1.

LAS PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN

Biomoléculas orgánicas formadas por C,H,O y N. Pueden llevar P,S y Fe y Cu. Polímeros lineales no ramificados de aminoácidos(aa)
unidos mediante enlaces peptídicos.
PÉPTIDOS: cortas cadenas de 2-100 PROTEÍNAS: largas cadenas de
aminoácidos. + de 100 aminoácidos.
Homoproteínas: proteínas simples,
Oligopéptidos: entre 2-10
caracterizadas por estar formadas
aminoácidos. Dipéptidos(2 aa),
exclusivamente por aa. Colágeno,
tripéptidos(3aa)
queratinas e histonas.
Polipéptidos: entre 10-100 aa. Heteroproteínas: tbien proteínas
Insulina humana, formada por la conjugadas, poseen una parte proteíca la
asociación de 2 cadenas apoproteína constituida por aa, y una parte
polipeptídicas A y B de 21 y 30 aa no proteica . Hemoglobina, glucoproteínas
respectiv. y las lipoproteínas.

2. LOS AMINOÁCIDOS

Unidades o monómeros constituyentes de las proteínas.

- Apolares o hidrófobos: su radical R es una cadena hidrocarbonada apolar, lineal o cíclica.
Alanina(Ala), Valina(Val), Leucina(Leu), Isoleucina(Ile), Metionina(Met), Fenilalanina(Phe), Prolina (Pro), Triptófano(Trp).
- Polares o hidrófilos: su radical R es una cadena hidroc. Con g.funcionales que presentan afinidad por el agua. Se clasifican en
neutros (carecen de c.eléctrica a ph fisiológico), básicos( c.eléctrica + por 1 o + g. amino en cad R), ácidos(c.eléctrica – por
presencia de un grupo carboxilo en su cadena R).

PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

-Sólidos, cristalinos e incoloros.
-Sabor dulce.
-Solubles en agua debido al grupo amino y al grupo carboxilo del carbono ἀ.
-Presentan isomería espacial o estereoisomería: 2 formas enantioméricas para cada aa, D y L.
-Tienen isomería óptica.
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Para cada aa, existe un ph, denominado punto isoeléctrico o pI. La main propiedad química de los aa es su carácter anfótero, esto
es, en dis acuosa pueden actuar como ácidos y como bases, lo cual depende del ph del medio, en relación con pI del aa. Con esto,
los aa actúan como reguladores del Ph de la célula, desprendiendo o captando protones en función de las necesidades celulares.
En medio ácido (ph<pI) el aa se comporta como una base y capta protones. En medio básico (pH>pI), el aa se comporta como
ácido y libera protones

3. EL ENLACE PEPTÍDICO
Enlace mediante el cual se enlazan los aa. Enlace de tipo amida que se establece entre el grupo ἀ-carboxilo de un aa y el grupo ἀ-
amino de otro aa y se desprende en la reacción una molécula de agua. Result: dipéptido.

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace de un péptido que tiene el grupo ἀ-amino libre es el extremo amino terminal o N-terminal. El extremo situado en el lado
opuesto de la cadena que tiene el grupo ἀ-carboxilo libre es extremo carboxilo terminal o C-terminal. La secuencia de aa de una
proteína se escribe enumerando los aa desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

 Es un enlace covalente muy estable, + corto que otros tipos de enlace C-N.
 Posee cierto carácter de doble enlace, por lo que es plano y rígido y carece de libertad de giro.
 Sólo existe la posibilidad de libre giro en los enlaces C-C y N-C .
 Los 4 átomos que están implicados en el enlace (CO—NH) se sitúan en el mismo plano.
 4. LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

Esta viene determinada por la secuencia lineal concreta de aa que forman su cadena. Es de gran importancia ya de que ella dependen los demás
niveles estructurales y su funcionalidad. Esta secuencia es única para cada proteína, pues la info necesaria para construirla se encuentra
codificada en el ADN. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aa da lugar a un proteína distinta,
que puede realizar una función diferente o incluso perder su act biológica. La estr.primaria es mantenida por el e. peptídico, tan estable que solo
puede romperse por hidrólisis ácida o enzimática, implicando la destrucción de la proteína y la liberación de los aa integrantes.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Modo en el que una cadena polipeptídica se dispone en el espacio a lo largo de un eje. Determinada por las características del e.peptídico y de
los radicales R de los aa. Es el n.estruc.superior que alcanzan las proteínas fibrosas. Destacan:

- Hélice -ἀ: la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma y describe una espiral dextrógira, enrollada en el sentido de las agujas
del reloj. La hélice queda estabilizada por e.de hidrógeno formados entre el grupo –NH de un aa y el grupo –C=O del 4º aa que le
sigue en la cadena. Las cadenas laterales (R) de los aa y los H se disponen hacia el exterior de la hélice. Ej: ἀ-queratinas, muy
abundantes en las células epidérmicas. This proteins forman en los animales el pelo, las uñas, plumas, cuernos y lana.
- Lámina-ẞ: la cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag y varias cadenas se disponen en paralelo formando una
lámina plegada. Se establecen e.de H entre los grupos –C=O y – NH de las cadenas paralelas. Los carbonos ἀ quedan en las aristas
del plegamiento. Los e.peptídicos situados en los planos comprendidos entre 2 aristas y los grupos R de los aa se colocan
alternativamente por encima y por debajo de dicha lámia. Ej: ẞ-queratina, presente en las fibras fabricadas por gusanos de seda.
- Hélice de colágeno: la cadena polipeptídica rica en glicina, prolina e hidroxiprolina, se enrolla sobre sí misma describiendo una
hélice levógira algo + estirada que la hélice ἀ, incluyendo 3 aa por vuelta. La fibra de colágeno integrada por 3 de estas hélices
levógiras que a su vez se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro y se mantienen unidas por e.de H. El colágeno se
sintetiza en fibroblastos y es una parte importante de la piel, los tendones, v.sanguíneos, cartílagos y huesos. Utilizado en la
industria alimentaria en fabricación de gelatinas.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Forma en que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio adoptado una disposición espacial mantenida
mediante enlaces covalentes tipo disulfuro y enlaces de H. Las proteínas globulares poseen est. Terciaria. En ellas se alternan tramos de hélice-ἀ
y de lámina-ẞ. En las proteínas con dicha estructura es frecuente la repetición de combinaciones espaciales estables y compactas de hélice-ἀ y
lámina-ẞ que se llaman dominios estructurales y estos desempeñan funciones importantes en la act.biológica de las proteínas como es el caso
de los centros activos de enzimas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Poseen dicha estructura las proteínas formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas de las cuales cada uno presenta una
estructura terciaria. Las proteínas con estr.cuaternaria son oligoméricas.Cada una de sus cadenas polipeptídicas se llama subunidad o
protómero. Dicha estruc. es la manera en la que están ordenadas en el espacio unas subunidades con respecto a otras. Los enlaces son similares
a los que estabilizan la est.terciaria. Habitualmente las proteínas oligoméricas tienen un nº par de cadenas polipeptídicas idénticas o distintas
que resultan necesarias para que la proteína cumpla su función, ej: ARN polimerasa, hemoglobina y las inmunoglobulinas.

CONFORMACIÓN NATIVA DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína requiere unas condiciones de pH, tº y salinidad del medio en las cuales adopta la conformación + estable posible que se
corresponde con su conformación nativa. Interacciones en la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

- Enlaces intermoleculares débiles: interacciones electrostáticas o puentes salinos, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der
vaals y enlaces de H.
- Enlaces disulfuro.
 5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
- ESPECIFIDAD
Especifidad de especie: cada especie tiene sus propias proteínas que difieren de las proteínas equivalentes de otras especies en
su secuencia de aa. Estas proteínas similares que desempeñan la misma función en especies diferentes son las proteínas
homólogas. Los cambios en la secuencia de aa de las proteínas homólogas son el resultado de la evolución.
Especifidad de función: cada proteína dada su secuencia concreta de aa, está especializada en realizar una única función. Esto se
debe a que la funcionalidad proteica pasa por la interacción selectiva con otras moléculas para lo cual resulta imprescindible una
determinada secuencia de aa y conformación espacial concreta.
- SOLUBILIDAD
La solubilidad de las proteínas depende de muchos factores: su forma, el pH del medio, concentración de sales,etc.
- CAPACIDAD TAMPONADORA
Las proteínas al igual que los aa que las integran tienen carácter anfótero. Gracias a esto pueden neutralizar las variaciones de pH
del medio comportándose como ácidos (liberan protones) o como bases (captan protones).
- DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de la conformación nativa de la proteína lo que implica la pérdida de su funcionalidad. Estas se
desnaturalizan cuando hay variaciones de pH, aumento de tº o presencia de determinadas sustancias (dis.orgánicos, urea). Esta
no implica la ruptura de los e.peptídicos ni la pérdida de la estr.primaria, pero provoca cambios en la forma disminuyendo la
solubilidad de la proteína, por eso la desnaturalización va acompañada de la precipitación.
Irreversible: una vez desnaturalizada la proteína es incapaz de recuperar su conformación nativa y no recupera funcionalidad.
Reversible: recupera su conf.nativa y su funcionalidad cuando se restablecen las cond fisiológicas iniciales, Renaturalización.
6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
- Estructural: dan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Ej: glucoproteínas de las m.celulares, tubulinas del citoesqueleto,
fibras de flagelos y cilios, colágeno y elastina del t.conjuntivo, queratina de pelos y uñas.
- Nutritiva y de reserva: almacenan aminoácidos como elementos nutritivos. Ovoalbúmina de la clara de huevo, gluten de la
semilla de trigo.
- Transportadora: las proteins transportadoras unen moléculas o iones de forma específica y reversible para llevarlos donde sean
necesarios. Todos los transportadores biológicos son proteins. Ej: hemoglobina, hemocianina , citocromos y las lipoproteínas
(colesterol y grasas por la sangre).
- Contráctil: proteins que permiten al organismo cambiar de forma o desplazarse. Actina y miosina de los músculos.
- Catalítica: principal función de las proteins. Llevada a cabo por enzimas o biocatalizadores que intervienen en las
reacc.metabólicas aumentando su velocidad.
- Reguladora: se ocupan de integrar y coordinar todos los procesos bioquímicos del organismo. Ej: hormonas como insulina,
hormona del crecimiento, y de neurotransmisores como péptidos opiáceos.
- Inmunitaria: encargadas de la defensa inmunológica. Ej: anticuerpos, inmunoglobulinas.
7. TIPOS DE PROTEÍNAS

HOMOPROTEÍNAS: formadas por aa y clasificadas en función de sus n.estructurales.

FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS
-Tienen estr.terciaria o cuartenaria.
-Sólo tienen estr. Secundaria -Forma esférica.
-Forma filamentosa -Solubles en agua y en disol.salinas.
-Muy resistentes e insolubles en agua -Realizan funciones activas, transporte, enzimáticas, reguladoras.
-F.estructurales Las + importantes son:
Los + importantes son: -Albúminas: principal reserva de proteínas del organismo.
-Colágeno: forma la matriz extracelular del t.óseo y conjuntivo. -Globulinas: ỹ-globulinas, inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
-Elastina: muy flexible. En el t.conjuntivo elástico de v.sanguíneos. -Protaminas e histonas: proteins asociadas al ADN. Aparecen sólo en los
-ἀ-queratina: en la piel, pelo, lana, plums, cuernos, uñas, pezuñas espermatozoides.
y escamas. -Prolaminas y gluteninas: proteins de reserva que aprecen en semillas
-ẞ-queratina: en fibras tejidas por arañas y gusanos d seda. vegetales como trigo.

HETEROPROTEÍNAS: mirar en el esquema inicial. Clasificada en función de la naturaleza química del grupo prostético
CROMOPROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS NUCLEOPROTEÍNAS
El grupo prostético es una sustancia Grupo prostético es un lípido.
coloreada. Destacan las transportadoras: El grupo prostético es un Son macromoléculas esféricas con El grupo prostético es un
-Hb: transporte de gases (02 y C02) en oligosacárido. lípidos netros en su interior ácido nucleico (ARN o
vertebrados y some invertebra. -Algunas proteins que forman (triacilglicéridos); en su superficie hay ADN). Ej: las
-Mioglobina: almacena 02 en las células las membranas celulares. fosfolípidos, colesterol, y la parte ribonucleoproteínas que
del m.esquelético y aumenta la vel de - Las inmunoglobulinas proteíca. forman los ribosomas
difusión de ese gas en las células. -La protombina de la sangre Destacan las lipoproteínas de la nucleares.
- Citocromos: transportan electrones y intermediaria en el proceso de sangre, que transportan lípidos entre
solo está en células aeróbicas. coagulación sanguínea. el intestino, el hígado y el t.adiposo.
8. LAS ENZIMAS
Son biocatalizadores específicos que incrementan la velocidad de las reacciones metabólicas. La mayoría tiene naturaleza proteica,
aunque también se han descubierto moléculas de ARN catalíticas, las ribozimas. Son capaces de rebajar bastante la energía de
activación de estas, lo que favorece la adquisición del estado de transición en el que las reacciones suceden de forma rápida y
espontánea. Las moléculas en las que las enzimas ejercen su acción específica
se denominan sustratos. La actuación de las enzimas:
1. El sustrato se une a una región específica de la enzima, con una geometría
y unos grupos funcionales definidos, denominada centro activo.
2. Se forma un compuesto intermediario temporal, el complejo enzima-
sustrato.(E-S)
3. El sustrato se transforma químicamente y origina los productos de la
reacción. Así se forma un complejo enzima- producto transitorio.
4. Los productos se liberan al separarse del centro activo de la enzima.
5. La enzima, que en el curso de la reacción química no se gasta ni sufre ningún cambio, queda libre para unirse a otra molécula de
sustrato.

TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU ESTRUCTURA

- SIMPLES: formadas por una fracción proteica y no requieren la interacción con

ningún otro tipo de molécula o grupo químico para desempeñar su función.
- CONJUGADAS Y HOLOENZIMAS: constituidas por frac.proteica,la apoenzima
que precisa interac. Con componente no proteico, el cofactor. Holoenzima
(activa)= Apoenzima (inactiva)+cofactor.
Cofactor: iones o moléculas no proteínicas de bajo peso molecular,
imprescindibles para el funcionamiento de las enzimas conjugadas, en many
casos son responsables directos de la act.química de la holoenzima.
Inorgánicos: iones metálicos como Fe2+, Mg2+ y Zn2+. Orgánicos: coenzimas (cofactores orgánicos unidos a la apoenzima por
enlaces débiles no covalentes. NAD+, FAD+ y coenzima A), grupos prostéticos (cofact.org. unidos a la apoenzima por enlaces
covalentes. Ej: grupo hemo).

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Especifidad, efectividad, regulación de las rutas metabólicas y rendimiento de 100%

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

- Temperatura: si la tº varía del valor óptimo a la cual trabaja la enzima, esta se desnaturaliza y se inactiva.
- PH: si el ph óptimo varía, se cambian las estructuras de los aa y la enzima se inactiva.
- Concentración de sustrato: si el ph y la tº son constantes, al subir la concentración de sustrato sube la vel.de reacción hasta un
punto en que todos las enzimas están ocupadas y la reacción se mantiene constante, el sistema se ha saturado.
- Inhibidores: sustancias que se unen a la enzima evitando que este se una al sustrato y por tanto impidiendo la reacción.
Irreversibles ( se mantienen unidos permanentemente e inutilizan a la enzima), Reversibles (sus efectos desaparecen al subir la
concentración de sustrato y la enzima actúa de nuevo).