Cours de Biochimie I Et II

Cours Biochiomie Génrales Partie 1 et 2 Pr Nicolas BARRO
UNIVERSITE POLYTECHNIQUEDE BOBO

*************************
INSTITUT DES SCIENCES DE LA NATURE DE LA VIE
****************
Domaine : Sciences et Technologie

Mention : Sciences Biologiques
2ème e ANNEE (L2, S4)
COURS DE BIOHIMIE GENERALE PARTIES 1 et 2
Pr Nicolas BARRO, Professeur Titulaire, Biochimie Microbiologie, UFR-SVT,

Univ-Ouagadougou
Année Universitaire 2011-

2012
0
Sommaire
INTRODUCTION GENERALE
PARTIE 1 :
CHAPITRE I : GENERALTES SUR LES ACIDES AMINES ET LES

PROTEINES
CHAPITRE II : LES ACIDES AMINES
CHAPITRE III : STRUCTURE DES PROTEINES

CHAPITRE IV : LES BASES AZOTEES ET LES ACIDES NUCLEIQUES
PARTIE 2
CHAPITRE I : LES ACIDES GRAS ET LES LIPIDES
CHAPITRE II : LES GLUCIDES
CHAPITRE III : LES VITAMINES ET SELS MINERAUX
1
INTRODUCTION GENERALE
L’étude des mécanismes moléculaires soutenant la vie des êtres vivants

est l’une des sciences modernes les plus passionnantes. La description de ces
mécanismes moléculaires in vivo ou in vitro relève de la biochimie : la chimie du
vivant.
La biochimie connaît de nos jours un développement considérable et

nombreux sont qui désirent en faire leur spécialité. Elle est indispensable au
biologiste. Quelle que soit sa spécialité il doit toujours avoir présent à l’esprit les
mécanismes moléculaires fondamentaux de la vie à l’échelle cellulaire et à
l’échelle de l’organisme entier.
La biochimie s’intéresse à tous les domaines où ou elle trouve son

application : Ecologie, systématique, physiologie, médecine, pharmacie etc.
Enfin, aujourd’hui le progrès de la biologie à des répercussions

importantes sur la vie de l’homme, on peut donc comprendre que les aspects
les plus fondamentaux des mécanismes biochimiques doivent faire partie du
bagage de culture générale de scientifiques qui n’ont pas l’intention de faire de
la biologie, leur spécialité.
2
PARTIE 1 : BIOCHIME DES PROTEINES

ET DES ACIDES NUCLEIQUES
3
CHAPITRE I : COMPOSITION DE LA MATIERE VIVANTE
I. LA BIOCHIMIE : DEFINITION ET FONDEMENTS
Elle est d'une part l'étude des molécules qui constituent les êtres vivants,
plus précisément l'étude de leur structure ou conformation. C'est d'autre part,
l'étude de la transformation de ces molécules, c'est-à-dire l'étude des réactions
chimiques au sein de la cellule et des organismes, notamment :
- Les réactions de dégradation ou catabolisme des aliments qui
fournissent l'énergie nécessaire aux organismes
- Les réactions de biosynthèse ou anabolisme des composés dont les
cellules ont besoin.
Enfin, le but de la biochimie est d'intégrer les données obtenus à l'échelle
moléculaire à un niveau de complexité supérieure, celui de la cellule, puis celui
de l'organe et enfin celui de l'organisme.
- Pour mener à bien leurs études, les biochimistes font appel à des
techniques et des connaissances issues de nombreuses disciplines
scientifiques autres que la biologie
* la nomenclature de chimie organique pour la dénomination des
molécules biologiques ;
* la cinétique chimique pour l'étude des réactions chimiques et celle
des propriétés catalytiques des enzymes (enzymologie) ;
* la thermodynamique pour l'étude de l'évolution des réactions
chimiques et des variations de l'énergie
* l'informatique pour l'analyse de séquences nucléotidiques ou
d'acides aminés (alignements, recherche dans les banques de données).
II. ELEMENTS COMPOSANT LES ORGANISMES VIVANTS

Une notion élémentaire de la biochimie est que les processus qui ont lieu
chez tous les organismes vivants obéissent aux lois chimiques et physiques qui
régissent les phénomènes observés dans le reste de l'univers.
Une autre donnée importante caractérisant les molécules biologiques est
le petit nombre d’éments chimiques qui entrent dans leur composition, le
nombre total étant de 27.
Tableau I : Eléments chimiques qui entrent dans la composition des molécules

biologiques
SYMBOL % DE LA
ELEMENTS
E MASSE
OXYGENE O 65,0
CARBONE C 18,5
HYDROGEN
H 9,5
E
4
AZOTE N 3,5
CALCIUM Ca 1,5
PHOSPHOR
P 1,0
E
POTASSIUM K 0,4
SOUFRE S 0,3
SODIUM Na 0,2
CHLORE Cl 0,2
MAGNESIUM Mg 0,1
On remarque qu'à eux seuls, le Carbone, l'Hydrogène, l'Oxygène, et

l'Azote représentent environ 96% de la composition de la matière vivante: on
notera au passage que les organismes vivants sont constitués de 60% à 95%
d'eau et que tous les glucides ne sont constitués que de Carbone, d'Hydrogène
et d'Oxygène.
D'autres éléments que ceux du tableau existent à l'état de trace, ce sont
les oligoéléments qui bien qu'extrèmement peu représentés n'en sont pas
moins indispensables à la vie (le fer pour l'hémoglobine donc le transport de
l'oxygène dans le sang ; le cuivre qui entre dans la composition du cytochrome
a3 donc la production d'énergie via la chaîne respiratoire ; le zinc et un certain
nombre de cations divalents qui maintiennent la structure de certaines enzymes
(les métalloprotéases par exemple); l'iode qui est un constituant essentiel de
certaines hormones produites par la glande thyroïde; le cobalt qui entre dans la
composition de la vitamine B12, dont la déficience provoque l'anémie
pernicieuse (déficience en globules rouges et blancs).
III. QUELQUES CARACTERISTIQUES DE C, H, O ET N

Les 4 principaux éléments ont été sélectionnés par la nature pour leurs
propriétés particulières. Ils sont représentés de manière homogène chez tous
les organismes. On remarque en premier lieu que ce sont des atomes de faible
numéro atomique Z (1, 6, 7 et 8). De ce fait, si l'on se réfère à leur configuration
électronique, ce sont les plus petits atomes qui, en établissant une ou plusieurs
liaisons, sont capables d'acquérir une couche externe complète, ils satisfont
alors la règle de l'octet et sont stables:
Le carbone est un élément tout à fait particulier en ce qui concerne les
biomolécules, dont on peut considérer qu'il en constitue le squelette. Il peut en
effet partager deux paires d'électrons avec un autre carbone et former une
double liaison -C=C-, comme dans le cas de l'éthylène (2H=C=C=H2) mais
également avec l'oxygène: -C=O et avec l'azote: -C=NH ; la triple liaison entre
un carbone et un autre élément est extrêmement peu rencontrée dans le
monde vivant.
Il faut noter qu'il existe une liberté complète de rotation autour de chaque
liaison simple. En conséquence, les biomolécules qui contiennent beaucoup de
liaisons simples peuvent exister sous un grand nombre de formes que l'on
5
appelle conformations. En revanche, quand la liaison établie avec le carbone
est double, on obtient des structures rigides.
On peut donc supposer que l'une des raisons de la sélection du carbone
par la nature, résulte de cette remarquable possibilité qu'a le carbone de créer
des squelettes moléculaires dont la souplesse ou au contraire la rigidité peut
être modulée par l'utilisation de liaisons simples, doubles, voire
exceptionnellement triples.
Enfin, lorsque le carbone établit 4 liaisons simples, l'ensemble adopte une
configuration tétrahédrique (tout comme la molécule d'eau que nous verrons
par la suite). Si les 4 substituants sont des atomes ou des groupes fonctionnels
de nature différente, le carbone est dit asymétrique ou chiral. Il peut exister
sous deux formes isomères l'une de l'autre, ce sont des énantiomères.
IV. LES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES
Pour leur part, les acides aminés de la série D (ou R) entrent dans la
composition de certains peptides synthétisés par des micro-organismes,
peptides qui sont de puissants antibiotiques. Un exemple est le goût sucré de
certaines molécules et le goût amer de l'autre forme énantiomérique de ces
mêmes molécules.
Ainsi on voit l'énorme possibilité qu'ont ces 4 éléments de donner naissance à
de très nombreux types de fonctions et de liaisons, par exemple :
la liaison double, que l'on trouve dans les acides gras insaturés; la liaison ester
entre une fonction alcool du glycérol et la fonction acide d'un acide gras au sein
des glycérophospholipides; la liaison thioester entre l'acétate et le coenzyme A
pour former l'acétyl coenzyme A, métabolite clé de plusieurs grandes voies
métaboliques comme le cycle de Krebs (ou cycle du citrate ou cycle des acides
tricarboxyliques), ou bien encore la synthèse des acides gras; la liaison amide,
qui constitue la liaison peptidique reliant les acides aminés constitutifs des
protéines; la liaison hémiacétal qui se forme lors de la cyclisation des glucides
pour donner le cycle furanne ou le cycle pyranne; la liaison phosphoanydride et
la liaison monoester phosphorique que l'on retrouve dans la structure des
nucléotides qui constituent l'ADN et, en particulier, de l'adénosine triphosphate
ou ATP, qui est le réservoir énergétique de la cellule
La combinaison des molécules de base acides aminés, nucléotides,
acides gras oses ainsi produites par les éléments C H, H O et autres donne des
macromolécules comme les protéines les acides nucléiques, les lipides et les
polysaccharides. La structure de ces composés fera l’objet de ce cours.
6
FAITS: l'ASTROBIOCHIMIE OU LA PRE-BIOCHIMIE
INTRODUCTION
L'ambition de la plupart des scientifiques est de rechercher les origines de

la science dont il a en charge le flambeau qu'il doit entretenir et tenir haut pour
les générations qui s'intéresseront à cette science.
C'est ainsi que, des chercheurs en biochimie des centres de recherches
spatiales américaines et européennes ont dans la recherche de l'origine de la
vie de cherché les molécules primitives qui ont été les précurseurs de cette vie.
Ces investigations ont conduit à l'émergence d'une branche de la biochimie
appelée Atrobiochimie ou la Prébiochimie.
La Prébiochimie ou l'Astrobiochimie s'intéresse alors aux protéines qui
selon le mot grec Protos signifie premier de tous. Elles sont alors considérées
comme les premières molécules organiques bien organisées. Cette hypothèse
trouve une partie d'explication dans les arguments de la Prébiochimie ou
l'Astrobiochimie.
Par ailleurs, un certains nombres de théories sur la naissance de la terre
avec apparition de l'eau sur la terre constituent des arguments sur la vie de ces
molécules (Protéines).
FAITS ET ARGUMENTS
- Une équipe de chercheurs après analyse d'une météorite* identifia 70

composés obéissant à la structure des acides aminés dont 3 font parti
des 20 acides aminés protéinogènes. Cette découverte lance le débat
sur la synthèse et des acides aminés des protéines et même la
naissance de la vie dans l'eau.
* Un astéroïde est un objet céleste dont la taille varie de quelques
dizaines de mètres à plusieurs kilomètres de diamètre et qui tourne autour du
Soleil. Arbitrairement, les objets de moins de 50 m de diamètre sont appelés
des météorites. Les astéroïdes font partie de notre système solaire et ne sont
pas les satellites d'une planète. On suppose que les astéroïdes sont des restes
du disque protoplanétaire qui ne se sont pas regroupés en planètes pendant sa
formation.
- En 1996 La NASA signale une vie primitive sur la planète Marse. En

effet, des bactéries 100 fois plus petites que les bactéries y ont été
observées
- En 1999 un centre dénommé CEA argumente la présence de ces

microbactéries.
7
- Plus tard les analyses de d'autres météorites ayant chuté en Australie
ont donné des résultats spectaculaires: 8 des 20 acides aminés
protéinogène ont été identifiés dans ces morceaux de planète
provenant de l'espace interstellaire qui a environ une température de
12°C.
Les interprétations sur production de ces acides aminés les plus

plausibles sont celles soutenant la thèse de la naissance des acides aminés par
explosion qui provoquerait une agrégation atomique et moléculaire
D'autres hypothèses comme : Le voyage spatiale des acides aminés est -
elle possible sont en attente d'argumentation scientifique crédible.
On pense que les acides aminés se sont liés pour données différentes
protéines dont celles fonctionnelles (les enzymes) spécialiser dans les réactions
biochimiques du catabolisme et d'anabolisme. Ceux ci pourraient être à l'origine
des divers composés ayant été utile à l'apparition de la vie. Ces débats
aboutiront un jour à l'établissement d'un schéma des mécanismes
biochimiques, physiques, chimiques de la naissance de la vie sur terre.
8
CHAPITRE I : GENERALTES SUR LES ACIDES AMINES ET LES

PROTEINES
INTRODUCTION
Plusieurs groupes de composés moléculaires d’origine microbienne,

animale et végétale sont étudiés par la biochimie. Cependant, les plus étudiés
sont les glucides les lipides les protéines et les acides nucléiques.
Les protéines sont parmi les macromolécules les plus importantes à

cause de leur fonction biologique. En effet, elles représentent environ 50% du
poids sec de la cellule. Le rôle fondamental des protéines dans la genèse de la
vie a permis de leur désigner du mot grec ‘‘ protos’’ et ‘‘eine’’ qui signifie
premier de tous.
I. GENERALITES
1. Les appellations.
Les peptides et les protéines sont formés par un enchaînement d’acides

aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. On distingue en général :
- les oligopepetides : qui sont les dipeptites les tripeptides, ils ne donnent pas la
réaction caractéristique du biuret.
- Les polypeptides : à partir des tétrapeptides, ils donnent tous la réaction du
biuret.
Les peptides naturels sont des hétéropeptides car ils sont formés de différents
acides aminés mais on peut distinguer des homopêptides (triglycine,
polyphénylalalnine etc…)
Un acide aminé incorporé dans la chaîne polypeptidique par un

hydrogène (H) du NH2 et un hydroxyle (OH) du Carboxyle (COOH) ou l’un des
deux si c’est un acide aminé terminal c’est alors ce qu’on appelle un résidu
d’acide aminé et on le désigne en ajoutant le suffixe ‘‘ yl’’ à la racine du nom
(ex : glycyl, seryl, tyrosyl etc..). On indique dans la chaîne polypeptidique en
1er, l’acide aminé de l’extrémité N terminale puis les autres dans l’ordre ou ils se
suivent toujours avec le suffixe ‘‘yl’’ seul l’acide aminé de l’extrémité C-terminale
est désigné sous son nom commun.
Exemple : alanyl-valyl-phénylalanyl-isoleucine.
C’est l’azote (N) du groupement (NH2) qui donne son nom à l’acide aminé
du début de la chaîne polypeptidique (acide aminé N-terminal ou aa N-ter) De
même c’est le carbone C du groupement carboxyl l’acide aminé de la fin de la
chaîne qui donne son nom a l’acide aminé de la fin de la chaîne polypeptidique
(acide aminé C-terminal ou aa C-ter).
9
Les protéines sont des polypeptides complexes, en plus des liaisons
peptidiques unissant les acides aminés d’autres types de liaisons interviennent
pour conférer à la chaîne polypeptidique une structure tridimensionnelle. La
taille à partir de la quelle un polypeptide est appelé protéine n’est pas définie de
façon stricte. En général cette appellation est réservée aux polypeptides de PM
> 10 000 daltons et qui ne dialysent pas à travers une membrane de
cellophane.
2. Composition élémentaire et organisation
La composition élémentaire principale et moyenne des protéines est la

suivante : Carbone : 50%, Hydrogène : 7%, Oxygène : 23%, Azote : 16%,
Soufre : 3%. Certaines protéines renferment du phosphore ainsi que des
éléments minéraux comme le Fer, le Manganèse, l’Iode, le Cuivre, le Zinc etc..
Il y a des milliers de protéines différentes les unes des autres par leurs
propriétés et leurs fonctions biologiques, mais elles sont toutes constituées des
mêmes éléments structuraux appelés acides aminés. Chaque protéine
renferme un nombre qui lui est propre.
Certaines protéines sont associées a un groupement non protéique (acide
nucléique, glucides lipides et autres) appelés groupement prosthétiques : c’est
le cas des hétéroprotéines.
3. Quelques propriétés
3.1. La solubilité
La solubilité dans l’eau des protéines est à ce point variable qu’une

classification a été proposée. Certaines protéines sont solubles dans l’eau pure
(albumines) d’autres notamment les globulines ne se dissolvent qu’en présence
de sels neutre ou encore lorsque le milieu est légèrement acide ou faiblement
alcalin, d’autre enfin les scléroprotéines sont insoluble même dans ces diverses
conditions. La solubilité est influencée par la force ionique, le pH la nature du
solvant et la température.
Exemple : la caséine qui est soluble au pH autour de la neutralité précipite au
pH acide
3.2. Le poids moléculaire
C’est un élément permettant de caractériser les protéines. Plusieurs

méthodes sont utilisées pour la détermination du poids moléculaire :
- la filtration sur gel de dextrose (sephadex) c’est la méthode du tamisage

moléculaire. Sur ces gels les grosses molécules sortiront en première
position sous l’action de leur taille et du poids.
- La diffusion de la lumière : la proportion de lumière diffuser augmente
lorsque le nombre de molécules en solution augmente ; le PM d’une
10
molécule peut donc être calculé à partir du rapport lumière incidente
/lumière transmise
- L’ultracentrifugation a gradient : C’est une technique qui consiste à

soumettre les molécule à une grande vitesse au cous d’une rotation cela
correspond à un champ de gravitation de plusieurs ‘‘g’’ exemple 50 000 g
une masse d’1 g d’eau correspondra a un poids de :P = mg donc 1x10-
3
*50 000*9,81 soit 490, 500 Newton.
- L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide : sur un gel on fait migrer les

molécules dans un champ électrique. Après la migration les protéines
sont identifiées à l’aide de marqueurs de poids moléculaire.
3.3. Le caractère amphotère.
Les chaînes latérales des groupements des groupements ionisables

confèrent aux protéines un caractère amphotère. Selon le pH de la solution ces
groupements sont plus ou moins ionisés en fonction de leur pK de sorte que
ces protéines peuvent exister sous trois états qui sont les suivants :
Protéine(+) H+ et (-)-Protéine-(+) H+ et (-)

Protéine
Cation Zwitterion anion
Ce comportement permet d’étudier les protéines en électrophorèse et en

chromatographie
3.4. La pression osmotique
Considérons deux compartiments séparé par une membrane perméable

aux ions mais imperméable aux protéines. La présence d’une protéine dans l’un
des compartiments provoque une distribution inégale des ions diffusibles de
part et d’autre de la membrane et un équilibre s’établie c’est l’équilibre de
DONNAN. Dans le plasma sanguin l’albumine contribue à la pression
osmotique à 75-80%. La pression osmotique des protéines plasmatiques joue
un grand rôle dans le passage de l’eau extravasculaire vers le milieu intérieur.
4. Quelques fonctions biologiques des protéines
Les protéines assurent diverses fonctions dans la cellule et dans

l’organisme. Elles ont une grande importance dans la vie.
- La fonction de catalyse : elle est due aux protéines enzymatiques elles sont
douée d’activité biologique permettant d’accélérer les réactions du
métabolisme. Lipase agissant sur les lipides, les polymérases sur les
acides nucléiques, l’amylase salivaire sur l’amidon etc.
11
- Elément de structure : les protéines entrent dans la constitution de plusieurs
structures comme les membranes (les glycoprotéines) les carapaces (la
chitine) les cheveux (kératine) la peau (la mélanine).
- Fonction de régulation : Certaines hormones sont des molécules protéiques
chargées d’information de régulation de la physiologie chez les
organismes. C’est le cas du glutathion qui est Gamma-L-glutamyl L-cystyl-
glucine cette molécule existe sous forme réduite (thiol) et sous forme
oxydée (deux molécules liées par un pont disulfure). Le glutathion joue un
rôle important dans certaines réactions d’oxydoréductions.
Les hormones post hypophysaires comme l’ocytocine la vasopressine.
L’ocytocine stimule la contraction du muscle utérin la vasopressine
augmente la pression sanguine et à une action antidiurétique. Enfin,
l’insuline qui est une hormone hypoglycémiante. Les protéines solubles
assurent le maintien de la pression colloïdo-osmotique et l’équilibre acido-
base à l’intérieur de la cellule.
- Fonction de transport : C’est sur l’hémoglobine (protéine contenu dans les
globules rouges) que se fixent les gaz respiratoires (oxygène et gaz
carbonique) véhiculé dans notre corps. Les hémoglobines sont constituées
d’un groupement prosthétique (4%) et d’une partie protéique (96%).
L’albumine fixe les acides gras et les transportent dans le sang d’un tissu à
l’autre. Aussi sur les radicaux des résidus tyrosyl l’iode se fixe et est
transporté par les hormones thyroïdiennes.
- Fonction de défense : Elle est assurée par des molécules appelées anticorps
secrétée par des lymphocytes. En plus certains antibiotiques sont de
nature peptidique : la pénicilline.
- Rôle moteur : C’est grâce à l’activité de contraction de l’actine et de la
myosine contenu dans les muscles (protéines des fibres musculaires) que
nous effectuons des mouvements.
- Fonction de réserve et de nutrition : Certains acides aminés (acides aminés
essentiels) issus de certaines protéines sont indispensables au bon
fonctionnement de l’organisme. L’asparagine et la glutamine jouent un rôle
important dans la mise en réserve de l’azote.
5. Origine génétiques des protéines
L’information génétique est stockée sur l’ADN cette information permet à

chaque cellule de produire un ensemble de protéines à partir d’acide aminés
synthétisés in situ ou apporté par d’autres sources. Ainsi, la séquence de
chaque chaînes polypeptidiques est codée (dictée) par une séquence
nucléotidique appelé gène. L’ADN est transcrit en ARNm puis, l’ARNm est
traduit en protéines dans les des ribosomes (Voir cours de Biologie Céllulaire
en Première année L1).
II. CLASSIFICATION DES PROTEINES
12
Il n’existe pas de classification chimique rationnelle unique des protéines.
Cependant, deux principes sont a la base du système de classification le plus
récent et usuel : c’est le degré de complexité et le caractère de la solubilité. On
distingue deux grands groupes : les holoprotéines et les hétéroprotéines.
1. Les holoprotéines
Ce sont des protéines dont l’hydrolyse ne libère que des acides aminés.
Elles n’ont pas d’autres groupements.
- Les albumines (ovalbumines) ; - Les globulines ; - Prolamines ; - Glutélines ; -
Les protamines ; - les Histones
2. Les hétéroprotéines
Chez ces protéines, en plus de la fraction polypeptidique elles possèdent
d’autre groupement de nature diverses. Ainsi on distingue les :
- Les métalloprotéines ; - Les phosphoprotéines ; - Les chromoprotéines ; - Les
lipoprotéines ; - Les glycoprotéines ; - les nucléoprotéines
CONCLUSION
Il ressort de ces généralités que les protéines et leurs éléments

structuraux sont d’une grande importance dans l’activité physiologique des
organismes tant microbiens animaux et végétaux.
13
CHAPITRE II : LES ACIDES AMINES
INTRODUCTION
Dans les protéines on rencontre environ 20 alpha acides aminés

qualifiés de protéinogènes. En réalité dans la nature, il existe plusieurs
composés ayant des fonctions amines et des fonctions carboxyliques. Les
alphas acides aminés répondent tous (sauf la proline) à la formule générale R –
CH (NH2)-COOH. On trouve dans les protéines quelque soit leur origine (virale,
bactérienne, végétale ou animale) les 20 acides aminés. Ils sont désignés soit
par un symbole de trois lettres en générale, les trois premières lettres de leur
nom. En biologie moléculaire les séquences des protéines dont données avec
la représentation par une lettre des acides aminés.
On note plusieurs familles d'amino acides. Les alpha-amino acides (les
fonctions amines et acides carboxyliques sont portés par le même carbone), les
beta-amino acides (la fonction acide est en beta, gamma de la fonction amine).
Nous étudierons ici essentiellement la réactivité des alpha-amino acides.
Les amino acides sont très important en biochimie car c'est eux qui constituent
les protéines. Les protéines sont obtenues à partir des amino acides naturels. Il
est à noter que les amino acides naturels ont une configuration absolue de type
S où L en représentation de Fischer.
I. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINES
Les acides aminés ont été classés en fonction de leur structure et de leur
nature.
1. Les acides aminés aliphatiques
1.1. Les aliphatiques à chaîne hydrocarbonée
Tableau II.a : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe

Formules Nom pKa pKa pI
Code à 3 et à 1 (COOH) (NH2)
lettre
Glycine
Gly 2.3 9.6 6.0
G
Alanine
Ala 2.3 9.7 6.0
A
14
Valine
Val 2.3 9.6 6.0
V
Leucine
Leu 2.4 9.6 6.0
L
Isoleucine
Ile 2.4 9.6 6.0
I
Les trois derniers ont une chaîne hydrocarbonée apolaire. La plupart des
animaux et l’homme ne peuvent pas faire leur synthèse d’ou leur nom d’acides
aminés essentiels
1.2. Les acides aminés hydroxylés
Tableau II.b : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe
Formule Nom pKa pKa pI

lettre
Sérine
Ser 2.2 9.2 5.7
S
Thréonine
Thr 2.1 9.1 5.6
T
1.3. Les acides aminés soufrés
Tableau II.c : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe

lettre
Cysteïne
Cys 2.0 10.3 5.1
C
Méthionine 2.3 9.2 5.7
Met
15
1.4. Les acides aminés dicarboxyliques et leurs amides
Tableau II.d : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe

lettre
Aspargine
Asn 2.0 8.8 5.4
N
Glutamine
Gln 2.2 9.1 5.7
Q
Acide
Aspartique
1.9 9.6 2.8
Asp
D
Acide
Glutamique
2.2 9.7 3.2
Glu
E
1.5 Les acides aminés basiques
Tableau II.e : Structures et physicochimie des acides ainmés du

groupe

lettre
Lysine
Lys 2.2 9.0 9.7
K
Arginine
Arg 2.2 9.0 10.8
R
16
Histidine
His 1.8 9.2 7.6
H
2. Les acides aminés cycliques
2.1. Les acides aminés aromatiques
Tableau II.f : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe

Code à 3et à 1 (COOH) (NH2)
lettre
Phénylalanine
Phe 1.8 9.1 5.5
F
Tyrosine
Tyr 2.2 9.1 5.6
Y
Tryptophane
Trp 2.8 9.4 5.9
W
2.2. Les acides aminés hétérocycliques
Tableau II.i : Structures et physicochimie des acides ainmés du groupe

lettre
Proline
Pro 2.0 10.6 6.3
P
17
3. Les acides aminés rares
En plus des 20 acides aminés protéinogènes on trouve de nombreux autres

acides aminés soit à l’etat libre et ils jouent alors un rôle métabolique important
(cas de l’ornithine, citruline dans l’urogénèse) soit dans des peptides de petite
taille synthétisés par des organismes. C’est le cas des polypeptides toxiques de
l’Amanite pholloïde dans lesquels on trouve de l’hydroxyleucine et de
l’Allothréonine.
On peut citer les acides aminés rares suivants :
Beta-alanine: NH2-CH2-CH2-COOH
Homocystéine: SH-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Homosérine: OH-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Gamma aminobutyrique: NH2-CH2-CH2-CH2)-COOH
II. QUELQUES PROPRIETES DES ACIDES AMINES
1. Isomérie optique
Tous les acides aminés (sauf la glycine) ont un carbone alpha

asymétrique (les 4 valences sont liées a des atomes ou groupements d’atomes
différents). On peut écrire la formule spatiale des deux isomères ou
énantiomères (dont le mélange constitue un mélange racémique) non
superposables car l’un est l’image de l’autre par rapport à un miroir plan. Ces
molécules ont des propriétés chimiques identiques. On distingue pour chaque
acide aminé un isomère D (ou R Rectum) (le groupement amine est à droite) et
un isomère L (ou S = Sinistrum) (le groupement amine est à gauche).
L’appartenance à la série D ou L n’a absolument rien à voir avec le sens dans
lequel l’acide aminé fait dévier le plan de la lumière polarisée.
2. Absorption dans l’Ultra Violet
Les acides aminés présentent une absorption importante aux longueurs

d’ondes se situant autour de 230 nm. Mais le Tryptophane absorbe à 278 nm,
la Tyrosine à 275 nm, la Phénylalanine à 260 nm. Cette propriété permet leur
dosage spectrophotométrique et celui des protéines.
3. Ionisation
Tous les acides aminés possèdent au moins un groupement ionisable.

Les groupements alpha-carboxyle et le groupement alpha –amine. Ainsi le
groupement carboxyle peut céder un proton il apparaît sous forme d’anion
(Corps de charge négative).
Le groupement amine peut fixer un proton et former un cation (corps de charge
positive).
Exemple : Cas de la Valine
18
+ + - +
NH3-CH(CH3)-COOH NH3-CH(CH3)-COO + H NH2-
-
CH(CH3)-COO
AA+ AA+/-- AA-
Les réactions dissociation correspondent à des équilibres auxquels
s’applique la loi d’action des masses de sorte que les proportions d’acides
aminés ionisés et non ionisés existant en solution vont dépendre de la
concentration en ion H+, on peut donc écrire les cas suivants :
R-NH2 + H+ R-NH3+ K1 = [R-NH2][ H+] / [R-NH3+]
R-COOH R-COO-- + H+ K2 = [R-COO-- ][ H+] / [ R-COOH]
K1 et K2 sont les constantes de dissociation
Les valeurs de K1 et de K2 varient d’une substance à l’autre ; connaissant
la valeur de K1 et celle de K2 on peut pour chaque concentration en ion H+
c’est à dire pour chaque pH, calculer le pourcentage de molécules ionisées.
Exercice d’application 1 :
Calculer la proportion de R-COO- à pH = 7 sachant que le K1 est de 10-5.
R-COOH R-COO-- + H+ K2 = [R-COO-- ][ H+] / [ R-COOH]
pH = log[ H+] cela entraîne que [ H+] = 10--7.
On a donc ; 10--5 = [R-COO-- ]x10--7 / [ R-COOH]
D’ou 10-5 / 10--7 = [R-COO-- ] / [ R-COOH] = 102
Cela signifie que lorsqu’on a A/B supérieur à 1 ; Donc A est en grand
nombre dans ce cas le R-COOH est en proportion de 0,01 ou environ 1% le
reste est constitué de R-COO- soit les 99%.
Exercice d’application 2 :
Calculer la proportion de R-NH3+ à pH = 7 sachant que son K est de 10-9.
R-NH2 + H+ R-NH3+ K1 = [R-NH2][ H+] / [R-NH3+]
Cela implique que : 10-9 = [R-NH2][ H+] / [R-NH3+] d’ou [R-NH2]x10-7 / [R-NH3+]
On aura 10-9 / 10-7 = [R-NH2] / [R-NH3+] = 10-2
Cela signifie que lorsqu’on a A/B inférieur à 1 Donc B est en grand nombre
dans ce cas le R-NH3+ est en proportion de 99% , le reste est constitué de R-
NH2 soit les 1%.
Lorsque la concentration [ H+] = K on a [R-COO-- ] / [ R-COOH] = 1 de

même [R-NH2] / [R-NH3+] = 1
Cela signifie que lorsque A/B = 1 A et B en mélange sont en nombre égal soit
50% pour A et 50% pour B. on dit qu’on a une demi dissociation.
Au pHi (point isoélectrique) on a autant de R-COO- que de R-NH3+
Alors K1xK2 = [R-NH2][ H+] / [R-NH3+] x [R-COO-- ][ H+] / [ R-COOH]
R-NH2 et R-COOH correspondent à l’acide aminé.
On aura [ H+]2 x [R-COO-] / [R-NH3+] = 1 ; au pHi on a [R-COO-] = [R-NH3+] donc
K1xK2 = [ H+]2 x 1
-log[ H+]2 = -log (K1xK2) d’ou 2log[ H+] = log(K1xK2) on aura log[ H+] = pH ;
log(K1xK2) = pK1 + pK2
Alors pH = 1/2(pK1 + pK2) c’est encore égal au pHi

19
On appelle pHi le pH auquel la charge nette de l’acide aminé ou de la protéine
est nulle
4. Titration
On peut titrer les acides aminés par la méthode classique de dosage
acides – bases. Pour les acides aminés acides on utilise le NaOH en présence
d’indicateur coloré.
5. Les réactions nécessitant la présence simultanée d’un carboxyle et

d’une amine
- Le groupement -COOH peut se détacher par décarboxylation chimique ou
enzymatique.
- Le groupement NH2 peut fixer des dérivés dinitrophénylés. Cette fonction peut
également subir l’action d’enzymes entraînant sa désamination.
- L’acide nitreux réagit sur les groupements NH2 en libérant de l’azote.
R- CH(NH2)-COOH + HNO2 R-CH(OH)-COOH + N2 + H2O
- La réaction avec la nyhydrine.
Les alphas acides aminés réduisent la ninhydrine. La ninhydrine réduite et
celle oxydée se condensent pour donner un produit bleu-violet. Cette coloration
permet de détecter les acides aminés après la chromatographie sur papier.
- Les liaisons amides substituées entre acides aminés : Une liaison amide
substituée ou liaison peptidique (-CO-NH) peut s’établir entre deux acides
aminés impliquant les groupements alpha-amine et les alpha-carboxyle. Si la
liaison implique une autre position Beta –COOH ou Gamma-COOH, Epsilon –
NH2 on parle de liaison peptidoïde. Exemple : Liason entre le Glu et la Cys
dans le Gluthation.
6. Autres réactions de blocage des groupements

Réduction : Conservation de la stéréochimie
Fonction Amine
Réaction stéreochimiquement très propre.
Protection et déprotection d'une fonction amine

Groupement BOC : tertioButylOCarbonyle
- Pour le blocage de la fonction epsilon amine de la lysine on utilise de

l’anhydre acétique ou de l’anhydre succinique.
- Pour la fonction thiol de la cystéine qui est une fonction très réactive. On
utilise l’anhydre acétique, l’iodoacétique et le mercaptoéthanol
- Les fonctions alcools de la sérine et de la thréonine peuvent être bloqué
par des anhydres pour donner des esters
20
- Le noyau aromatique du tryptophane réagit avec le bromure-2-hydroxy-5-
nitrobenzyl. La tyrosine peut subir des réactions d’iodation pour donner
des dérivés 3iodotyrosine et 3-5diiodotyrosine c’est le cas du transport de
l’iode dans les organismes. Les fonctions COOH des l’acide glutamique
et de l’asparagine peuvent être estérifié par des réactions avec des
chlorures d’acide ou par méthylation.
R-CO-Cl + R’-COOH R’-CO-O-R + HCl
7. Propriétés des radicaux des acides aminés
Dans la mesure où la quasi totalité des alpha-COOH et alpha-NH2 sont

engagés dans les liaisons peptidiques il est évident que ce sont
essentiellement les radicaux R qui confèrent leurs propriétés chimiques aux
protéines. La réactivité de ces radicaux est souvent atténuée par des
encombrements stériques ou par leur participation à la configuration
tridimensionnelle des protéines mais il est bon de connaître les principales
propretés de ces chaînes latérales.
- Les hydroxyles alcooliques ils peuvent être estérifiés par l’acide
phosphorique.
- Le noyau aromatique permet des réactions de substitution : exemple les
dérivés iodés de la tyrosine qui constituent les hormones thyroïdiennes
- Les groupements thiols de la cystéine peuvent être oxydés et le système
cystine peut fonctionner comme donneur ou comme accepteur
d’hydrogène. Les ponts disulfures sont importants pour la structure
tridimensionnelle des protéines.
- Les radicaux sont importants pour les protéines enzymatiques car ils
déterminent le site actif responsable de l’activité catalytique.
CONCLUSION
L’étude de ces quelques caractéristiques et propriétés des acides aminés

permet de mieux connaître certaines bases du métabolisme dans notre
organisme. Ainsi nous connaissons mieux les groupements réactionnels des
acides aminés et les différents types de réaction dans lesquels ces
groupements sont impliqués.
21
CHAPITRE III : STRUCTURE DES PROTEINES
INTRODUCTION
Les protéines en tant que macromolécules possèdent une structure dans

l’espace appelée conformation. Cette conformation à l’état natif confère aux
protéines leur propre physiologie. Différentes méthodes d’études physico-
chimiques et biologiques des protéines ont permis d’identifier des types
d’organisation structurale au nombre de 4 et communément appelées
structures. Ces structures sont érigées grâce à des liaisons covalentes et non
covalentes.
I. LES TYPES DE LIAISONS
La réunion d’acides aminés en une longue chaîne gigantesque appelée

protéines à lieu comme déjà dit par la formation de liaisons peptidiques et
d’autres types de liaisons.
Tableau III.: Energie des types de liasons
Changement dans l'énergie libre (en

Type d'interaction
kJ/mol)
Lien covalent (carbone-carbone) -350 (très solide!)
Interaction hydrophobique -10
Interaction ionique (pont de sel) -4
Pont hydrogène (entre H et F, O ou
-3
N)
Forces de Van der Waals -1
1. Les liaisons covalentes
1.1 La liaison peptidique.
C’est une liaison covalente forte unissant les acides aminés. Elle est
encore appelée liaison amides. Elle s’établie entre le groupement carboxyle et
le groupement amine.
2.2. Les ponts disulfures et les liaisons peptidoïdiques
Les liaisons peptidiques ne sont pas les seules liaisons covalentes dans
la molécule protéique. Les acides aminés engagés dans ces liaisons peuvent
agir les uns sur les autres par les divers radicaux. C’est le cas des fonctions
thiols (SH) qui établissent des ponts disulfures. Ces liaisons peuvent unir aussi
bien des chaînes polypeptidiques isolées que différents segments d’une chaîne.
22
Les liaisons pepetidoïdiques s’établissent avec les fonctions amine et
carboxylique en position Beta (β), Gamma (γ), Delta (δ) et Epsilon (ε).
2. Les liaisons non covalentes
Il existe dans la protéine des liaisons de faible énergie dite liaisons non
covalentes ce sont :
- Les liaisons hydrogène : Ce sont le plus souvent des forces qui
apparaissent entre l’hydrogène du N-H et le C=O engagé dans la liaison
peptidique. Elles apparaissent dans la structure secondaire
- Les liaisons ioniques : Certains groupements libres (NH2, COOH) sont
capables de s’ioniser dans les valeurs physiologiques du pH du milieu. Cet
état ionisé engendre l’apparition d’une force électrostatique d’attraction
entre eux.
- Les forces de Van der Waals : Entre les radicaux polaires des résidus de
divers acides aminés dans la molécule protéique agissent des forces qui ne
provoquent qu’une attraction faible quand les groupements sont assez
proches l’un de l’autre.
- Les groupes hydratés : Les molécules d’eau entourant la molécule protéique
peuvent dans certaines conditions former une structure analogue à celle de
la glace. Cette couche favorise la stabilité de la structure de la molécule
protéique.
II. ISOLEMENT, COMPOSITION ET SEPARATION
1. Isolement
L’obtention d’une protéine pure à partir d’un homogenat de cellule est en
général une opération délicate. Car la présence de plusieurs autres protéines
ayant des propriétés physico-chimiques voisines peuvent interférer. En plus, il
ne faut pas altérer la protéine ciblée.
Les méthodes les plus utilisées sont :
- La dialyse
- La précipitation par des sels neutres comme le sulfate d’ammonium
- La chromatographie d’adsorption sur gel (alumine, phosphate de
calcium)
- Chromatographie d’échange d’ions
- Chromatographie par filtration sur gel de dextrane
- Chromatographie d’affinité qui permet par exemple de purifier une
protéine enzymatique
- L’immunoadsorption utilisant des anticorps spécifiques
- L’électrophorèse
Le succès de la purification est vérifié soit par des méthodes physico-

chimiques soit par des méthodes biologiques.
23
2. Détermination de la composition en acides aminés
Pour rompre les liaisons peptidiques et libérer les acides aminés

constitutifs d’une protéine on peut faire une hydrolyse chimique acide ou
enzymatique. L’hydrolyse chimique est faite par HCl 6N à 105 °C dans un tube
sous vide avec une concentration faible de protéine pendant 24 h. Cette
méthode présente l’inconvénient de transformer la glutamine et l’asparagine en
acide dicarboxylique et de détruire le tryptophane qu’il faudra doser séparément
après l’hydrolyse.
3. Analyse de la composition en acides aminés
On utilise des réactions spécifiques en fonction des acides aminés :

- Le dosage colorimétrique : le nitrate mercurique pour le groupement
phénolique de la tyrosine, l’Alpha naphtol et l’hypochlorite de sodium pour
le groupement guanidique de l’arginine.
- Méthodes chimiques : la distillation fractionnée
- Méthodes physiques : spectrophotométries dans l’Ultra Violet
- Méthodes biologiques : faisant croître des mutants bactériens sur des
milieux conditionnés en l’acide aminé dont on veut mettre en évidence.
- Les méthodes enzymatiques.
4. Séparation des acides aminés
Différentes techniques sont utilisées :

- La chromatographie par adsorption sur charbon : le charbon absorbe les
acides aminés aromatiques. à l’aide d’un solvant approprié on fait éluer
les acides aminés fixés.
- La chromatographie par échange d’ion : pour les acides aminés acides on
utilise des résines échangeuses d’anion qui sont polyaminées.
- Les acides aminés retenus par les échangeurs de cations qui sont
polysulfonés ou polycarboxyliques.
- Chromatographie bidimensionnelle sur papier.
III. SEQUENCAGE DES PROTEINES
1. Identification des acides aminés terminaux
1.1. Les acides aminés N-terminaux
On utilise des méthodes chimiques et enzymatiques pour l’identification

des acides aminés terminaux.
* Les méthodes chimiques :
- La méthode de SANGER : (ou méthodes des dinitrophényl-acide aminé).
Le réactif utilisé généralement est le dinitrofluorobenzene. Ce composé se
lie au NH2 de l’acide aminé N-terminal pour donner un dinitrophényl
24
polypeptide. Après hydrolyse acide, on obtient un acide aminé sous forme de
dinitrophényl acide aminé (DNP-aa) et d’autres acides aminés libres.
- La méthode de GRAY-HARTLEY : On utilise le chlorure de dansyl

(méthode de dansylation) qui donne un dansyl acide aminé avec l’acide aminé
N-ter (DNS-aa) ce composé est détectable par fluorométrie.
- La méthode des phényl thiohydantoïnes ou techniques récurrente

d’EDMAN : Le réactif est le phénylthioisocyanat qui va se condenser avec
l’acide aminé N-ter pour former un phenylthiohydantoïne (PTH-aa)
contrairement aux autres méthodes ou il faut une hydrolyse, la chaîne
polypeptidique est amputée de son résidu acide aminé N-ter. L’acide aminé n°
2 deviendra le 1er acide aminé de la nouvelle chaîne polypeptidique. Le réactif
va de nouveau se condenser avec cet acide aminé et le détacher et ainsi de
suite c’est ce qu’on appelle la dégradation récurrente.
* Les méthodes enzymatiques :

On utilise des enzymes spécifiques comme l’aminopeptidase. Elle
hydrolyse la liaison peptidique ou est engagé l’acide aminé N-ter. Après avoir
détaché le premier elle détache le second et ainsi de suite. C’est une méthode
récurrente.
1.2. Les acides aminés C-terminaux
* Les méthodes chimiques :

On utilise l’hydrazyne qui provoque une hydrazynolyse. Si l’on traite la
chaîne polypeptidique avec ce réactif, toute les liaisons peptidiques vont se
rompre et tous les résidus d’acides aminés se transforment en hydrazide sauf
l’acide aminé C-ter que l’on retrouve sous forme d’acide aminé libre.
* Les méthodes enzymatiques :

On utilise des enzymes spécifiques comme les carboxylases
pancréatiques. Elles hydrolysent la liaison peptidique ou est engagé l’acide
aminé C-ter. Après avoir détaché le premier elles détachent le second et ainsi
de suite. C’est une méthode récurrente.
2. Détermination de l’ordre d’enchaînement des acides aminés
Si l’on veut déterminer la séquence complète d’une chaîne

polypeptidique il faut d’abord identifier les acides aminés terminaux. Ensuite
pratiquer une hydrolyse partielle déterminer la séquence de ces petits
fragments, puis comme un jeu de ‘‘Puzzle’’ reconstituer la séquence complète.
Pour l’hydrolyse partielle on utilise généralement deux enzymes : la
chymotrypsine et la trypsine dont les sites de coupure sont bien connus.
- La chymotrypsine coupe après les acides aminés aromatiques (Phe, Tyr
Trp) agit lentement après l’Asn, Gln, His, Met et Ser. On utilise aussi la
25
pepsine qui coupe rapidement après les acides aminés aromatiques et aussi
après la Leu, Glu, Cys
- La trypsine coupe après les acides aminés basiques Lys et Arg. La
papaïne coupe rapidement après l’Arg et la Lys.
- Un composé chimique : le Bromure de cyanogène est utilisée pour
couper la chaîne polypeptidique après la Met avec formation d’un résidu appelé
homoseryl-lactone.
IV. STRUCTURE DES PROTEINES
On distingue quatre niveaux de stades structuraux chez les protéines, de

la structure primaire à la structure quaternaire On a la Structure primaire: ordre
des acides aminés le long de la chaîne polypeptidique, la Structure secondaire:
repliement local des acides aminés en hélices, en feuillets, ou en d'autres
formes similaires, la Structure tertiaire: agencement stable dans l'espace de ces
hélices et feuillets et la Structure quaternaire: agencement des sous-unités
entre elles, quand la protéine est constituée de plusieurs sous-unités
indépendantes (comme l'est par exemple l'hémoglobine).
Figure 1: Differentes organisations structurales des polypeptides.
1. Structure primaire
Chaque acide aminé est lié au suivant par un lien peptidique, qui se forme
quand le groupement carboxylique d'un premier acide aminé réagit avec le
groupement aminé d'un second, avec élimination d'eau. Quand les acides
aminés sont incorporés dans une chaîne (qu'on appelle chaîne polypeptidique),
on les appelle des résidus. La chaîne polypeptidique n'est pas branchée; elle
forme un unique filament étiré. Par convention, on désigne le premier acide
aminé de la chaîne comme étant celui dont le groupement aminé reste libre; on
dit qu'il est en 5' ou encore qu'il constitue l’extrémité N-terminale ou le N-
terminus. On désigne comme étant le dernier résidu de la chaîne celui dont le
groupement carboxylique reste libre; on le dit en 3', ou à l'extrémité C-terminale.
26
2. Structure secondaire
La chaîne polypeptidique adopte plusieurs types de structures régulières,

mais il n'en existe qu'un petit nombre qu'on retrouve souvent (on pourrait dire
que ce sont des modèles éprouvés par la nature).
2.1 L'hélice alpha

Une hélice alpha résulte de la succession d'angles f de -57 o et d'angles y
de -47o. Cette hélice est droitière; c'est à dire que si vous la saisissiez dans
votre main droite, elle tournerait dans le sens de vos doigts en montant dans la
direction du pouce (comme la double hélice de l'ADN, soit dit en passant).
Notez que ceci reste vrai même si vous la tenez à l'envers, puisqu'une main
droite ne devient pas une main gauche juste parce qu'elle est tête en bas.
Figure 2 : Organisation de la structure secondaire en alpha-hélice
2.2 Le feuillet Beta

Les feuillets Beta se forment quand des parties de la longue chaîne
polypeptidique se replient et se longent l'une l'autre, côte à côte, en formant des
ponts hydrogènes avec la voisine. On parle de feuillets Beta parallèles quand
les chaînes vont dans le même sens et d'antiparallèles quand elles vont dans
27
des directions opposées. La direction des angles alterne dans un feuillet Beta
(un positif, l'autre négatif), donnant à la chaîne une allure en zigzag.
Figure 3 : Organisation de la structure secondaire en feuillet beta
3. Structure tertiaire
3.1 Organisation
La structure tertiaire d'une protéine fait référence à l'organisation dans
l'espace de ses structures secondaires. La structure en trois dimensions
adoptées par tous ces feuillets et toutes ces hélices est la structure tertiaire de
la protéine.
Plusieurs interactions entre différents résidus de la chaîne polypeptidique
repliée dans l'espace maintiennent la structure de la protéine.
On sépare souvent les protéines globulaires des protéines fibreuses.
Protéines globulaires : Les protéines globulaires ont une forme compacte,

où on peut distinguer une surface en contact avec le solvant et un cœur qui en
est isolé. Les résidus hydrophiles se retrouvent souvent à la surface; les résidus
hydrophobes le plus souvent à l'intérieur.
Les ponts disulfures peuvent se former plus facilement à l'intérieur des
protéines globulaires, parce qu'ils nécessitent des conditions oxydantes et que
le cytoplasme est généralement réducteur à cause de la présence de
glutathion. À l'abri des molécules d'eau qui les hydrateraient, les acides aminés
chargés enfouis dans les protéines globulaires peuvent former des ponts de sel
entre eux. Les acides aminés hydrophobes peuvent aussi plus facilement s'y
empiler pour former des régions dépourvues d'eau.
Protéines fibreuses : Puisque toutes les protéines sont à la base une

longue chaîne polypeptidique, on peut se les représenter comme des
28
spaghettis. Alors qu'une protéine globulaire est une boule de spaghettis
refroidis et figée, une protéine fibreuse s'étire en longueur.
Les régions rigides riches en feuillets alpha de la fibroïne sont peu

élastiques parce que leurs nombreux ponts hydrogènes sont perpendiculaires à
la direction de la chaîne polypeptidique. L’élasticité de la soie est conférée par
les domaines amorphes séparant les feuillets beta.
4. Structure quaternaire
Il existe des protéines complexes formées de plusieurs chaînes
polypeptidiques. L'assemblage de ces sous-unités entre elles constituent la
structure quaternaire de la protéine.
Les structures tertiaire et quaternaire de l'hémoglobine jouent un rôle
primordial dans son rôle comme transporteur. La protéine existe sous deux
formes, la forme T (pour tendue) qui a une faible affinité pour l'oxygène et la
forme R (pour relaxée) de haute affinité. Ces deux formes existent en un
équilibre rapide qui dépend du pH ambiant et de la présence d'oxygène.
V. DENATURATION ET RENATURATION
Dans les conditions physiologiques normales les molécules protéiques ont

leur conformation native. Cette conformation peut être bouleversée,
désorganisée sans que soit rompue la moindre liaison peptidique mais par
rupture uniquement des liaisons qui permettaient à l’édifice de maintenir sa
conformation dans l’espace : c’est ce qu’on appelle la dénaturation. Elle peut
être p^provoquée par toute une gamme d’agents chimiques et physiques ;
comme la chaleur qui provoque une coagulation ; Les radiations UV et
ionisantes les variations de pH, certains acides (acide nitrique, acide
trichloracétique, perchlorique) ; les métaux lourds (mercure le plomb) ; les
détergents (SDS) ; les solvants organiques ; l’urée ; les dilutions et les
agitations.
La dénaturation est parfois réversible, lorsqu’une protéine dénaturée
retrouve une partie de son état natif elle est dite renaturée. L’altération de la
conformation a pour conséquence : la rupture des liaisons hydrogène et des
autres liaisons secondaires ; la désorganisation des structures secondaires et
tertiaire ; l’augmentation de la sensibilité de la protéine aux agressions physico-
chimiques ; augmentation de la réactivité de certaines enzymes ; pertes de
fonctions biologiques.
La dénaturation est différente de la dégradation qui voit la rupture de
toutes les liaisons surtout les liaisons peptidiques.
29
CHAPITRE IV : LES BASES AZOTEES ET LES ACIDES NUCLEIQUES
INTRODUCTION
Les acides Nucléiques sont des macromolécules que l’on retrouve dans
toutes les cellules. De plus les virus sont constitués d’acide nucléique protégé
par une coque protéique. En fin les viroïdes sont uniquement constitués d’une
molécule d’ARN doués de pathogénicité. Les acides nucléiques ont une
importance fondamentale dans la vie. Ils sont le support de l’information
génétique soit les agents permettant l’expression de cette information. C’est en
1953 que WATSON et CRICK à travers des expériences donnèrent la
représentation schématique de la molécule double hélice d’ADN. Les acides
nucléiques sont des polymères constitués d’unités appelées nucléotides d’ou le
nom de polynucléotides qui leur est donné. Les nucléotides se distinguent des
monomères constitutifs des autres macromolécules déjà étudiées par le fait
qu’ils peuvent être eux hydrolysé en trois constituants : base hétérocyclique
azotée, sucre (pentose) et en acide phosphorique. Selon le sucre que le sucre
est le désoxyribose ou le ribose on distingue deux types d’acide nucléique : les
ADN et les ARN
I. ORGANSIATION MOLECULAIRES DES ACIDE NUCLEIQUE
1. Les pentoses
Dans les ARN le sucre est le β-D-Ribose dans les ADN c’est le β -2-
désoxy-D-Ribose les deux sucre sont de la série D.
α-D-Ribofuranose 6,5% β-D-Ribofuranose13,5% β-D-2-Désoxy- Ribofuranose
2. les bases
Les bases azotées sont les composées essentielles de l'ADN et de l'ARN.

Les bases azotées sont composées des bases puriques et des bases
pyrimidiques.
2.1. Les bases puriques
30
Contenues dans l'ADN ou l'ARN sont essentiellement l'adénine et la guanine, ce sont des dérivés de la
purine.
Guanine (G)
Purine ou 2-amino-
6-oxy-purine
Adénine (A)
ou 6-amino-
purine
2.2. Les bases pyrimidiques
Contenues dans l'ADN sont la cytosine et la thymine, dans l'ARN on trouve la cytosine,
l'uracile et rarement la thymine (bras et boucle Tphi des ARN de transfert), ce sont des dérivés de la
pyrimidine.
Uracile (U) dans
Pyrimidine. l'ARN,2,4-dioxy-
pyrimidine.
Thymine (T)
Cytosine (C) dans dans l'ADN
l'ADN et l'ARN,2- rarement dans
oxy-4-amino- l'ARN,2,4-dioxy-
pyrimidine. 5-méthyl-
pyrimidine.
3. le groupement phosphorique
Acide phosphorique (H3PO4)

II. LES NUCLEOSIDES ET NUCLEOTIDES
1. Les nucléosides
Un nucléoside : base + sucre associé par une liaison covalente Beta-N-

osidique. La liaison Beta-N-osidique se fait toujours entre le carbone 1' de l'ose
et l'azote 9 du noyau imidazol (base purique) avec perte d'un H2O. Et entre le
carbone 1' de l'ose avec l'azote 1 de la base pyrimidique avec perte d'un H2O
[Les ribonucléosides (l'ose est le ribose) ; les desoxyribonucléoside (l'ose est
ledesoxyribose)]
31
Les nucléosides sont beaucoup plus solubles dans l'eau que les bases
libres. Les ribonucléosides ont un groupement OH en 2' (sur l'ose) qui peut
s'ioniser pour pK=12, ce qui fera apparaître une charge négative sur l'oxygène
en 2'. La liaison Beta-N-osidique est stable en milieu alcalin mais peut être
hydrolysé chimiquement par un acide à chaud ou par des enzymes spécifiques.
Les bases libres ou les nucléosides libres n'existent pratiquement jamais dans
la cellule.
2. Les nucléotides
Nucléotide (ou nucléoside-monophosphate) est un nucléoside avec un

phosphate sur le carbone C5' du pentose, on parle aussi d'ester phosphorique
de nucléosides. Ce sont des esters phosphoriques des nucléoside.Acide
phosphorique = H3PO4
32
Nomenclature des principaux nucléotides :

Ribonucléoside-5'- Désoxyribonucléoside-5'-
BASE
monophosphate mnophosphate
Adénosine-5'-monophosphate Désoxyadénosine-5'-
Adénine
= AMP monophosphate = dAMP
Guanosine-5'-monophosphate Désoxyguanosine-5'-
Guanine
= GMP monophosphate = dGMP
Uridine-5'-monophosphate = Désoxyuridine-5'-monophosphate =
Uracile
UMP dUMP
Cytidine-5'-monophosphate = Désoxycytidine-5'-monophosphate =
Cytosine
CMP dCMP
Thymine riboside-5'- Désoxythymidine-5'-monophosphate
Thymine
monophosphate (rare) = dTMP
3. Les nucléotides di et triphosphates
Un deuxième phosphate peut se fixer sur le premier groupement

phosphate formant ainsi un nucléoside 5’ diphosphate, un troisième phosphate
peut encore s’ajouter sur le deuxième et on obtient alors un nucléoside
5’triphosphate. Sauf exception le nombre de phosphate est au maximum de
trois.
III. STRUCTURE PRIMAIRE DES ACIDES NUCLEIQUES

Les acides nucléiques ne sont ni plus ni moins que des polymères de
nucléotides (nucléosides mono-phosphates). La liaison entre deux nucléotides
successifs se fait grâce à des liaisons 3'-5' phosphodiester.
33
Dans cet exemple on a du ribose (on a un OH sur le carbone C2') donc

ceci est une partie d'un brin d'ARN, si il n'y avait pas de OH sur le C2', on aurait
alors du désoxyribose donc de l' ADN. .Lorsque que l'on écrit une séquence
nucléotidique c'est toujours dans le sens 5'->3', ici le premier A de pApApAp est
en haut et le troisième en bas.
IV. Structure secondaire de l'ADN.

L'ADN est constitué de 2 brins d'acides nucléiques complémentaires et anti-
parallèles. Complémentarité : les bases des acides nucléiques s'apparient
grâce à des liaisons H (hydrogène). Il se forme 3 liaisons H entre C et G et 2
liaisons H entre A et T.
Anti-parallèle : les 2 brins sont dits anti-parallèles, car leur polarité est
inversée. Dans une double hélice d'ADN un brin est dans le sens 5'->3' alors
que le brin complémentaire est en sens 3'->5'. Lorsque l'on regarde une double
hélice d'ADN on peut déterminer le sens d'un brin en regardant l'oxygène du
ribose : il n'indique pas le nord mais pointe vers l'extrémité 5'.
Les paires de bases forment des plateaux, l'hélice est un ensemble de

plateaux qui forment un espèce d'escalier. La rotation entre 2 plateaux
consécutifs est de l'ordre de 36°. Il y a donc 10 paires de bases par tour
34
d'hélice. Ce même tour d'hélice fait 34 Å de long pour un diamètre de 20 Å. On
a donc 3.4 Å entre 2 paires de bases consécutives.
L’hélice d'ADN peut avoir plusieurs configurations (formes) suivant la
séquence et la concentration ionique des milieux : sucre peut être en position
anti ou en syn, évidemment la position la plus courante dans l'ADN est anti.
V. STRUCTURE SECONDAIRE DE L'ARN.
L'ARN peut former une hélice identique à celle de l'ADN grâce à 3 liaisons
H entre C et G et 2 entre A et U. La différence avec l'ADN est la présence d'un
seul brin, et donc il peut se replier sur lui même, l'ADN par contre est formé de
2 chaînes. La plupart du temps on a des liaisons H dites Watson-Crick qui sont
à l'origine des structures en tige boucle. Watson et Crick sont les biologistes qui
ont découvert la structure en double hélice d'ADN en 1958. On peut aussi avoir
des liaisons H de type Hoogsteen mais c'est plus rare, on les trouve
principalement dans des tRNA par exemple entre les boucles T PHI et D: ou
encore dans les pseudonoeuds:
Les structures secondaires de l'ARN permettent d'obtenir des molécules plus

stables, ayant une structure tertiaire donnée, donc d'avoir une fonction
catalytique donnée.
VI. DETERMINATION DES SEQUENCES NUCLEOTIDIQUES
La détermination de la séquence des bases d’un acide nucléiques est bien

plus difficile que la détermination de la séquence des acides aminés. En
35
pratique pour déterminer la séquence des bases d’un ARN ou de l’ADN on
réalise plusieurs hydrolyses sélectives et on analyse les fragments.
1. Hydrolyse alcaline des ARN
Cette hydrolyse entraîne la rupture de toutes les liaisons phosphodiester de

la molécule d’ARN. La scission est faite entre le groupement phosphate et le
carbone 5’ du ribose adjacent et conduit à la formation de nucléosides 3’
phosphate. Les ADN sont résistants à l’hydrolyse alcaline.
2. Hydrolyse enzymatique des ARN
2.1. Hydrolyse par la ribonucléase (Rnase) pancréatique

Cette enzyme est une endonucléase qui coupe les liaisons
phosphodiester à l’intérieur des chaînes d’ARN Elle agit uniquement lorsque les
nucléotides situé du coté 3’ est un nucléotide pyrimidique (C, U) et l’hydrolyse
libère des nucléosides 3’ phosphate et de oligonucléotides 3’ phosphate.
C A U U G C U
5’ P P P P P P P....3’
Cp + ApUp + Up + GpCp +
Up
36
2.2. Hydrolyse par la ribonucléase (Rnase) T 1
Cette RNase a une spécificité différente de la première, c’est un

endonucléase qui scinde les liaisons phosphodiester des ARN lorsque du coté
3’ il y un nucléotide guanylique. Elle libère des oligonucléotides 3’ phosphate
C G U U G C U
5’ P P P P P P P…..3’
pCpGp + UpUpGp + CpUp
2.3. Hydrolyse par la ribonucléase (Rnase) U2
C’est une endonucléase qui scinde les liaisons phosphodiester des ARN
lorsque du coté 3’ il y a un nucléotide adénylique ou guanylique. Elle libère des
nucléotides et oligonucléotides 3’ phosphate.
C A U U G C U
5’ P P P P P P P ......3’
pCpAp + UpUpGp + CpUp
2.4. Hydrolyse par la phosphodiestérase de venin de serpent
Contrairement aux autres enzymes cette enzyme scinde les laisons

phosphodiester entre les groupements phsphates et le carbone 3’ du ribose
adjacent libérant ainsi des nucléotides 5’ phosphate. C’est une exnucléase qui
attaque la chaîne oligo et polynucléotidique progressivement à partir de leur
extrémité 3’ en détachant un nucléotide 5’ phosphate. Elle attaque aussi les
ADN.
C A U U G C U
5’ P P P P P P P 3’
p + pU +pC + pG + pU + pU
+ pA + C
2.5. Hydrolyse par la phosphodiestérase de rate
37
C’est une exonucléase, mais elle agit en sens opposé à la précédente,
attaquant les ARN et les ADN à leur extrémité 5’ elle libère séquentiellement
des nucléosides 3’ phosphate.
C A U U G C U
5’ P P P P P P P 3’
Cp + Ap +Up + Up + Gp +
Cp + Up
2.5. Hydrolyse par la phosphatase alcaline E. coli
La phosphatase alcaline contrairement aux phosphodiestérases est une

phophomoestérase qui détache le groupement phosphate uniquement aux
extrémités d’une chaîne polynucléotidique.
C A U U G C U
5’ P P P P P P P 3’
CpApUpUpGpCpU + pi
38
3. Hydrolyse enzymatique des ADN
3.1. Action des désoxyribonucléases (Dnases)
Les Dnases, endonucléase les plus utilisées étaient : la Dnase

pancréatique I qui engendre des oligodésoxyribonucléotides 5’ phosphate et la
Dnase II qui fournit des oligodésoxyribonucléotides 3’ phosphate.
Aujourd’hui on a découvert des endonucléases de restriction présentes
dans diverses bactéries ou elles servent à dégrader tout ADN étranger qui
aurait pénétré dans la cellule. Ces enzymes coupent les ADN au niveau de
séquences particulières caractérisées par une symétrie.
Exemple : -5’—G*AATTC—3’ site de coupure de Eco RI donnant des
extrémités cohésive
-3’—CTTAA*G—5’
-5’—GG*CC—3’ site de coupure de Hae III donnant des extrémités

franches
-3’—CC*GG—5’
4. Détermination de la séquence des Acides nucléiques.
Différentes techniques sont utilisées allant des techniques semi moderne

jusqu’au techniques ultramoderne. Les réactions d’hydrolyses utilisées sont
chimiques et enzymatiques.
Pour les ARN une nouvelle méthode a été mise au point. Elle consiste a
marquer l’extrémité 5’ avec le phosphore 32 puis à soumettre diverses
aliquotes à différentes hydrolyses enzymatiques spécifique. Puis par
électrophorèse on sépare les fragments issus des hydrolyses. En comparant
avec des coupures témoins on déduira la séquence du fragment.
En ce qui concerne les ADN, la méthode la plus connue est celle de
MAXAM et de GILBERT. Dans cette méthode on a recours à différentes
hydrolyses chimiques. On soumet quatre aliquotes d’un fragment d’ADN
marqué à l’unes de ces extrémité par le phosphore 32, a quatre réactions
différentes dans des conditions ou statistiquement on n’aura q’une coupure
(site) par chaîne. Puis par électrophorèse on procède à l’identification des
fragments.
Aujourd’hui il existe des méthodes et appareils permettant de déterminer
rapidement la séquence des ATRN et des ADN on peut citer : La méthode des
cADN (thremocycleur), la séquence des acides aminés, utilisation des
séquenceurs d’acides nucléiques.
VII. PROPRIETES PHYSICO-CHIMIQUES DES ACIDES NUCLEIQUES
La taille des fragments d'acides nucléiques varie beaucoup: -pour les

ARN : 80 (tRNA) à plusieurs milliers -pour les ADN : 5000 (Phi X 174) à 10 8
pour un chromosome On détermine la taille des fragments par sédimentation
39
dans un gradient de chlorure de césium (CsCl) qui s'établit lors de la
centrifugation. L'ADN se concentre en une bande à l'endroit où la densité de la
solution de CsCl est égale à la sienne et cette densité est généralement
déterminée par comparaison avec un ADN de densité connue. L'ADN absorbe
à 260 nm (à cause des bases puriques et pyrimidiques).
1. Absorption des bases à la lumière
Les bases absorbent très fortement dans l'UV entre 250 nm et 280 nm (du fait
de doubles liaisons conjuguées dans leur structure). Cette propriété permet leur
détection et leur dosage selon la loi de Beer Lambert. Chaque base à un lmax
différent:
- A => lmax= 260 nm
- G => lmax= 245 et 275 nm
- C => lmax= 270 nm
- T => lmax= 265 nm
- U => lmax= 255 nm
La densité optique est différente à cause du facteur e qui représente le
coefficient d'extinction molaire, c'est-à-dire qu'il représente le rendement
énergétique (certaines molécules absorbent plus d'énergie que d'autres)
A>G>U>T>C. Si on mélange de toutes les bases, on aura un seul pic à 260
nm.
2. Solubilité
Les bases libres sont peu solubles dans l'eau à cause des cycles
aromatiques.
3. Denaturation des acides nucleiques
Lorsque l'on chauffe l'ADN, la viscosité diminue et la densité optique à

260 nm augmente. C'est l'hyperchromicité ou effet hyperchrome. Ceci est dû à
la séparation des 2 brins d'ADN appelée fusion. On parle alors de température
de fusion ou de Tm. Comme il y a 3 liaisons H entre G et C et seulement 2
entre A et T, plus le taux en GC est élevé plus Tm est élevée. Tm est le point
de transition où la moitié des brins sont dissociés, comme on peut le voir sur ce
graphique:
Les brins d'ADN peuvent se réapparier si on les refroidit lentement

(technique d'hybridation d'ADN et d'ARN utilisée dans les expériences de
40
Northern, Southern, PCR...). Si les brins d'ADN sont refroidit rapidement, ils ne
vont pas se réapparier.
IX. TRANSFERT DE l’INFORMATION.
En général le support de l'information génétique est l'ADN, mais quelque

fois c'est l'ARN (cas des virus et phages à ARN exclusivement). L’information
génétique permet la synthèse de protéines mais elle ne se fait pas directement.
L'ADN doit être transcrit en ARN messager (ARNm) qui va être traduit en
protéine.
Il existe donc différents types de transferts d'informations :
ADN -> ADN réplication ou duplication
ADN -> ARN Transcription
ARN -> protéines Traduction
cas des virus à ARN : permet la poursuite du cycle infectieux
ARN -> ARN (grâce à l'ARN génomique) et fournit l'ARNm nécessaire au
processus infectieux
transcription réverse : nécessaire pour que l'information
ARN -> ADN
génétique puisse s'insérer dans l'ADN hôte.
VIII. LA REPLICATION DES ACIDES NUCLEIQUES
CONCLUSION
La biochimie des acides nucléique à ouvert les porte d’une science : le
génie génétique. Aujourd’hui grâce à cette science nous somme entrée dans
l’ère de biotechnologie.
41
PARTIE 2 : BIOCHIME DES LIPIDES

ET DES GLUCIDES
42
CHAPITRE I : LES ACIDES GRAS ET LES LIPIDES
INTRODUCTION
Les lipides constituent une famille de composés hétérogènes dont les
structures sont très différentes et que l’on a réunis en fonction de leur
insolubilité dans l’eau et de leur solubilité dans les solvants organiques (éther,
acétone, chloroforme etc.) On défini les lipides comme des composés
comportant dans leurs molécules une chaîne aliphatique (– CH2 -) d’au moins 8
atomes de carbone seules les acides gras à courte chaîne (C4) acide butyrique
font exception. Les graisses désignent des mélanges de lipides solides, tandis
que les huiles désignent les mélanges de lipides liquides à température
ordinaire.
I – LES ACIDES GRAS
En règle générale ces acides sont monocarboxyliques à chaîne linéaire

non branchée comprenant un nombre paire d’atomes de carbones (4 - 40). Ils
peuvent être saturés ou insaturés, ils peuvent être parfois hydroxylés ou
ramifiés.
1. les acides gras saturés
Ils sont pour formule CH3 - (CH2)n - COOH. Les plus fréquents sont l’acide
butyrique (C4), l’acide l’aurique (C12), l’acide myristique (C14), l’acide palmitique
(C16) et l’acide staérique (C18), arachidique (C20), linocérique (C24). Ces acides
gras longues chaînes C22 - C40 sont présents dans les nombreux organismes
(bactéries, eucorydes).
Exemples d'acides gras saturés
Nom d'usage Structure C:D
Acide caprylique CH3(–CH2)6–COOH 8:0
Acide caprique CH3(–CH2)8–COOH 10:0
Acide laurique CH3(–CH2)10–COOH 12:0
Acide myristique CH3(–CH2)12–COOH 14:0
Acide palmitique CH3(–CH2)14–COOH 16:0
Acide stéarique CH3(–CH2)16–COOH 18:0
Acide arachidique CH3(–CH2)18–COOH 20:0
Acide béhénique CH3(–CH2)20–COOH 22:0
Acide lignocérique CH3(–CH2)22–COOH 24:0
43
Acide cérotique CH3(–CH2)24–COOH 26:0
2- Acides gras insaturés

Nous ne citerons que les plus communs, on trouve des mono di, tri,
insaturés. La numérotation des acides gras se fait à partir du COOH terminal.
Pour la détermination de la famille elle se fait enn référence à partir du CH3 de
l’autre extrémité. La double liaison est indiquée par Δ accompagné du chiffre
correspondant à la position de la double liaison. Chez les mammifères les
acides gras polyinsaturés peuvent avoir jusqu’à 22C et 6 doubles liaisons. C16
ou 16 ; C18 1Δ9 ; C18 2Δ9, 12 ; C18 3Δ9, 12, 15 ; C18 = 3(9, 12, 15)
Acides gras essentiels (AGE), oméga-3 et oméga-6,
Tableau… : Exemple d’acides gras insaturés (n = famille)
Nom d'usage Formule semi-développée Δx C:D n−x

CH3(–CH2)3–CH=CH(–CH2)7–
Acide myristoléique cis-Δ9 14:1 n−5
COOH
Acide palmitoléique cis-Δ9 16:1 n−7
COOH
Acide sapiénique cis-Δ6 16:1 n−10
COOH
Acide oléique cis-Δ9 18:1 n−9
COOH
Acide élaïdique trans-Δ9 18:1 n−9
COOH
Acide trans-vaccénique trans-Δ11 18:1 n−7
COOH
CH3(–CH2)3(–CH2–
Acide linoléique (LA) tout-cis-Δ9,12 18:2 n−6
CH=CH)2(–CH2)7–COOH
CH3(–CH2)3(–CH2– tout-trans-
Acide linolélaïdique 18:2 n−6
CH=CH)2(–CH2)7–COOH Δ9,12
Acide α-linolénique CH3(–CH2–CH=CH)3(–CH2)7– tout-cis-
18:3 n−3
(ALA) COOH Δ9,12,15
Acide γ-linolénique CH3(–CH2)3(–CH2– tout-cis-
18:3 n−6
(GLA) CH=CH)3(–CH2)4–COOH Δ6,9,12
Acide dihomo-γ- CH3(–CH2)3(–CH2– tout-cis-
20:3 n−6
linolénique (DGLA) CH=CH)3(–CH2)6–COOH Δ8,11,14
Acide arachidonique CH3(–CH2)3(–CH2– tout-cis-
20:4 n−6
(AA) CH=CH)4(–CH2)3–COOH Δ5,8,11,14
44
Acide
CH3(–CH2–CH=CH)5(–CH2)3– tout-cis-
eicosapentaénoïque 20:5 n−3
COOH Δ5,8,11,14,17
(EPA)
Acide
CH3(–CH2–CH=CH)6(–CH2)2– tout-cis-
docosahexaénoïque 22:6 n−3
COOH Δ4,7,10,13,16,19
(DHA)
Acides Gras Saturés :
acide acide
formique acide propionique acide
(1:0) acétique (2:0) (3:0) butyrique (4:0)
acide
valérianique acide caproique
(5:0) (6:0) acide caprylique (8:0)
acide caprique (10:0) acide laurique (12:0)
acide myristique (14:0)
acide palmitique (16:0)
45
acide stéarique (18:0)
acide eicosanoïque (20:0)
Acides Gras Insaturés :

Famille  3 :
acide alpha-linolénique (18:3 9,12,15 ou  3, 6, 9)
acide docosahexaénoïque (22:6 4,7,10,13,16,19 ou  3, 6, 9, 12, 15,

18)
Famille  6 :
acide linoléique (18:2 9,12 ou  6, 9)
46
acide gamma-linolénique (18:3 6,9,12 ou  6, 9, 12)
acide arachidonique (20:4 5,8,11,14 ou  6, 9, 12, 15)

Famille  9 :
acide oléique (18:1 9 ou  9)
acide eicosatriénoïque (20:3 5, 8, 11 ou  9, 12, 15)
Figure …. : Structure de quelques acides gras
3- Les acides gras particuliers

Acides cérébronique, Ac ricinoléique qui sont hydronylés
CH3 – (CH2)5 – CH(OH) – CH2 – CH = CH - (CH2)7 – COOH Acide ricinoléique.
Certains accides gras ne peuvent pas être synthétisés par les

mammifères et leurs absences etraîne des troubles physiologiques : ce sont
des acides gras indispensables
Acide linoléique, l’AC linoléique : ces AcG sont nécessaires à la synthèse des
prostaglandines qui jouent un rôle important dans de nombreux phénomènes
physiologiques.
4. Les acides gras ramifiés
47
CH3 – CH – (CH2)13 – COOH Acide15 methyl hexadécaénoïque ches les bact G+
CH3
CH3 (CH2)n1 – CH = CH – (CH2)n2 – CH = CH-(CH2)n3 –CH(OH)-CH - COOH
Acide mycoliques
(CH2) 19
CH3
5 Les prostaglandines, leukotriènes et péronydes
Les deux premiers proviennent des acides gras polyinsaturés à 20

atomes de carbones, sans la cyclooxygénase (prostaglandines) et de la
lipoxygénase leukotriènes.
Les prostaglandines sont des activatrices de l’adenylate cyclase. Les

leukotriènes agissent sur les muscles lisses (contraction). Lorsque les AcG sont
oxydés ils donnent des peroxydes lipidiques.
(Schéma)
II. PROPRIETES DES AIDES GRAS
1- Point de fusion
Il augmente avec la longueur de la chaîne. Les acides gras les plus
simples sont liquides à la température ambiante. Le point de fusion fusion des
insaturés est faible.
C18 Δ° pf = 70°C stearique; C18 Δ 9 pf = 13 °C oléique; C18 Δ
9, 12
pf = -5,8 °C linoléique
C20 Δ 4,8,11,14 pf = - 49,5 °C arachidonique.
2- Solubilité
Dans l’eau les acides gras sont peu solubles, cette (solubilité varie et
augment avec la longueur de la chaîne.
Formation de feuillets : au contact d’une solution aqueuse les
groupements hydrophobes des lipides polaires s’orientent de façon à ce que les
groupements hydrophiles interagissent avec le solvant.
Ces interactions donnent les micelles et permet d’expliquer la structure
des membranes éléments dans lesquelles les lipides jouent un rôle important
(40-50 % de lipides)
3- Rôle des lipides

Les lipides interviennent dans la structure des membranes, se sont des
réserves et transporteurs de métabolites. Ils jouent aussi un rôle de protection à
la surface de la cellule de ce sens ils sont considérés comme un isolant
48
thermique. Ils interviennent dans la reconnaissance cellulaire en déterminant la
spécificité de l’espèce aux réponses immunitaires.
Certains lipides sont des vitamines A, E, K, D (cofacteur enzymatique,
d’autres assurent des fonctions hormonales
4- Propriétés chimiques
4.1. Saponification
NaOH, KOH
R – COOH R – COO- Na+ ou K+ / R = CH3 –
(CH2)n
Les acides gras peuvent être salifiés pour donner du savon. On appelle
indice de saponification la masse de potasse exprimé en mg pour neutraliser
les acides gras provenant de l’hydrolyse d’1g de corps gras.
4.2.- Réaction d’estérification

Elle transforme les acides gras en composés volatiles qui peuvent être
séparés soit par distillation soit par la chromatographie en phase gazeuse. Les
réactifs courants sont :
- L’iodure de méthyle, - Le diazométhane
4.3 La réaction d’isomérisation
Les acides gras sont sous forme cis dans la nature, la conformation trans
résultant de la transformation de la conformation cis est induite par la chaleur.
4.4. Réduction et oxydation

Pour évité l’oxydation des doubles liaisons qui donne une odeur rance au
beurre on réduit de façon catalytique les doubles liaisons, cette réduction
augmente donne le point de fusion.
4.5 Fixation d’halogènes

La finalisation des halogènes sur les doubles liaisons permet un dosage
quantitatif. Pour mesurer le nombre d’insaturation on fixe l’iode sur les doubles
liaisons et on titre l’excès d’iode par le thiosulfate (S2O3--). On appelle indice
d’iode d’un corps gras la masse d’iode exprimée en gramme qui se fixe sur 100
g du corps considéré.
III. LES GLYCEROLIPIDES
On distingue les glycérides et les glycérophopholipides

Ce sont des composés obtenus par estérification des fonctions alcool du
glycérol par des acides gras, on distinguera les mono, di et triglycérides. Les
glycérides sont abondantes dans le tissu adipeux (90%) des lipides. Les
glycérophospholipides se rencontrent dans les membranes cellulaires.
1- Glycérides
49
Trioléate de glycérol O
CH2-OH CH2-O-C--(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3
O
CH-OH + CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH CH-O-C--(CH2)7-CH=CH-
(CH2)7-CH3 + 3H2O
O
CH2-OH CH2-O- C--(CH2)7-CH=CH- (CH2)7-CH3
2. Glycérophospholipides
On les appelle aussi des phophatides, se sont les plus nombreux de la

famille des phospholipides (enveloppes cellules, virale, membrane).
CH2-O- CO-R1
R2-CO - CH- Acide L - alpha

Phosphatidique
CH2-O- Phosphate
IV. LES SPHINGOLIPIDES
Dans ces composés, l’alcool n’est plus le glycérol mais la sphingosine, un

amino alcool comportant une double liaison.
On distingue les sphingophospholipides (ou sphingomyélines) qui sont
abondantes dans les cylindraxes des cellules nerveuses constituants de la
gaine de myéline. Les sphingoglycolipides (sphngosidolipides), sont des lipides
non phosphorés ; elles sont caractérisées par la présence dans leurs molécules
d’un ou plusieurs oses : Cérébrosides, Sphingomyéline
V. LES CERIDES
Ce sont les constituants des cires (cires végétales, cuticules des
insectes) : ce sont des esters ayant jusqu’à 50 carbones formés par l’union
d’acides gras et d’alcool à longue chaîne.
CH3-(CH2) 14-CO-O-CH2) 15-CH3 Palmitate de cétyle
VI. LES HYDROCARBURES
Ce sont des composés de structures générale CH3 - (CH2)n - CH3. Ils sont
parfois ramifiés ou désaturés. On les trouve en faible (C) dans la plupart des
organismes vivants. La cuticule des insectes renferme des alcanes ayant
jusqu’à 40 atomes de carbones. Leurs phénomones, comme la 3, 11- dimethyl -
2 - cétono-nacosane dérivent des hydrocarbures.
50
VII. LES LIPIDES POLYISOPRENIQUES
1. Hydrocarbures polyisopréniques (terpénoïdes)

Ce sont des composés présents chez les végétaux et les animaux et les
végétaux formés par la polymérisation d’unité de molécules appelées :
isoprène. C’est le cas du squalène, des carotènes et des limonènes. Outre ces
terpène il existe d’autre polyisoprènes chez les végétaux le plus connu est le
caoutchouc, formé par la condensation de millier d’unité d’isopène.
(Schéma)
2. Les stérols et stéroïdes
2.1. Stérols
Ils sont très importants et l’on les trouve. Chez tous les eucaryotes plus
d’une centaine de stérols sont connus parmi ceux-ci citons le cholestérol
(principal stérol des vertébrés) l’érgostérol, précurseur naturel de la vitamine D.
On peut entre autre citer le campestérol, stigmastérol, sitostérol, Cholesterol.
2.2. Les dérivés des stérols

- les acides biliaires (acide cholique et acide desoxycholique)
- harmones stéroïdes - hormones testiculaires ; - hormones lutéales
- la vitamine D : ergocalciferol
- les alcaloïdes et hétérosides stéroïdes (synthétisés par les végétaux. La
majorité de ces composés est douée d’activité pharmacologique).
3. Les caroténoïdes
3.1. Carotènes
Ils sont dérivés de l’isoprène. Ils comportent un grand nombre de double
liaison conjuguées ce qui leur confère une coloration pouvant aller du jaune au
rouge. On peut citer :
- α, β carotènes (pigment de la tomate)
- lycoprène (pigment de la tomate).
3.2. Les xanthopylles

Ce sont des pigments qui dérivenet des caortènes par oxydation et ont
des groupements sur les cycles.
3.2 Les vitamines A
Les composés doués d’activité vitaminique A, à la suite des carotènes car
ils en dérivent directement. L’organisation animale scinde le carotène en rétinal
et en vitamine A.
51
CHAPITRE II : LES GLUCIDES
INTRODUCTION
Les glucides forment un groupe de composés très importants. Certains

représentent une source d’énergie pour les organismes vivants, soit
immédiatement utilisable (glucose), soit sous forme de réserve (amidon,
glycogène), d’autres ont un rôle structural (cellulose, chitine, acide
hyaluronique). On utilise les termes sucres ou hydrate de carbone pour
désigner ces composés de formule Cn(H2O)p. Mais il y a beaucoup d’exceptions
(cas désoxyribose (C5 H10 O4) ou l’hydrogène et l’oxygène ne sont pas dans le
rapport 2-1. Du point de vue chimique on peut définir les glucides comme étant
des poly hydroxyaldéhydes ou des polyhdroxycétones. On distingue ainsi les
oses ou sucres simples et les osides dont l’hydrolyse libère plusieurs oses.
I. DEFINITION - RÔLE
Les glucides constituent un ensemble de substances dont les unités de
base sont les sucres simples appelés oses ou monosaccharides. Les oses ont
été définis comme des aldéhydes ou des cétones polyhydroxylées.
.
Ce sont des composés hydrosolubles et réducteurs. Les glucides sont présents
partout dans la biosphère et représentent en poids la classe prépondérante
parmi les molécules organiques. La plus grande part des glucides amassés
provient de la photosynthèse, processus qui incorpore le CO2 dans les glucides.
Les glucides jouent plusieurs rôles capitaux dans les cellules :
- Ils servent de réserve énergétique sous forme polymérisée : amidon et
glycogène. L'amidon est la forme principale d'accumulation de l'énergie
photosynthètique dans la biosphère ;
- ils jouent un rôle d'élément de structure de la cellule: les mucopolysaccharides
chez les animaux supérieurs, la cellulose chez les végétaux ;
52
- Ils interviennent comme éléments de reconnaissance et de communication
entre cellules: les polyosides des groupes sanguins, les péolyosides
antigéniques des bactéries ;
- Enfin, ils font partie intégrante de la structure de nombreuses macromolécules
biologiques fondamentales telles que les glycoprotéines, les acides nucléiques
(ribose et désoxyribose), les coenzymes et les antibiotiques.
On subdivise les glucides selon leur degré de polymérisation :

Les oligosaccharides sont des polymères de 2 à 20 résidus d'oses, les plus
communs étant les disaccharides
Les polysaccharides sont composés de plus de 20 unités. Les glucides sous
forme polymérisée sont appelés des osides. Ils peuvent être composés :
seulement d'oses et s'appellent des holosides ou homosaccharides ou d'oses et
d'une partie non glucidique (ou aglycone) et s'appellent des hétérosides ou
hétérosaccharides.
II. STRUCTURE
A. Structure linéaire des oses
1. Définition
Les glucides constituent un ensemble de substances dont les unités de

base sont les sucres simples appelés oses ou monosaccharides. Les oses ont
été définis comme des aldéhydes ou des cétones polyhydroxylées. Ce
sont des composés hydrosolubles et réducteurs. Les glucides sont
présents partout dans la biosphère et représentent en poids la classe
prépondérante parmi les molécules organiques. La plus grande part des
glucides amassés provient de la photosynthèse, processus qui incorpore le
CO2 dans les glucides.
2. Roles
Les glucides jouent plusieurs rôles capitaux dans les cellules :
53
- ils servent de réserve énergétique sous forme polymérisée : amidon et
glycogène. L'amidon est la forme principale d'accumulation de l'énergie
photosynthètique dans la biosphère.
-ils jouent un rôle d'élément de structure de la cellule: les
mucopolysaccharides chez les animaux supérieurs, la cellulose chez les
végétaux.
-ils interviennent comme éléments de reconnaissance et de
communication entre cellules : les polyosides des groupes sanguins, les
polyosides antigéniques des bactéries.
-enfin, ils font partie intégrante de la structure de nombreuses
macromolécules biologiques fondamentales telles que les glycoprotéines,
les acides nucléiques (ribose et désoxyribose), les coenzymes et les
antibiotiques.
54
3. Nomenclature.
Les oses sont des composés de formule brute Cn(H20)p, d'où l'ancienne
appellation d'hydrates de carbone. Ils sont caractérisés par la présence dans la
même molécule d'une fonction réductrice aldéhyde ou cétone et d'au moins une
fonction alccol. Les oses qui possèdent une fonction aldéhydique sont appelés
des aldoses et ceux qui possèdent une fonction cétonique sont appelés des
cétoses. la nomenclature des atomes de carbone des aldoses attribue le
numéro 1 à celui qui porte la fonction aldéhyde. Dans le cas des cétoses, le
carbone qui porte la fonction cétone porte le numéro 2. Le plus petit composé
répondant à la définition des oses est l'aldéhyde glycolique, mais ce composé
n'a pas de carbone chiral et pas de rôle biochimique à l'état libre.
55
Les premiers oses qui ont un rôle sont des oses en C3 ou triose, il s'agit
du glycéraldéhyde et la dihydroxyacétone. Il faut noter que sous leur forme
phosphorylée ces deux composés correspondent à une étape importante de la
voie de la glycolyse, puisqu'il s'agit du passage d'un sucre en C6 (le fructose 1,
6 diphosphate) à 2 sucres en C3.
4. Stéréoisomérie - Chiralité
Le glycéraldéhyde possède un carbone dont les quatre substituants sont

des groupes différents, il s'agit donc d'un carbone asymétrique ou chiral. Le
glycéraldéhyde peut donc exister sous deux formes différentes (image l'une de
l'autre dans un miroir et donc non superposables) qui correspondent à des
configurations opposées autour du carbone chiral: les 2 composés sont
appelées énantiomères.
En 1906, Emil FISCHER et ROSANOFF ont choisi le glycéraldéhyde

comme composé de référence pour l'étude de la configuration des sucres. Emil
FISCHER a choisi arbitrairement le symbole D pour l'énantiomère dextrogyre,
c'est-à-dire le composé qui dévie le plan de la lumière polarisée vers la droite
ou plus exactement dans le sens des aiguilles d'une montre.
Ce n'est qu'en 1954 que Bijvoet a montré par des études

cristallographiques que le choix arbitraire de Fischer correspondait bien à la
configuration absolue des oses. Tous les oses dérivant du glycéraldéhyde
dextrogyre ont été dits appartenir à la série D et tous ceux provenant du
glycéraldéhyde lévogyre ont été dits appartenir à la série L.
5. Séries D & L des oses
Tous les aldoses peuvent être synthétisés à partir du glycéraldéhyde.
Dans la projection de FISCHER, tous les oses dont l'hydroxyle porté par
l'avant dernier carbone est à droite sont de la série D. Par ailleurs, dans cette
56
projection, par convention, les liaisons représentées horizontalement pointent
en avant du plan et les liaisons représentées verticalement pointent en arrière
du plan. Quand on passe d'un ose à l'ose supérieur, un groupe H-C-OH chiral
est ajouté entre le carbone terminal qui porte la fonction alcool primaire et le
carbone carbonyle adjacent
Le D-mannose et le D-galactose sont des épimères du D-glucose mais ne le sont

pas entre eux
Série ascendante des D-cétoses et épimères de cétohexoses.
6. Classification
On subdivise les glucides selon leur degré de polymérisation :

-les oligosaccharides sont des polymères de 2 à 20 résidus d'oses, les
plus communs étant les disaccharides
- les polysaccharides sont composés de plus de 20 unités
Les glucides sous forme polymérisée sont appelés des osides. Ils peuvent
être composés :
- seulement d'oses et s'appellent des holosides ou homosaccharides
57
-ou d'oses et d'une partie non glucidique (ou aglycone) et s'appelent des
hétérosides ou hétérosaccharides.
L'addition d'une fonction -CHOH- se fait en dessous de la fonction

aldéhyde et de manière successive pour passer d'un homologue au suivant.
B. Structure cyclique
1. Hémiacétal et mutarotation.
La structure linéaire ou structure à chaîne ouverte des oses ne rend pas

compte de toutes leurs propriétés dés que le nombre des atomes est supérieur
à 4. En premier lieu les propriétés réductrices qui ne sont pas tout à fait celles
des aldéhydes et des cétones par exemple si on traite du glucose avec du
méthanol, on ne fixe pas 2 molécules d'alcool pour former un acétal comme
avec un aldéhyde, mais on ne fixe qu'une seule molécule de méthanol pour
former un hémiacétal ;
C’est un premier indice que la fonction aldéhydique des oses n'est pas
aussi réductrice que les aldéhydes vrais.
2. Mécanisme de cyclisation et représentation de HAWORTH.
58
C'est en 1884 que TOLLENS a fourni l'explication par la structure
CYCLIQUE des oses. Tout d'abord, il y a plusieurs conventions dans la
représentation cyclique que l'on appelle représentation de HAWORTH
On considère que toute la chaîne des carbones est dans un même plan,
la ligne épaisse représente la partie du cycle orientée vers l'observateur ; de
plus, les hydroxyles situés à droite dans la projection de Fischer sont dirigés
vers le bas dans le cycle et ceux situés à gauche sont dirigés vers le haut.
On obtient donc un nouveau carbone asymétrique et les deux isomères

ne diffèrent que par la position d'un groupement sont appelés ANOMÈRES. Le
groupement hydroxyle porté par le carbone 4 peut également réagir et on
obtient un cycle à 5 sommets ou cycle furanose. Les noms de pyranose et de
furanose (cycles à 5 sommets) ont été adoptés par analogie avec les
hydrocarbures à 6 et 5 sommets respectivement.
Les études de la stabilité conformationnelle du cyclohexane ont montré

que les arrangements spatiaux qui ne subissent pas de contraintes stériques
sont la conformation dite en chaise et d'autres, quelques peut moins stables,
dont la principale est la conformation dite bateau. La position des substituants
hydrogène peut être soit dans un axe perpendiculaire aux plan défini par les 6
liaisons carbone-carbone, ce sont des substituants dits axiaux, soit au contraire
dirigés vers l'extérieur de ce cycle et ils sont dits équatoriaux. Dans le cas du
glucopyranose, c'est essentiellement la forme chaise qui existe.
Les molécules d’ose peuvent se présenter sous la forme cyclique. Cette
cyclisation entre le groupement aldéhydique et le groupement alcool du C5 est
plus facile. Cette cyclisation peut intéresser aussi le C4 du glucose.
Après la cyclisation nous avons un nouveau carbone asymétrique (le
carbone n°1 dans le cas des aldoses et le carbone n°2 dans le cas des
cétoses). Selon la position de l’hydroxyle porté par le carbone on aura l’isomère
X ou B si l’on utilise la structure cyclique de Tollens.
Dans une solution aqueuse de glucose ou à un équilibre non seulement
neutre les différentes formes cycliques mais également avec le D-glucose sous
forme de d’aldéhyde libre.
Les deux formes α et β (du D-glucopyranose par exemple) sont des
isomères optiques mais pas des énantiomères car elles ne sont pas image
l’une de l’autre dans un miroir. On leur a donné le nom d’anomères.
59
En second lieu, selon le mode de solubilisation du glucose on obtient 2

solutions appelées respectivement a et b-glucose : ces deux solutions dévient
la lumière polarisée mais se distinguent par leur pouvoir rotatoire spécifique
[a]20D mesuré sur des solutions fraîches ; cependant, si on laisse vieillir ces
solutions, leur pouvoir rotatoire évolue pour se stabiliser à une valeur identique
de + 52.5°.Ce phénomène a été appelé mutarotation par Lowry (1889).
Rappel: Le pouvoir rotatoire spécifique [[a]20D est mesuré avec un appareil qui
s'appelle un polarimètre. On le définit en précisant la température, la longueur
d'onde à laquelle est effectuée la mesure (il s'agit en général de la raie D du
sodium 589 nm).
Par ailleurs, la concentration est exprimée en g/ml et la longueur du tube
du polarimètre est exprimée en décimètre. Connaissant le pouvoir rotatoire
spécifique d'un composé, la loi de BIOT permet de déterminer la concentration
d'une solution de ce même composé. Cette loi est additive, c'est-à-dire que le
pouvoir rotatoire d'un mélange est la somme des pouvoirs rotatoires des
composés qui constituent ce mélange.
60
III. ISOMERIES ET ET PROPRIETES DES OSES
Les oses ou sucres simples (monosacharides), sont des molécules

comportant à la fois plusieurs fonctions alcool et une fonction réductrice soit
adéhydique soit cétonique. La classification des oses repose d’une part sur le
nombre d’atomes de carbones (trioses, tétrose, pentoses, hexose, heptoses) et
d’autre part sur la nature de la fonction réductrice (aldoses, cétoses).
1- Isomère des oses
Si nous considérons le glycéraldéhyde (aldotriose) par rapport à un miroir

on observe 2 possibilités d’organisation moléculaires. Ces 2 formes sont
appelées isomères optiques ou énantiomères dont les propriétés physiques et
chimiques sont pratiquement toutes identiques.
1.1 Isomérie des Aldoses
Dans le cas des aldotétroses, la situation est peu compliquée par le fait
qu’il y a deux atomes de carbones asymétriques. On aura deux formes D et L
de l’érythrose (E1 et E2) et deux formes D et L du thréose formant un couple
(T1 et T2) par contre, E1 et T2, E1 et T2, E2 et T1, E2 et T2 ne forment pas de
couples d’énantiomères ce sont des diastéréoisomères dont les propriétés
physique et chimique diffèrent quelque peu.
(Schéma)
Chez les aldopentoses on trouve 3 C* par conséquent 8 stéréoisomères
(le nombre de stéréoisomères possible (x) est lié au nombre d’atomes de
carbones asymétrique de l’ose (n) par la relation x-2n on a 22 = isomère/tétrose,
23 = 8 isomères/pentoses et 24 = 16 isomères /hexoses).
(Schéma)
Quant aux adlohexoses qui possèdent 4 C* il y a 16 stéréoisomères 8
couples d’énantiomères.
Dans le cas des cétoses, que l'on peut rattacher à la dihydroxyacétone qui
ne possède pas de carbone chiral, on obtient 2n-3 stéréoisomères. On peut
citer l'exemple du glucose : c'est un ose à 6 carbones ou hexose. Il existe donc
16 stéréoisomères, 8 de la série D et 8 de la série L. Les sucres naturels sont
en grande majorité de la série D. On appelle diastéréoisomères, des
stéréoisomères non énantiomériques, c'est-à-dire qui ont plusieurs carbones
61
chiraux de configuration différentes. On appelle épimères des stéréoisomères
qui ne diffèrent par la configuration que d'un seul carbone chiral.
1.2. Les Cétoses

En ce qui concerne la configuration D ou L des cétoses la même règle
déjà énoncée précédemment s’applique. Dans la figure ci-dessous sont
représentées les structures de quelques cétoses jouant un rôle important dans
le métabolisme glucidique. Ils ont la fonction cétonique en position 2. A
l’exception du fructose leur nom comporte le suffixe « ulose ». On notera que
les 2 cétopentoses : D – ribulose et le D- xylulose ne diffèrent que par la
configuration au niveau d’un seul atome de carbone (C3) ce sont des épimères,
sont également des épimères le D-glucose et le D galactose (C4) de même que
le D-glucose et le D-mannose (C2).
(Schéma)
2- Quelques propriétés
2.1. Propriétés liées au groupement réducteur
2.1.1. Oxydation
Les oses sont des réducteurs plus faibles que les aldéhydes ou les cétones
vrais. Le résultat de l'oxydation dépend des conditions de cette oxydation.
a) Par oxydation douce des aldoses avec Br2 ou I2 en milieu alcalin, on obtient
les acides aldoniques :
 le glucose donne l'acide gluconique

 le mannose donne l'acide mannonique
 le galactose donne l'acide galactonique
La réaction est stoechiomètrique et permet le dosage spécifique des aldoses

car les cétoses ne sont pas oxydés dans ces conditions.
b) Par oxydation plus poussée avec l'acide nitrique à chaud on obtient les
acides aldariques qui sont des diacides possédant une fonction carboxylique
sur le carbone 1 et le carbone 6:
 le glucose donne l'acide glucarique

 le galactose donne l'acide galactarique
Les cétoses sont dégradés dans ces conditions. La chaîne est rompue au
niveau de la fonction cétone. On obtient un mélange d'acides carboxyliques.
c) Enfin, si la fonction aldéhyde est protégée pendant l'oxydation, on obtient les

acides uroniques oxydés uniquement sur la fonction alcool primaire :
62
 le glucose donne l'acide glucuronique
le galactose donne l'acide galacturonique
Ces composés interviennent dans la reconnaissance cellulaire chez les

bactéries.
L'acide glucuronique est le précurseur de la voie de synthèse de la vitamine C

ou acide L-ascorbique.
La vitamine C est l'ènediol d'une lactone d'acide aldonique. Le pKa du groupe

hydroxyle en C3 de ce dérivé glucidique est relativement bas du fait de la
stabilisation par résonance de sa base conjuguée.
2.1.2. Réduction
Les réactions de réduction se font par hydrogénation catalytique, soit par

action d'un borohydrure alcalin tel que LiBH4 ou NaBH4. On obtient le
polyalcool correspondant à l'aldose de départ. en ce qui concerne les cétoses,
on obtient 2 polyalcools épimères. Il faut mentionner d'autres réactions de
réduction utilisées pour le dosage des sucres et leur caractérisation.
Notamment :
 les sels cuivriques (la liqueur de Fehling)

 le nitrate d'argent, les sels de tétrazolium
2.1.3. Réactions de condensation
a) avec le cyanure et l'hydroxylamine

63
Les réactions de condensation incluent la synthèse de KILIANI et la
dégradation de WOHL - ZEMPLEN. Ces deux voies permettent de passer
d'un ose à respectivement l'ose supérieur et l'ose inférieur. Elles ont toutes
deux permis d'établir la filiation des oses avec le glycéraldéhyde. La synthèse
de KILIANI : le glucose réagit avec l'acide cyanhidrique pour former une
cyanhidrine (2 stéréoisomères) qui, après hydrolyse, donne un acide
hexahydroxylé. Celui-ci est réduit par IH (en présence de phosphore rouge) et
donne l'acide heptanoïque. La même réaction à partir du fructose donne
l'acide méthyl 2-hexanoïque.
b) avec les alcools et les phénols
Cette réaction est tout particulièrement importante. En effet, les substances

obtenues sont les osides ou glycosides et la liaison qui joint l'ose à l'alcool ou
au phénol est la liaison O-osidique ou glycosidique.
Il est important de noter que la formation de cette liaison s'accompagne de la

perte du pouvoir réducteur de l'ose et blocage de la configuration du cycle.
2.2. Propriétés liées aux fonctions alcooliques
2.2. 1. Les complexes avec le bore
Ils permettent d'effectuer des éléctrophorèses des oses, ce qui n'est pas
possible sans celà puisque les oses ne sont pas chargés naturellement. De
plus ils ont permis de démontrer que dans l'α-D-glucose, l'hydroxyle du carbone
anomère est en position cis par rapport à l'hydroxyle porté par le carbone 2,
donc qu'il se situe en dessous du cycle. En effet, le complexe se forme plus
aisément avec l'anomère cis qu'avec l'anomère trans. L'anomérie du sucre
influencera la formation des complexes avec le bore et donc leur mobilité
éléctrophorétique.
2.2. 2. Méthylation
64
Les agents méthylants tels que le sulfate de méthyle ((SO4(CH3)2) en
présence de soude (Haworth) ou l'iodure de méthyle ICH3 avec Ag2O (Purdie)
agissent en substituant tous les hydrogènes des groupements hydroxyles par
un -CH3 formant ainsi un groupement éther. Si le groupement réducteur de l'ose
est libre, il réagira en formant un dérivé O-méthylé. Cependant, cette liaison
est une liaison osidique qui n'a pas la même stabilité en milieu acide où elle est
facilement hydrolysée. Il faudra donc la distinguer des liaisons ether en la
spécifiant dans la nomenclature de l'ose.
La méthylation est une technique importante qui a deux applications

principales :
a) en premier lieu elle permet de déterminer la structure des cycles :
On méthyle complètement un ose cyclique, puis on hydrolyse la liaison osidique

en milieu acide dilué. On oxyde ensuite le composé par l'acide nitrique.
L'oxydation rompt le cycle et élimine les carbones qui ne font pas partie du
cycle, en l'occurence le carbone 6 dans le cas d'un pyranose et les carbones 5
et 6 dans le cas d'un furanose. Le reste du cycle se retrouve sous la forme d'un
diacide tri-O-méthylé dans le cas d'un pyranose et d'un diacide di-O-méthylé
dans le cas d'un furanose.
b) en second lieu elle permet de déterminer l'enchaînement dans les

polyosides:
On méthyle complètement un oside et on coupe ensuite les liaisons osidiques

en milieu acide dilué.
65
On peut voir dans l'exemple de l'amylose que le composé terminal non
réducteur (donc le composé dont l'hydroxyle hémiacétalique est impliqué dans
la liaison osidique mais, inversement, dont le carbone 4 n'est pas impliqué dans
cette liaison) donnera un dérivé tétra-O-méthylé alors que tous les autres
éléments donneront un dérivé tri-O-méthylé. Dans le cas d'une structure
branchée, on obtiendra des dérivés di-O-méthylés pour chaque ose impliqué
dans le branchement (en l'occurence, l'ose qui a son carbone 6 impliqué dans
la liaison osidique).
IV. LES OSES ET COMPOSES DERIVES

Les oses peuvent être regroupés en 4 catégories en fonction de leur
composition. Les oses neutres, les acides uroniques, les osamines et les acides
sialiques (acides neuraminiques).
3.1. Oses neutres

Ce sont des glucides qui ne possèdent que la fonction aldehydique ou
cétonique en plus des fonctions alcooliques. Exemple : D-glucose, D-galoctose,
D-xylose. Dans ce groupe figurant les désoxyoses qui sont des
monosaccharides qui ont perdu 1 ou 2 O2 (exemple : 6 desoxyhexoses)
considère comme des aldohexoses dont le –CH2OH est remplacé par –CH3. Le
plus important des dés oses est un désoxypendose le 2-desoxy D-ribose
(pentoses).
Le glucose : (aldohexose - pyranose). Extrèmement répandu dans le
règne végétal et le règne animal à l'état libre ou combiné à d'autres oses, sous
forme phosphorylé ou non. C'est le combustible de la cellule, mis en réserve
sous forme de glycogène (règne animal) ou d'amidon (règne végétal). Le
métabolisme du glucose correspond à la voie de la glycolyse et aux voies qui
en découlent. D'un point de vue structural, en ce qui concerne les oses, il faut
faire attention à la position de l'hydroxyle de l'avant dernier carbone (le C5 pour
un hexose) dans la projection de Fischer, et la position du C6 qui en découle
dans la représentation de Haworth.
Arabinose: (aldopentose - pyranose)
L'arabinose est abondant dans le monde végétal. Il contribue à la formation des
tissus de soutien. D'un point de vue structural, en ce qui concerne les oses, il
en va de même pour un pentose comme l'arabinose mais dans ce cas il faut
regarder au niveau du C4.
Le fructose : (cétohexose - furanose). C'est le cétose que l'on obtient par
interconversion du glucose et du mannose, c'est à dire par épimérisation du C 2
du glucose. Le fructose est un ose qui souligne l'importance de la forme
linéaire: en effet, en ce qui concerne cet ose, la forme linéaire est toujours
présente à concentration élévée et on a aussi un équilibre avec les formes
furaniques qui sont les formes les plus stables à l'état naturel.
Le galactose et le mannose: (aldohexose - pyranose). Ces deux oses sont
beaucoup moins abondant dans les cellules que le glucose mais on les trouve
comme constituants des glycoprotéines et des glycilipides.
66
3.2- Les dérivés

Elles dérivent des oses par remplacement d’un OH par une fonction
amine, le groupement aminé est fréquemment acétylé. Les osamines sont
synthétisées à partir du fructose-6-phosphate et sont obtenues par substitution
de l'hydroxyle du carbone 2 par un NH2. Le groupement aminé est le plus
souvent acétylé. Ce sont des oses trés importants: par exemple, la chitine,
polyoside constitutif de la carapace des insectes est un polymère de la N-
acétylglucosamine avec des liaisons β-1,4.
La N-acétyl-mannosamine-6-phosphate est le précurseur des acides sialiques.
Ce sont des composés caractéristiques des glycoprotéines. Ils s'y

trouvent en bout de chaîne liés par une liaison α-glycosidique. La fonction
COOH est libre, ce qui confère aux glycoproyéines un caractère acide marqué.
Les acides sialiques dérivent tous de l'acide neuraminique dont le plus courant
est l'acide N-acétyl neuraminique. Les substituants varient suivant les
espèces (N-acétyl chez le mouton; N-glycolyl chez le porc; ...).
La synthèse est obtenue à partir de La N-acétyl-mannosamine-6-

phosphate et du phosphoénol pyruvate. Dans les glycoprotéines, les acides
sialiques sont disposés à intervalles réguliers le long de la chaîne. Ils forment
ainsi un nuage électronégatif qui, par répulsion électrostatique, maintient la
chaîne allongée sous forme de bâtonnet.
67
L'acide muramique N-acétylé est un composant de la muréine, haut polymère

de nature glycopeptidique qui forme le support fondamental des parois
bactériennes. L'acide muramique N-acétylé dérive lui-même de la N-acétyl-
glucosamine.
3.3 Les acides uroniques

Ils proviennent de l’oxydation de la fonction alcool primaire en fonction
carbonylique. L’acide D-glycuronique (glucuronique) est l’un des acides
uroniques les plus importants et répandus. Il participe aux processus de
détoxification dans les organismes.
3.4 Les sucres phosphatés
Il y a formation d'esters phosphoriques sous l'action de kinases qui

transfèrent le groupe phosphate terminal de l'ATP. Utilisés comme source
d'énergie, c'est sous leurs formes phosphorylées que les oses sont
interconvertis et donc métabolisés (voie de la GLYCOLYSE et voie des
PENTOSES phosphate par exemple). La liaison ester-phosphate est
hydrolysée par des phosphatases. Les esters phosphoriques du glucose et du
fructose peuvent être considérés comme les produits de l'assimilation
photosynthétique.
L'α-D-ribose-5-phosphate et l' α-2-désoxy-D-ribose-5-phosphate sont par

ailleurs les deux oses constitutifs des acides nucléiques
IV – LES OSIDES
Les osides ou glycosides sont des substances dans lesquelles l'hydroxyle
du groupement hémiacétalique du carbone anomèrique d'un ose a été
condensé avec un groupement hydroxylique (alcoolique ou phénolique). La
liaison qui joint l'ose à l'alcool ou au phénol est appelée 0-osidique ou
glycosidique. Les osides donnent par hydrolyse au moins deux oses. Dans ce
groupe nous distinguerons :
- les holosides dont l’hydrolyse ne libère que des oses
68
- les hétérosides dont l’hydrolyse libère des oses et des substances non
glucidiques (aglycone).
1- Les Holosides
1.1 Les diholosides

- Le maltose. : Ce diholoside est libéré par hydrolyse de l'amylose (voir ci-
après), qui est un polymère de résidus glucose: il s'agit de l'α-D-
glucopyranosyl-(1,4)-D-glucopyranose. Les résidus de glucose sont libérés
par hydrolyse chimique ou par une enzyme: l' α -D-glucosidase. C'est un
sucre réducteur puisque l'hydroxyle du carbone anomère du second
glucose est libre. La méthylation suivie d'hydrolyse donnera donc du 2,3,6
tri-O-méthyl-glucose et du 2,3,4,6 tétra-O-méthyl-glucose.
- Le lactose : C'est le sucre du lait, propre au règne animal, synthétisé dans les
glandes mammaires. Il s'agit du β-D-galactopyranosyl-(1,4)-D-
glucopyranose. C'est le seul diholoside réducteur trouvé à l'état naturel.
- Le saccharose : C'est un sucre extrémement représenté dans le règne
végétal et tout particulièrement dans la canne à sucre et la betterave.
Avec le tréhalose, c'est le seul diholoside non reducteur trouvé à l'état naturel :
l'hydroxyle du carbone anomère du fructose est engagé dans la liaison osidique
avec le glucose: ainsi, on peut considérer le saccharose comme étant l'α-D-
glucopyranosyl-β-D-fructofuranoside ou le α -D-fructofuranosyl-β-D-
glucopyranoside. L'appellation de ce sucre explicite les 2 carbones impliqués
(liaison 1,2 ou 2,1).
La méthylation suivie d'hydrolyse donnera donc du 3,4,6 tri-O-méthyl-fructose et
du 2,3,4,6 tétra-O-méthyl-glucose. Enfin, les solutions de saccharose
présentent un pouvoir rotatoire mais pas le phénomène de mutarotation.
-. Le cellobiose. : Ce sucre provient de la dégradation de la cellulose. Il s'agit
du β -D-glucopyranosyl-(1,4)-D-glucopyranose. C'est donc un épimère du
lactose (épimère en C4 du premier résidu de glucose).
1.2. Triholosides
69
Gentianose : dérivé β-D-glucopyranosyl, c'est donc le β -D-glucopyranosyl-
(1,6)- α -D-glucopyranosyl-(1,2)- β -D-fructofuranoside.
Raffinose : dérivé α-D-galactopyranosyl, c'est donc l' α -D-galactopyranosyl-
(1,6)- α -D-glucopyranosyl-(1,2)- β -D-fructofuranoside.
1.3 Polyholosides (polysaccharide)

Ils sont formés par condensation d’un grand nombre de molécules d’oses
soit toutes identiques (homopolyosides ou de types différentes
(hétéropolyosides)
L'amidon. : C'est le polyoside de réserve des végétaux. L'amidon est en fait un

mélange de deux polysaccharides:
- l'amylose: elle représente 15 à 30% de la masse de l'amidon. C'est un
polymère linéaire de résidus glucose liés par une liaison a-(1,4)-D-
glucosidique. Cette longue chaîne prend la forme d'une hélice (6 résidus de
glucose par tour d'hélice), stabilisée par des liaisons hydrogène entre les
groupements hydroxyle et les molécules d'eau.
- l'amylopectine: elle représente 70 à 85% de la masse de l'amidon. Elle diffère
de l'amylose du fait qu'il s'agit d'un polymère ramifié:
- les glucoses des chaînes: liaison a-(1,4)-D-glucosidique;
- branchements entre chaînes: liaison a-(1,6)-D-glucosidique.
Plusieurs résultats ont permis de cerner l'arrangement de l'amylopectine:
- d'une part, la méthylation suivie d'hydrolyse donne environ 5% de 2,3-di-O-
méthylglucose pour les points de branchement et également environ 5% de
2,3,4,6-tétra-O-méthylglucose aux extrémités réductrices.
- par ailleurs, la b-amylase, enzyme capable de digérer l'amilopectine,
hydrolyse environ 55% de l'amylopectine en maltose.
Ces résultats et l'étude de certains modèles ont permis de montrer que l'on
trouve en moyenne une ramification tous les 25 résidus et les branches
contiennent une vingtaine de résidus. De plus les branchements sont plus
ressérés du côté de l'extrémité réductrice de la chaîne. Enfin, certaines
branches sont elles mêmes ramifiées.
La cellulose. : La cellulose est d'origine végétale seulement. C'est une

substance de soutien, puisqu'elle est le constituant principal de la paroi des
cellules jeunes des végétaux. C'est la biomolécule la plus importante en
masse à la surface de la terre et elle contiendrait la moitié du carbone
disponible sur la terre.
70
Elle est constituée de longues chaînes linéaires (100 à 200 résidus) de
glucose lié en β-(1,4). La cellulose n'est pas attaquable par les sucs digestifs
des omnivores: l'homme est incapable de digérer la cellulose car il est dépourvu
d'enzymes actifs sur les liaisons β-glucosidiques. La cellulose se caractérise
par une grande inertie chimique. De plus, les enzymes qui la dégradent, les
cellulases, sont trés peu répandues: les ruminants, les escargots et certaines
bactéries.
Le glycogène. : C'est le polyoside de réserve des animaux. Le stock principal

se trouve dans le foie (200g pour un adulte) et dans les muscles (100 à
300 g). Le cerveau est un grand utilisateur de glucose: 100 mg/min, mais il
ne possède qu'une réserve limitée de glycogène (10 à 20 g).
Le glycogène ressemble beaucoup à l'amylopectine: il s'agit de chaîne de
glucose lié en a-(1,4) et de branchements en a-(1,6). Cependant les chaînes
sont beaucoup plus courtes et la molécule de glycogène est plus dense. Le
glycogène est dégradé par des amylases comme l'amidon
2- Les Hétérosides
2.1. Les mucopolysaccharides

Ce sont des composés hétérogènes qui résultent de la condensation d'un
nombre élevé de sous-unités disaccharidiques élémentaires. Cette unité est
constituée:
- d'une molécule d'hexosamine, sulfatée ou non.
- d'une molécule d'acide hexuronique
Ce sont des molécules à caractère acide trés marqué. Elles sont toujours liées
à une partie protéique. Cependant, dans le composé final, les glucides sont trés
majoritaires (95%).
Le plus simple des mucopolysaccharides est l'acide hyaluronique constitué de:
- une molécule de N-acétyl-glucosamine β -(1,4) et
- d'une molécule d'acide glucuronique.
Sa fonction principale, liée à la grande viscosité qu'il procure aux solutions, est
de s'opposer à la diffusion de substances étrangères.
2.2. Les glycoprotéines. :

Ces composés sont constitués d'une partie glucidique et d'une partie
protéique. La partie glucidique varie, en poids, de 1 à 50% de la masse de
l'ensemble. Les chaînes polysaccahridiques sont souvent ramifiées.
Il existe des polysaccharides liés à O, comme le galactose lié au groupement
hydroxyle d'une hydroxylysine dans le collagène. Cependant, les acides aminés
impliqués sont souvent la sérine ou la thréonine.
Les polysaccharides liés à N, sont unis par covalence à l'azote de la
liaison peptidique de certaines asparagines.
La glycosylation est un évènement post-traductionnel qui n'a lieu que
chez les eucaryotes. Les protéines glycosylées sont destinées à être sécrétées
ou à être intégrée à la membrane plasmique.
71
La détermination de la structure des glycoprotéines est actuellement l'un
des travaux les plus difficiles. La raison en est simple: chaque ose possède
plusieurs hydroxyles libres et chacun peut établir une liaison avec un autre ose
ou un autre composé. Ainsi, le nombre de polysaccharides qui peut être formé
est immense: par exemple, avec seulement trois oses, il existe plusieurs
centaines de configurations
72
CHAPITRE III : LES VITAMINES ET LES ELEMENTS MINERAUX
INTRODUCTION
Les vitamines et éléments minéraux sont des substances qui n'ont pas de
valeur énergétique propre, mais n'en sont pas moins indispensables au bon
fonctionnement du corps humain, car elles interviennent dans de nombreux
métabolismes. De très petites quantités sont en général suffisantes, mais elles
ne peuvent être apportées que par l'alimentation, car le corps humain n'est pas
capable de les synthétiser (ou alors, en quantités trop faibles). Dans les pays
occidentaux, une alimentation normale couvre largement les besoins en
vitamines, exception faite de la vitamine D, qui doit être administrée aux enfants
car ceux-ci en ont un besoin plus important que les adultes.
Parmi les treize vitamines reconnues, cinq favorisent l'équilibre nerveux et
la lutte contre la fatigue. Il s'agit de la vitamine C et des vitamines du groupe B.
On a beaucoup parlé du pouvoir stimulant de la vitamine C, ce qui est exagéré,
car elle est loin d'être un dopant. Cependant, elle a un rôle reconnu dans la
défense de l'organisme : elle aide les globules blancs à se défendre contre les
agents infectieux, elle favorise la cicatrisation des tissus et a une action
détoxicante : elle permet à l'organisme de neutraliser la toxicité de certaines
substances. Il est également de plus en plus question de la vitamine C dans la
lutte contre le cancer et le vieillissement.
Les vitamines B sont les vitamines de l'énergie et de l'équilibre nerveux, et
il est souvent indispensable d'en prescrire aux gros buveurs (› index,
Toxicomanie), en raison de leurs déséquilibres alimentaires.
On distingue deux groupes de vitamines : les liposolubles (A, D, E et K) et
les hydrosolubles (B, C, PP, acide folique).
I. LES VITAMINES LIPOSOLUBLES
1. La vitamine A (axérophitol)
Sources : Exclusivement d'origine animale ; foie, spécialement huiles de foie de
morue, de flétan, lait entier, crème, beurre, jaune d'œuf. Un précurseur de cette
vitamine, à partir duquel elle pourra être synthétisée, est présent dans le jaune
d'œuf et dans certains végétaux : carottes, tomates, abricots, melons. Ce
précurseur, le carotène, est responsable de la coloration de ces végétaux.
Propriétés : Elle facilite la vision crépusculaire et a un rôle trophique au niveau
de la peau et des muqueuses; elle est utile à la croissance. Des études
récentes tendent à démontrer qu'elle aurait des propriétés anticancéreuses
certaines, tant préventives que thérapeutiques. Mais ces résultats doivent
encore être confirmés par d'autres travaux.
Particularité : Elle est sensible à la chaleur et à la lumière (ceci impose donc de
conserver les aliments qui en contiennent à l'abri de celles-ci).
73
2. La vitamine D
Sources : Huile de foie de morue et de flétan, conserves de sardines et de thon,
beurre, jaune d'œuf et lait entier.
Propriétés : Elles sont indispensables à l'absorption digestive du calcium et à la
minéralisation osseuse. Elle est donc importante pour lutter contre le
rachitisme.
Particularité : Besoins plus importants chez l'enfant, pour lequel un apport
médicamenteux est obligatoire en France.
3. La vitamine E
Sources : germes de céréales, huiles d'arachide, de ma s et d'olive, légumes
verts (choux, salade), foie, œufs et beurre.
Propriétés : elle participe à la stabilité des membranes cellulaires.
Particularité : la carence en vitamine E est rarissime.
4. La vitamine K
Sources : légumes à feuilles vertes, huiles végétales, foie de porc.
Propriétés : elle permet la synthèse de nombreux facteurs indispensables à la
coagulation du sang ; elle a donc une action anti-hémorragique.
Particularité : elle est également produite par les bactéries intestinales.
II. LES VITAMINES HYDROSOLUBLES
1. La vitamine B1 (thiamine)
Sources : en grande quantité dans la levure de bière, l'enveloppe et le germe
des céréales. En quantité moindre dans presque tous les autres aliments.
Propriétés : elle est indispensable au métabolisme des glucides et favorise la
transmission de l'influx nerveux.
Particularité : une carence en vitamine B1 est assez fréquente au cours de
l'alcoolisme chronique.
2. La vitamine B2 (riboflavine)
Sources : comme la vitamine B1, elle est présente dans les céréales
(enveloppe et germe), la viande, le poisson, le lait et les œufs.
Propriétés : elle est impliquée dans le mécanisme de la synthèse des protéines.
Particularité : une carence en vitamine B2 est exceptionnellement isolée, mais
s'associe en général à d'autres carences.
3. La vitamine B6 (pyridoxine)
Sources : viandes de porc et de mouton, légumes, céréales, œufs et produits
laitiers.
Propriétés : elle est impliquée dans de nombreux métabolismes (de certaines
protéines et acides gras, du cholestérol) et dans le fonctionnement du système
nerveux.
Particularité : sa carence est souvent due à une mauvaise absorption
intestinale.
74
4. La vitamine B12 (cobalamine)
Sources : présente dans les aliments d'origine animale : essentiellement foie,
lait, œufs, poissons, crustacés et viandes.
Propriétés : elle est indispensable à la synthèse des cellules sanguines, et elle
agit aussi sur les neurones. C'est une vitamine anti-anémique.
Particularité : on peut trouver une telle carence chez les personnes
végétariennes strictes ou végétaliennes.
5. La vitamine C (acide ascorbique)

Sources : présente essentiellement dans les fruits frais (surtout les agrumes et
le kiwi), et certains légumes (poivrons, tomates, brocolis, persil).
Propriétés : elle intervient dans de nombreux métabolismes et stimule de
nombreuses synthèses. Elle renforce ainsi les défenses naturelles de
l'organisme.
Particularités : sa carence, ou " scorbut ", se voit encore chez des personnes
(âgées pour la plupart) dont l'alimentation est fondée sur les conserves, et qui
ne consomment pas de fruits frais. Elle est, en effet, détruite par la chaleur, et
les préparations de conserve en sont donc dépourvues.
6. La vitamine PP (ou B3, niacine)

Sources : foie, viandes, poissons, céréales.
Propriétés : elle intervient dans le mécanisme de la respiration cellulaire.
Particularité : une carence en vitamine PP est possible en cas d'alcoolisme.
L'acide folique
Sources : essentiellement les légumes verts (notamment les épinards et les
asperges), le foie et les œufs.
Propriétés : en synergie avec la vitamine B 12, elle intervient notamment dans
la synthèse de l'ADN et de l'ARN et est donc indispensable à la fabrication des
cellules sanguines. C'est une vitamine anti-anémique.
Particularité : dans notre pays, sa carence est beaucoup plus fréquente que
celle des autres vitamines.
Les besoins journaliers en vitamines et sels minéraux (chiffres pour l'homme
adulte)
[BS]Bon à savoir :
le thé et le café en grandes quantités détruisent la vitamine B1. Les femmes qui
prennent la pilule ou boivent beaucoup d'alccol ont des besoins accrus en
vitamine B6. [FBS]
III. LES SELS MINERAUX

À l'image des vitamines, les sels minéraux ne sont pas une source
énergétique, mais ils sont indispensables à la vie. Ils sont présents en quantités
importantes dans le corps humain, dont ils représentent 4% du poids. Comme
le rein les élimine quotidiennement, notre alimentation doit en apporter chaque
jour des quantités suffisantes.
Parmi eux, l'on distingue ceux dont les besoins sont grands, le sodium
(sel), le potassium, le calcium, le fer, le magnésium et le phosphore, de ceux
75
dont les besoins sont moindres, appelés oligo-éléments (oligo = peu, en grec) ;
les principaux sont l'iode, le cuivre, le fluor, le chlore, le zinc, le cobalt, le
sélénium et le manganèse.
1. Calcium
Sources : essentiellement le lait et les produits laitiers, le jaune d'œuf et les
légumes secs ; il est retrouvé en petites quantités dans beaucoup d'autres
aliments.
Propriétés : c'est l'un des cons-tituants majeurs de l'os, mais il joue aussi un
rôle important dans la coagulation du sang, la contraction musculaire et le
fonctionnement du muscle cardiaque.
2. Phosphore
Sources : il est présent pratiquement dans tous les aliments, mais les plus
riches sont le lait et les produits laitiers, le jaune d'œuf, le pain et les légumes
secs.
Propriétés : en association avec le calcium, il est indispensable à la constitution
du tissu osseux. Il intervient aussi dans l'absorption et la transformation de
certains nutriments.
Particularité : du fait de sa large répartition, une carence en phosphore est
exceptionnelle.
3. Sodium
Sources : sel de cuisine et nombre d'autres aliments (charcuterie, lait, œufs,
poissons, viandes, conserves, eaux minérales).
Propriétés : c'est l'élément minéral le plus important des liquides du corps
humain (le sang et tous les autres liquides extracellulaires). Il participe à
l'équilibre du " milieu intérieur ", et son élimination ou sa rétention, au niveau
rénal, sont l'un des mécanismes de la régulation de la pression artérielle.
Particularité : une alimentation trop riche en sel est souvent associée à une
élévation de la pression artérielle.
4. Potassium
Sources : fruits (notamment la banane), légumes secs, viandes, poissons,
chocolat.
Propriétés : à la différence du sodium, c'est le principal élément minéral
intracellulaire. Il est utile au maintien de l'automatisme cardiaque et à l'activité
musculaire en général.
Particularité : il est possible de souffrir d'une carence en potassium lors de
diarrhées importantes. Outre des effets nocifs sur le cœur, une carence en
potassium entraîne parfois des crampes.
5. Magnésium
Sources : fruits et légumes secs, fruits de mer et chocolat.
Propriétés : il est impliqué dans de nombreux phénomènes biologiques au
niveau de la cellule.
76
Particularité : une carence en magnésium peut être à l'origine de faiblesses
musculaires, de crampes, de crises de tétanie ou de troubles digestifs.
6. Fer
Sources : abats (principalement le foie), viandes, jaune d'œuf, fruits et légumes
secs, chocolat, vin.
Propriétés : élément important du mécanisme de la respiration cellulaire, il est
aussi l'un des constituants fondamentaux des globules rouges.
Particularité : sa carence, source d'anémie, est encore relativement fréquente
dans les pays occidentaux, notamment chez les femmes jeunes (leur besoin en
fer est plus grand à cause des pertes de sang des règles). Même riche et
variée, l'alimentation couvre imparfaitement les besoins des femmes en âge de
procréer. Par ailleurs, le thé et le café diminuent son absorption intestinale. Le
fer est indispensable pour corriger et prévenir les anémies, mais un excès de
cet élément peut être dangereux pour le cœur. Une étude récente, réalisée
chez des hommes souffrants de maladies cardiaques, a montré que ces
malades ont un taux élevé d'une molécule qui garde le fer dans le sang, la
ferritine. Le taux normal chez un adulte est de 100 à 150 microgrammes par
litre, mais les cardiaques ont fréquemment un taux supérieur à 200
microgrammes. Le fer favoriserait le durcissement des artères et la formation
de plaques d'artériosclérose, ce qui expliquerait aussi pourquoi les femmes
ménopausées ont rarement des maladies cardiaques, car elles ont un taux de
ferritine très faible, d'environ 50 microgrammes.
IV. LES OLIGO-ELEMENTS
1. L'iode
Il entre dans la composition des hormones thyroïdiennes. Ses apports
alimentaires couvrent en général les besoins, sauf dans certaines régions. En
effet, en montagne par exemple, certaines personnes ne mangent pas assez de
produits de la mer. On trouve aussi un peu d'iode dans quelques végétaux (ail,
oignons, radis, haricots verts).
2. Le zinc
Il entre dans la composition de maintes enzymes, et joue un rôle dans la
synthèse des protéines. Il est présent dans de nombreux aliments, notamment
les produits de la mer, les viandes, le jaune d'œuf, les fromages, les céréales et
la levure de bière. Son absorption est réduite par l'acide phytique, présent
essentiellement dans les céréales et les légumineuses. Le zinc joue un rôle
important dans de nombreuses affections dermatologiques : il accélère la
cicatrisation des plaies, des brûlures et des ulcères de jambe ; il a une action
anti-inflammatoire sur l'acné ; il favorise dans certains cas (pelade) la repousse
des cheveux.
77
3. Le cuivre
Présent en très faibles quantités dans notre corps, il n'en demeure pas
moins indispensable à la synthèse des protéines et des globules rouges. Les
carences sont fort rares et surviennent essentiellement chez le nourrisson (les
produits laitiers n'en contiennent que peu). Les coquillages, les crustacés et le
foie en sont très riches.
4. Le sélénium
Présent dans les céréales complètes, ainsi que dans la viande et le
poisson, il agit en collaboration avec la vitamine E.
5. Le fluor
Constituant des os et de l'émail des dents, il est surtout apporté par l'eau des
boissons.
6. Le manganèse
Contenu en très faibles quantités dans les reins et le foie, sa carence n'a
jamais été décrite, mais il est utilisé dans le traitement des anémies
V. LA MOLECULE D'EAU EST POLAIRE
L'eau est un constituant absolument indispensable à la vie. Elle
représente de 60 à 95% de la masse des cellules et des tissus. Le rôle de l’eau
est prépondérant en biologie. La vie est née dans l’eau, il est donc évident que
c’est elle qui l’entretien. En effet, les réactions d’anabolismes et de
catabolismes chez les êtres vivants ne sont possibles qu’en présence d’eau.
78

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Domaine : Sciences et Technologie

COURS DE BIOHIMIE GENERALE PARTIES 1 et 2

Pr Nicolas BARRO, Professeur Titulaire, Biochimie Microbiologie, UFR-SVT,

Année Universitaire 2011-

CHAPITRE I : GENERALTES SUR LES ACIDES AMINES ET LES

CHAPITRE II : LES ACIDES AMINES

CHAPITRE III : STRUCTURE DES PROTEINES

CHAPITRE I : LES ACIDES GRAS ET LES LIPIDES

CHAPITRE II : LES GLUCIDES

CHAPITRE III : LES VITAMINES ET SELS MINERAUX

L’étude des mécanismes moléculaires soutenant la vie des êtres vivants

La biochimie connaît de nos jours un développement considérable et

La biochimie s’intéresse à tous les domaines où ou elle trouve son

Enfin, aujourd’hui le progrès de la biologie à des répercussions

PARTIE 1 : BIOCHIME DES PROTEINES

CHAPITRE I : COMPOSITION DE LA MATIERE VIVANTE

I. LA BIOCHIMIE : DEFINITION ET FONDEMENTS

II. ELEMENTS COMPOSANT LES ORGANISMES VIVANTS

Tableau I : Eléments chimiques qui entrent dans la composition des molécules

On remarque qu'à eux seuls, le Carbone, l'Hydrogène, l'Oxygène, et

III. QUELQUES CARACTERISTIQUES DE C, H, O ET N

IV. LES CONSTITUANTS BIOCHIMIQUES

FAITS: l'ASTROBIOCHIMIE OU LA PRE-BIOCHIMIE

L'ambition de la plupart des scientifiques est de rechercher les origines de

- Une équipe de chercheurs après analyse d'une météorite* identifia 70

- En 1996 La NASA signale une vie primitive sur la planète Marse. En

- En 1999 un centre dénommé CEA argumente la présence de ces

Les interprétations sur production de ces acides aminés les plus

CHAPITRE I : GENERALTES SUR LES ACIDES AMINES ET LES

Plusieurs groupes de composés moléculaires d’origine microbienne,

Les protéines sont parmi les macromolécules les plus importantes à

Les peptides et les protéines sont formés par un enchaînement d’acides

Un acide aminé incorporé dans la chaîne polypeptidique par un

2. Composition élémentaire et organisation

La composition élémentaire principale et moyenne des protéines est la

La solubilité dans l’eau des protéines est à ce point variable qu’une

3.2. Le poids moléculaire

C’est un élément permettant de caractériser les protéines. Plusieurs

- la filtration sur gel de dextrose (sephadex) c’est la méthode du tamisage

- L’ultracentrifugation a gradient : C’est une technique qui consiste à

- L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide : sur un gel on fait migrer les

3.3. Le caractère amphotère.

Les chaînes latérales des groupements des groupements ionisables

Protéine(+) H+ et (-)-Protéine-(+) H+ et (-)

Ce comportement permet d’étudier les protéines en électrophorèse et en

3.4. La pression osmotique

Considérons deux compartiments séparé par une membrane perméable

4. Quelques fonctions biologiques des protéines

Les protéines assurent diverses fonctions dans la cellule et dans

5. Origine génétiques des protéines

L’information génétique est stockée sur l’ADN cette information permet à

II. CLASSIFICATION DES PROTEINES

Il ressort de ces généralités que les protéines et leurs éléments

CHAPITRE II : LES ACIDES AMINES

Dans les protéines on rencontre environ 20 alpha acides aminés

I. CLASSIFICATION DES ACIDES AMINES

1. Les acides aminés aliphatiques

1.1. Les aliphatiques à chaîne hydrocarbonée