteínas para a função
energética, levando à
deficiência de
crescimento.
4. CONDUTORAS DE GASES
O transporte de gases
(principalmente do oxigênio e
um pouco do gás carbônico) é
realizado por proteínas como a
hemoglobina e hemocianina
presentes nos glóbulos
vermelhos ou hemácias .
5. ENZIMÁTICA
Enzimas são proteínas capazes de


catalisar reações bioquímicas. As enzimas

não reagem, são reutilizadas (sempre
respeitando o sítio ativo) e são
específicas.
 As enzimas reduzem a energia de

ativação das reações químicas.
 Mais de 2000 enzimas são conhecidas

 Enzimas são catalisadores biológicos
extremamente eficientes e aceleram
em média 109 a 1012 vezes a velocidade
da reação, transformando de 100 a
1000 moléculas de substrato em
produto por minuto de reação.
 Atuam em concentrações muito baixas

e em condições suaves de temperatura
e pH.
APLICAÇÕES DAS ENZIMAS
 Enzimas digestivas tais como a amilase ( ptialina),

protease (pepsina) e lipase, reduzem os alimentos
em componentes menores que são mais facilmente
absorvidos no trato digestivo.
 As enzimas contribuem enormemente para inúmeras

indústrias.
 Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos

em larga escala.
 Encontram-se também determinados tipos de

enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a
digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.
ESTRUTURA
As proteínas podem ter 4

tipos de estrutura
dependendo do tipo de
aminoácidos que possui, do
tamanho da cadeia e da
configuração espacial da
cadeia polipeptídica. As
estruturas são:
1. ESTRUTURA PRIMÁRIA
 É o nível estrutural mais simples e

mais importante.
 Representada pela sequência de
aminoácidos unidos por meio das
ligações peptídicas. É ligada a
carboidratos assim como outros.
2. ESTRUTURA SECUNDÁRIA
 O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um

eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-
hélice ou a estrutura de folha pregueada. É uma
estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes
de hidrogênio.
ESTRUTURA TERCIÁRIA
 Polipeptídios dobram sobre si mesmos,

adquirindo uma configuração espacial
tridimensional.Essa configuração pode ser
filamentar como no colágeno, ou globular,
como nas enzimas. Formadas por ligações de
enxofre – Pontes de dissulfeto.
4. ESTRUTURA QUATERNÁRIA
 Algumas proteínas podem ter duas

ou mais cadeias polipeptídicas
DESNATURAÇÃO
 A desnaturação ocorre quando a

proteína perde sua estrutura
secundária e/ou terciária, ou
seja, o arranjo tridimensional da
proteína é rompido, fazendo com
que, quase sempre, perca sua
atividade biológica característica.
DESNATURAÇÃO
 Aumento de temperatura (cada proteína

suporta certa temperatura máxima, se
esse limite é ultrapassado ela
desnatura);
 Extremos de pH;
 Solventes orgânicos miscíveis com a
água (etanol e acetona);
 Solutos (ureia);

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 Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

 São solúveis em água.

 Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o

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Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

São eles : alanina, asparagina,

 Os aminoácidos essenciais são aqueles

 São eles: fenilalanina, isoleucina,

As proteínas diferem entre si pelo número, tipo

O número de aminoácidos é muito variável de

 Podem ser classificadas em simples e

Exercem alguma função

Ex: Insulina, GH, T3 e T4,Testosterona

 Os anticorpos são proteínas que

Enzimas são proteínas capazes de

catalisar reações bioquímicas. As enzimas

 As enzimas reduzem a energia de

 Mais de 2000 enzimas são conhecidas

 Atuam em concentrações muito baixas

 Enzimas digestivas tais como a amilase ( ptialina),

 As enzimas contribuem enormemente para inúmeras

 Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos

 Encontram-se também determinados tipos de

As proteínas podem ter 4

 É o nível estrutural mais simples e

 O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um

 Polipeptídios dobram sobre si mesmos,

 Algumas proteínas podem ter duas

 A desnaturação ocorre quando a

 Aumento de temperatura (cada proteína

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