TEMA 2: PROTEÍNAS

1. INTRODUCCIÓN: FUNCIONES, CLASIFICACIONES, ETC.

INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos (aa), están compuestas por
C,H,O,N y algunas por S.
FUNCIONES:
Desempeñas una multitud de funciones:
-Catalizadoras: intervienen en las reacciones para acelerar. (Enzimas)
-Protección inmune: constituyen la primera barrera de defensa de los organismos
contra las infecciones de origen bacteriano o viral (Inmunoglobulinas)
-Transporte y almacenamiento: Muchos iones y moléculas pequeñas son
transportados y almacenados por proteínas específicas
-Transporte a través de la membrana: Proteínas intrínsecas, facilitan el transporte a
través de las membranas celulares.
-Hormonas: muchas hormonas son proteínas como la insulina
-Proteínas estructurales: proporcionan soporte mecánico a los organismos vivos y
forman algunas de sus cubiertas externas ej: colágeno
-Movimineto cardiaco: contracción muscular y movilidad celular
-Generación y transmisión del impulso nervioso: las respuestas de las células
nerviosas a estímulos dependen de la presencia de receptores proteicos
-Control del crecimiento y la diferenciación: el control de la secuencia de la expresión
de la información genética es imprescindible para el crecimiento y la diferenciación de
las células.
-Citoesqueleto: el citoesqueleto está compuesto por proteínas estructurales.
TIPOS DE PROTEÍNAS:
Las proteínas según su estructura se clasifican en:
-Proteínas Globulares: sus cadenas polipeptídicas es mas compacta,tiene forma
esférica. Son solubles en los sistemas acuosos se difunden con facilidad. Y muchas de
ellas tienen función catalizador y transporte. Ejemplo: Enzimas y Hemoglobina.
-Proteínas Fibrosas: Son moléculas finas y alargadas, con las cadenas peptídicas
extendidas a lo largo de un eje. Son insoluble en el agua, y tienen función estructural y
protección. Ej: el colágeno
CLASIFICACIÓN DEPENDIENDO DEL NÚMERO DE CADENAS POLIPEPTIDICAS:4
-Proteínas manométricas: son proteínas que están formadas por una sola cadena
polipeptídica
-Proteínas oligoméricas: proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
CLASIFICACIÓN DEPENDIENDO DE SU NATURALEZA QUÍMICA:
-Proteínas simples: están formadas solo por polímeros de aminoácidos y no presentan
grupos de otra naturaleza.
-Proteínas conjugadas (heteroproteínas): liberan otros compuestos químicos además
de los aminoácidos. La porción diferente se le llama grupo prostético y es muy
importante en su función biológica.
Las proteínas conjugadas dependiendo del grupo prostético se clasifican en:(por la
parte que acaban es lo que mas tienen)
Lipoproteínas: el grupo protético es un lípido. Ej: Lipoproteínas de la sangre
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Ej: Globulina de la sangre
Fosfoproteína: el grupo prostético es un fosfato. Ej: gaseina de la leche
Hemoproteína: el grupo prostético es la Hemo(ferroporfirina) ej: Hemoglobina
Flavoproteina: el grupo protático es un nucleótido de Flavina Ej: Succinato
deshidrogenasa
Metaloproteína: el grupo prostático es un metal ej: Ferritina
2. AMINOÁCIDOS:
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, hay 20 tipos de aminoácidos
(19 aminoácidos y 1 iminoácido: La prolina).
La secuencia de estos aminoácidos en la proteínas es la que va a determinad su
estructura tridimensional, y al tener 20 tipos de aminoácidos diferentes hay una gran
diversidad de estructuras proteicas. De hecho, la forma y la función de una proteína
está determinado por los aminoácidos que la componen.
a)ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos están compuestos por un Carbono Alpha, unido a un átomo de
Hidrogeno, a un grupo Carboxilo (-COOH), a un grupo Amino (-NH2) y a una cadena
lateral (-R) que los diferencia entre sí.
Las cadenas laterales o grupos R de los aminoácidos hacen que se diferencien en su
estructura, en su tamaño, en su carga eléctrica y determina sus propiedades físico-
químicas como su solubilidad y su comportamiento en la cadena polipeptídica.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN SU CADENA R:

 Cadena lateral apolar (10 aa): Alamina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina,
Metionina, Fenilalanina, Triptófano, Cisteína, Glicina.
 Cadena lateral polar sin carga (5 aa):
Aspargina,Glutamina,Serina,Treonina,Triosina.
 Cadena lateral con carga negativa (2 aa): Aspartato y Glutamato (COO-)
 Cadena lateral con carga positiva (3 aa): Arguinina, Histidina y Lisina
(H+)
b)PROPIEDADES ACIDO-BASICAS:
Todos los aa presentan al menos dos grupos ionizables (grupo carboxilo y grupo
amino), y muchos de ellos pueden estar en su forma zwitterión. EL zwitterión es un
compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene carga positivas y
negativas sobre átomos diferentes.El grupo amina capta H+ por eso está cargados
positivamente y el grupo carboxilo cede H+ por eso está cargado negativamente, es
por eso que tienen cargas pero se contrarrestan y dan lugar a una molécula neutra.
El grupo Carboxilo (-COOH) de los aminoácidos tiene un pKa o pK1 entre 1,8 y 2,5
El grupo Amina (-NH3) de los aminoácidos tiene un pKb o pK2 entre 9 y 9,8
Los aminoácidos que no son ácidos ni básicos poseen dos valores de pk, el mas bajo del
grupo carboxilo y el mas alto del grupo amino, puesto que el valor de pH fisiológico es
7,4, el grupo carboxilo se encuentra desprotonado -COO- y el grupo amino protonado
NH3+
PUNTO ISOELECTRICO: (PI)
Es el valor de pH el cual el aminoácido presenta carga neta igual a 0, es el punto en el
que el aminoácido presenta menos solubilidad(precipita). Se calcula a partir de los
valores de pk de los diferentes grupos ionizables de los aminoácidos (ósea hay que
tener en cuenta para calcularlo el grupo amino NH2, el Carboxilo COOH y algunos la
cadena R) es la semisuma de los dos pk, anterior y posterior a la formación de la
especie neutra.
Pk1: Carboxilo
Pk2: Amino
PkR: cadena lateral
TRUCO: cuando tengamos tres,se suman los valores mas parecidos y se divide entre
dos.
-PROPIEDADES OPTICAS:
Todos los aminoácidos menos la glicina poseen un átomo de carbono asimétrico
denominado átomo o centro quiral. (Que se encuentra unido a cuatro sustituyentes
diferentes)
La glicina no es quiral porque necesita que el carbono Alpha este unido a cuatro grupos
diferentes.
Cuando un átomo de carbono tiene cuatro sustituyentes diferentes pueden ordenarse
de dos maneras que representen imágenes especulares que no pueden superponerse,
tienen dos formas isomerices diferentes que son idénticas en todas las propiedades
físicos-químicas excepto en la dirección que provocan el giro de plano de luz
polarizada, las dos formas que pueden adoptarse se denominan isómeros ópticos o
enantiómeros.
Estereoisómeros: misma fórmula molecular con diferente orientación espacial
Enantiómeros= isómeros ópticos: son imágenes especulares no superponibles tienen
un carbono quiral
L y D dependiendo donde está el grupo mas voluminoso, en este caso Nh2 el grupo
amino, se dan las L en las proteínas.
Son dos moléculas idénticas que metiéndole luz no son iguales

3.ENLACE PEPTÍDICO:
A) DIMENSIONES ANGULOS DIEDRICOS Y RESONANCIA DEL ENLACE PEPTIDICO:
Dos aminoácidos se unen mediante enlace covalente, tipo amida llamado enlace
peptídico.
El enlace peptídico se forma entre el grupo Carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el
grupo Amino (-NH2) de otro aminoácido, y eliminando un a molécula de H2O.
Presentan dos extremos grupo amino N-terminal y grupo carboxilo C-terminal.
Tiene estructura resonante ya que tiene carácter planar y de doble enlace (estructura
resonante: no es el enlace ni simple ni doble, es resonante porque hay e- libres)

b) CONFIGURACIONES POSIBLES DEL ENLACE PEPTIDICO:

Tiene carácter planar y estructura resonante,(doble enlace),puede tener configuración
CIS o TRANS. El enlace peptídico no rota
C)IMPIDIMENTOS ESTÉRICOS,CONFORMACIÓN Y PLASTICIDAD DEL ENLACE
PEPTIDICO:
El bioquímico indio Ramachandran describió que la conformación de una cadena
polipeptídica se puede describir totalmente representada cada residuo de aminoácido
en un gráfico bidimensional por sus valores de Φ y Ψ. (van de -180 a 180)
Los valores son conocidos para cada aa, por lo tanto cuando los aa se unen en los
enlaces peptídicos podemos saber que conformación tendrá el péptido.
Este grafico permite aproximar a cual será tu estructura secundaria del péptido si
hélice a o lamina beta.
Φ (Phi) el valor positivo cuando C-N gira como en las agujas del reloj
Ψ(Psi) el valor positivo cuando C-C gira como en las agujas del reloj

4.ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

Existen diferentes niveles:

 ESTRUCTURA PRIMARIA: hace referencia a la secuencia de aminoácidos

que forman la proteína unidos por enlaces peptidicos
 ESTRUCTURA SECUNDARIA: hace referencia a la disposición repetitiva y
regular del esqueleto polipeptídico; a este nivel de estructura también se le
denomina grupo lineal.
 ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA: hace referencia a la formación de
agregados físicos preferenciales de estructuras secundarias. Agregados de
alfa y beta
 ESTRUCTURA TERCIARIA: hace referencia a la estructura tridimensional de
la proteína globular o filamentosas.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA: nivel de máxima complejidad y resulta de la
asociación de diferentes cadenas polipeptídicas para formar agregados.
En la estructura de la proteína además de los enlaces peptídicos (tipo
covalente)intervienen otros tipos de enlaces que son importantes para la estabilización
de la estructura terciaria.
-ENLASCES DISULFURO: Estos se establecen entre residuos de Cisteína, (SH – SH) son
covalentes, son esenciales para el mantenimiento de la estructura nativa de la
proteína.
-LAS FUERZAS NO COVALENTES: enlaces salinos (enlaces iónicos de carga + con-),
enlaces de hidrógeno, fuerzas de van de Waals y fuerzas hidrofóbicas son más débiles
que los enlaces covalentes.
-Enlaces salinos o enlaces iónicos: se da entre grupos con cargas opuestas + y -
-Fuerzas de Van de Waals: No son covalentes. se dan en moléculas neutras, es
importante para el plegamiento de la proteína se da por fuerza de atracción
-Puentes de hidrogeno: La distancia del puentes de hidrógeno en una proteína es un
10-25% mayor que la del H2O cuanto mas alineados esten tendrán mas energía.
-Interacciones hidrofóbicas: Las cadenas hidrofóbicas se llevan mal con el H2O pero se
llevan bien entre ellas mismas e interactúan entre ellas, forman un núcleo hidrofóbico
en el interior de la proteína huyendo del medio acuoso.
Las interacciones hidrofóbicas superan a las interacciones hidrofílicas en la formación
de la proteína.
los aa Gly,Ala,Val,Ile,Phe y Met pueden dar lugar a interacciones hidrofóbicas ya que su
cadena lateral presenta grupos hidrofóbicos.

ESTRUCTURA PRIMARIA:
Es la secuencia lineal de aa que componen la proteína (proteína nativa), la secuencia
de aa en la proteína se da en dirección N-terminal a C-terminal, es la estructura mas
importante ya que determina el resto de estructuras, indica el número, tipo y orden de
los aa. SE MANTIENEN UNIDOS POR ENLACES PEPTIDOS COVALENTES
La estructura de los grupos R influyen en la estructura tridimensional de la proteína.
(buscamos la cadena lateral y vemos que interacción puede tener)
GLICINA:
No tiene cadena lateral, incrementa la flexibilidad de la cadena proteína (se puede
mover mejor) y permite el plegamiento de ésta sobre si misma
-CADENA LATERAL ALIFÁTICA: (hidrocarbonada):
ALANINA, VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA
Su cadena lateral no tiene un grupo reactivo ,su cadena lateral es hidrocarburo, No
reacciona con el H2O pero si con los grupos apolares lo que le permite estabilizar la
estructura de la proteína.
-IMINOÁCIDO CÍCLICO: PROLINA
Es un iminoácido cíclico, la cadena lateral se encuentra enlazada al carbono alfa y al
grupo amino, es el aa que mas limitaciones tiene (ese ángulo no puede girar igual
porque está atado).
-CADENA LATERAL CON GRUPOS HIDROXILO (-OH):
SERINA Y TREONINA Presentan un grupo OH lo que les permite formar puentes de H
con este grupo
-CADENA LATERAL ÁCIDA (COO-):
ÁCIDO ASPÁRTICO Y ÁCIDO GLUTÁMICO
En su cadena lateral presentan un grupo carboxilo (-COOH), que a pH fisiológico se
encuentra cargado negativamente y ayuda a que la proteína a la solubilidad.
-CADENA LATERAL BASICA:
LISINA, ARGININA E HISTADINA
Estos tres aa en condiciones de pH fisiológico tienen carga positiva y se encuentran en
la superficie de la proteína contribuyendo a su solubilidad en medio acuoso
-CADENA LATERAL AMIDA:
ASPARGINA Y GLUTAMINA
Son las amidas del ácido aspártico y glutámico porque tienen grupo amina pueden
formar enlaces de H
-CADENA LATERAL AROMÁTICA:
FENILANINA,TRIPTÓFANO Y TIROSINA
Dan menos problemas para plegar la cadena por los metilos (tienen figura de anillos).
La tirosina es importante porque puede formar puentes de hidrogeno con su grupo
hidroxilo OH de su cadena lateral

-AMINOÁCIDOS SULFURADOS:
METIONINA Y CISTEÍNA
La Cisteína es el único aa que posee un grupo tíol (SH) es capaz de formal enlaces
disulfuro, esta cualidad no la presenta la metionina que tiene un átomo de S en la
cadena lateral.

ESTRUCTURA SECUNDARIA O GRUPOS LINEALES:

La estructura secundaria se refiere a la disposición repetitiva y regular dd determinadas
zonas del esqueleto de la cadena polipeptídica a lo largo de un eje, sin considerar las
cadenas laterales R de los aa. En este nivel se encuentran estabilizados por enlaces DE
PUENTES DE HIDRÓGENOS ENTE LOS ENLACES PEPTIDICOS. Solo parte de la estructura
primaria se van desplazando.
HELICE ALFA:
Son dextrógira (giran a la derecha) Phi:-57º Psi:-47º
Consiste en el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre si misma, en forma de
hélice y en sentido dextrógiro.
Los hélices alfa con giro a la derecha es una de las estructuras mas abundantes en las
proteínas globulares. Su conformación es muy estable y corresponde a una posición
central de una de las regiones permitidas del diagrama de Ramachandran.
En este tipo de estructura su esqueleto se encuentra enrollado en forma compacta
alrededor de un eje longitudinal de la molécula, y las cadenas laterales de los aa
sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal. También podemos llamarlas
hélice 3,613 ya que hay un total de 3,6 residuos de aa y 13 atómos por vuelta.
La hélice alfa se encuentra estabilizada por los enlaces establecidos de puentes de
hidrógenos entre C=O y NH del enlace peptídico de los restos i y i+4 (i+4 representa ek
aa situado 4 residuos antes) esta hélice se estabiliza gracias a que los atomos que
intervienen en los puentes de hidrógenos están alineados.

La frecuencia de aparición de la hélice alfa en las proteínas globulares es muy alta.

Los plegamientos de dicha hélice sobre si misma, encontrados en muchas proteínas
gobulares es gracias a la incorporación de prolinas en los puntos de plegamientos(en
exceso no).
Una vez formado el primer paso de hélice, la entrada de nuevos restos en este tipo se
ve favorecida ya que el paso de la hélice existente actúa como molde sobre el que
construye el siguiente paso de hélice (el primer bucle sirve como molde para que se
siga dando la hélice)
Las hélices puedes¡n desestabilizarse por:
-Por presencia de algunos aa como prolina ya que genera flexión y entonces el exceso
puede hacer que no se forme la hélice alfa vienen bien para hacerla pero no en exceso
(al ser tan flexibles no se forma el tirabuzón)
-La proximidad de residuos de aa con la misma carga ya que provoca repulsiones que
desestabilizan la hélice (se dan ostias al ser igual)
- Y la continuidad de residuos de aa voluminosos
HELICES 310
La hélice 310 Tiene tres residuos de aa por vuelta de hélice y diez átomos por vuelta.
Su estabilidad se debe a la formación de enlaces de hidrógenos entre los componentes
del enlace peptíodico.
La frecuencia es mucho mas pequeña que la hélice alfa.
Además los puentes de hidrógenos no se encuentran perfectamente alineados (al
hacerse el tirabuzón no están tan alineados están torcidos porque en vez de están
entre i+4 están en i+3 hace que este menos estabilizado).
LÁMINA BETA:
La lamina beta es una estructura secundaria con una conformación espacial muy
extendida, todos los ángulos phi y psi son idénticos.
Psi=+113º
Phi= -119º
los restos de los distintos aa de la cadena polipeptídica quedan perpendiculares al
plano que define la lamina de forma alternante por encima y por debajo de esta.
Logran su estabilidad por los puentes de hidrógeno de los enlaces peptídicos.
Existen dos tipos de lamina beta:
-Lamina beta paralela: cuando el sentido N-terminal y C-terminal es en el mismo
sentidos en ambas cadenas .
-Lámina beta antiparalela: si la disposición de las cadenas es en sentido opuesto.

ACODAMIENTOS O GIROS:
Permite a las estructuras secundarias a alternarse, estos cambios de sentidos se logran
con los acodamientos o giros que se realizan gracias a la formación de puentes de
hidrógenos entre los componentes del enlace peptídico de un aa con el de otro aa.
Permiten a las hélices alfas y laminas betas alternarse (globulares)
Solo son hélices alfas o laminas betas (fibrosas)

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA:
Es superior a la secundaria , son agregados físicos preferenciales de hélice alfa y
laminas beta y otras estructuras secundarias que se combinan de muchas formas
cuando la cadena polipeptídica se pliega sobre si misma

DOBLE ESPIRAL DE HELICE ALFA:

Esta estructura se encuentra en proteínas fibrosas (filamentosa)y en globulares.
Son dos hélices alfa que se enrollan entre si para formar una super hélice.
Aumentan la estabilidad por fuerzas de Van de Waals entre sus atomos, en caso de que
los aa entre las hélices sean hidrófobos, la superficie adquiere una estabilidad adicional
a causa del efecto hidrófobo.
COMBINACIONES DE HELICE ALFA Y LAMINA BETA:
En las globulares pueden encontrarse combinaciones de estructuras secundarias de
hélice alfa y lamina beta pero en las filamentosas solo son o hélices alfas o laminas
betas.
Entre ellas destacan:
-Unidad alfa /alfa : dos hélices alfas
-Unidad beta/alfa/beta: en la que dos laminas betas se conectan con una hélice alfa
-Meandro Beta: en la que dos laminas betas antiparalelas se conectan con otra beta
-Barril beta: cuando varias laminas betas se repliegan sobre si misma.
-Llave griega: cuando varias laminas betas antiparalelas se doblan sobre si mismas en
un patrón que se asemeja a un diseño de la alfarería griega

ESTRUCTURA TERCIARIA
Se va plegando la estructura secundaria y se enrollan mas todavía, la estructura
terciaria corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento y dan
lugar a las proteínas globulares y fibrosas (filamentosas).
La estructura terciaria se forma por ENLACES DE LA CADENA LATERAL R DE LOS
AMINOACIDOS.
-Proteínas fibrosas(filamentosas): presentan cadenas dispuestas en largas hebras u
hojas y están formadas mayoritariamente por un único tipo de estructura secundaria o
hélice alfa o lamina beta.
- Proteínas globulares: presentan las cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica
y presenta varios tipos de estructura secundaria (alfa y betas).
Cinco tipos de interacciones cooperan para mantener la conformación apropiada de la
cadena polipeptídica de las proteínas globulares en las condiciones fisiológicas de
temperatura, pH y concentración iónica. TODO ESTO HACE QUE LA PROTEINA TENGA
MENOS ENERGIA
-Enlaces de hidrógenos: entre las cadenas laterales R .
-Enlaces iónicos: (puentes salinos) entre las cadenas R con cargas opuesta
-Interacciones hidrofóbicas: Las cadenas laterales R hidrofóbicas repelen el entorno
acuoso y se asocia dentro de la estructura globular separadas del agua.
-Enlaces covalentes transversales: Enlaces disulfuros entre cisteínas (Cys-S-S-Cys)
-Fuerzas de Van de Waals: los átomos se atraen
Así en el plegamiento de las proteínas globulares y solubles en agua se cumplen dos
reglas
-Los residuos hidrofóbicos quedan en el interior de la proteína , lejos del agua.
-En el plegamiento de la proteína se establece el máximo numero posible de enlaces
por puentes de hidrogeno en el interior de la molécula.

Actualmente las proteínas se clasifican desde el punto de vusta estructural en 4 grupos

principales: TODO ALFA, TODO BETA, ALFA/BETA, ALFA + BETA
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Este tipo de estructura corresponde al nivel de máxima complejidad estructural de las
proteínas. ES LA ASOCIACIÓN DE DIFERENTES CADENAS POLIPEPTIDICAS y se
mantienen unidas igual que en la estructura terciaria, por enlaces que se forman entre
la cadena lateral R de los aa.
Las fuerzas que predominan en la interacción proteína-proteína son por orden de
importancia:
-Interaciones
-Puentes de hidrógenos
-Enlaces salinos.
Muchas proteínas oligomericas poseen funciones reguladoras, en algunos casos la
unión de pequeñas moléculas pueden alterar la interacción entre subunidades
produciendo cambios de conformación en la proteína y de esta manera cambios en la
actividad.
En la mayoría de las proteínas que presentan estructura cuaternaria los potrómeros
(varias subunidades) están dispuestos de forma simétrica:
1.Simetría rotacional: las subunidades pueden hacerse coincidir cuando se produce
una rotación en uno o mas ejes.
-Simetría cíclica: implica un único tipo de rotación alrededor de un único eje. Esta
simetría puede ser de varios ordenes y n define el numero de subunidades
relacionadas por su eje, su nomenclatura es Cn. Ejemplo la hemoglobina es C2.C (de
cíclica )y n (el número de subunidades)
-Simetría diédrica: implica dos ejes de rotación en ángulo recto. su nomenclatura es
Dn
-Otros tipos son tetraédrica octaédrica o cubita y icosaédrica: algunas cubiertas de
virus la llevan.

2.Simetria Helicoidal: Las subunidades pueden hacerse coincidir cuando se

produce una rotación helicoidal, las subunidades van en espiral.

5.ESTABILIDAD DE LA PROTEÍNA:
La desnaturalización es el proceso por el cual la estructura tridimensional de la
proteína (en la cual es funcional) puede perderse, NO INCLUYE LA RUPTURA DE LOS
ENLACES PEPTIDCOS ya que son covalentes.
En algunos casos el proceso de desnaturalización es reversible y en otros irreversibles.
La proteína naturalizada se llama nativa y la proteína desnaturalizada se le llama
proteína enrollada al azar o desordenada.
La energía libre media de desnaturalización es tan solo de 5-12Kcal/mol equivalente a
la ruptura de 3 o 4 enlaces de hidrogeno, por eso las proteínas se caracterizan por
tener un intervalo muy pequeño de estabilidad termodinámica. (con muy poca
energía se pueden romper las proteínas y ya no funcionarían).
AGENTES DESNATURALIZANTES: Cambio en el pH, Temperatura, Agentes
desnaturalizantes caotrópicos, Detergentes

6.PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS:

Para alcanzar la forma que les hace funcionar, las proteínas tienen que plegarse
adecuadamente.Este proceso comienza durante la síntesis en los ribosomas y continua
una vez sintetizadas la cadena polipeptídica.
-Proteínas pequeñas: < de 100 aa se pliegan desde que salen del ribosoma
-Proteínas polipeptídicas mas grandes: Plegamiento mas complejo y requiere la
colaboración de proteínas especificas llamadas Chaperonas.

PORTEÍNAS CHAPERONAS: son proteínas que facilitan el proceso de plegamiento de

proteínas nacientes, también intervienen en la renaturalización cuando se han
desnaturalizado y promueven la degradación de proteínas mal plegadas que no se
pueden renaturalizar.
Hay tres tipos de Chaperonas (Hsp)
-Hps70 (peso) ayudan al plegamiento con gasto energético gastan ATP
-Las chaperoninas: cavidad central hidrofóbica gastando ATP convierten la cavidad en
un lugar hidrófilo y permite que se plieguen