Biochimie

Représentation tridimensionnelle de la neuraminidase. Les coordonnées de

atomes ont été obtenues par Diffractométrie de rayons X sur un cristal de la
protéine.

La biochimie est la discipline scientifique qui étudie les réactions chimiques

ayant lieu au sein des cellules.

Le terme a été créé en 1903 par Carl Neuberg d'après la racine grecque
Βιοχημεία (biochēmeia)[réf. nécessaire]. On distingue plusieurs grandes subdivisions
de cette discipline : l'énergétique, production d'énergie par la cellule ;
l'enzymologie, ou étude des catalyseurs biologiques ; le métabolisme, divisé en
anabolisme, réaction de synthèse de molécules et catabolisme, réactions de
dégradations des molécule.
Ces grands groupes se subdivisent ensuite en des domaines de plus en plus
spécialisés. Par exemple, l'enzymologie moderne tache de relier la structure
tridimensionnelle d'une protéine avec sa fonction. La biochimie, tout comme la
chimie, détaille aussi les raisons de la réactivité des molécules.
Les principales catégories de molécules étudiées en biochimie sont les glucides,
les lipides, les protéines et les acides nucléiques. Ces molécules sont constituées
principalement de carbone, d'oxygène et d'azote. Ces classes de molécules
représentent les éléments fondamentaux de l'édification et du fonctionnement de
la cellule.

L'un des buts ultime de la biochimie est d'intégrer les données obtenues à
l'échelle moléculaire à un niveau de complexité supérieur, celui de la cellule. Il
existe toutefois deux divisions entre la molécule et la cellule : la première est
abordée par la biochimie supramoléculaire, qui étudie les assemblages de
macromolécules (comme le ribosome ou les interactions enzymatiques au sein
d'une voie métabolique) et les propriétés émergentes ; la seconde s'occupe de la
biochimie des organelles, comme la mitochondrie ou le chloroplaste , entités
supramoléculaires existant à l'intérieur des cellules complexes.

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Sommaire
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 1 Émergence de la biochimie
o 1.1 Apparition des techniques de biochimie
 2 Biomolécules
o 2.1 L'eau
o 2.2 Les glucides (hydrates de carbone)
 2.2.1 Classification
 2.2.1.1 Par nombre de résidus
 2.2.1.2 Par groupement chimique
 2.2.1.3 Par nombre d'atomes de carbone
 2.2.2 Exemples
o 2.3 Lipides
 2.3.1 Définition
 2.3.2 Structure et classification
o 2.4 Protéines (protides)
 2.4.1 Acides aminés
 2.4.2 Structure des protéines
 2.4.3 Fonctions
 2.4.4 Protéome
o 2.5 Acides nucléiques
 2.5.1 Structure
 2.5.2 Information génétique
o 2.6 Vitamines
 3 Sous-disciplines de la biochimie
  4 Biochimie, une science multidisciplinaire
 5 Notes et références
 6 Voir aussi
o 6.1 Liens internes

o 6.2 Bibliographie

Émergence de la biochimie [modifier]

Article détaillé : histoire de la biologie.

Justus von Liebig

Louis Pasteur
Melvin Calvin

L'idée que l'activité de la "matière vivante" provienne de réactions chimiques

est relativement ancienne (Réaumur, Spallanzani, etc.). La synthèse de l'urée,
réalisée en 1828 par le chimiste allemand Friedrich Wöhler, en sera une des
confirmations les plus décisives réalisées au XIXe siècle. Avant cette date, on
considérait que la substance présente dans les organismes présentait des
particularités propres au vivant (théorie du vitalisme ou des humeurs héritée des
grecs anciens Aristote, Gallien ou Hippocrate).

Un autre allemand, Justus von Liebig sera le promoteur d'une nouvelle science,
la biochimie, qui sera un domaine d'illustration pour plusieurs de ses
compatriotes jusqu'à la seconde guerre mondiale. Parmi les plus célèbres on
retiendra Hermann Emil Fischer (la célèbre projection de Fischer des glucides),
Eduard Buchner (biochimie de la fermentation) et Richard Willstätter
(mécanisme des réactions enzymatiques).

Dès lors l'exploration de la cellule connaît un nouvel essor mais on s'intéressera

plus particulièrement à ses constituants chimiques et à la façon dont ils
réagissent entre eux afin de réaliser un métabolisme au niveau cellulaire. Après
les travaux de Louis Pasteur, la recherche va se porter dans les substances
intervenant dans les fermentations et les digestions (les ferments solubles).
Antoine Béchamp les nommera en 1864 "zymases" mais on préfèrera utiliser le
nom d'enzymes introduit dès 1878 par Wilhelm Kühne.

Les autres composants attirant l'attention sont des molécules "albuminoïdes"

nommées protéines depuis 1838. Celles si sont considérées comme des agrégats
de petites molécules à l'origine de l'état colloïdal du hyaloplasme de la cellule.
Selon Friedrich Engels elles sont la manifestation même de la vie (Dialectique
de la nature, 1835), cela suscite dès lors une attitude vitaliste qui en France sera
défendue par Émile Duclaux. Cependant, dès 1920, une autre interprétation
s'impose avec la mise en évidence de la nature moléculaire des protéines par
Hermann Staudinger. Ce nouveau statut est accompagné de caractéristiques
structurales qui conduisent à de nouvelles interprétations fonctionnelles,
certaines protéines pouvant être des enzymes, comme Victor Henri l'avait
pressenti dès 1903.

Otto Warburg met en place la chimie cellulaire et met le microrespiromètre à la

disposition des chercheurs. Cet appareil va aider le Hongrois Albert Szent-
Györgyi puis l'Allemand Hans Adolf Krebs à élucider le mécanisme de la
respiration cellulaire. Il est démontré alors que le gaz carbonique produit à cette
occasion est le résultat d'une série de réactions biochimiques effectuées à l'aide
d'enzymes spécifiques, le Cycle de Krebs. On établit aussi que toutes les cellules
tirent leur énergie d'une même molécule, l'adénosine triphosphate ou ATP,
découverte en 1929 par Karl Lohmann.

Au début des années 40, Albert Claude montre que la synthèse de l'ATP se
déroule au niveau de la membrane interne des mitochondries. Dans le même
temps, le britannique Peter Mitchell explique le mécanisme de cette réaction, qui
s'accompagne de la formation d'eau.

L'étude des thylakoïdes dans les chloroplastes des végétaux chlorophylliens

permet de comprendre progressivement le mécanisme de la photosynthèse. En
1932, Robert Emerson reconnaît une phase lumineuse et une phase obscure et en
1937 Archibald Vivian Hill démontre que la production d'oxygène
caractéristique de la photosynthèse résulte de la photolyse (décomposition
chimique par la lumière) de l'eau. Enfin à partir de 1947, Melvin Calvin décrit la
fabrication des substances carbonées à partir du dioxyde de carbone absorbé,
c'est le Cycle de Calvin.

En 1951, Erwin Chargaff montre que la molécule d'ADN, connue depuis 1869,
est essentiellement présente au niveau des chromosomes. On remarque aussi
qu'il y a autant d'adénine que de thymine, de guanine que de cytosine). Le jeune
James Dewey Watson et Francis Harry Compton Crick vont publier la structure
en double hélice de l'ADN dans la revue Nature le 25 avril 1953. Ils se basent
sur les images en diffraction des rayons X obtenues par Maurice Wilkins et
Rosalind Elsie Franklin.

Toutes ces découvertes sont le prélude à une meilleure compréhension

moléculaire de la vie et à de nombreuses autres avancées médicales et
biologiques.

Apparition des techniques de biochimie [modifier]

C'est en 1929 que Theodor Svedberg à l'idée de soumettre le matériel cellulaire à

une centrifugation poussée (ultracentrifugation) afin d'isoler les différents
constituants des cellules. En 1906, le botaniste Mikhaïl Tswett met au point la
chromatographie, technique permettant de séparer les biomolécules. La
technique d'électrophorèse a été développée en 1930 par Arne Wilhelm Tiselius,
elle permet la séparation des biomolécules chargées sous l'effet d'un champ
électrique. Le biochimiste britannique Frederick Sanger développa en 1955 une
nouvelle méthode pour analyser la structure moléculaire des protéines (séquence
d'acides aminés) et montra qu'une molécule d'insuline contenait deux chaînes
peptidiques, reliées ensemble par deux ponts disulfure.
Centrifugeuse Colonnes de chromatographie Électrophorèse sur gel
(1912) (1950) (2004)

Biomolécules [modifier]

L'eau [modifier]

Article détaillé : Eau.

L'eau est l'élément primordial de la vie.

L'eau est le constituant principal des êtres vivants. Chez l'être humain cette
molécule représente de 55 à 75% de la masse corporelle. Certaines des
caractéristiques de l'eau font d'elle une molécule remarquable, aux particularités
qui ont permis à la vie sur Terre de se développer. Ces caractéristiques sont
surtout liées à sa nature dipolaire.

 L'eau a une force de cohésion élevée, ce qui rend cette matière difficile à
évaporer (température d'ébullition particulièrement élevée pour une
molécule de cette masse molaire). Cela permet à une importante phase
liquide d'exister aux températures connues sur Terre, phase liquide
indispensable à la vie telle que nous la connaissons.
 De même, ses propriétés de solvant "doux" permettent à un très grand
nombre de réactions biochimiques de se produire. L'eau est
particulièrement un excellent solvant pour les solutés polaires ou
ioniques. L'eau est en effet capable d'entourer et de séparer les particules
chargées en formant des sphères de solvatation.
 L'eau peut former des liaisons hydrogènes avec certains atomes
composants les biomolécules (la liaison hydrogène avec l'acide
 carboxylique des lipides explique la tête hydrophiles des lipides, les
liaisons hydrogènes ont une influence sur la structure spatiale des
protéines).
 L'eau se dissocie naturellement en ion oxonium (ou hydronium) H3O+ et
ion hydroxyde OH-

Le pH de l'eau varie donc en fonction du rapport entre ces deux ions, cette
propriété influe fortement sur des molécules telles que les enzymes (certaines
enzymes digestives agissent dans l'estomac au pH acide proche de 2 et sont
inactivées dans l'intestin au pH basique proche de 8).

 L'eau entre dans la plupart des réactions biochimiques.

 Enfin elle est fortement utilisée en biochimie pour faire des dilutions et
obtenir des solutions avec certaines particularités (solutions tampon)

On peut aussi signaler l'importance de l'eau dans la vie dans son aspect général :

 Le fait que la densité de l'eau soit plus grande à l'état liquide que solide,
propriété commune avec le Bismuth, a une conséquence remarquable : la
glace flotte. De surcroît, le fait que la densité de l'eau soit maximale à 4°C
fait que la température au fond d'un lac ne peut pas descendre en dessous
de 4°C (sauf cas extrêmes). Cela permet à la vie aquatique de survivre aux
périodes glacées, car l'eau reste liquide sous son manteau de glace isolant
(d'ordinaire la densité à l'état liquide est plus faible qu'à l'état solide pour
les autres corps).
 Par ailleurs, sa tension superficielle particulièrement élevée permet le
phénomène de capillarité, qui permet, entre autres, aux plantes de pousser
et à de nombreux êtres vivants de se déplacer sur la surface de l'eau.

Les glucides (hydrates de carbone) [modifier]

Articles détaillés : Glucides et Sucres.

Cristaux de saccharose ou sucre de table, le plus familier des glucides.

Les glucides ou sucres sont des composés polyfonctionnels qui ont pour formule
globale Cn(H2O)n, d'où leur nom d'hydrates de carbone.

Les sucres jouent un rôle majeur dans le métabolisme énergétique, c'est à dire la
production d'énergie chimique qui sera utilisée au cours des réactions
d'anabolisme. Ils sont également très importants dans d'autres processus
métaboliques tels que la synthèse d'acides nucléiques, les processus
d'hydroxylation et la synthèse de cérébrosides et de glycoprotéines. Les glucides
interviennent aussi dans le transfert des cations dans l'intestin et dans des
mécanismes de détoxification tels que la glycuroconjugaison, l'excrétion
d'ammoniac et l'épuration de l'hydrogène.

Chez les bactéries, ils sont une partie importante de la membrane externe, où ils
sont conjugués à des lipides. Ce sont les lipopolysaccharides, ou LPS. Ils sont
responsables des réactions immunitaire d'un organisme lorsque celui est exposé
à une entrée bactérienne. Ils jouent aussi un rôle important comme déterminant
antigénique à la surface des cellules eucaryotes. Ils déterminent les groupes
sanguins et sont une part importante du complexe majeur d'histocompatibilité,
ou CMH.

Classification [modifier]
Par nombre de résidus [modifier]

 Les molécules de glucides simples sont appelés monosaccharides ou oses

(par exemple glucose, fructose et galactose).
 Les glucides composés de deux résidus sont des disaccharides
(saccharose, lactose). Il existe des enchaînements de plus de deux oses.
 Les oligosaccharides qui comprennent au plus dix résidus de
monosaccharides et les polysaccharides plus de dix. Les polysaccharides
sont donc des polymères de plusieurs unités osidiques et jouent un rôle
important dans le stockage de l'énergie (amidon, glycogène) ainsi que
dans la structure des tissus végétaux (cellulose, chitine).
Par groupement chimique [modifier]

Parmi les glucides on distingue les aldoses et les cétoses :

 les aldoses sont composés d'une chaîne d'alcools secondaires ayant à une
extrémité un alcool primaire et un aldéhyde à l'autre extrémité. Ces
derniers présentent une énantiomérie (séries L et D).
 Les cétoses possèdent une fonction cétone dans leurs chaînes, les autres
carbones étant porteur d'une fonction alcool primaire ou secondaire selon
la position.
Par nombre d'atomes de carbone [modifier]

Les oses sont classés aussi par leur nombre d'atomes de carbone de la manière
suivante: C3 trioses, C4 tétroses, C5 pentoses, C6 hexoses, C7 heptoses.

Exemples [modifier]

 La glycéraldéhyde est l'ose le plus simple dans la classe des aldoses, c'est
un aldotriose (C3). De même pour le dihydroxyacétone dans la classe des
cétoses (cétotriose). Le ribose est un aldopentose (C5) qui entre dans la
composition des acides nucléiques.

 Le glucose («gluco», du grec glukus, saveur sucrée) est un aldohexose de

formule C6H12O6. On le trouve dans les fruits mûrs, le nectar des fleurs, la
sève, le sang et certains sirops.

 Le fructose (du latin fructus, fruit) appelé aussi lévulose, est un

cétohexose. On le rencontre dans les fruits, le miel, et dans certaines
boissons sucrées.

 Le saccharose (du grec sakkharon, sucre) de formule C12H22O11 est un

disaccharide qui donne par hydrolyse du glucose et du fructose. Il se
trouve dans la plupart des végétaux et en particulier dans la betterave
sucrière, la canne à sucre.

 Le maltose est un disaccharide qui donne par hydrolyse deux molécules

de glucose.

 Le lactose est un disaccharide qui donne par hydrolyse un glucose et un β-

galactose.

Formules cycliques du glucose, fructose et saccharose

Glucose Fructose Saccharose

Lipides [modifier]

Article détaillé : Lipide.

Beurre

Définition [modifier]

Les lipides, du grec « lipos » (« graisse »), constituent une classe assez

hétérogène de molécule. Sont regroupées sous cette dénomination les molécules
ayant un caractère hydrophobe marqué, c'est à dire très peu solubles dans l'eau
mais solubles dans la plupart des solvants organiques, comme le chloroforme,
par exemple. La biochimie a complété cette définition en montrant que les
lipides possédaient des voies de synthèse communes. Cependant, il n'existe pas
encore de définition unique d'un lipide reconnue par l'ensemble de la
communauté scientifique. Ceci tient probablement au fait que lipides forment un
ensemble de molécules aux structures et aux fonctions extrêmement variées dans
le monde du vivant1.

D'un point de vue métabolique, les lipides constituent des réserves énergétiques.
Les sucres sont par exemple transformés en lipides et stockés dans les cellules
adipeuses en cas de consommation supérieure à l'utilisation.
Les lipides, en particulier les phospholipides constituent l'élément majeur des
membranes cellulaires. Ils définissent une séparation entre le milieu
intracellulaire et le milieu extracellulaire. Leur caractère hydrophobe rend
impossible le passage de molécules polaires ou chargée, comme l'eau et les ions.
Seules voies de passage possible : les protéines membranaires. par exemple, les
ions entrent et sortent de la cellules par le biais de canaux ionique.
Plusieurs hormones sont des lipides, en général dérivé du cholestérol :
progestérone, testostérone, etc. Les vitamines liposolubles peuvent aussi être
classées parmi les lipides.

Contrairement aux acides nucléiques ou aux protéines, les lipides ne sont pas
des macromolécules constitués d'une succession d'unités de bases.

Structure et classification [modifier]

Les lipides peuvent être classés selon la structure de leur squelette carboné
(atomes de carbone chaînés, cycliques, présence d'insaturations, etc.)2:
  les acides gras : il s'agit d'acides carboxyliques à longue chaîne carbonée
pouvant être saturée, insaturée, ramifiée, etc. Des exemples bien connus
sont les oméga-3 et -6, mais aussi les prostaglandines.

 les acylglycérols et phosphoacylglycérols : ces lipides sont formés par

estérification d'un glycérol et d'un à trois acides gras (ou mono-, di- et
triglycérides). Dans le cas des phosphoacylglycérols, l'estérification se fait
avec glycérol, un ou deux acides gras et un phosphate3. le groupe
phosphate peut à son tour subir une estérification par différent composés
hydroxylés comme la choline ou la sérine. On obtient alors de la
phosphatidylcholine et de la phosphatidylsérine, respectivement. Il est à
noter qu'acylglycérols et phosphoacylglycérols sont également connus
sous les noms de glycérides et phosphoglycérides.

 les sphingolipides : ces lipides résultent de l'estérification puis de

l'amidification de la sérine par deux acides gras. Une sous-classe bien
connue de sphingolipides est celle des céramides.

 les stérols : les stérols sont des lipides possédant une chaîne carbonée
plusieurs fois cyclisée. Ils ne sont donc pas linéaires comme les acides
gras. Des exemples bien connus de stérols sont le cholestérol, la vitamine
D et les hormones stéroïdiennes (testostérone, œstrogènes, cortisone).

 les prénols : il s'agit de lipides dérivant de l'isoprène, comme par exemple

les vitamines E et K ou le β-carotène

 les polykétides : ils forment un gamme très vaste de composés naturels

dont sont dérivés de nombreux antibiotiques comme les macrolides

 les saccharolipides : ils résultent de l'estérification et/ou de

l'amidification de sucres et d'acides gras. L'exemple le plus connu de
saccharolipide est sans doute le lipopolysaccharide.

Pour des raisons pratiques et historiques, acylglycérol et phosphoacylglycérol

sont souvent considérés comme deux catégories différentes, de même que
phosphoacylglycérol et phosphosphingolipide peuvent être regroupés sous
l'appellation de phospholipides4

Quelques exemples de lipides

acide gras céramide

insaturé tri-acylglycérol phosphoacylglycérol
 β-carotène
cholestérol
saccharolipide précurseur
macrolide
du lipopolysaccharide

Protéines (protides) [modifier]

Articles détaillés : Protéines et Acides aminés.

La myoglobine, protéine respiratoire des muscles.

Les protéines (du grec prôtos, premier) sont des polymères composés d'une
combinaison de quelques 20 acides aminés. La plupart des protéines sont
formées de l'union de plus de 100 acides aminés (résidus) reliés entre eux par
des liaisons peptidiques. Pour un nombre moins important de résidus on parle de
peptides (< 50 résidus) et de polypeptides (≥ 50 résidus).

Acides aminés [modifier]

Les acides aminés (« amin » du grec ammôniakos, ammoniac) sont des

composés organiques azotés qui possèdent une formule générale du type :

L'atome de carbone central Cα (carbone alpha) est relié à un groupement amine

(NH2 -), à un groupement carboxyl acide (- COOH) et à un radical R variable
d'un acide aminé à un autre. Les radicaux (R) peuvent avoir des propriétés
différentes, certains sont hydrophiles, d'autres hydrophobes. Certains, en
solution aqueuse, s'ionisent positivement (basiques) et d'autres négativement
(acides) ou restent neutres. Les mammifères possèdent les enzymes nécessaires
pour la synthèse de l'alanine, l'asparagine, l'aspartate, la cystéine, le glutamate,
la glutamine, la glycine, la proline, la sérine, et la tyrosine. Quant à l'arginine et
l'histidine, ils sont produits mais en quantité insuffisante surtout pour les jeunes
individus. En revanche, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la
phénylalanine, la thréonine, le tryptophane, et la valine ne peuvent pas être
fabriqués par notre organisme. Au risque de déficit, ils doivent être apportés
régulièrement par l'alimentation dans les bonnes proportions : ce sont les acides
aminés essentiels.

Structure des protéines [modifier]

Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique
au cours de la synthèse protéique dans les ribosomes. La liaison peptidique se
fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine
(NH2) de l'autre :

la réaction produit un di-peptide :

Dans la cellule, cette réaction est catalysée par la peptidyltransférase, elle

nécessite l'hydrolyse d'ATP (source d'énergie) et la présence d'ions magnésium.
Pour chaque liaison formée, une molécule d'eau est éliminée.

La séquence des acides aminés d'une protéine (l'arrangement et l'ordre des

résidus) constitue la structure primaire. Par exemple, pour construire un
peptide de 10 résidus à l'aide de la collection de 20 acides aminés on dispose de
2012possibilités (soit 1 suivit de 13 zéros !). En solution aqueuse, comme on a dit,
les radicaux possèdent des propriétés chimiques différentes. Certains radicaux
peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres
radicaux de la même chaîne peptidique. Certains se repoussent et d'autres se
rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc
tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle
précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des
acides aminés formant la chaîne. En effet, 5 grands types d'interactions
interviennent dans le repliement de la chaîne peptidique :
  L'effet hydrophile / hydrophobe,
 Les forces de Van der Waals,
 Les liaisons ioniques,
 Les liaisons hydrogène,
 Les ponts disulfure (liaison covalente entre les soufres qui relient deux
cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne).

Ainsi certaines parties de la chaîne peptidique adoptent une structure régulière

appelée structure secondaire. On en reconnaît, selon les angles de torsions des
liaisons, 3 grands types :

 L'hélice α : la chaîne peptidique prend la forme d'une spirale. Les

différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène.
 Le feuillet β : il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments
de la chaîne peptidique disposés parallèlement les uns par rapport aux
autres. L'ensemble forme comme un feuillet plissé.
 Le coude ou « turn » : c'est une structure moins ordonnée qui forme
généralement un lien entre des structures ordonnées (hélice-hélice,
feuillet-feuillet ou feuillet-hélice).

La forme finale de la chaîne peptidique, c’est-à-dire la structure

tridimensionnelle qu'adopte la chaîne d'acides aminés, constitue la structure
tertiaire de la protéine. (Voir la figure de la myoglobine en 3D)

Certaines protéines, plus complexes, résultent de l'assemblage des différentes

chaînes (monomères) ce qui constitue la structure quaternaire de la protéine.
Par exemple, l'hémoglobine est formée de l'association de 4 chaînes peptidiques.

La structure de la protéine peut être dénaturée par plusieurs facteurs notamment;

la chaleur, les pH extrêmes et l'augmentation de la force ionique dans le milieu
ou par des agents chimiques dénaturants (2-mercaptoéthanol). La dénaturation
de la structure 3D d'une protéine s'ensuit généralement par la perte de sa
fonction. On parle de relation structure-fonction.

Fonctions [modifier]

Les protéines assurent plusieurs fonctions au sein des cellules et de l'organisme,

qui sont à l'essence même de la vie. En voici une liste non exhaustive avec
quelques exemples :

 Structure et soutien : tubuline, élastine, collagène, kératine.

 Catalyse des réactions biologiques : enzymes.
 Transport et stockage : hémoglobine, ferritine.
 Signalisation et régulation : hormones peptidiques, cytokines.
  Réception et transduction des signaux : récepteurs biologiques.
 Mouvement et motricité : système actine / myosine.
 Identité et défense contre les agressions biologiques : anticorps.
 Protection contre le stress environnemental : les chaperonnes.
 Détoxification : cytochrome P450, peroxydases, superoxyde dismutase.

Exemples de quelques protéines

Immunoglobuline Insuline Hémoglobine Triosephosphate

G (anticorps). (hormone). (protéine respiratoire). isomérase
(Enzyme).

F actine, polymère
(protéine de soutien/
G actine, protéine motrice).
Rhodopsine Collagène (protéine
(récepteur). monomérique. de soutien).

Protéome [modifier]

Pour un total d’environ 20 000 à 25 000 gènes (génome)5, on estime à un million

le nombre de protéines différentes qui peuvent être produites dans les cellules
humaines (protéome). Le nombre de protéines produites par le cerveau humain,
dont le rôle est essentiel pour son fonctionnement, est estimé à environ 12 000.

Acides nucléiques [modifier]

Article détaillé : acide nucléique.

Modèle atomique d'une molécule d'ADN bincaténaire, formée par deux chaînes
de nucléotides enroulées en hélice.

Les acides nucléiques ont été isolés initialement des noyaux des cellules
eucaryotes (du latin nucleus, noyau). Ce sont des macromolécules comportant
des sous-unités appelées nucléotides. On peut en distinguer deux grands types :
les acides désoxyribonucléiques (ADN) et les acides ribonucléiques (ARN).
L'ADN est le support universel de l'information génétique (sauf pour certains
virus). Grâce à deux fonctions catalytiques cette molécule assure la transmission
et l'expression de l'information qu'elle contient :

 La fonction autocatalytique : permet l'autoduplication de l'ADN et assure

la transmission de l'information d'une génération à une autre.
 La fonction hétérocatalytique : gouverne la synthèse protéique. Étant
donné que les enzymes sont des protéines et que toutes les synthèses et
réactions dépendent d'elles, l'ADN contrôle toute l'organisation et les
processus biologiques des cellules et des organismes. Ainsi, l'ADN
exprime l'information qu'il comprend.

Structure [modifier]

Le nucléotide, unité de base acides nucléiques, comporte trois composants: de

l’acide phosphorique, un pentose et une base azotée :

 L’acide phosphorique (H3PO4) possède 3 fonctions acides. Deux de ces

fonctions sont estérifiées par deux fonctions alcools portés par les
carbones 3' et 5' du pentose. La troisième fonction acide est libre. (On
numérote les carbones avec des chiffres accompagnés de l’indication (')
pour éviter des confusions avec les numérotations des bases).

 Le pentose (sucre en C5) : C'est le ribose, présent sous deux formes le 2'-
désoxyribose et le 2'-oxyribose respectivement dans l'ADN et l'ARN. La
liaison pentose-base est une liaison glycosidique. Elle se forme par
élimination d’une molécule d’eau entre la base et l'OH semi-acétalique
 situé sur le carbone 1' de l’ose. L’association pentose-base est appelée
nucléoside.

 Les bases azotées sont classées en bases pyrimidiques et en bases

puriques. Les principales bases pyrimidiques sont : l’uracile (U), la
cytosine (C) et la thymine (T). Les principales bases puriques sont :
l’adénine (A) et la guanine (G). Les bases puriques et pyrimidiques
présentent des formes chimiques interconvertibles que l’on appelle des
formes tautomères.

Appariement des bases dans l'ADN double brin

Dans l'ADN bincaténaire les bases azotés des deux brins s'apparient suivant la
règle de complémentarité : A apparié avec T, C apparié avec G. Cet appariement
est maintenu grâce à des liaisons hydrogène et peut être donc affecté par la
chaleur (dénaturation thermique). Par convention, la séquence d'un acide
nucléique est orientée dans le sens de l’extrémité 5' (comportant un groupement
phosphate) vers l’extrémité 3' qui possède un OH libre. Ainsi, dans l'ADN
bincaténaire (double brin), les deux brins sont disposés dans deux directions
opposées. Les extrémités 5' et 3' de l'un des brins correspondent aux extrémités
3' et 5' du brin parallèle opposé (anti-parallèles). Dans l’espace les deux chaînes
présentent une configuration hélicoïdale. Elles s’enroulent autour d’un axe
imaginaire pour constituer une double hélice à rotation droite (dans les formes A
et B de l’ADN) ou plus exceptionnellement à rotation gauche (dans la forme Z
de l’ADN).

Information génétique [modifier]

Classiquement, on considère que le gène est une région d'un brin d'ADN dont la
séquence code l'information nécessaire à la synthèse d'une protéine. Trois types
d'ADN différents constituent le génome (l'ensemble des gènes d'un individu ou
d'une espèce) :

 L'ADN « domestique » : représentant environ 75 % du génome, est formé

de gènes présents en un seul exemplaire ou en un nombre limité de
copies. Toutefois, par extension ce type d'ADN englobe également
certains gènes spécifiques dits à multicopies, comme ceux des ARN
 ribosomaux ou bien ceux codant les histones. Ces derniers existent sous
forme de larges amas de copies (50-10 000 copies) localisés sur un ou
plusieurs chromosomes.
 L'ADN « répétitif et dispersé » (minisatellites et microsatellites): constitue
15 % du génome et est caractérisé par de courtes séquences
nucléotidiques (supérieures à 100 pour les minis) répétées en tandem un
très grand nombre de fois (105 - 106 fois) en de nombreuses régions du
génome.
 L'ADN « satellite » : (environ 10 % du génome) est constitué de
séquences hautement répétitives, essentiellement localisées dans les
régions des centromères et des télomères.

Le génome humain comprend environ 3 milliards de paires de nucléotides

représentant près de 30 000 gènes (en faite, pour les estimations récentes c'est
entre 20 000 et 25 000 gènes). Toutefois, il ne semble pas y avoir de relation
systématique entre le nombre de paires de nucléotides par génome et le degré de
complexité d'un organisme. Ainsi, certaines plantes et organismes amphibiens
possèdent un génome comptant plus de 100 milliards de paires de nucléotides
soit 30 fois plus qu'un génome humain. En effet, le génome des cellules
eucaryotes semble contenir un large excès d'ADN. Chez les mammifères, moins
de 10 % du génome serait utile à l'expression en protéines ou à la régulation de cette
expression.

La séquence complète du gène humain HSMG03 codant l'exon 3 de la

myoglobine (taille: 1,2 kb), 3 milliards de ces 4 lettres forment la « bible
génétique » de l'espèce humaine (Homo sapiens).
Origine
1 GGTCCTGGAA TAAAGAGAAG GTAGGAGGAC AACTGACTCC CATCTGGCCC CTGGCTTGTC
61 CCACCCTGGT GACCATTTTC TCTCCTCACC CTCCCTGCAG TTCATCTCGG AATGCATCAT
121 CCAGGTTCTG CAGAGCAAGC ATCCCGGGGA CTTTGGTGCT GATGCCCAGG GGGCCATGAA
181 CAAGGCCCTG GAGCTGTTCC GGAAGGACAT GGCCTCCAAC TACAAGGAGC TGGGCTTCCA
241 GGGCTAGGCC CCTGCCGCTC CCACCCCCAC CCATCTGGGC CCCGGGTTCA AGAGAGAGCG
301 GGGTCTGATC TCGTGTAGCC ATATAGAGTT TGCTTCTGAG TGTCTGCTTT GTTTAGTAGA
361 GGTGGGCAGG AGGAGCTGAG GGGCTGGGGC TGGGGTGTTG AAGTTGGCTT TGCATGCCCA
421 GCGATGCGCC TCCCTGTGGG ATGTCATCAC CCTGGGAACC GGGAGTGCCC TTGGCTCACT
481 GTGTTCTGCA TGGTTTGGAT CTGAATTAAT TGTCCTTTCT TCTAAATCCC AACCGAACTT
541 CTTCCAACCT CCAAACTGGC TGTAACCCCA AATCCAAGCC ATTAACTACA CCTGACAGTA
601 GCAATTGTCT GATTAATCAC TGGCCCCTTG AAGACAGCAG AATGTCCCTT TGCAATGAGG
661 AGGAGATCTG GGCTGGGCGG GCCAGCTGGG GAAGCATTTG ACTATCTGGA ACTTGTGTGT
721 GCCTCCTCAG GTATGGCAGT GACTCACCTG GTTTTAATAA AACAACCTGC AACATCTCAG
781 TTTCTGCCTG GCATTTTTCA TCTCCTAGAG TAAATGATGC CCCCACCAGC ACCAGCATCA
841 AGGAAGAAAT GGGAGGAAGG CAGACCCTGG GCTTGTGTGT GCAGAGAGCC TCAGGAAAGA
901 GGAGAAGGGG AGGAGGAAAG GCAGGAGGGT GAGAGGGACA GGAGCCCACC CTCCCTGGGC
961 CACCGCTCAG AGGCAGGCCC AGTGCAGGGC ATGGGGAAAT GGAAGGGACA GGCTTGGCCC
1021 CAGCCTTGGG AGCACCTTCT CTTCGGGGGA GGTGGGAGGC AGCGAACAGA CCTCTGCAAT
1081 ACGAGGAGAG AGTGACAGGT GCGCCAGGCT GTGGGAACCC AGAGGAGAGG GGAAGCCATC
1141 ATCATCATGG CTGCAATACC TTCAGTAACG TGGGAAGGTC ACCCTGCTAG TAAGTGGCAG
1201 AGCTGGGACT CAAACTATGG CCTGGA

(d'après Weller et al., 1984. EMBO J. 3(2); 439-446)

La taille des gènes peut varier de quelques centaines à plusieurs dizaines de
milliers de nucléotides. Cependant même les plus longs gènes n'utilisent qu'une
faible portion de leur séquence pour coder l'information nécessaire à l'expression
en protéines. Ces régions codantes sont appelées exons et les séquences non
codantes introns. D'une manière générale, plus l'organisme est complexe, plus la
quantité et la taille des introns est importante. Ainsi la présence d'introns sur
l'ADN d'organismes procaryotes est extrêmement rare. Certaines régions de
l'ADN sont impliquées dans la régulation de l'expression des gènes. Ces
séquences de régulation sont généralement localisées en amont (du côté 5') ou en
aval (côté 3') d'un gène et plus rarement à l'intérieur d'introns ou d'exons.

Vitamines [modifier]

Article détaillé : vitamine.

Cristaux de vitamine C.

Les vitamines (du latin vita, vie) Ce sont des composés organiques essentiels à
la vie, agissant à de très faibles quantités, pour le développement, l'entretien et le
fonctionnement de l'organisme. Nos cellules sont incapables de les synthétiser.
Au risque d'avitaminose, ils doivent être apportés par l'alimentation dans les
bonnes proportions. La vitamine B1 (thiamine), est la première vitamine qui fut
découverte par le japonais Suzuki Umetaro cherchant à soigner le béribéri (une
maladie due au déficit en vitamine B1, caractérisée par des atteintes musculaires
et neurologiques). Elle fut isolée par Kazimierz Funk (biochimiste américain
d'origine polonaise) en 1912. Aujourd'hui, on connaît 13 vitamines différentes.
C'est un ensemble hétérogène du point de vue chimique et physiologique (mode
d'action). On classe les vitamines en 2 ensembles : les vitamines hydrosolubles
(groupes B et C) et les vitamines liposolubles (les groupes A, D, E, et K). Les
vitamines hydrosolubles, sont facilement éliminées par les reins et la sueur,
l'alimentation doit les fournir quotidiennement. Par contre, les vitamines
liposolubles sont stockées dans le tissu adipeux et le foie (d'où le risque de
surdosage, surtout pour la vitamine A et D). Certaines vitamines sont des
cofacteurs nécessaires à l'activité d'enzymes (vitamines du groupe B), d'autres
constituent une réserve de pouvoir réducteur (vitamine C, E). Les fonctions de la
plupart d'entres elles restent à élucider.

Sous-disciplines de la biochimie [modifier]

  Biochimie structurale
 Biochimie métabolique
 Biochimie génétique
 Biochimie fonctionnelle
 Biochimie médicale et clinique

Biochimie, une science multidisciplinaire [modifier]

Un laboratoire à l'institut de biochimie de Cologne.

Pour mener à bien leurs études, les biochimistes font appel à des techniques et
des connaissances issues de nombreuses disciplines scientifiques autres que la
biologie, par exemple :

Disciplines Quelques applications

Elle utilise notamment les méthodes :

 spectroscopiques (pour le dosage et étude des réactions

chimiques),
Chimie  gravimétriques (séparation par centrifugation),
analytique  radiochimiques (préparation des radioligands),
 chromatographiques (purification et dosage des
molécules).

 d'électrophorèse (électrophorèse des protéines).

 La synthèse artificielle de peptides.
Chimio-
synthèse  Les réacteurs enzymatiques (synthèse de métabolites à
grande échelle).
 L'étude des réactions biochimiques (métabolisme).
Cinétique
chimique  Les propriétés catalytiques des enzymes (enzymologie).
Thermochimie  L'étude de l'évolution des réactions chimiques et des
variations de l'énergie emmagasinée dans les
 biomolécules au cours de ces réactions (bioénergétique).
 L'étude de l'interaction ligand / récepteur.

 L'étude des mécanismes d'échanges cellulaires (diffusion,

osmose).
La détermination de structure des macromolécules :

 La microscopie électronique.
Physique  La cristallographie.
 La diffraction des rayons X.

 La résonance magnétique nucléaire (RMN).

Appliquée à la biologie (également appelée la bio-informatique),
pour l'analyse de séquences nucléotidiques ou d'acides aminés :

 La recherche de séquences dans les banques de données

Informatique génomiques.
 Les alignements et comparaison de séquences, la
phylogénie moléculaire.

 La modélisation 3D des protéines.

Glucide
Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.

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Les glucides, historiquement appelés hydrates de carbone, sont une classe de

molécules de la chimie organique. Leur formule chimique est basée sur le
modèle Cn(H2O)p. Cependant, ce modèle n'est pas valable pour tous les glucides,
qui sont composés, pour certains, d'atomes d'azote ou de phosphore (par
exemple).

Ils font partie, avec les protéines et les lipides, des constituants essentiels des
êtres vivants et de leur nutrition, car ils sont un des principaux intermédiaires
biologiques de stockage et de consommation d'énergie. Chez les organismes
autotrophes, comme les plantes, les sucres sont convertis en amidon pour le
stockage. Chez les organismes hétérotrophes, comme les animaux, ils sont
utilisés comme source d'énergie dans les réactions métaboliques, leur oxydation
lors de la digestion des glucides apportant environ 17 kJ/g selon l'étude dans la
bombe calorimétrique.

Sommaire
[masquer]
 1 Catégories
 2 Structure, classification et nomenclature
o 2.1 Les oses simples
 2.1.1 Représentation linéaire : modèle de Fischer
 2.1.2 Représentation cyclique : modèle de Haworth
o 2.2 Les osides
 2.2.1 Formation de la liaison osidique
o 2.3 Les diholosides
 2.3.1 Non-réducteurs
 2.3.1.1 Le saccharose
 2.3.1.2 Le tréhalose
 2.3.2 Réducteurs
 2.3.2.1 Le lactose
 2.3.2.2 Le maltose
 2.3.2.3 Le cellobiose
 2.3.2.4 L'isomaltose
 2.3.3 Détermination de la structure d'un diholoside
o 2.4 Les triholosides
 2.4.1 Le raffinose
 2.4.2 Le gentianose
o 2.5 Les polyholosides
 2.5.1 L'amidon
 2.5.2 Le glycogène
 2.5.3 La cellulose
 2.5.4 L'agar-agar
 2.5.5 L'acide hyaluronique
 2.5.6 Les hétérosides
 2.5.6.1 Les nucléotides
 2.5.6.2 L'ONPG
 3 Propriétés chimiques
o 3.1 Propriétés réductrices
o 3.2 Hydrolyse de la liaison osidique
 3.2.1 Hydrolyse chimique
 3.2.2 Hydrolyse enzymatique
 4 Voir aussi
o 4.1 Articles connexes
 o 4.2 Liens externes

 5 Notes et références

Catégories [modifier]

Les glucides sont habituellement répartis entre oses (monosaccharides et

disaccharides) (quelques-uns possèdent une saveur sucrée) et polysaccharides,
insipides, comme l'amidon.

 Les oses (ou monosaccharides) sont des molécules simples, non

hydrolysables, formant des cristaux, communément appelés sucres.
 Les osides, hydrolysables sont des polymères d'oses liés par une liaison
osidique :
o Les holosides sont des polymères exclusivement d'oses ;
 Les oligoholosides (oligosides) ont un indice de
polymérisation inférieur à 10 ;
 Les polyholosides (polyosides) ont un indice de
polymérisation supérieur à 10 (exemple : amylose,
amylopectine, cellulose, glycogène).
o Les hétérosides sont des polymères d'oses et de molécule(s) non
glucidique l'aglycone :
 Les O-hétérosides où une fonction alcool (-OH) de
l'aglycone participe à la liaison osidique;
 Les N-hétérosides où une fonction amine (-N=) de
l'aglycone participe à la liaison osidique ;
 Les S-hétérosides où une fonction thiol (-SH) de l'aglycone
participe à la liaison osidique.

Structure, classification et nomenclature [modifier]

Les oses simples [modifier]

Les oses possèdent tous une fonction carbonyle :

 Aldéhyde pour les aldoses (exemple : glucose)  (CHO).

 Cétone pour les cétoses (exemple : fructose)(C=O).

Ils sont caractérisés par leur nombre de carbone :

 Les trioses possèdent 3 carbones : dihydroxyacétone, glycéraldéhyde ;

 Les tetroses possèdent 4 carbones : érythrose, thréose, érythrulose;
  Les pentoses possèdent 5 carbones : ribose, arabinose, xylose, lyxose,
ribulose, xylulose;
 Les hexoses possèdent 6 carbones : allose, altrose, glucose, mannose,
gulose, idose, galactose, talose, psicose, fructose, sorbose, tagatose;
 Les heptoses possèdent 7 carbones ; sédoheptulose;
 Les octoses possèdent 8 carbones.

Représentation linéaire : modèle de Fischer [modifier]

Tous les oses possèdent un pouvoir rotatoire du fait de la présence d'un carbone
asymétrique, les oses sont dits chiraux.

Figure 1 : représentation de Fischer des formes D et L du glucose. Les deux sont
symétriques par rapport à un plan.

Deux énantiomères (antipodes optiques) ont les mêmes propriétés à l'exception

d'une seule : leur pouvoir rotatoire opposé. La figure 1 représente les deux
énantiomères du glucose, la forme D-glucose est la forme naturelle.

 Dans la forme D, le groupement alcool (-OH) porté par le carbone n − 1

est à droite (en représentation de Fischer) ;
 Dans la forme L, le groupement alcool (-OH) porté par le carbone n − 1
est à gauche (en représentation de Fischer).

Il existe aussi des stéréoisomères qui sont des isomères optiques. Tous les
énantiomères sont des stéréoisomères. Il y a aussi des diastéréoisomères qui sont
des stéréoisomères non énantiomères. Il y a des épimères qui sont des sucres qui
diffèrent par la configuration d'un seul et même carbone.
Représentation cyclique : modèle de Haworth [modifier]

Quand on laisse une solution dans l'eau de glucose préalablement cristallisé dans
de l'eau, le pouvoir passe de +112° à +52,5°. Quand on laisse une solution dans
l'eau de glucose préalablement cristallisé dans de l'acide éthanoïque, le pouvoir
passe de +19° à +52,5°.

Figure 2 : cyclisation du D-glucose. Les formes cycliques sont des hémiacétals

Cette observation est due au fait que la fonction aldéhyde du glucose s'hydrate
pour former une fonction alcool qui va réagir avec une autre fonction alcool
(celle du carbone 5). Le glucose devient alors cyclique, il dérive du pyrane. Le
carbone n°1 est un carbone anomère (les isomères cycliques sont appelés des
anomères), le groupement de la fonction alcool qu'il porte peut être « en haut »
ou « en bas ». Si elle est en haut, le groupement hydroxyl est du même côté que
celui de la série, c'est la forme beta, sinon, hydroxyle opposé à celui de la série,
c'est la forme alpha. La figure 2 explique la cyclisation du glucose. En solution
aqueuse, le glucose est en équilibre tautomère : 65 % sous forme β-D-
glucopyranose, 0,1% sous forme D-glucose (linéaire) et 35 % d'α-D-
glucopyranose. La cyclisation des sucres permet d'avoir deux fois plus
d'isomères.
Figure 3 : formes α et β du fructofuranose.

Le fructose, cétohexose, se cyclise par réaction entre les carbones 1 et 4, cette

forme dérive du furane, c'est la forme furanique (figure 3). Le glucose également
mais le D-glucofuranose n'est pas stable et se transforme rapidement en D-
glucopyranose.

Les oses se cyclisant sous forme furanique sont :

 Le ribose donnant du ribofuranose ;

 Le 2-désoxyribose donnant du 2-désoxyribofuranose ;
 Le fructose donnant du fructofuranose.

Les oses se cyclisant sous forme pyranique sont :

 Le glucose donnant du glucopyranose ;

 Le galactose donnant du galactopyranose.

== Anomalie optique ==

Le pouvoir rotatoire spécifique d'une solution de glucose fraîchement préparée

n'est pas stable. Sa valeur évolue dans le temps pour aboutir à la valeur
caractéristique de 52.7°. C'est le phénomène de muta-rotation. Il s'explique par
l'existance des stéréoisomères alpha et bêta du glucose. Cette muta rotation
s'explique par le fait que en solution, le glucose possède un carbone asymétrique
de plus que sous forme linéaire.

Les osides [modifier]

Les osides sont des polymères d'oses liés par une liaison osidique. Ils sont
hydrolisables, et aussi appelés glucides complexes.

Formation de la liaison osidique [modifier]

Une liaison osidique est une liaison covalente produit de la réaction entre la
fonction alcool hémiacétalique (-OH formé par le carbone anomère) et une autre
molécule (glucidique ou non).

Les diholosides [modifier]

Non-réducteurs [modifier]

On dit qu'un diholoside est non réducteur si le carbone 1 portant le OH

hémiacétalique est engagé dans une liaison. Autrement dit la liaison finale est du
type "oside"
Le saccharose [modifier]

C'est un diholoside non réducteur, son nom officiel est l'α-D-

glucopyranosyl(1→2)β-D-fructofuranoside

Il est scindé en 2 molécules : le D-glucopyranose et le D-fructofuranose par

l'invertine.
Le tréhalose [modifier]

On le trouve dans les champignons, les bactéries ou encore dans l'hémolymphe

des insectes. De nombreux organismes l'accumulent en réponse à un choc
thermique. Son nom officiel est l'α-D-glucopyranosyl(1→1)α-D-glucopyranoside

Il est scindé en 2 molécules : 2 molécules de D glucopyranose par l'invertine.

Réducteurs [modifier]
Le lactose [modifier]

C'est un diholoside réducteur, c'est le glucide du lait, son nom officiel est le β-D-
galactopyranosyl(1→4)-D-glucopyranose

Il est hydrolysé en 2 molécules : le D glucose et le D galactose par une bêta

galactosidase.
Le maltose [modifier]

C'est un diholoside homogène réducteur, son nom officiel est l'α-D-

glucopyranosyl(1→4)D-glucopyranose

Il provient de l'hydrolyse partielle de l'amidon. Il peut être à son tour hydrolysé

par une alpha glucosidase en 2 molécules de D-glucose.
Le cellobiose [modifier]

C'est un diholoside homogène réducteur, son nom officiel est le β-D-

glucopyranosyl(1→4)D-glucopyranose

Il provient de l'hydrolyse partielle de la cellulose et est hydrolysé lui-même par

une bêta glucosidase.
L'isomaltose [modifier]

C'est un produit de dégradation de l'amidon et du glycogène. Son nom officiel

est l'α-D-glucopyranosyl(1→6)D-glucopyranose

Détermination de la structure d'un diholoside [modifier]

Il est constitué de 2 oses liés par liaison osidique et peut être réducteur ou non.
Par exemple : le maltose, le saccharose, le lactose, le cellobiose...

Les triholosides [modifier]

Le raffinose [modifier]

Présent dans la betterave, il est éliminé lors du raffinage du sucre. C'est un

triholoside non réducteur, son nom officiel est l'α-D-galactopyranosyl(1→6)α-D-
glucopyranosyl(1→2)β-D-fructofuranoside.
Le gentianose [modifier]

Présent dans la gentiane. Son nom officiel est l'α-D-

glucopyranosyl(1→6)saccharose.

Les polyholosides [modifier]

Association d'un très grand nombre de molécules liées par des liaisons O-
glycosidiques. Chaînes soit linéaires ou ramifiées.
L'amidon [modifier]

C'est un polyholoside homogène non réducteur constitué de deux composés :

 L'amylose, (hydrosoluble) polymère de glucose lié par une liaison

α(1→4) ;(20 à 30%),
 L'amylopectine, (insoluble) amylose ramifié par une liaison α(1→6). (70
à 80%)
L'amidon est un polymère de maltose. Et peut être hydrolysé par une alpha
glucosidase. C'est la substance de réserve glucidique des végétaux. Les féculents
sont une source majeure d'amidon dans l'alimentation humaine.

Il est mis en évidence par le lugol (eau iodée) qui conduit à une coloration noire
caractéristique.
Le glycogène [modifier]

Au niveau de sa structure, il est pratiquement identique à l'amidon : il possède

plus de ramifications que l'amidon (une ramification tous les 10 résidus
glucose), tout le reste de la structure est identique à l'amidon. Sa masse molaire
est plus élevée (de l'ordre de 106 g.mol-1). C'est la substance de réserve
glucidique des animaux. Contrairement à l'amidon, il est soluble dans l'eau
froide.

Le glycogène à été extrait par Claude Bernard en 1856 dans le foie. C'est la
forme de stockage du glucose excédentaire chez les animaux et les
champignons. Il s'agit aussi d'un polymère de glucose ramifié (un branchement
tous les 6 à 8 unités glucose). Le glycogène est formé par la glycogénogenèse et
décomposé par la glycogénolyse.

On le trouve en surplus dans le cas de la glycogénose de type II ; maladie dans

laquelle l'absence de maltase acide des lysosomes, empêche sa dégradation.

Le glycogène est mis en évidence par le lugol (eau iodée) qui conduit à une
coloration brun acajou.
La cellulose [modifier]

C'est un polyholoside homogène de glucose liés par une laison β(1→4).

La principale molécule structurelle des plantes est la cellulose. Le bois est en

partie composé de cellulose, tandis que le papier et le coton sont de la cellulose
presque pure. La cellulose est un polymère de glucose. C'est une molécule très
longue et rigide, dont la structure lui confère ses propriétés mécaniques telles
qu'observées chez les plantes.

Elle ne peut être assimilée par l'être humain mais sa présence dans l'alimentation
favorise le transit intestinal et protège l'organisme contre le cancer du colon.
L'agar-agar [modifier]
C'est un polyholoside mixte constitué de D- et L-galactose estérifié par de l'acide
sulfurique. Extrait d'algues, il est utilisé en bactériologie et dans l'industrie
alimentaire comme gélifiant.
L'acide hyaluronique [modifier]

C'est un mucopolysaccharide et constitué d'acide-β-glucuronique et de N-

acétylglucosamine reliés par une liaison β(1→3). C'est un des principaux
constituants de la substance fondamentale du tissu conjonctif à laquelle il
confère sa viscosité.

Les hétérosides [modifier]

Les nucléotides [modifier]

Ils sont constitués d'une base azotée, d'un ose (ribose, 2-désoxyribose)) et d'un
groupement phosphate. Ce sont des N-hétérosides

Citons l'adénosine monophosphate, et ses dérivés utilisés dans le transport de

l'énergie intracellulaire, l’acide ribonucléique (ARN) chargé de guider la
synthèse cellulaire des protéines, l’acide désoxyribonucléique (ADN) porteur de
l'hérédité...
L'ONPG [modifier]

Utilisé en bactériologie systématique, l'orthonitrophényl-β-D-galactopyranoside

est hydrolysé par une β-galactosidase.

C'est un O-hétéroside.

Propriétés chimiques [modifier]

Propriétés réductrices [modifier]

Les oses simples et les diholosides ayant de libre leur carbone hémiacétalique
sont réducteurs de par leur fonction aldéhyde. La fonction aldéhyde est oxydée
en fonction acide carboxylique. L'une des fonctions alcool primaire peut être
oxydée en fonction acide carboxylique.

Les diholosides non réducteurs sont ceux dont aucun carbone hémiacétalique
n'est libre, il est mis en jeu dans la liaison osidique.

 Réduction des ions métalliques

Réduction de l'ion cuivre II (Cu2+) en oxyde de cuivre I (Cu2O) (liqueur de
Fehling). Cette propriété est utilisée dans la méthode de Bertrand pour le dosage
des glucides.

 Réduction de composés organiques

Par exemple le 3,5-dinitrosalicylate (DNS) est réduit en 3-amino-5-

nitrosalicylate, composé rouge brun permettant de doser les oses réducteurs par
colorimétrie.

 Oxydation par voie enzymatique

En présence de dioxygène, la glucose oxydase oxyde le glucose en

gluconolactone (puis acide gluconique) avec libération d'eau oxygénée.
L'oxydation du carbone 1 (portant la fonction pseudo-aldehydique)conduit au
gluconolactone (non réducteur), celle en C6 conduit à l'acide glucuronique
(réducteur). Une double oxydation en C1 et C6 conduit à l'acide
glucosaccharidique (non réducteur). La glucose oxydase est utilisée pour
mesurer la glycémie.

Hydrolyse de la liaison osidique [modifier]

Hydrolyse chimique [modifier]

L'hydrolyse chimique n'est pas spécifique, elle conduit à la plus petite sous-unité
des glucides : les oses. Elle est réalisée en présence d'acide chlorhydrique

Hydrolyse enzymatique [modifier]

L'hydrolyse enzymatique, contrairement à l'hydrolyse chimique, est spécifique.

Ces enzymes sont des hydrolases.

 la β-glucosidase hydrolyse les liaisons osidiques mettant en jeu un

glucose dont l'-OH hémiacétalique est en position β ;
 L'α-amylase rompt les liaisons osidiques à l'intérieur de la chaîne
d'amylose ;
 La β-amylase hydrolyse les liaisons osidiques à partir des extrémités.

Lipide
Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
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Les lipides constituent la matière grasse des êtres vivants. Ce sont de petites
molécules hydrophobes ou amphipathiques principalement constituées de
carbone, d’hydrogène et d’oxygène et ayant une densité inférieure à celle de
l'eau1. Les lipides peuvent être à l'état solide, comme dans les cires, ou liquide,
comme dans les huiles.

La biochimie pourrait compléter cette définition en ajoutant que les lipides

peuvent provenir en totalité ou en partie de condensations de thioesters basées
sur des carbanions et/ou de condensations d'unités isoprène basées sur des
carbocations2. Ceci fait référence à la manière dont les être vivants synthétisent
les lipides. Ils existent plusieurs voies de synthèse qui peuvent se regrouper en deux
catégories selon la « brique de base » utilisée: un thioester ou un isoprène. Cependant, il
n'existe pas encore de définition unique d'un lipide reconnue par l'ensemble de la communauté
scientifique. Ceci tient probablement au fait que lipides forment un ensemble de molécules
aux structures et aux fonctions extrêmement variées dans le monde du vivant.

Sommaire
[masquer]
 1 Classification
o 1.1 Classe des acides gras
o 1.2 Classe des acylglycérols
o 1.3 Classe des phosphoacylglycérols
o 1.4 Classe des sphingolipides
o 1.5 Classe des stérols
o 1.6 Classe des prénols
o 1.7 Classe des polykétides
o 1.8 Classe des saccharolipides
 2 Rôles des lipides dans l'organisme
 3 Les lipides dans l'alimentation humaine
 4 Notes et références
 5 Voir aussi

 6 Liens externes

Classification [modifier]

Article détaillé : Classification des lipides.

Les lipides peuvent être classés selon la structure de leur squelette carboné
(atomes de carbone chaînés, cycliques, présence d'insaturations, etc.). Toutefois,
du fait de leur diversité et de la difficulté à adopter une définition universelle, il
n'existe pas de classification unique des lipides. Selon l'IUPAC3, par exemple,
sont inclus dans la catégorie « lipides » les acides gras et dérivés, ainsi que leurs
esters respectifs4:

 les acides gras

 les glycérides
 les phospholipides (essentiellement les phosphoglycérides et les
sphingolipides)
 les glycolipides

La catégorie des lipides définie par l'IUPAC n'inclut pas le cholestérol, classé
dans les terpènoïdes5, soit:

 les stéroïdes (dont le cholestérol)

 les terpène
 les rétinoïdes

Or, les composés tel que le cholestérol sont effectivement considérés comme des
lipides depuis longtemps6, y compris dans la définition faite par l'IUPAC.
Différentes études ont donc été faites pour intégrer les lipides de type acide gras
et de type cholestérol dans un même système de classification. La dernière en
date définit 8 catégories2 et dérive en partie de la classification faite par
l'IUPAC :

 les acides gras

 les acylglycérols (ou glycérides)
 les phosphoacylglycérols (ou phosphoglycérides)
 les sphingolipides
 les stérols
 les prénols
 les polykétides
 les saccharolipides (ou glycolipides)

Il y a de nombreux termes redondants ou ayant plusieurs significations. Par

exemple, dans la classification ci-dessus, les stérols sont une catégorie qui inclut
les stéroïdes. Dans la classification de l'IUPAC, les stéroïdes sont une catégorie
incluant les stérols. Cette remarque est aussi valable pour les prénols et les
terpénoïdes.

Classe des acides gras [modifier]

Les acides gras sont des acides carboxyliques caractérisés par une répétition de
groupements méthylène -CH2- formant une chaîne carbonée généralement
constituée d'un nombre pair d'atomes de carbone. C'est cette chaîne carbonée qui
confère aux acides gras leur caractère hydrophobe.

La classe des acides gras peut se diviser en 13 sous-classes dont les principales
sont :

 les acides gras et leurs dérivés : cette sous-classe très riche comprend en
premier lieu les acides gras à chaîne linéaire (fig. 1) de formule semi-
développée :
CH3-[CH2]n-COOH avec n ≥ 1

Les acides à chaîne linéaire sont des acides gras saturés dont dérivent les autres
sous-classes, notamment celle des acides gras insaturés (fig. 2).

 les éicosanoïdes : ils sont formés à partir de l'acide 5Z,8Z,11Z,14Z-

éicosatétraénoïque, plus communément appelé acide arachidonique (fig.
3). Cet acide possède 20 atomes de carbone et 4 insaturations (4 doubles
liaisons). Les éicosanoïdes les plus connus sont sans doute les
prostaglandines (fig. 4).

Figure 1. Un acide Figure 2. Un acide

gras à chaîne gras insaturé :
linéaire : l'acide l'acide 9Z- Figure 3. L'acide Figure 4. Un
hexadécanoïque, ou octadécènoïque, ou arachidonique, éicosanoïde: la
acide palmitique acide oléique précurseur des prostaglandine A1
éicosanoïdes

Classe des acylglycérols [modifier]

Fig 5. Un triglycéride, le tripamitoylglycérol. La partie glycérol est surlignée en

vert.
Les acylglycérols, également appelé glycérides, sont des esters d'acides gras et
de glycérol. Il existe 3 sous-classes d'acylglycérols : les mono-, di- et
triglycérides. Les préfixes mono, di, et tri sont utilisés selon que l'estérification
porte sur 1, 2 ou 3 groupes hydroxyles du glycérol. La formule semi-développée
des acylglycérols est:
CH2-O-CO-R1
|
CH-O-CO-R2
|
CH2-O-CO-R3
avec R1, R2 et R3 un hydrogène H ou une chaîne acyl

Il est à noter que les groupes hydroxyl -OH libres du glycérol chez les mono et
diacylglycérols peuvent aussi être substitués par des sucres via une liaison
glycosidique.

Classe des phosphoacylglycérols [modifier]

Fig. 6. Un phosphoglycéride, le palmitoyloleylphosphatidylcholine

les phosphoacylglycérols, encore appelés phosphoglycérides ou

glycérophospholipides, sont les lipides les plus abondants dans les membranes
biologiques. Ils ont naturellement tendance à s'organiser en double couche. Leur
structure de base est formée d'un ester de diacylglycérol et de phosphate7. Dans
la plupart des cas, le phosphate est également lié à un composé polaire
hydroxylé (ex. la choline, la sérine, l'éthanolamine). Un exemple bien connu de
phosphoacylglycérol est la lécithine, souvent utilisée comme additif alimentaire.
La formule générale semi développée des phosphoglycérides est :

avec et des chaînes acyles et X un composé hydroxylé.

Il est à noter que lorsque -X est un atome d'hydrogène H, le composé est appelé
acide phosphatidique.
Classe des sphingolipides [modifier]

Fig. 7. La sphingosine

Fig. 8. Un céramide, la N-tétradécanoyl-sphing-4-ènine

Les sphingolipides sont dérivés des sphinganines ou des sphing-4-ènines, plus

connus sous le nom de sphingosines. Ces 2 derniers composés dérivent eux-
mêmes de la condensation d'un acide gras et de la sérine. La formule générale
semi-développée des sphinganines et des sphingosines est :
OH
|
R-CH-CH-CH2-OH
|
NH2
avec R, une chaîne acyl, saturée ou non.

Les sphinglolipides peuvent se répartir en 9 sous-classes :

 les sphing-4-ènines ou sphingosines

 les céramides
 les phosphosphingolipides
 les phosphonosphingolipides
 les glycosphingolipides neutres
 les glycosphingolipides acides
 les glycosphingolipides basiques
 les glycosphingolipides amphotères
 les arsénosphingolipides

La sous-classe la plus importante est sans doute celle des céramides. Il s'agit de
sphinganines ou de sphingosines liées à un acide gras par une liaison amide. Un
exemple bien connu de céramide est la sphingomyéline, impliquée dans la
transmission nerveuse chez les mammifères. La formule générale semi-
développée des céramides est :
OH
|
R1-CH-CH-CH2-OH
 |
R2-CO-NH
avec R1 et R2 deux chaînes acyl, saturées ou non.

Classe des stérols [modifier]

Les stérols sont des lipides dérivant du noyau cyclopentanophénanthrénique.

Les différents types de stérols se distinguent selon le nombre et la position
d'insaturation et/ou de chaînes latérales. Les stérols se divisent en 6 sous-
classes :

 les stérols et dérivés : cholestérol, phytostérol et dérivés

 les stéroïdes : oestrogènes, androgènes, gluco- et minéralocorticoïdes
 les secostéroïdes
 les acides biliaires
 les stéroïdes conjugués
 les hopanoïdes

Deux exemples bien connus de stérols sont le cholestérol et les hormones

stéroïdiennes.

Fig. 9 Le cyclo Fig. 12 Un

Fig. 10 Un stérol: Fig. 11 Un
pentanophénantrène le cholestérol glucocorticoïde: le sécostéroïde: la
cortisol vitamine D3, ou
cholécalciférol

Classe des prénols [modifier]

Fig. 13 Un isoprénoïde, le β-carotène.

La structure de base des prénols est l'isoprène. Les prénols sont synthétisés à
partir de précurseurs à 5 atomes de carbones, l'isopentènyl-diphosphate et le
diméthylallyl-diphosphate, issus de la voie de l'acide mévalonique. Chez
quelques bactéries et plantes, les précurseurs sont issus de la voie du
méthylérythritol-phosphate. Les prénols peuvent se diviser en 3 sous-classes:

 les isoprénoïdes (ou terpènes)

 les quinones et hydroquinones : ubiquinones, vitamine E et vitamine K
 les polyprénols

Classe des polykétides [modifier]

Fig. 14 Un macrolide, le 6-désoxyérythronolide B

Les polykétides proviennent de la condensation de groupe acétyl et/ou

propionyl. Ils forment une gamme très vaste de composés naturels dont sont
dérivés de nombreux antibiotiques (ex. les macrolides). Les polykétides peuvent
se répartir en 3 sous-classes:

 les macrolides
 les polykétides aromatiques
 les hybrides peptide-polykétide non ribosomaux

Classe des saccharolipides [modifier]

Fig. 15 Le lipide X, un saccharolipide précurseur du lipopolysaccharide

Les saccharolipides résultent de l'estérification ou de l'amidification d'acide gras

par des sucres ou des sucres aminés. Les saccharolipides peuvent se répartir en 4
catégories:

 les acylaminosucres
 les polysaccharides d'acylaminosucres
 les acyltréhaloses
 les polysaccharides d'acyltréhaloses

Rôles des lipides dans l'organisme [modifier]

 Constitution des membranes cellulaires

 Messager inter/intra-cellulaire
 Substrat métabolique
 Autres

 Procure elements nutritifs essentiels au fonctionnement du corps

Les lipides dans l'alimentation humaine [modifier]

Les lipides sont consommés après les sucres au niveau de l'intestin.

L'alimentation apporte en moyenne 80 g de lipides par jour.

Les lipides sont présents dans l'huile, le beurre, le gras, quelques viandes,
poissons, fromages ...
  La plupart des lipides alimentaires sont constitués de triglycérides (85 à
95 % des lipides).
 Les lipides sont très énergétiques : ils apportent beaucoup de calories (1 g
de lipide apporte 9 kcal soit 38 kJ).

Les lipides sont donc une forme privilégiée de mise en réserve d'énergie, surtout
chez les animaux où les lipides sont stockés dans les tissus adipeux. Les lipides
sont indispensables au bon fonctionnement de l'organisme mais une nourriture
trop riche en graisses favorise les maladies cardio-vasculaires.

Les lipides donnent aux aliments une texture moelleuse et onctueuse

Protéine
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Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de

l'hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première
dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par
Max Perutz et John Kendrew.

Une protéine, aussi appelée protide1, est une macromolécule composée par une
ou plusieurs chaîne(s) (ou séquence(s)) d'acides aminés liés entre eux par des
liaisons peptidiques. En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient
plus de 10 acides aminés. Dans le cas contraire, on parle de peptides et de
polypeptides. Cet usage tend à disparaître au profit du terme petite protéine.
L'enchaînement des acides aminés est codé par le génome et constitue la
structure primaire.

Sommaire
[masquer]
 1 Étymologie
 2 Synthèse
 3 Structure
 4 Fonction
 5 Phénotype
 6 Évolution
 7 Alimentation
 8 Aliments riches en protéines
 9 Bibliographie
 10 Notes et références
 11 Voir aussi

 12 Liens externes

Étymologie [modifier]

Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder

(1802-1880). Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier,
essentiel. Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont
indispensables à la vie et qu'elles constituent souvent la part majoritaire du poids
sec des cellules. Une autre théorie, moins probable, voudrait que protéine fasse
référence au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les
protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples
fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du XXe siècle.

Synthèse [modifier]

Article détaillé : Synthèse des protéines.

Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de

l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :

 La transcription où l'ADN codant le gène associé à la protéine est transcrit

en ARN messager
 La traduction où l'ARN messager est traduit en protéine en fonction du
code génétique

L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son
extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Il faut également bien noter
qu'un gène n'est pas forcément associé à une seule protéine mais bien souvent à
plusieurs.
Structure [modifier]

Article détaillé : Structure des protéines.

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la
notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle 2,

c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport
aux autres dans l'espace. C'est la raison pour laquelle les méthodes de
détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les mesures de la
dynamique des protéines sont importantes et constituent un champ de recherche
très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études
portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir
de la séquence.

Fonction [modifier]

Article détaillé : Fonction des protéines.

Les protéines remplissent des fonctions très diverses :

 Catalyse (ex. : de nombreuses enzymes - les catalyseurs biologiques -

sont des protéines)
 Transport (ex. : l'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons aux
organes (voir figure 1))
 Communication (ex. : de nombreuses hormones - comme l'insuline - sont
des protéines et peuvent transporter un message à travers tout l'organisme)
 Signalisation (ex. : des protéines sont impliquées dans le chimiotactisme)
 Reconnaissance (ex. : le système immunitaire possède des protéines
spéciales - les immunoglobulines - qui permettent la reconnaissance
moléculaire de formes « étrangères », c'est-à-dire n'appartenant pas aux
formes moléculaires de l'organisme qui les fabrique)
 Structure (ex. : les protéines du cytosquelette permettent la consolidation
et la mobilité des cellules, comme c'est le cas pour les flagelles bactériens)
 Etc.

Les protéines peuvent être considérées comme les outils majeurs du monde
vivant à l'échelle moléculaire.

Phénotype [modifier]
Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les
gènes ne sont pas identiques d'un individu à l'autre. Dans le cas de l'homme,
chaque individu possède un génome bien à lui (nous ne sommes pas des clones).
De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de
chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas nécessairement identiques. Un
gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre et parfois chez un
même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des
allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également
exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont
provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux
bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou
non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un même
individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est
dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un
même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de
plusieurs gènes homologues dans le génome.

Évolution [modifier]

Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les

gènes entre les espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont
associées. On peut toutefois définir des familles de protéines, elles-mêmes
correspondant à des familles de gènes. Ainsi, deux espèces proches ont de fortes
chances d'avoir des gènes, et par conséquent des protéines, très similaires. Cette
similarité peut se mesurer en comparant la séquence des protéines. On peut ainsi
classer un groupe de protéines par homologie, des plus semblables aux moins
semblables. Ainsi, la fonction des protéines divergera au fur et à mesure que la
similarité diminuera.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que

beaucoup s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une
structure et remplissant une fonction indépendamment du reste de la protéine.
Selon la théorie des gènes mosaïques, l'existence de protéines à plusieurs
domaines est le résultat de la recombinaison en gène unique de plusieurs gènes
originellement individuels.

Alimentation [modifier]

Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de

l'estomac. C'est là que les protéines sont hydrolysées en protéoses et
polypeptides pour fournir des acides aminés pour l'organisme, y compris ceux
que l'organisme n'est pas capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en
pepsine quand il arrive au contact avec l'acide chlorhydrique. La pepsine est la
seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du
tissu conjonctif. La plupart de la digestion des protéines a lieu dans le
duodénum.

Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum
et seulement 1% des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains
acides aminés restent dans les cellules épithéliales et sont utilisés pour la
synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines protéines intestinales,
constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Aliments riches en protéines [modifier]

Article détaillé : Nourriture.

 Lait et produits laitiers (également riches en calcium et vitamine B)
 Viande, poisson, œuf (également riches en fer)
 Pain, pâtes, riz, légumes secs (soja, lentilles...), autres céréales (également
riches en glucides, vitamine B, minéraux, fibres)

Acide aminé
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Un acide aminé est une molécule organique possédant un squelette carboné et

deux fonctions : une amine (-NH2) et un acide carboxylique (-COOH). Les
acides aminés sont les unités structurales de base des protéines. Ils mesurent
environ 100 picomètres(pm).

Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au

groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque : l'atome de carbone
directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est
aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α,
autrement dit un acide α-aminé. Par exemple, la lysine est un acide α-aminé
portant un deuxième groupe aminé en position ε.

Il existe plus de 100 acides α-aminés présents dans la nature, certains ont été
découverts sur des météorites, notamment les chondrites carbonées.
Dans la cellule, les acides aminés peuvent exister à l'état libre ou de
biopolymères (peptides ou protéines). On peut ainsi distinguer différentes
catégories d’acides aminés :

 Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines, et sont capables
de participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont donc à la fois
des constituants et des précurseurs des protéines.
 Certains acides aminés sont retrouvés dans les protéines uniquement après
leur biosynthèse (car ils ne se forment qu'après incorporation d’un autre
acide aminé dans la molécule protéique).
 Certains acides aminés n'existent qu'à l'état libre. Bien qu'il existe de
nombreux acides aminés dans la nature, l'hydrolyse des protéines ou
peptides naturels conduit à 20 acides aminés.

Ces acides aminés sont les "maillons" qui constituent les protéines. Celles-ci
sont comparables à des "colliers" constitués de cent à plusieurs milliers de ces
"perles", reliées de manière covalente au moyen de fonctions amide (liaison
peptidique). L'enchainement des acides aminés constitue la structure primaire
des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure
tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20,
on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide.

Sommaire
[masquer]
 1 Structure générale
o 1.1 Isomérie
 2 Propriétés générales
o 2.1 Solubilité
o 2.2 Propriétés ioniques
o 2.3 Absorption de la lumière
o 2.4 Propriétés du groupe carboxyle
o 2.5 Propriétés du groupement amino
 2.5.1 Acétylation
 2.5.2 Réaction avec les aldéhydes
 2.5.3 Arylation
 2.5.4 Carbamylation
 2.5.5 Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et
de para-nitrophényl
o 2.6 Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH2
 2.6.1 Formation de complexes métalliques (chélation)
 2.6.2 Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction
avec la ninhydrine
  3 Métabolisme
 4 Liste des principaux acides aminés
o 4.1 Liste des 20 acides aminés représentés dans le code génétique
o 4.2 Structure des 20 acides aminés représentés dans le code
génétique
 5 Voir aussi

 6 Liens externes

Structure générale [modifier]

Les acides aminés naturels sont essentiellement des acides α-aminés répondant à
la structure générale  :

Le complexe ci-contre sans R est appelé Radical ou chaîne principale, il est

commun à tous les acides aminés. R représente une chaîne latérale spécifique à
chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés d'après les
propriétés de la chaîne latérale en quatre groupes : acide, basique, hydrophile
(polaire) et hydrophobe (apolaire).

Isomérie [modifier]

A part la glycine, où R = H, les acides aminés existent sous la forme de deux

stéréoisomères possibles, appelés D et L, selon que le groupe (-NH2) se trouve
respectivement à droite ou à gauche en représentation de Fischer. Ils sont donc
optiquement actifs (ils dévient la lumière polarisée dans un plan). Il en résulte
l'existence d'isomères optiques : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée
et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de
polarisation de la lumière suit un sens horaire, ou antihoraire. Il n'y a pas de
corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire)
et la configuration de l'acide aminé : ainsi la L-alanine est dextrogyre et se note
L(+)-alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des
oses et celle des acides aminés.

Les acides aminés L représentent la grande majorité des acides aminés qui se
trouvent dans les protéines. Certains de ces acides aminés, comme la thréonine,
possèdent un 2e carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel est appelé
L, les 2 autres stéréoisomères dont les positions relatives des substituants sont
différentes sont appelés "allo". Ceux-ci ne sont pas présents dans les protéines.
Les acides aminés D se rencontrent dans certaines protéines produites par des
organismes exotiques au fond des océans, comme certains mollusques. Ce sont
également des composants abondants des parois cellulaires des bactéries.

Propriétés générales [modifier]

Solubilité [modifier]

Diagramme de Venn des propriétés des acides aminés

La plupart des acides aminés subissent facilement la solvatation par les solvants
polaires tels que l'eau, ou l'alcool (particulièrement proline et hydroxyproline)
dans lesquels ils sont solubles. D'autre part, les acides α-aminés sont solubles,
mais à moindre degré dans les solvants non polaires. Il est important de retenir
que cette solubilité est largement dépendante des propriétés de la chaîne latérale:
la solubilité diminue avec le nombre d'atomes de carbone du radical, mais
inversement augmente si ce radical R est porteur de fonctions polaires (NH2,
COOH) ou hydrophiles (OH). Ex de solubilité : La tyrosine, par son noyau
aromatique, est peu soluble dans l'eau : 0,04 %. De même, la cystéine, la
leucine.

Propriétés ioniques [modifier]

Les acides aminés contiennent un groupement carboxyle -COOH acide et un

groupement amino -NH2 basique. En solution, ces groupements existent sous
deux formes, l'une chargée, l'autre neutre :
- +
R-COOH ; R-COO + H
 + +
R-NH3  ; R-NH2 + H

Les acides aminés sont appelés pour cette structure diionique amphotères.
L'ionisation varie avec le pH : les acides aminés existent, en solution aqueuse,
sous 3 formes possibles :

a) En milieu acide  : La fonction amine s'ionise en captant un proton et la

dissociation du carboxyle est inhibée. L'acide aminé se trouve sous forme de
cation.

b) En milieu basique La fonction acide s'ionise en libérant un proton, la base du

milieu bloque l'ionisation du groupement amino. L'acide aminé se trouve sous
forme d'anion.

c) Le pH pour lequel les 2 dissociations s'effectuent est appelé point

isoélectrique : ou pHi. À ce pH, on a un ion dipolaire ou zwitterion de charge
nette nulle, donc ne migrant pas dans un champ électrique.

De part et d'autre du pHi, on définit des pH qui correspondent à une demi

dissociation de COOH et de NH3+, ce sont les pKs. Il existe donc 2 pK :

 le pK de COOH : environ 2 - 3
 le pK de NH3+ : environ 10

Le point (ou pH) isoélectrique ou isoionique est égal à la demi somme des pKs.
Le radical R, lorsqu'il renferme un groupe ionisable, participe à la valeur du
point isoélectrique. Un pK supplémentaire apparaît alors. Par exemple pour
l'histidine :

1. pK1 acide
2. pK2 demi dissociation du groupe imidazole
3. pK3 amine

Absorption de la lumière [modifier]

Les solutions d'acides aminés sont incolores. Les acides aminés aromatiques
absorbent dans l’U.V. entre 260 et 280 nm. Au dessus de 260 nm, la plus grande
partie de l'absorption ultraviolette des protéines provient de leur teneur en
tryptophane et parfois en tyrosine.

Propriétés du groupe carboxyle [modifier]

1. Amidation

Le carboxyle peut former des amides avec les amines.

Asparagine et glutamine sont deux exemples de dérivés physiologiques formés
suivant cette réaction. L'amidation peut être obtenue in vitro en utilisant des
carbodiimides (R1-N=C=N-R2). Le groupe carboxyle est dans une première
étape activé par la carbodiimide, puis le dérivé activé ainsi formé réagit avec
l'amine.

2. Décarboxylation

Chimique ou enzymatique par une décarboxylase. Décarboxylation sous forme

de CO2. Les décarboxylases sont spécifiques de chaque acide aminé. La
décarboxylation est importante en biochimie car elle aboutit aux "amines
biologiques" correspondantes très actives :

Exemples : Histidine décarboxylée en histamine (choc, allergie); 5OH

tryptophane décarboxylée en sérotonine (hypertension)

Propriétés du groupement amino [modifier]

Ce sont des propriétés générales d'amines primaires. Deux types de groupes

aminos peuvent être distingués: les amines en alpha et l'amine en epsilon de la
chaîne latérale de la lysine dont le pK est légèrement plus basique (>8). La
différence des valeurs de pK peut être utilisée pour des modifications sélectives,
en contrôlant le pH du milieu réactionnel.

Acétylation [modifier]

L'acétylation des groupements aminos des acides aminés par l'anhydride

acétique réduit leurs charges positives et change leurs interactions avec les

composants de l'environnement.

Réaction avec les aldéhydes [modifier]

Avec les aldéhydes aliphatiques : il se forme le dérivé diméthylol de l'acide
aminé. Avec les aldéhydes aromatiques, on obtient des bases de Schiff.

Une réaction du même type peut se produire in vivo entre acides aminés et
oligosaccharides (réaction de glycation des protéines avec les résidus d'acides
aminés ayant une fonction amine libre). Dans les enchaînements saccharidiques,
le sucre réducteur terminal existe de façon prédominante sous forme cyclique,
avec seulement des traces sous forme ouverte. Une base de Schiff peut se former
avec cette forme minoritaire, déplaçant ainsi l'équilibre entre les deux formes
vers la forme ouverte.

In vitro, cette réaction avec les saccharides est généralement réalisée en présence
de cyanoborohydrure de sodium (NaCNBH3). La base de Schiff formée est ainsi
rapidement réduite par les anions cyanoborohydrides en amine secondaire plus
stable.

Arylation [modifier]

La substitution d'un H de la fonction NH2 par un groupement aryle (aromatique)

conduit à une fonction amine secondaire. Par exemple avec le dinitro-fluoro-
benzène (réactif de Sanger) il se forme un dinitrophényl-acide aminé coloré,
donc dosable. Cette réaction peut se produire lorsque l'acide aminé est incorporé
dans une protéine. Si l'on hydrolyse une protéine on libère des acides aminés et
des DNP acides aminés correspondant aux acides aminés dont les groupes NH2
sont libres dans la protéine (terminaux).
Cette réaction a permis à Frederick Sanger (en 1953) d'établir la première
structure primaire d'une protéine (l'insuline).

Carbamylation [modifier]

Elle a lieu avec les isocyanates, en particulier le phénylisothiocyanate (PITC).

Le PITC est particulièrement utilisé pour déterminer l'enchaînement des acides

aminés dans les chaînes peptidiques. Le phénylthiocarbamyl-aminoacide (PTC-
AA) résultant est un composé caractéristique de chaque acide aminé (nature du
groupement R). Il est très stable et détectable dans l'ultraviolet (245 nm).

Réactions avec des esters de N-hydroxysuccinimide et de para-nitrophényl

[modifier]

Ces réactions permettent le greffage d'un groupement R sur le -NH2 d'un acide
aminé, avec élimination du groupement réactif.

Ces réactions sont utilisées pour la synthèse de dérivés d'acides aminés ou de

protéines "marquées" sur leurs fonctions amines libres (dérivés fluorescents,
biotinylation par la biotine-N-hydroxysuccinimide,...); pour la synthèse de
supports chromatographiques par greffage d'acides aminés ou de protéines,...

Propriétés dues à la présence simultanée du -COOH et du -NH2 [modifier]

Formation de complexes métalliques (chélation) [modifier]

Ces chélates stables sont utilisés pour effectuer des réactions chimiques au
niveau de R, en synthèse.

Décarboxylation et désamination oxydatives. Réaction avec la ninhydrine

[modifier]

Certains oxydants attaquent l'acide aminé et réalisent une désamination associée

à une décarboxylation. Au cours de la réaction il y a production de CO2, de
NH3 et d'un aldéhyde ayant un atome de carbone de moins que l'acide aminé
dont il provient.
Les oxydants sont variés : eau oxygénée, hypochlorite etc. Pour rendre cette
réaction quantitative, on peut doser CO2 par alcalimétrie ou NH3 par
colorimétrie. L'oxydant le plus utilisé est la ninhydrine (voir la page
correspondante).

Lorsqu'un acide aminé en solution est chauffé en présence de ninhydrine en

excès, il conduit à un chromophore avec un maximum d'absorption à 570 nm
(bleu-violet). L'intensité de la coloration est à la base d'une méthode quantitative
pour doser les acides aminés.La réaction s'effectue en 3 étapes. La 1re correspond
à l'action d'une première molécule de ninhydrine sur l'acide aminé conduisant à
un iminoacide et à une molécule de ninhydrine réduite. La 2e correspond à
l'action d'une 2e molécule de ninhydrine sur l'iminoacide pour donner un
aldéhyde. Cette 2e molécule se condense finalement avec la molécule de
ninhydrine réduite pour former le chromophore.

La coloration n'est pas spécifique des acides aminés. Elle se produit avec
d'autres composés ayant des groupements aminos libres : glucosamine, peptides
et protéines. Cette méthode colorimétrique est une bonne technique pour le
dosage d'un acide aminé pur, mais elle est moins valable pour un dosage global
car les acides aminés réagissent en donnant des colorations d'intensité variable.
Les iminoacides donnent avec la ninhydrine, une coloration jaune.

Métabolisme [modifier]

Du point de vue métabolique, on distingue les acides aminés indispensables pour

l’homme des autres : ce sont des acides aminés qui ne peuvent être synthétisés
dans les cellules humaines et qui doivent donc être apportées par l’alimentation.

Article détaillé : Acides aminés essentiels.

Lorsque les protéines se décomposent dans l'intestin, les acides aminés sont
"libérés" du "collier". Ainsi, ils peuvent pénétrer la paroi intestinale. Ils se
mélangent par la suite à d'autres acides aminés (notamment ceux provenant des
protéines corporelles dégradées) pour former le "pool des acides aminés". De ce
"pool" sont choisis les acides aminés dont l'organisme a besoin pour synthétiser
les protéines qui lui manquent. Une fois choisis, ils sont liés dans le ribosome
des cellules qui, eux, déterminent l'ordre des différentes "perles" à partir de
l'information détenue dans l'ADN. D'autres acides aminés du "pool" sont aussi
utilisés pour produire du glucose et des acides gras. Le processus par lequel
l'organisme synthétise du glucose à partir des acides aminés s'appelle la
"néoglucogénèse". Il consiste tout d'abord en la suppression du groupe amino (la
partie NH2) grâce à une réaction impliquant de la pyridoxine (vitamine B6). Le
groupe amino, qui est maintenant sous forme d'ammoniac (NH3) est tout de suite
transformé en urée par le foie car cette substance est toxique. Le foie transforme
ensuite le restant du groupe (appelé chaîne carbonée) en glucose ou en acides
gras (qui sont les éléments de bases des lipides), ou aucun. Cela dépend si la
chaîne carbonée est glucogénique (transformable en glucose) ou cétogénique
(transformable en acides gras). Cette capacité est importante dans les cas d'une
glycémie trop faible.

Liste des principaux acides aminés [modifier]

Liste des 20 acides aminés représentés dans le code génétique [modifier]

Masse
Code Code
molair pKa1(- pKa2 (- pKaR Abondanc
à1 à3
Nom   e pI   COOH)   NH2)   (-R)   e
lettre   lettres   -
(g.mol relative1  
1
)  
Alanine A Ala 89.09 6.01 2.35 9.87 7.86
10.7 12.4
Arginine R Arg 174.20 1.82 8.99 5.39
6 8
Asparagine N Asn 132.12 5.41 2.14 8.72 4.15
Aspartate D Asp 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 5.34
Cystéine C Cys 121.16 5.05 1.92 10.70 8.18 1.51
Glutamate E Glu 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 6.66
Glutamine Q Gln 146.15 5.65 2.17 9.13 3.95
Glycine G Gly 75.07 6.06 2.35 9.78 6.94
Histidine H His 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04 2.29
Isoleucine I Ile 131.17 6.05 2.32 9.76 5.91
Leucine L Leu 131.17 6.01 2.33 9.74 9.64
10.5
Lysine K Lys 146.19 9.60 2.16 9.06 5.93
4
Méthionine M Met 149.21 5.74 2.13 9.28 2.37
Phénylalanin
F Phe 165.19 5.49 2.20 9.31 3.97
e
Proline P Pro 115.13 6.30 1.95 10.64 4.81
Sérine S Ser 105.09 5.68 2.19 9.21 6.83
Thréonine T Thr 119.12 5.60 2.09 9.10 5.41
Tryptophane W Trp 204.23 5.89 2.46 9.41 1.14
 10.4
Tyrosine Y Tyr 181.19 5.64 2.20 9.21 3.04
6
Valine V Val 117.15 6.00 2.39 9.74 6.73

A noter que la sélénocystéine (code à une lettre: U, à trois lettres: Sec), qui est
un acide aminé rare mais indispensable à la fonction des sélénoprotéines, est
parfois considéré comme le vingt-et-unième acide aminé.

Structure des 20 acides aminés représentés dans le code génétique

[modifier]

L-Alanine (Ala /
A) L-Asparagine (Asn Acide L-aspartique
L-Arginine (Arg / R)
/ N) (Asp / D)

Glycine (Gly / G)
L-Cystéine (Cys /
Acide L-glutamique L-Glutamine
(Glu / E) (Gln / Q)
C)

L-Histidine (His / L-Leucine (Leu / L-Lysine (Lys / K)

L-Isoleucine (Ile / I)
H) L)
L-Méthionine (Met
L-Phénylalanine (PheL-Proline (Pro / P) L-Sérine (Ser / S)
/ M)
/ F)

L-Thréonine (Thr / L-Tryptophane (Trp / L-Tyrosine (Tyr / L-Valine (Val / V)

T) Y)
W)

Biophysique
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La biophysique est une discipline à l'interface de la physique et la biologie où

les outils d'observations des phénomènes physiques sont appliqués aux
molécules d'intérêt biologique.

Plusieurs domaines de la biologie dans son sens le plus large ont bénéficié des
avancées réalisées par la biophysique. Citons simplement la médecine, la
biologie cellulaire ou encore la biologie moléculaire.

Une approche héritée de la physique y est utilisée pour:

 réaliser des images internes d'organisme : IRM, radiographie ou traiter des

tumeurs cancéreuses : radiothérapie
  mettre en évidence la structure d'éléments constitutifs du vivant : l'ADN
ou les protéines
 mesurer et manipuler de plus en plus précisément les éléments constitutifs
du vivant. À titre d'exemple, il est possible d'utiliser des pinces optiques
pour déplacer des organites ou bien dérouler la double hélice de l'ADN en
mesurant la force appliquée.

Ces quarante dernières années, la biophysique a subit une mutation qui a conduit
à une approche de plus en plus moléculaire, c'est à dire réductionniste, des
phénomènes biologiques.

Sommaire
[masquer]
 1 Bref historique
 2 Aspect théorique
 3 Aspect expérimental
 4 Voir aussi

 5 Liens externes

Bref historique [modifier]

Les physiologistes, qui furent les premiers biophysiciens, démontrèrent plus tard
que seules les lois de la physique sont nécessaires et suffisantes pour expliquer
tout le vivant. Récemment, puisque plus personne n'invoquait la théorie du
vitalisme, cette discipline a muté et a pris pour but la caractérisation des
molécules du vivant au moyen de techniques physiques et chimiques.

Aspect théorique [modifier]

La physique entend expliquer les phénomènes biologiques par les mêmes lois
qui s'appliquent au reste du monde. Elle est en cela l'héritière directe de la
physiologie du début du XXe siècle. Comme pour beaucoup d'autres systèmes
possédant un intérêt particulier (liquides, plasmas, supraconducteurs...), les
biophysiciens cherchent à développer des théories adaptées aux phénomènes
typiques du monde vivant. Dans bien des cas, de telles théories mettent en
évidence certains points communs entre observations a priori très différentes, et
ouvrent de nouvelles perspectives. Il se trouve que les organismes vivants font
partie des systèmes physiques les plus complexes et les plus variés qui soient
accessibles à notre observation. Pourtant il existe une unité remarquable au
niveau cellulaire, déjà mise en évidence par les premières observations de
cellules au microscope (Schleiden 1838, Schwann 1839, Virchow 1855).
La découverte progressive de l'unité des processus physiques intervenant dans
toutes les cellules vivantes a été un moteur important pour le développement de
la biophysique. Les physiciens cherchent en effet à expliquer l'essentiel des
observations en proposant des théories synthétiques. Les succès les plus
importants sont obtenus lorsque plusieurs observations dans des contextes
différents, chez des organismes différents, sont rattachées à une même
explication physique.

Articles spécialisés :

 Biophysique des membranes

o Biophysique des canaux ioniques
o Transport membranaire
o Canal ionique
 Polymères biologiques
 Biomécanique
 Biomécanique des muscles
 Moteur moléculaire
 Vésicules
 Biomimétique

Domaines de la physique théorique particulièrement importants en biophysique :

 Physique statistique hors d'équilibre

 Dynamique des fluides
 Rhéologie
 Physique des polymères
 structure de la matière
o Physique de la matière molle
 Spectroscopie et rayonnement
 électrostatique, magnétisme

Aspect expérimental [modifier]

Techniques d'observation développées essentiellement grâce aux progrès en

physique :
  la RMN, résonance magnétique nucléaire, qui permet de résoudre la
structure tridimensionnelle de petites molécules,
 l'IRM, imagerie par résonance magnétique,
 les rayons X utilisés en cristallographie, qui permettent de résoudre la
structure de molécules de toute taille, à la condition qu'elles forment des
cristaux réguliers,
o utilisés en diffractométrie sur un diffractomètre
o composé d'un goniomètre et d'une caméra CCD
 la RPE, résonance paramagnétique électronique,
 la SPR, surface plasmon resonance,
 la spectrométrie de masse, qui permet d'identifier des protéines,
 l'électrophysiologie, qui mesure l'activité électrique des cellules,
 la biophotonique et la microscopie de fluorescence,
 la microcalorimétrie, qui mesure les changements de chaleur au cours
d'une réaction, par exemple la liaison de molécules d'eau à une protéine,
 la microtensométrie, qui permet de mesurer les forces d'interaction au sein
d'une bicouche lipidique,
 la réaction en chaîne par polymérase (polymerase chain reaction ou
PCR), dont les applications dans le domaine de la manipulation de l'ADN
sont innombrables.

Tout ceci nécessite la manipulation et la purification de ces molécules en

utilisant la chromatographie liquide à haute pression ou en anglais HPLC,
l'électrophorèse, la cristallogénèse, la cytométrie en flux, le génie génétique et
des techniques permettant d'obtenir en quantité suffisante des molécules
identiques, telle que la réaction en chaîne par polymérase.

Les appareillages ne sont pas encore capables de « voir » une molécule mais en
« éclairant » un grand nombre de molécules identiques avec un rayonnement
contrôlé, des rayons X aux ondes radio (RMN, RPE), il est possible d'en déduire
leur structure commune par l'analyse du rayonnement réémis. À noter que
l'électrophysiologie permet de suivre l'activité en temps réel d'une seule
molécule grâce à la technique de patch clamp. Ceci nécessite la manipulation
d'un très grand nombre de mesures.

L'utilisation d'un modèle théorique fondamental à base de physique quantique et

donc l'emploi de l'outil informatique est indispensable et souvent relié à
l'internet.

Le rayonnement réémis est aussi utilisé pour localiser ces molécules dans
l'espace ; c'est ce qui est utilisé en imagerie. Cela implique souvent le couplage
de la molécule d'intérêt à un fluorophore biophotonique.
Les exemples d'utilisation de ces techniques en médecine sont innombrables. On
pourra retenir, par exemple, le génome décodé, sida et protéine TAT, utilisation
de la RPE. Une discipline utilise ces différents outils et techniques afin de les
appliquer à la médecine : génomique structurale