Proteinas 4 Medio

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LAS PROTEÍNAS

Esenciales: Lys Met Treo, Iso His Leu, Fen con Val, Tryp con Arg
 Los aminoácidos se clasifican atendiendo a las características de su grupo
radical, según su ionización, polaridad y reactividad, en:    
PROTEÍNAS

SE ORGANIZAN EN

4 NIVELES
JERÁRQUICOS

ESTRUCTURA
PRIMARIA

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
ESTRUCTURA
PRIMARIA

 Nivel más básico de organización.


 Corresponde a una secuencia
específica de a.a. unidas por
enlaces peptídicos.
 Es la base sobre la cual se
estructuran las proteínas.
 La función depende de la
secuencia y de la forma que la
proteína adopte.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA

 Corresponde a la disposición
espacial de las cadenas de
a.a.
 Existen 2 tipos: α hélice y
lámina β.
 Se originan gracias a la
formación de puentes de
hidrógeno entre a.a. cercanos
en la cadena polipetídica.
 Un polipéptido puede
presentar ambos tipos de
estructura 2ria a lo largo de
su cadena.
 Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria.
 Se debe a la formación de enlaces de
hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.
 Es plana.

 Se pliega en forma de zigzag.

 Constituida por segmentos cortos y extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.

 En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
 Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína
ESTRUCTURA
TERCIARIA

 Es el plegamiento de la estructura 2ria


sobre sí misma, permitiendo la
disposición tridimensional de cada cadena
polipeptídica.
 Se mantiene gracias a interacciones
hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones
débiles entre los grupos R de los a.a. que
conforman la cadena polopeptídica).

Son proteínas globulares.


Esta conformación globular facilita
la solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc
Ejemplo: proteínas de membrana y las
inmunoglobulinas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA

 Nivel complejo de
organización.
 Es la unión de 2 o más
cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria.
 Se da gracias a uniones
como: pts de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas y
enlaces disulfuro.
 Ejemplo: la hemoglobina.
Cambios en la estructura
DESNATURALIZACIÓN de las proteínas que
DE LAS PROTEÍNAS. incluye las pérdida de las
propiedades que
determinan sus funciones.

¿Por qué se puede dar?

Aumento de la Exposición a
Cambios de pH
temperatura rayos UV

¿A qué se debe?

- Rompimiento de uniones débiles que


mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace que
pierdan su función. Sin embargo, los
enlaces peptídicos se mantienen unidos.
Recuperación de la
Renaturalización configuración normal de las
proteínas al restablecerse las
condiciones de T° y pH
(normales).
 Punto de INICIO

Se decide si la proteína permanecerá en el citosol por el resto de


la traducción o si se introducirá al retículo endoplásmico (ER)
mientras es traducida
  Se transportan al RE durante la traducción si tienen una secuencia de
aminoácidos llamada péptido señal.
 Las proteínas que no tienen un péptido señal permanecen en el citosol
por el resto de la traducción.

Si tampoco tienen otras señales, estas


residirán en el citosol permanentemente.

Si tienen las señales adecuadas, pueden pasar a mitocondrias,


cloroplastos, peroxisomas o el núcleo después de la
traducción.
 Las proteínas destinadas a cualquier parte del sistema endomembranoso
o fuera de la célula, se transportan al RE durante la traducción y se
introducen a él mientras son producidas.
PROTEÍN
AS
Biología celular y molecular IV
medio
• Las proteínas son las macromoléculas orgánicas más abundantes en una
célula, suponen el 50% del peso celular seco, y son capaces de realizar
una gran variedad de funciones.

• Son principios inmediatos orgánicos compuestos básicamente por C, O,

y N, aunque también pueden contener S, y en menor proporción P, Fe,

Cu... En ellas se expresa la información contenida en los genes.


• Debido a la gran variabilidad genética,
existe una gran variedad de proteínas, que
permiten la formación de muchas estructuras
tridimensionales dotadas de funciones
distintas; de ahí su nombre alusivo al dios
griego Proteo, que tenía el don de cambiar de
forma a voluntad.
• Las proteínas son polímeros
formados por un conjunto básico
de 20 aminoácidos (aa), y cada
uno de éstos presenta
características particulares.
• Son las responsables de la mayor
parte de las estructuras y de las
acciones vitales de los
organismos.
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos, que se
caracterizan por poseer un grupo carboxilo o ácido (-
COOH) y un grupo amino (-NH2), unidos covalentemente a
un carbono central que se llama “carbono α”, al cual
también se unen un átomo de H y una cadena lateral (-R)
diferente, para cada uno de los 20 α-aminoácidos que
existen.
• A estos 20 aa, se les llama
aminoácidos proteicos porque son los que se
han encontrado en las proteínas de animales,
vegetales y microorganismos, sin embargo, en la
naturaleza hay gran variedad de aa, pero no todos
forman parte de las proteínas; tienen funciones
propias como: neurotransmisores (dopamina y
noradrenalina proceden de la tirosina), hormonas (la
tiroxina procede de la tirosina), mediadores locales (la
histamina procede de la histidina) precursores
vitamínicos, …
Aprender!!

Haremos
tarjetitas con
los a-a
• De estos 20 aminoácidos que existen, los humanos solo podemos sintetizar
12, los 8 restantes los ingerimos en la dieta por lo que reciben el nombre de
aminoácidos esenciales.

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