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Protenas e aminocidos
As protenas mediam quase todos os processos celulares, exibindo uma diversidade quase infinita de funes. Para explorar os mecanismos moleculares dos processos biolgicos, as protenas, inevitavelmente, entram no campo de estudo da bioqumica. Essa classe de compostos orgnicos so as macromolculas biolgicas mais abundantes, ocorrendo em todas as partes celulares. Todas as protenas, independente da classificao do ser vivo, seja de uma bactria a uma clula animal, so formados pelos mesmos 20 aminocidos existentes. Para formas as protenas, os aminocidos so ligados covalentemente entre si atravs das ligaes peptdicas.
Aminocidos
Protenas so polmeros de aminocidos, onde cada resduo de aminocido ligado ao seu vizinho atravs da ligao peptdica mencionada anteriormente. O termo resduo de aminocido reflete a perca de uma molcula de gua durante a ligao.
Figura 1: Reao de formao de um dipeptdeo.
Todos os 20 aminocidos comuns so -Aminocidos. Eles possuem um grupo carboxila e um grupo amina ligados a um mesmo carbono, o carbono . Os aminocidos se diferenciam entre si por suas cadeias laterais ou ramificaes, tambm chamados de grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga eltrica, o que tambm influencia na solubilidade em gua.
Figura 2: Estrutura geral de um aminocido.
Possuindo 4 ligantes diferentes, o carbono torna-se um carbono quiral, fazendo com que todos os aminocidos possuam, pelo menos, 2 enantimeros. Quase todos os compostos biolgicos com um centro quiral ocorrem, naturalmente, em apenas em 1 forma de estereoismero, seja D ou L. Os aminocidos nas protenas so exclusivamente do tipo L. D-Aminocidos j forma encontrados em apenas poucos, geralmente pequenos, peptdeos nas paredes celulares bacterianas e em alguns antibiticos de origem proteica.
Geralmente, os aminocidos so classificados de acordo com sua cadeia lateral, agrupando todos em 5 classes: Cadeia lateral aliftica apolar: Quando as cadeias laterais so lineares e apolares. Dentro dessa classe, esto Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.
Figura 3: Aminocidos alifticos apolares
Cadeia lateral aromtica: Possuem um grupo aromtico na cadeia lateral, sendo relativamente apolares. Os aminocidos desse grupo so a fenilalanina, tirosina e triptofano.
Figura 4: Aminocidos de cadeia lateral aromtica.
Cadeia lateral polar no carregada: Os grupos R desses aminocidos so solveis em gua por que contm grupos funcionais que formam pontes de hidrognio com a gua. Nessa classe esto a serina, treonina, cistena, asparagina e a glutamina. A polaridade da serina e treonina originada pelo grupo hidroxila enquanto a da cistena proveniente do grupamento sulfidrila, o qual um cido fraco e pode formar fracas pontes de hidrognio com oxignio e nitrognio. A polaridade da asparagina e glutamina vem dos grupos amida.
Figura 5: Cadeias laterais polares no carregadas em foco.
Cadeia lateral carregada positivamente: Tambm chamada de cadeia lateral bsica ou diamnica, so aminocidos que possuem cadeias laterais com grupos amina, fazendo com que a molcula seja carregada positivamente ou alcalina, comportamento tpico desse grupo funcional. Nessa classe esto presentes lisina, arginina e histidina.
Cadeia lateral carregada negativamente: Ou cadeia lateral cida ou dicarboxlica, so aminocidos que apresentam maior nmero de carboxilas, gerando o comportamento previamente descrito. Aspartato e glutamato esto nesse grupo.
Figura 6: Cadeias laterais com maior nmero de carboxilas, gerando carga negativa.
As protenas tem seu nome originado do termo grego protos, que significa primeiro. So polmeros formados a partir da unio de aminocidos por meio de uma ligao peptdica. Todas as protenas possuem diferentes valores biolgicos. O valor biolgico de uma protena determinado atravs da quantidade total de nitrognio absorvido e o retido pelo organismo. As protenas so compostas obrigatoriamente por carbono, nitrognio, oxignio e hidrognio. Outros elementos, como enxofre, tambm esto presentes de acordo com a composio dos aminocidos utilizados na formao da protena. Podem ser divididas de acordo com a funo estrutural que desempenham. As protenas como a queratina, protena de impermeabilizao, so classificadas como estruturais. Outras protenas so classificadas como enzimas quando atuam como reguladoras de reaes biolgicas tais como as lipases e proteases. A funo hormonal caracterstica de muitas protenas, podendo regular o crescimento e atividade de rgos e tecidos. Alm disso, h protenas tambm envolvidas na funo de defesa do organismo sob a forma de anticorpos e de transporte, levando substncias para outros locais do citosol ou executando a importao e exportao de substncias. Classificao As protenas podem ser classificadas de acordo com trs fatores: Natureza qumica, papel biolgico e valor nutritivo. A classificao por natureza qumica funciona em separar as protenas de acordo com sua solubilidade, precipitao, pH, comportamento aps aumento de temperatura, etc. As protenas simples, hemoprotenas ou holoprotenas fornecem apenas aminocidos quando submetidas a hidrlise como as albuminas. As protenas conjugadas, complexas ou heteroprotenas so, quando em hidrlise, liberam aminocidos e algum outro composto como lipdeos e carboidratos como as glicoprotenas. As protenas derivadas so aquelas que sofreram hidrlise parcial, sendo produzidas durante a digesto de protenas normais. Quanto ao papel biolgicos, as protenas podem ser divididas em estruturais, quando participam da estruturao do tecido, como a queratina e o colgeno, reguladoras, quando controlam funes biolgicas como as enzimas e hormnios, e de defesa quando so produzidas para resposta imune como as aglutininas e lisinas. De acordo com o valor nutritivo, h protenas completas, quando provm e possuem os aminocidos necessrios para manter o ser vivo, como a soja e o leite. Semi-completas quando provm, mas no so suficientes para manter o organismo, gliadina do trigo e faseolina do feijo, e incompletas quando so incapazes de prover e manter um organismo, gelatina e zena pela falta de triptofano e tirosina.

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