Amino Acid Os

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Cuestionario

Que son los aminocidos y como estn formados


Grafica la estructura general de un aminocido
Clasifica los aminocidos segn los siguientes criterios:
a. La caracterstica de la cadena lateral
b. su obtencin o biodisponibilidad
grafica la estructura de los 20 aminocidos que forman
protenas
Investiga sobre las propiedades de los aminocidos
Que es el punto isoelectrico
Cuales son las propiedades generales de los
aminocidos
A que forma enantiomerica pertenecen los aminocidos
que forman protenas
Continuacin
Cual es y como se forma el enlace que une a los
aminocidos?
Investiga sobre los aminocidos no proteicos y su
funcin
Cuales son los aminocidos derivados que pueden
formar parte de las protenas, y de que protena forman
parte.
Que es un pptido?
Investiga como se nombran
Investiga sobre los pptidos de importancia biolgica y
su funcin
aminocidos
Son los precursores de las
protenas.

Estn formados qumicamente


por CHON.
FUNCIONES DE LOS AMINOCIDOS

PRECURSORES DE LAS PROTENAS.


PRECURSORES DE LPIDOS Y

GLUCOSA.
PRECURSORES DE COMPUESTOS
NITROGENADOS
ESPECIALIZADOS.
FUENTE DE ENERGA.

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Adems de componentes de las protenas los
aa o sus derivados poseen diversas funciones
en el metabolismo:
-Varios aa o sus derivados actan como
mensajeros qumicos. Ej. cido gamma amino
butrico, serotonina y melatonina son
neurotransmisores.
-Los aminocidos son precursores de diversas
molculas biolgicas que contienen N, Ej.
Bases nitrogenadas, Hemo y la clorofila.
-Varios aminocidos actan como
intermediarios metablicos. Ej. Arginina,
citrulina y ornitina en el ciclo de la urea
Aminocidos

Los aminocidos estn formados por


un carbono unido a un grupo carboxilo
, un grupo amino, un hidrgeno y una
cadena R de composicin variable,
que determina las propiedades de los
diferentes aminocidos;
existen cientos de cadenas R por lo
que se conocen cientos de
aminocidos diferentes.
En los aminocidos naturales, el
grupo amino y el grupo carboxilo se
unen al mismo carbono que recibe el
nombre de alfa asimtrico.
Todos los aminocidos que
forman las protenas son
L-Alfa Aminocidos
Como dichos grupos funcionales
poseen H en sus estructuras
qumicas, son grupos
susceptibles a los cambios de pH
, por eso, en el pH de la clula,
prcticamente ningn aminocido
se encuentra de esa forma, sino
que se encuentra ionizado.
Ionizacin de un
aminocido
Los aminocidos a pH bajo (cido) se
encuentran mayoritariamente en su forma
catinica (con carga positiva), y a pH alto (
bsico) se encuentran en su forma aninica (con
carga negativa).

Sin embargo, existe un pH especifico para cada


aminocido, donde la carga positiva y la carga
negativa se encuentran en equilibrio, y el
conjunto de la molcula es elctricamente
neutro. En ste estado se dice que el
aminocido se encuentra en su forma de
zwitterion.
Clasificacin

Segn las propiedades de su cadena

Segn su Obtencin o Disponibilidad


CLASIFICACIN AMINOCIDOS SEGN SUS
CARACTERSTICAS ESTRUCTURALES
ALIFTICOS GLICINA GLI
VALINA VAL

ALANINA ALA

LEUCINA LEU

ISOLEUCINA ILE

CON ALCOHOL SERINA SER


TREONINA TRE

AROMTICOS FENILALANINA FEN


TIROSINA TIR

TRIPTOFANO TRI

CON AZUFRE CISTEINA CIS


METIONINA MET

CCLICOS/ IMINOCIDOS PROLINA PRO


BSICOS LISINA LIS
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ARGININA ARG
CLASIFICACIN SEGN LA POLARIDAD DE SUS CADENAS
LATERALES O GRUPOS R

NEUTROS NO POLARES (apolares hidrfobos)


ALANINA VALINA - PROLINA FENILALANINA
TRIPTFANO METIONINA - LEUCINA GLICINA-
ISOLEUCINA
NEUTROS POLARES (polares hidrfilos)
ASPARAGINA
Cisteina - GLUTAMINA
SERINA TREONINA -
TIROSINA
Con carga positiva o bsicos LISINA ARGINNA -
HISTIDINA
Con carga negativa o cidos ASPARTATO - GLUTAMATO
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Segn su
biodisponibilidad

Esenciales: Son los que no pueden ser sintetizados por


el organismo como son Valina, leucina, isoleucina, lisina,
metionina, treonina, fenilalanina, triptofano

Semiesenciales: Solo se requieren en la dieta en


periodos de rpido crecimiento celular o convalecencia.
Histidina y arginina

No esenciales: estos pueden ser sintetizados a partir de


intermediarios metablicos del ciclo de Krebs y otras
vas metablicas
Aminocidos codificados por el
Genoma
Los aminocidos que estn codificados en el genoma
de la mayora de los seres vivos son 20: Alanina,
glicina; valina, leucina, isoleucina, fenilalanina,
tirosina; triptfano, aspartato, glutamato,
asparagina, glutamina, prolina, metionina,
cistena, serina, treonina, lisina, histidina, arginina.

Sin embargo, hay algunas pocas excepciones.

En algunos es vivos el cdigo gentico tiene


pequeas modificaciones y puede codificar otros
aminocidos. Por ejemplo: selenocistena y pirrolisina
Aminocidos No proteicos y Derivados

Hay aminocidos que no se consideran


proteicos, otros son derivados de otros
aminocidos, es decir, se incorporan a la
protena como uno de los aminocidos
proteicos y, despus de haber sido
formada la protena, se modifican
qumicamente; por ejemplo, la
hidroxiprolina.
AAS NO PROTEICOS

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AAS DERIVADOS

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Propiedades de los
aminocidos

*Propiedades Acido-Bsicas

*Propiedades pticas

*Propiedades Qumicas
cidos-Bsicas
Comportamiento de cualquier aminocido
cuando se ioniza. Cualquier aminocido
puede comportarse como cido y como
base, se denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta
cero est en su punto isoelctrico. Si un
aminocido tiene un punto isoelctrico de
6,1 a este valor de pH su carga neta ser
cero
Los aminocidos y las protenas se
comportan como sustancias tampn.
pticas
Todos los aminocidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimtrico lo que les confiere actividad
ptica.
Cada aminocido puede presentar configuracin D o
L dependiendo de la posicin del grupo amino en el
plano de la luz polarizada.
Segn el ismero, desviar el rayo de luz polarizada
hacia la izquierda (levgiro) o hacia la derecha (
dextrgiro) el mismo nmero de grados que su
esteroismero. El hecho de que sea dextrgiro no
quiere decir que tenga configuracin D. La
configuracin D o L depende de la posicin del grupo
amino (L si est a la izquierda segn la
representacin de Fisher)
Como los aminocidos tienen un
carbono asimtrico o quiral (carbono
alfa), pueden existir en la forma
enantiomerica L y D, pero la forma
que existe en las protenas solo es la
forma L, aunque existen aminocidos
con isomera D que tienen funciones
especializadas, pero no forman parte
de las protenas
Qumicas
Lasque afectan al grupo carboxilo (
descarboxilacin).

Lasque afectan al grupo amino (


desaminacin).

Las que afectan al grupo R.


Punto Isoelctrico

Elpunto isoelctrico es el pH al que una


sustancia anftera tiene carga neta cero.
A este valor de pH la solubilidad de la
sustancia es casi nula. Para calcularlo se
deben utilizar los pKa.
Enlace Peptdico
El enlace peptdico es un enlace covalente
entre el grupo amino (NH2) de un aminocido
y el grupo carboxilo (COOH) de otro
aminocido.
Los pptidos y las protenas estn formados por
la unin de aminocidos mediante enlaces
peptdicos.
El enlace peptdico implica la prdida de una
molcula de agua y la formacin de un enlace
covalente CO-NH.
Es, en realidad, un enlace amida sustituido
Pptido

Unin de aminocidos por enlaces


peptdicos.
A la unin de dos aminocidos se le
denomina dipptido
Si son pocos residuos
(menos de 10), oligopeptidos
Si son cadenas largas, polipptidos
Por convenio el grupo amino libre se denomina residuo
N-terminal y se escribe a la izquierda. El grupo carboxilo
libre es el residuo C-terminal aparece a la derecha.
Estos se nombran utilizando la secuencia de
aminocidos empezando por el residuo N-terminal.
Ej.
Muchos venenos secretados por hongos
macromicetos como la -amanitina y muchos
antibiticos, son tambin pequeos pptidos.
La insulina es una hormona pancretica que contiene
dos cadenas de aminocidos, una de 30 y la otra de
21 residuos; el glucagon, otra hormona pancretica
posee 29 residuos y lleva a cabo la accin contraria a
la insulina.
La corticotropina es una hormona de 39 residuos, se
secreta en la parte anterior de la glndula pituitaria y
estimula la corteza adrenal.
Otros pptidos como el glutation (gamma
glutamil-L-cistenilglicina) protege a la
clula de los daos oxidativos generados
por los radicales libres

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