República bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular Para la Educación Universitaria

Universidad Nacional Experimental Simón Rodríguez
La Grita, Estado Táchira
Núcleo La Grita
Medicina Veterinaria. Sección C.

ENZIMAS

Facilitadora: Participante:

Indira Torrealba Chacón D. Luis M. C.I: V-26125678

La grita Junio de 2020

 Índice

Introducción…………………………………………………………………………….2

Clasificación de las enzimas……………………………………………...................3

Coenzimas y vitaminas……………..…………………………………………………4

Diversidad de la función enzimática………………..………………………………..5

Principales encimas…………………………………………………..…………...…..5

Prueba de la ecuación de Arrheniu……………………………………………...…..6

Modelo de llave-cerradura y modelo de ajuste inducido según Daniel

Koshland……………………………………….…………………………….………...7

Ecuación de Michaelis –Menten……………………………………………………..8

Conclusión……………………………………………………………………………...9

Bibliografía…………………………………………………………………………….10
 INTRODUCCIÓN

En el presente trabajo de investigación, hablaremos de los diferentes

catalizadores que componen a todos los seres vivos, entendiendo que los
catalizadores son un conjunto de proteínas encargadas de catalizar, disparar,
acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener, diversas reacciones químicas,
siempre que sean termodinámicamente. Esto nos demuestra, que son
sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos y por lo general
disminuyen la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

Además, indagaremos sobre las diferentes enzimas que componen dichos

catalizadores, como se clasifican, los propósitos y la importancia de estos para
los seres vivos, también se destacará, sobre como se efectúan dichos
procesos y las diferentes leyes y modelos que las rigen y estudian, así como
también las ribosomas que son biocatalizadores no proteicos.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que

catalizan, de la siguiente manera: Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas,
liasas, isomerasas, ligasas.

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,

transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.

Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico

diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima
glucoquinasa.

Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de

moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos.

Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.

Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir,

convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.

Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de

unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato
(tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

TEMPERATURA Y PH DE LAS ENZIMAS

Las enzimas, al ser proteínas globulares, tienen los niveles de

organización de estructura primaria, secundaria y terciaria, además, tienen una
estructura cuaternaria. La actividad catalítica de las enzimas es altamente
dependiente de la estructura tridimensional que tenga la cadena polipeptídica.
Generalmente se aprecia cuando hay un valor de pH, arriba o abajo del cual, la
enzima disminuye rápidamente su actividad. Al pH en donde la enzima
presenta máxima actividad se le conoce con el nombre de pH óptimo. Estos
resultados se pueden interpretar pensando que en el pH óptimo la enzima tiene
la conformación tridimensional que le permite la mayor actividad catalítica. Si
se modifica este pH, la conformación nativa se pierde y la enzima ya no puede
catalizar adecuadamente.

El pH óptimo es muy variable entre una enzima y otra, pero la mayoría

de ellas tiene un pH cercano a 7, aunque por ejemplo la pepsina, que se
encuentra en el estómago en donde hay ácido clorhídrico, tiene un pH óptimo
igual a 1.5.

Se obtiene también una temperatura en la que la enzima presenta una

máxima actividad, es decir, una temperatura óptima, arriba o debajo de la cual
la eficiencia de la enzima para catalizar disminuye rápidamente. También la
temperatura óptima es muy variable de enzima a enzima. Hay bacterias que
viven en aguas termales que están cercanas al punto de ebullición y sus
enzimas se han adaptado para funcionar en ese ambiente tan caliente, cosa
que no ocurriría con ninguna enzima de humano.

COENZIMAS Y VITAMINAS

Las coenzimas son moléculas de naturaleza orgánica de bajo peso

molecular, más estable que la enzima a temperaturas elevadas y que participa
junto con la encima en el proceso catalítico. En algunos casos teniendo
afinidad por la enzima parecida a la del sustrato y en este caso se conocen
como cosustratos y en otros casos la coenzima puede estar unida
covalentemente a la enzima en su sitio activo y participa directamente en la
catálisis.

Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de

átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino,
etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a las
enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a
un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas
diferentes es relativamente bajo.

Las vitaminas son factores exógenos necesarios para la síntesis de

coenzimas, desde el punto de vista químico son un grupo de compuestos
orgánicos muy variados con la característica común que no pueden ser
sintetizados por el hombre. Muchas vitaminas son heteroproteidos, es decir a
parte de la cadena polipeptídica hay otro componente, en la que destaca las
coenzimas, de manera que la cadena polipeptídica (apoenzima) unido con el
coenzima da lugar al enzima activo u holoenzima. Por ejemplo:
•lactato deshidrogenasa, donde podemos observar la cadena polipeptídica y el
coenzima (NADH).

DIVERSIDAD DE LA FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Las enzimas generalmente bajan la energía de activación al reducir la

energía necesaria para que los reactantes se junten y reaccionen. Las enzimas
juntan los reactantes para que no gasten energía moviéndose hasta que
choquen al azar. Las enzimas unen las moléculas reactantes (llamadas
substrato), específica y fuertemente, en un sitio de la enzima llamado sitio
activo. Al unir reactantes en el sitio activo, las enzimas también posicionan
correctamente los reactantes para que estos no tengan que superar fuerzas
inter-moleculares que de otra forma los separarían. Esto le permite a las
moléculas interactuar usando menos energía. Las enzimas también son
capaces de permitir que las reacciones ocurran por caminos diferentes, en los
que se tiene una menor energía de activación.

El sitio activo es específico para los reactantes de las reacciones

bioquímicas que cataliza la enzima. Similar a como las piezas de un
rompecabezas calzan, el sitio activo solo puede unir ciertos substratos.

INHIBIDORES ENZIMATICOS

Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que algunas enzimas

catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que se pueden
inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras
enzimas. Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actúan se han
clasificado en dos grandes grupos:

. Inhibidores irreversibles

. Inhibidores reversibles

PRINCIPALES ENZIMAS

Ningún elemento, ni mineral, ni vitamina o hormona puede realizar ninguna

función en el organismo sin que exista la acción de las enzimas, es por ello que
son tan importantes en toda la salud y bienestar general en el organismo y
están muy implicadas en el envejecimiento, Disponemos más de 100 diferentes
enzimas en el cuerpo de ellas aproximadamente 22 son digestivas.
Existen (3) tres tipos principales de enzimas:

• Metabólicas: están implicadas en las reacciones metabólicas del organismo.

Son las responsables de la reparación de cada célula, reestructurando y
remodelando cada célula, y son fundamentales para conservar una buena
salud.

• Digestivas: son las que ayudan en la digestión de la comida, estas son las
proteasas (digieren proteínas), amilasas (hidratos de carbono) y Lipasas
(grasas).

• Alimentos: son las que están en los alimentos crudos y ayudan a la digestión
alimentaria: Las enzimas, concretamente las digestivas, ayudan a asimilar los
nutrientes de los alimentos, y aumentar la velocidad de la misma. También
ayuda a reducir las reacciones, alergias y sensibilidades alimentarias,
estimulando la capacidad inmunológica y la eliminación de toxinas.

PRUEBA DE LA ECUACIÓN DE ARRHENIUS

Según la teoría cinético molecular de la materia, sabemos que ha medida

que aumenta la temperatura, aumenta también la energía cinética de las
moléculas.es razonable pesar que si aumenta la velocidad de las moléculas,
también aumenta la velocidad de las moléculas, también aumente el número de
choques por unidad de tiempo entre ellas y por consiguiente, lo haga la
velocidad de una reacción. La ecuación de Arrhenius es una expresión
matemática que se utiliza para comprobar la dependencia de la constante de
velocidad (o cinética) de una reacción química con respecto a la temperatura a
la que se lleva a cabo esa reacción. Dicho de manera breve, la ecuación de
Arrhenius da la dependencia de la constante de velocidad de reacciones
químicas a la temperatura (en temperatura absoluta, tales como kelvin o
grados Rankine) y la energía de activación3, de acuerdo con la expresión:

K(T)=Ae-Ea
RT

La constante cinética es igual al factor de frecuencia por e elevado a menos

la energía de activación dividida por la constante de los gases y por la
temperatura absoluta.

EFECTOS DE UN CATALIZADOR SOBRE LA ENERGIA DE ACTIVACIÓN

Un catalizador no puede provocar una reacción que no se pueda realizar por

sí misma. Prácticamente hay un catalizador para cada reacción: son
específicos de cada una, haciendo que la energía de activación sea menor.

Los catalizadores son sustancias que modifican la velocidad de una reacción

química sin cambiar el producto final de la misma. A veces la luz o un campo
eléctrico externo realizan también una labor catalizadora estos toman parte
activa en la reacción, formando compuestos intermedios que se descomponen
rápidamente regenerando el catalizador, por lo que éste no se consume. De
esta forma, el catalizador cambia el mecanismo de la reacción y hace que ésta
transcurra por un camino diferente de menor energía de activación.

MODELO DE LLAVE - CERRADURA

Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con
base en sus resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato,
poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan
exactamente una en la otra, por lo que este modelo ha sido denominado como
modelo de la «llave-cerradura», refiriéndose a la enzima como a una especie
de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en
dicha cerradura. Una llave sólo funciona en su cerradura y no en otras
cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las
enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO SEGÚN DANIEL KOSHLAND

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-

cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo
podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.33
Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su
función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato
cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.34 El sitio activo
continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

EXTRUCTURA DE LA TRIOSA FOSFATO ISOMERASA, QUIMOTRIPSINA Y

HEXOQUINASA

La triosa fosfato isomerasa: es una enzima que cataliza la interconversión

entre gliceraldehído-3-fosfato (GADP) y dihidroxiacetona fosfato (DHAP),
reacción que tiene lugar a través de un intermediario enediol. Enzima implicada
en la glucólisis

La Quimotripsina: es una enzima que puede realizar proteólisis. La

quimotripsina (EC 3.4.21.1) consiste en una cadena polipeptídica de 245
residuos, con cinco enlaces disulfuro (-S-S-). Es una enzima digestiva
encargada de degradar las proteínas de los alimentos en el intestino. Es un tipo
de proteasa que está en una familia conocida como serina proteasas, también
conocido como serina endopeptidasas. Tienen ese nombre porque el
aminoácido serina se encuentra en su centro activo.
La hexoquinasa: es la enzima que cataliza la primera reacción de la vía
glucolítica: la fosforilación de la glucosa a glucosa 6-fosfato con el consumo de
una molécula de ATP. En la estructura de la hexoquinasa se pueden observar
dos lóbulos que forman una hendidura en que se une la glucosa.

ECUACIÓN DE MICHAELIS -MENTEN

La ecuación de Michaelis-Menten es capaz de describir el cambio sufrido

por la velocidad de una reacción catalizada por una enzima al variar la
concentración del sustrato. Michaelis determinó la denominada constante de
Michaelis que establece la afinidad entre una enzima y su sustrato. Predijo y
explicó la velocidad de reacción, así como los factores que estimulan o inhiben
dicha velocidad de reacción. También demostró que las sucesivas adiciones de
sustrato al medio de la reacción provocan un abrupto incremento de la
velocidad de reacción hasta un cierto punto en el que la enzima se satura y la
adición posterior de sustrato ya no afecta a la velocidad; es el momento en el
que se alcanza la velocidad máxima de reacción (Vmax).

V= V máx. |s|

Km + |s|

BIOCATALIZADORES NO PROTEICOS (RIBOZIMAS)

Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. Los sustratos de las
ribozimas son con frecuencia ARN. La actividad de las ribozimas combina
transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster. Muchas ribozimas
naturales catalizan la hidrólisis de uno de sus propios enlaces fosfodiéster
(ribozimas autocatalíticas) o de enlaces de otros ARN. Se han descrito
ribozimas en eucariotas, bacterias, arqueas y también en virus.

El descubrimiento de las ribozimas fortaleció la teoría del "mundo de RNA"

que intenta develar el misterio del origen de la vida. La hipótesis del "mundo de
RNA" propone que la evolución basada en la replicación del RNA precedió a la
aparición de la síntesis proteica. En algún momento de la evolución de la vida
la continuidad genética fue asegurada por la replicación del RNA, sin involucrar
como catalizadores a las proteínas codificadas genéticamente, siendo el
apareamiento de bases descubierto por Watson y Crick la clave para la
replicación.

Durante la evolución a medida que el metabolismo celular se fue sofisticando el

requerimiento de biocatalizadores con distinta especificidad hizo que las
proteínas, con mayor versatilidad que el RNA. (20 aminoácidos en comparación
con cuatro ases) que asumirán el rol de biocatalizadores, mientras que el DNA
adquirió la función de guardar y transmitir la información genética, dada su
mayor estabilidad.
 Conclusión

Como hemos podido comprobar en esta presente investigación los

catalizadores son de suma importancia para todos los seres vivos tanto los
proteicos conformados por las enzimas y los no proteicos conformados por las
Ribozimas cada grupo especializados en diferentes funciones de suma
importancia para el organismo también es importante documentarse sobre
todos los factores que afectan a los catalizadores como el pH y la temperatura
que fluctúan en cada organismo. Teniendo en cuenta que un catalizador es una
sustancia que acelera el transcurso de una reacción química, un biocatalizador
o enzima es una sustancia que acelera una reacción biológica Por tanto, el
papel de los enzimas es la catálisis o aceleración de las reacciones biológicas,
las que se producen en los seres vivos. También es importante estudiar las
diversas reglas y características de las enzimas así como toda la información
disponible del tema para tener un mejor entendimiento del tema prueba de esto
es esta misma investigación que como objetivo final tiene de informa y explicar
estos diversos temas y solucionar cualquier duda que se tenga ya sea por
interés o por profesión.

Ya que como he mencionado antes es importante destacar que sin enzimas

la vida no es posible, ya que regulan todas las reacciones químicas del cuerpo
humano. Además, son fundamentales para mantener sano y fuerte nuestro
sistema inmune, algo sumamente importante en el conjunto de proteínas  que
se encargan de catalizar diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias
reguladoras en el cuerpo de los seres vivos.
 Bibliografía

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS consultado el 6 de julio de 2020 de

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#:~:text=En%20funci
%C3%B3n%20de%20su%20acci%C3%B3n,Clase%203%3A
%20HIDROLASAS

Maestro en Bioinformática Juan José Martínez Guerra Universidad Autónoma

de Aguascalientes LIBRO ELECTRÓNICO DE BIOQUÍMICA consultado el 6
de julio de 2020 pag web en línea, disponible.
https://libroelectronico.uaa.mx/index.html

Coenzima consultado el 6 de julio de 2020, pag we en linea. Disponible

https://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima#:~:text=Coenzimas%20y
%20vitaminas,metabolismo%20energ%C3%A9tico%20de%20los%20gl
%C3%BAcidos.&text=Vitamina%20B9%20o%20%C3%A1cido%20f
%C3%B3lico%20(vitamina%20M)

Vitanimas y coenzimas consultado el 6 de julio de 2020 de (pagina web en

linea.) Disponible.
http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/Jmoldesarrollo/Vitaminasjmol/index.ht
m

Inhibidor enzimático consultado el 7 de julio de 2020. (pag web en linea.)

disponible. https://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzim%C3%A1tico

Enzima consultado el 6 de julio de 2020 de

https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Modelo_de_la_%C2%ABllave cerradura
%C2%BB

Ecuación de Arrhenius consultado el 7 de julio de 2020 (pág. web en línea),

Disponible. https://es.wikipedia.org/wiki/Ecuaci
%C3%B3n_de_Arrhenius#:~:text=La%20ecuaci%C3%B3n%20de
%20Arrhenius%20es,lleva%20a%20cabo%20esa%20reacci%C3%B3n.

Silvia Billi RIBOZIMAS: RESABIOS DEL MUNDO PRIMITIVO consultado el 6

de julio (pag web en línea.) disponible.
http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar/Nuevos%20enfoques/ribozimas.htm