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    Proteinas 1

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    Susana herrera
    El documento proporciona una introducción a las proteínas, incluyendo su definición como macromoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Explica que están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y describe algunos tipos de proteínas comunes como enzimas, proteínas de reserva, transportadoras y estructurales. También resume las propiedades químicas de los aminoácidos y cómo se unen para formar cadenas polipeptídic

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    El documento proporciona una introducción a las proteínas, incluyendo su definición como macromoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Explica que están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y describe algunos tipos de proteínas comunes como enzimas, proteínas de reserva, transportadoras y estructurales. También resume las propiedades químicas de los aminoácidos y cómo se unen para formar cadenas polipeptídic

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    El documento proporciona una introducción a las proteínas, incluyendo su definición como macromoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Explica que están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y describe algunos tipos de proteínas comunes como enzimas, proteínas de reserva, transportadoras y estructurales. También resume las propiedades químicas de los aminoácidos y cómo se unen para formar cadenas polipeptídic

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    PROTEÍNAS I Parte

    2021-2

    DOCENTE: GIOVANNA DEL PILAR FUENTES MEDINA


    DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BÁSICAS
    1. AMINOÁCIDOS
    DEFINICIÓN

    Son macromoléculas, de PM muy elevados.


    FORMADOS PRINCIPALMENTE POR C, H, O, N
    TAMBIÉN S

    PRESENTES EN ANIMALES Y VEGETALES


    (esenciales para la vida)
    FUNCIONES

    Formar Inmunidad
    estructuras Regulación del Energía
    y detoxificación
    de soporte y metabolismo ( 4 Kcal/g)
    protección
    TIPOS EJEMPLOS LOCALIZACIÓN O FUNCIÓN

    ENZIMAS Acido-graso- sintetasa Cataliza la síntesis de ácidos


    grasos
    RESERVA ovoalbúmina Clara de huevo
    TRANSPORTADORAS Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
    sangre
    PROTECTORAS EN LA Anticuerpos Bloquean sustancias
    SANGRE extrañas

    HORMONAS Insulinas Regulan el metabolismo de


    la glucosa

    ESTRUCTURALES Colágeno Tendones, cartílagos, pelos

    CONTRÁCTILES Miosina Constituyente de las fibras


    musculares
    DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEÍNAS
    número
    número de
    de cadenas
    PM aminoácidos polipeptídicas
    AMINOÁCIDOS
    grupo
    carboxilo

    grupo a-amino

    Ca

    Son a-amino ácidos


    FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
    L-alanina D-alanina

    Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

    ESTEREOISOMERIA
    Representación:

    a) Tridimensional

    b) En perspectiva

    La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función


    “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
    NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
    LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
    GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA

    LEUCINA ISO
    METIONINA
    LEUCINA

    R sin carga, alifáticos


    SERINA TREONINA CISTEINA

    ASPARRAGINA GLUTAMINA

    R sin carga, polares


    FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

    R aromáticos
    ASPARTATO GLUTAMATO
    (ácido aspártico) (ácido glutámico)

    R con carga (-) a pH celular


    H+

    LISINA ARGININA HISTIDINA

    R con carga (+) a pH celular


    (Neurotransmisor) (Mediador en alergias) (Neurotransmisor)

    (Hormona estimulante
    del metabolismo)
    (Voet)

    DERIVADOS DE AA BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS


    MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE AA

    • Fosforilación
    • Carboxilación
    • Hidroxilación
    • Metilación
    • Acetilación

    (Voet)
    AA QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS
    Se clasifican en:

    Aminoácidos esenciales

    Aminoácidos no esenciales

    Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido


    glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina,
    hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

    Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que


    perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de
    6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la
    orina (urea), por las heces y la piel.
    AMINOACIDOS AMINOÁCIDOS AMINOACIDOS
    ESENCIALES SEMIESENCIALES NO
    ESENCIALES

    Fenilalanina Alanina Glisina


    Isoleucina Acido aspártico Serina
    Lisina Acido glutámico Asparagina
    Metionina Arginina Tirosina
    Treonina Cisteina Cistina
    Valina Cistina Acido aspártico
    Triptófano Citrulina Acido glutámico
    Arginina Glicina Citrulina
    Histidina Hidroxilisina Ornitina
    Hidroxiprolina Prolina
    Histidina Alanina
    Prolina
    Serina
    Tirosina
    Fuentes de proteínas

    “ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo (función
    plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus
    aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
    tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los
    riñones”
    REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS : FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

    Aminoácido Aminoácido

    enlace peptídico : enlace amida


    AA1 AA2 AA3 AA4

    Extremo Extremo
    amino libre carboxilo libre
    “N terminal” “C-terminal”
    TETRAPÉPTIDO
    EN LA CÉLULA: la formación del enlace peptídico está
    acoplado a la hidrólisis de ATP

    Aa + tRNA Aminoacil-tRNA

    ATP AMP + PPi 2 Pi


    OLIGOPÉPTIDOS
    (dipéptidos,
    tripéptidos,
    tetrapéptidos)

    POLIPÉPTIDOS
    (cadenas
    polipeptídicas, si
    hay más de 10 Aas)

    CLASIFICACIÓN DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS


    SEGÚN EL NÚMERO DE AMINOÁCIDOS
    Los procesos bioquímicos se producen in vivo, en
    el margen de pH fisiológico próximo a 7

    pKa de los grupos carboxilo  2 (a pH 7 pKb de los grupos amino  10 (a pH 7


    ha perdido el protón) está protonado)

    PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AA


    “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
    “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
    CURVAS DE TITULACIÓN (GLY

    Moles de base añadidos por mol de glicina


    (Voet)
    His Asp

    “Bioquímica” Mathews, van Holde


    y Ahern. Addison Wesley 2002
    Continua…

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