Semana #15. Aminoácidos y Proteínas

QUÍMICA ORGÁNICA
SESIÓN 11: Aminoácidos y proteínas

SABERES PREVIOS
🖎 . Biomoléculas orgánicas de los seres vivos

✔Carbohidratos
✔Lípidos
✔Proteínas
✔Ácidos nucleicos
✔Hormonas
✔Etc.
🖎 . Sustancias nutritivas plásticas

✔Proteínas
SITUACIONES PROBLEMÁTICAS
¿Cómo funciona la técnica para revelar las huellas digitales?
Huellas
digitales
TEMAS A TRATAR
❑ Definición de Proteínas
❑ Obtención y Clasificación
❑ Aminoácidos
❑ Péptidos
❑ Proteínas
LOGRO
Al finalizar la sesión, el estudiante

conoce y describe los aminoácidos y
proteínas. Aplica conocimientos sobre
sus propiedades químicas así como su
importancia en lo seres vivos.
1. POLÍMEROS BIOLÓGICOS
❑ Ácidos nucleicos: Almacenamiento y transmisión

de información.
❑ Polisacáridos: Almacenamiento de energía.
❑ Proteínas: Diversas funciones. Catalizan y

regulan diferentes funciones en el cuerpo.
Poseen diferentes tamaños y formas.
2. AMINOÁCIDOS
Los α-aminoácidos son compuestos que contienen un grupo

amino y un grupo carboxilo, unidos a través de un carbono α.
2. AMINOÁCIDOS
Los péptidos y las proteínas son polímeros de α-aminoácidos.

Existen 20 α-aminoácidos naturales conocidos. Los péptidos son
de menor longitud que las proteínas. En estos polímeros los
aminoácidos se encuentran unidos mediante un enlace
peptídico.
2. AMINOÁCIDOS
Los polímeros de aminoácidos pueden presentarse como la unión de diferentes

cantidades de AA:
✔Dipéptido: Contiene dos aminoácidos
✔Tripéptido: Contiene tres aminoácidos
En general tenemos:
✔Oligopéptido: Contiene de 2 a 10 aminoácidos.
✔Polipéptido: Contiene muchos aminoácidos (>10).
✔Proteína: Polipéptido que contiene entre 40 y 4000 aminoácidos. Se conocen

más de 28 millones de proteínas.
2.1 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
En solución acuosa, los aminoácidos existen en la forma de un ion dipolar

llamado zwitterion (del alemán zwitter, que significa "híbrido").
Alanina
(neutro) (zwitterion)
Los zwitteriones de los aminoácidos son relativamente solubles en agua, pero

insolubles en hidrocarburos, además de ser sustancias cristalinas con puntos
de fusión relativamente altos.
2.1 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son anfóteros, ya que pueden reaccionar como ácidos o como bases,
dependiendo de las circunstancias.
En solución ácida
En solución básica
2.2 NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS
Son 20 los aminoácidos que se encuentran de forma natural en las proteínas.

Estos presentan las siguientes características:
✔Difieren en la cadena lateral unida al carbono α.

✔Todos los aminoácidos, excepto la prolina, contiene un grupo amino
primario.
✔Todos son siempre llamados por sus nombres comunes. Cada nombre tiene
una abreviación compuesto de tres letras.
✔Los nombres a menudo brindan información acerca del aminoácido. Por
ejemplo, la glicina obtiene su nombre de su sabor dulce (glykos en griego
significa “dulce”), y valina, como el ácido valérico, tiene cinco carbonos. La
asparagina fue encontrada por primera vez en el esparrago, y la tirosina fue
asilado del queso (tyros en griego significa “queso”).
AA de
cadena
lateral
Glicina, Gly Alanina, Ala Valina, Leucina, Leu Isoleucina, Ile alifática
Val
AA que AA que
contienen contienen
hidroxilos azufre
Serina, Ser Treonina, Cistina, Cys Metionina, Met
The
AA que
contienen
amidas
Glutamato, Glu Aspartato, Asp Asparagina, Asn Glutamina, Gln

AA básicos
Lisina, Arginina, Arg
Lys
AA con anillos bencénicos
Fenilalanina, Phe Tirosina,

Tyr
AA heterocíclicos
Prolina, Pro Histidina, His Triptófano,

Trp
* En celeste se encuentran señalados los 10 aminoácidos esenciales para el humano
2.3 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los AA esenciales son aquellos que deben ser suministrados en la dieta, debido
a que el ser humano no puede sintetizarlos.
Las proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las

proporciones casi correctas para la nutrición humana se denominan proteínas
completas. Ejemplos: carne, pescado, leche y huevos.
Las proteínas incompletas son bastante deficientes en uno o más de los

aminoácidos esenciales. Ejemplos: El arroz, el maíz y el trigo.
Las proteínas de las plantas por lo general son proteínas incompletas. El frijol,
los guisantes y otras leguminosas son las que tienen proteínas más completas
entre las plantas comunes, pero son deficientes en metionina.
2.4 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Debido a la doble polaridad que poseen los aminoácidos, estos poseen las
siguientes características:
✔ Exhiben puntos de fusión altos, por lo general arriba de los 200 °C.
✔ Son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes

orgánicos comunes.
✔ Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos

carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las aminas.
2.5 PUNTO ISOELÉCTRICO
En una solución ácida (pH bajo) un aminoácido tiene una carga positiva,
mientras que en una disolución básica (pH alto) tiene una carga negativa. El
valor de pH en el cual el aminoácido se encuentra con una carga neta de cero
se conoce como pH isoeléctrico o punto isoeléctrico (pI).
El punto isoeléctrico de los 20 aminoácidos más abundantes está entre 5 y 6.3

2.6 SEPARACIÓN E IDENTIFICACIÓN DE AA
COLORACIÓN CON NINHIDRINA

Los AA son incoloros, una forma de detectarlos es empleado el reactivo
ninhidrina. Al ser calentados en presencia de este reactivo, generan una
coloración púrpura.
ninhdrina aminoácido Compuesto púrpura
Papel rociado con ninhidrina

ELECTROFORESIS
La electroforesis separa los AA en base a sus valores de pI. Unas pocas gotas de
una solución de mezcla de AA se colocan en medio de un papel de filtro o un
gel, y luego en una solución buffer entre dos electrodos. Se aplica un campo
eléctrico y los AA se desplazan hacia el cátodo o el ánodo.
cátodo ánodo
arginina alanina aspartato

Analizador de AA
Un analizador de AA es un instrumento que funciona mediante cromatografía
de intercambio iónico y sirve para cuantificar AA. Cuando una solución de AA
pasa a través de la columna de este analizador, los AA se mueven a través de la
columna a diferentes velocidades, dependiendo de sus cargas totales.
2.7 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
Aminación reductiva
Aminación de un α-haloácido
Síntesis de Strecker
3. PÉPTIDOS
Los péptidos resultan de la unión de varios aminoácidos.

Cisteína
Ácido glutámico Glicina
Residuo Residuo Residuo

de Glu de Cys de Gly
Enlaces peptídicos
Glutationa*
* La glutationa se encuentra en los mamíferos y funciona como neutralizador de radicales peligros y electrófilos
3.1. ESTRUCTURA
Los péptidos por lo general tienen un grupo amina en un extremo de la cadena,

llamado N terminal; y un grupo ácido carboxílico en el otro, llamado C terminal.
N terminal C terminal
La secuencia de residuos de aminoácidos en un cadena se puede representar

utilizan las abreviaciones de tres letras, comenzando por el N terminal.
Ejemplo:
N terminal C terminal
3.2 PÉPTIDOS DE INTERÉS
Se encuentran en el cerebro y
actúan en el control del dolor
Leucina encefalina Metionina encefalina
Hormona que dilata los vasos
sanguíneos y también actúa
Bradiquinina como antiinflamatorio.
La vasopresina actúa como

controlador de la presión
Oxitocina Oxitocina sanguínea. La oxicitocina
tiene la propiedad de
provocar contracciones
Vasopresina Oxitocina uterinas y estimular la
subida de la leche
3.2 PÉPTIDOS EN MEDICAMENTOS
nadadetexto
nadadetexto
Bacitracina A Polimixina B
(Bacillus subtilis, 1945) (Bacillus polymyxa, 1947)
Uso: heridas de la piel y de los ojos Uso: Tratamiento de infecciones locales
4. PROTEÍNAS
Las proteínas por su composición química se clasifican como proteínas sencillas

y proteínas conjugadas.
✔Las proteínas sencillas son aquellas que se hidrolizan para formar sólo
aminoácidos. Ejemplos: albuminas, globulinas, histonas, etc.
✔ Las proteínas conjugadas están unidas a un grupo prostético no proteínico como un
azúcar, un ácido nucleico, un lípido o algún otro grupo. Ejemplo: glicoproteínas,
lipoproteínas, nucleoproteínas y metaloproteínas.
Albumina (p. sencilla) Virus (p. conjugada)

4.1. ESTRUCTURA
De acuerdo a su estructura las proteínas se clasifican como proteínas fibrosas o

globulares.
✔Las proteínas fibrosas, como el colágeno en los tendones y el tejido

conectivo y la miosina en el tejido muscular, consisten en cadenas de
polipéptidos arregladas lado a lado en filamentos largos. Debido a que estas
proteínas son resistentes e insolubles en agua, se utilizan en la naturaleza
para formar materiales estructurales.
✔Las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi

esféricas; por lo general, estas proteínas son solubles en agua y se mueven
dentro de las células. Estas proteínas funcionan como enzimas, hormonas o
proteínas transportadoras.
4.1. ESTRUCTURA
Las proteínas poseen cuatro niveles diferentes de estructuras:
✔La estructura primaria de una proteína simplemente es la

secuencia de aminoácidos.
✔La estructura secundaria de una proteína describe cómo los
segmentos del esqueleto del péptido se orientan en un patrón
regular.
✔La estructura terciaria describe cómo toda la molécula de
proteína se enrolla en una forma tridimensional global.
✔La estructura cuaternaria describe cómo las moléculas de
proteínas diferentes se integran para producir estructuras
agregadas grandes.
4.1. ESTRUCTURA
(a) Tipo hélice
Estructura primaria
(a) Tipo hoja plana
Estructura secundaria
4.1. ESTRUCTURA
Estructura terciaria Estructura cuaternaria

9. RETROALIMENTACIÓN
PROTEÍNAS
COMPUESTOS
ORGÁNICOS
Aminoácidos Péptidos Proteínas

1…….. 1…….. 1……..
2……. 2……. 2…….
3…….. 3…….. 3……..
4……..
9. METACOGNICIÓN
¿Qué has aprendido de la importancia

de las proteínas y de sus propiedades
físicas y químicas?
¿Qué conceptos te han sido mas difíciles

de comprender? ¿Por qué? ¿Qué
técnica aplicarías y qué harías para no
olvidarlos?
¿En qué área de tu carrera podrías

aplicar lo visto en clase?
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. McMurry, John., (2012). Química orgánica, USA:

Brooks/Cole.
2. Carey, Francis A., (2011). Química orgánica, USA:
McGraw-Hill.
3. Solomons, Graham T.W. (2014). Química orgánica.
USA: Wiley.

Semana #15. Aminoácidos y Proteínas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Semana #15. Aminoácidos y Proteínas

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Semana #15. Aminoácidos y Proteínas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

QUÍMICA ORGÁNICA

SESIÓN 11: Aminoácidos y proteínas

🖎 . Biomoléculas orgánicas de los seres vivos

🖎 . Sustancias nutritivas plásticas

¿Cómo funciona la técnica para revelar las huellas digitales?

Al finalizar la sesión, el estudiante

❑ Ácidos nucleicos: Almacenamiento y transmisión

❑ Polisacáridos: Almacenamiento de energía.

❑ Proteínas: Diversas funciones. Catalizan y

Los α-aminoácidos son compuestos que contienen un grupo

Los péptidos y las proteínas son polímeros de α-aminoácidos.

Los polímeros de aminoácidos pueden presentarse como la unión de diferentes

✔Dipéptido: Contiene dos aminoácidos

✔Tripéptido: Contiene tres aminoácidos

✔Polipéptido: Contiene muchos aminoácidos (>10).

✔Proteína: Polipéptido que contiene entre 40 y 4000 aminoácidos. Se conocen

En solución acuosa, los aminoácidos existen en la forma de un ion dipolar

Los zwitteriones de los aminoácidos son relativamente solubles en agua, pero

Son 20 los aminoácidos que se encuentran de forma natural en las proteínas.

✔Difieren en la cadena lateral unida al carbono α.

Glutamato, Glu Aspartato, Asp Asparagina, Asn Glutamina, Gln

AA con anillos bencénicos

Fenilalanina, Phe Tirosina,

Prolina, Pro Histidina, His Triptófano,

Las proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las

Las proteínas incompletas son bastante deficientes en uno o más de los

✔ Son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes

✔ Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos

El punto isoeléctrico de los 20 aminoácidos más abundantes está entre 5 y 6.3

COLORACIÓN CON NINHIDRINA

ninhdrina aminoácido Compuesto púrpura

Papel rociado con ninhidrina

arginina alanina aspartato

Los péptidos resultan de la unión de varios aminoácidos.

Residuo Residuo Residuo

Los péptidos por lo general tienen un grupo amina en un extremo de la cadena,

La secuencia de residuos de aminoácidos en un cadena se puede representar

La vasopresina actúa como

Las proteínas por su composición química se clasifican como proteínas sencillas

Albumina (p. sencilla) Virus (p. conjugada)

De acuerdo a su estructura las proteínas se clasifican como proteínas fibrosas o

✔Las proteínas fibrosas, como el colágeno en los tendones y el tejido

✔Las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi

Las proteínas poseen cuatro niveles diferentes de estructuras:

✔La estructura primaria de una proteína simplemente es la

(a) Tipo hélice

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Aminoácidos Péptidos Proteínas

¿Qué has aprendido de la importancia

¿Qué conceptos te han sido mas difíciles

¿En qué área de tu carrera podrías

1. McMurry, John., (2012). Química orgánica, USA:

También podría gustarte