Trabalho de Grupo

Participantes:
Rafaela (líder)
 Evinilson
 Anícia Leal
 Anícia Tavares
 Dália
 Ailton

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 Fatores que afetam as atividades
enzimáticas

Mas antes, um pequeno relembro do que são enzimas:

As enzimas são proteínas especializadas que agem como catalisadores
biológicos, acelerando as reações químicas necessárias para a vida. Elas são
altamente específicas para as moléculas que catalisam e são essenciais para a
síntese e degradação de muitas moléculas no corpo.
As enzimas são produzidas por células vivas em todo o corpo humano e agem
na quebra de moléculas grandes em moléculas menores (reações catabólicas)
ou na construção de moléculas grandes a partir de moléculas menores (reações
anabólicas).

As enzimas são necessárias para muitos processos biológicos importantes,

como a digestão de alimentos, a síntese de proteínas, a produção de energia e
a eliminação de resíduos metabólicos.

Sem as enzimas, muitas reações químicas essenciais para o funcionamento

adequado do corpo humano seriam muito lentas para ocorrer ou não
ocorreriam de maneira alguma.
As enzimas desempenham um papel crucial na catálise de reações bioquímicas
em todo o organismo. Elas agem como catalisadores biológicos, acelerando as
reações químicas necessárias para a vida.

As enzimas são altamente específicas para as moléculas que catalisam e são

essenciais para a síntese e degradação de muitas moléculas no corpo.

Sem as enzimas, muitas reações químicas essenciais para o funcionamento

adequado do corpo humano seriam muito lentas para ocorrer ou não
ocorreriam
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Agora, voltando ao nosso tema:
No solo a atividade das enzimas extracelulares é afetada direta e indiretamente
por diversos fatores. Em geral, a maioria dos fatores que afetam e limitam o
crescimento e desenvolvimento dos microrganismos são os mesmos que
afetam a atividade enzimática no solo.

Vamos explorar os fatores que afetam a atividade das enzimas. 🧪

1. *Temperatura*: A velocidade de uma reação enzimática aumenta com o

aumento da temperatura dentro de certos limites. No entanto, acima de uma
temperatura crítica, a velocidade diminui abruptamente. Cada enzima tem uma
temperatura ótima na qual sua atividade é máxima, evitando desnaturação⁴.

2. *pH (Grau de acidez)*: O pH do meio influencia a atividade das enzimas. A

maioria das enzimas funciona melhor em um pH entre 6 e 8. Por exemplo, a
pepsina atua no ambiente ácido do estômago, enquanto a tripsina funciona no
intestino alcalino⁴.

3. *Concentração de substrato*: Aumentar a concentração do substrato

aumenta a velocidade da reação enzimática⁵.

4. *Inibidores enzimáticos*: Alguns compostos inibem a atividade enzimática,

como inibidores competitivos ou não competitivos⁵.

5. *Cofatores*: Muitas enzimas requerem íons metálicos ou coenzimas para

funcionar adequadamente⁵.

6. *Modificações pós-traducionais*: Fosforilação, glicosilação e outras

modificações afetam a atividade enzimática⁵.

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7. *Concentração enzimática*: A taxa de reação aumenta proporcionalmente
com a concentração de enzimas⁵.

8. *Pressão e salinidade*: Esses fatores também podem influenciar a atividade

enzimática⁵.

Cada enzima é única e responde de maneira específica a esses fatores.

Outros fatores que afetam as atividades de enzimas são: umidade do solo,

substrato, concentração da enzima, e tempo de reação. Ainda, podemos
considerar o pH, cargas das superfícies minerais e a presença de inibidores
como fatores secundários que afetam a atividade das enzimas extracelulares.

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 Inibição enzimática
 A inibição enzimática ocorre quando a atividade de uma enzima é
reduzida pela presença de uma substância específica que se liga à
enzima, interferindo em sua capacidade de catalisar reações
bioquímicas.
 A inibição enzimática é um processo em que uma substância interage
com uma enzima, bloqueando temporária ou permanentemente sua
ação.
 A inibição enzimática refere-se ao processo pelo qual a atividade de uma
enzima é reduzida ou bloqueada pela ligação de uma molécula inibidora
ao sítio ativo da enzima.
De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição
enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição
reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por
ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas,
fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição
reversível é subdividida em 2 classes:
Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que
concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas
desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da
enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um
complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato,
que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-
substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o
complexo enzima-inibidor.

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Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima
quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente.
Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do
substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da
reação.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente.

Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações
covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário
para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um
bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima
citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular,
levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa
de realizar a respiração e morre.

Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição

enzimática. Vários antibióticos combatem infeções por bactérias através da
inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por
exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação
da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactéria não
tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua reprodução. As células
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animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo, por isso, a
penicilina não causa mal ao organismo humano (exceto em situações de
alergia).

Outro exemplo é o tratamento da AIDS, que inclui medicamentos inibidores

das protéases, enzimas responsáveis pela produção de novos vírus.

Classificação das enzimas

As enzimas são classificadas nos seguintes grupos, conforme o tipo de reação

química que catalisam:

Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons.

Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e
carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.
Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases.
Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de
água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.
Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos.
Exemplo: Epimerases.
Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas
pré-existentes. Exemplo: Sintetases.

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Exemplos e Tipos
As enzimas são formadas por uma parte proteica, chamada de apoenzima e
outra parte não protéica, chamada de co-fator.
Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a denominação de
coenzima. Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas.
O conjunto da enzima + co-fator, é chamado de holoenzima.
Veja algumas das principais enzimas e suas ações:
Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do DNA;
Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
Lipase: facilita a digestão de lipídios;
Protease: atuam sobre as proteínas;
Urease: facilita a degradação da ureia;
Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o
em maltose (molécula de menor tamanho);
Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas
menores;
Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no
estômago.

Enzimas de Restrição
As enzimas de restrição ou endonucleases de restrição são produzidas por
bactérias.
Elas são capazes de cortar o DNA em pontos específicos.
Podemos considerá-las tesouras moleculares. As enzimas de restrição são
fundamentais para a manipulação do DNA.
Saiba também sobre DNA recombinante.

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Ribozimas
Ribozimas são moléculas de RNA que atuam como enzimas. Muitas reações
químicas que ocorrem dentro das células são catalisadas pelo RNA.
Assim como as proteínas que atuam como enzimas, essas moléculas de RNA
aceleram a velocidade de certas reações químicas.
Elas também são altamente específicas quanto ao substrato e permanecem
quimicamente intactas após a reação.
A atuação dessas ribozimas está ligada a várias etapas da síntese de
proteínas nas células.

Via metabólica
Uma via metabólica é uma série de reações químicas coordenadas que
ocorrem dentro de uma célula. Essas vias transformam substratos (como
nutrientes) em produtos finais, muitas vezes através de várias etapas
intermediárias. Cada via metabólica possui enzimas específicas que catalisam
cada reação, regulando assim o fluxo de moléculas através da via. Exemplos
incluem a glicólise, a via das pentoses fosfato, a beta-oxidação de ácidos
graxos, entre outras.
Em cada via, um composto químico é modificado por reações químicas. Estas
reações são aceleradas por enzimas. Minerais, vitaminas e outros cofatores são
muitas vezes necessários para que a enzima execute a sua atividade. Muitas
vias são complexas. Várias vias metabólicas formam uma rede metabólica. As
vias são necessárias para que o organismo mantenha a sua homeostase. Toda
via possui uma etapa limitante, que é a reação mais lenta do processo.
O metabolismo é a modificação passo a passo da molécula inicial, com vista a
modificá-la até um outro produto. O resultado pode ser utilizado de diversas
formas:

 Armazenando na célula.
 Uso imediato, como produto metabólico.
 Dar início a outra via metabólica.

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Aqui estão alguns pontos importantes sobre vias metabólicas:

1. Catabolismo e Anabolismo:
o As vias metabólicas podem ser divididas em duas categorias
principais:
 Catabolismo: São vias que degradam moléculas complexas
em moléculas mais simples, liberando energia. Exemplos
incluem a glicólise e a respiração celular.
 Anabolismo: São vias que sintetizam moléculas complexas a
partir de moléculas mais simples, consumindo energia.
Exemplos incluem a síntese de proteínas e a fotossíntese.

2. Exemplos de Vias Metabólicas:
o Glicólise: Uma via catabólica que ocorre no citoplasma,
degradando glicose em piruvato e produzindo ATP.
o Ciclo de Krebs (ou Ciclo do Ácido Cítrico): Uma via catabólica que
ocorre na matriz mitocondrial, oxidando o piruvato e gerando
NADH e FADH₂.
o Fotossíntese: Uma via anabólica que ocorre nas cloroplastos das
células vegetais, convertendo luz solar em energia química (ATP) e
produzindo glicose.

3. Regulação:
o As vias metabólicas são reguladas por enzimas, que catalisam as
reações. A regulação envolve feedback positivo e negativo, bem
como modificações pós-traducionais das enzimas.

4. Interconexões:
o As vias metabólicas estão interconectadas. Produtos de uma via
podem ser substratos para outras vias.

Em resumo, as vias metabólicas são como redes complexas de estradas

químicas dentro das células, permitindo a transformação de moléculas e a
produção de energia. Uma via metabólica é uma sequência de reações

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químicas organizadas dentro das células para transformar substratos em
produtos finais, gerando energia e intermediários essenciais para o
funcionamento celular. Essas vias são altamente reguladas e ocorrem em
compartimentos específicos da célula, como o citosol, mitocôndrias ou
cloroplastos. Exemplos incluem a glicólise, ciclo de Krebs e síntese de ácidos
graxos, cada uma desempenhando funções específicas como produção de
energia ou biossíntese.

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Bibliografia
Só Biologia.
https://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.
php.
Maestrovirtuale.com.
https://bing.com/search?q=Fatores+que+afetam+a+atividade+das+e
nzimas.
Biologia com Samuel Cunha.
https://www.youtube.com/watch?v=oxrKW1XJ7Kc.
Como a atividade das enzimas pode ser controlada?.
https://www.youtube.com/watch?v=K-kazu-6cwk.

Maestrovirtuale.com. https://maestrovirtuale.com/8-fatores-que-
afetam-a-atividade-enzimatica/.
http://www2.iq.usp.br/docente/fgueiros/enzimas_2_-_FG2012.pdf
http://www.uff.br/gcm/GCM/graduacao_arquivos/aulas/veterinaria/a
ulacinenz.pdf
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos200
3/const_microorg/enzimas.htm
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