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AMINOACIDOS
Los Aminoácidos son moléculas orgánicas que constituyen los componentes estructurales o unidades monoméricas
de las proteínas. Son ácidos carboxílicos portadores de funciones aminas. El Carbono del carboxilo se considera el
carbono 1 y los carbonos que le siguen se nombran con letras griegas, de manera que el carbono 2 es el alfa (α), el
3 es el beta (β) y así sucesivamente. En un alfa-Aminoácido el carbono alfa está unido al radical amino (NH2), al
radical carboxilo (COOH), a un hidrógeno y a la cadena lateral o radical (R). Los 20 aminoácidos presentes en
las proteínas naturales son α Aminoácidos y se diferencian notablemente en sus grupos R, mientras que los otros
grupos comparten propiedades similares.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:

DE ACUERDO A SU PRESENCIA O NO EN LAS PROTEINAS :

AMINOACIDOS NO PROTEICOS: No se obtienen por hidrólisis de proteínas, es decir que no forman parte de ellas.

AMINOACIDOS PROTEICOS: Se obtienen por hidrólisis de las proteínas (Forman proteínas). Se clasifican en
Codificables y No codificables, según tengan o no expresión en el código genético.

AMINOACIDOS PROTEICOS CODIFICABLES, COMUNES, ESTÁNDAR: Son los que tienen codones o
tripletes de bases en el código genético que los codifiquen en el ARN mensajero (ARNm), por tal razón pueden ser
reconocidos por un ARN de transferencia (ARNt) y transportados al ribosoma durante la síntesis proteica.

CLASIFICACIÓN EN BASE A LA NATURALEZA QUÍMICA DE LA CADENA LATERAL:

GRUPO AMINOACIDOS CARACTERISTICA

Glicina, Alanina,Valina, Leucina, Presentan Cadena lateral constituida por

Aminoácidos Alifáticos cadenas alifáticas o abiertas
Isoleucina

Fenilalanina, Tirosina, Triptófano Presentan anillos aromáticos en su cadena

Aminoácidos Aromáticos lateral

Serina, Treonina, Tirosina Presentan en su cadena lateral el radical

Aminoácidos Hidroxilados hidroxilo (OH)

Aminoácidos Azufrados Cisteína, Metionina Presentan en su cadena lateral un átomo

de azufre (S)

Aminoácidos Acidos y Aspartato (Acido aspártico), Asparagina, Presentan en su cadena lateral, otro grupo
Amidas Glutamato (Acido glutámico) , Glutamina COOH (Asp, Glu) o una amida la cual
proviene del ácido (Asn, Gln)

Aminoácidos Básicos Lisina, Arginina, Histidina Presentan un grupo básico en su cadena

lateral: E-amino (lisina), Guanidilo
(Arginina), Imidazol (Histidina)

Prolina Aminoácido cíclico, con un grupo α

Iminoácido
amino secundario
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CLASIFICACIÓN EN BASE A LA POLARIDAD DE LA CADENA LATERAL (Polaridad de R a pH fisiológico)

a) Aminoácidos con grupo R No Polar: Su radical es insoluble en agua porque no tienen carga eléctrica a pH
7 o no pueden formar puentes de H con el agua: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina,
Triptófano, Metionina, Prolina. Se denominan también aminoácidos neutros apolares.

b) Aminoácidos con R Polar sin carga eléctrica: Sus radicales son capaces de formar puentes de Hidrógeno
con el agua (contienen OH, SH o C = O): Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina y Glutamina.
Son también llamados aminoácidos neutros polares.

c) Aminoácidos con R Polar con carga Eléctrica: Son los que tienen un radical con un grupo carboxilo
cargado negativamente a pH 7: Acido Aspártico y Acido Glutámico. (Aminoácidos ácidos), Y los que
adoptan carga positiva a pH 7 por su tendencia a aceptar protones: Lisina, Arginina, Histidina.
(Aminoácidos básicos)

La glicina es considerada por algunos autores como No Polar porque no puede formar puentes hidrógenos con el
agua y por otros como Polar sin carga porque tiene un R tan pequeño que no afecta la polaridad de los grupos
funcionales

CLASIFICACION EN BASE AL NUMERO DE GRUPOS IONIZABLES

pK1 = pK COOH
- MONOAMINO-MONOCARBOXILOS: Sólo α-Amino y α-Carboxilo (15 Aas) . +
pK2 = pK NH3
Tienen pk1 y pK2

pK1 = pK α-COOH
+
- MONOAMINO-DICARBOXILOS: Aminoácidos ácidos (Aspartato, Glutamato) pK2 = pK NH3
pK3 = pK R-COOH
Tienen pk1, pK2 y pK3}

pK1 = pK α-COOH
+
- DIAMINO-MONOCARBOXILOS: Aminoácidos básicos (Lisina, Arginina, Histidina) pK2 = pK NH3
Tienen pK1, pK2, pK3 pK3 = pK R-COOH

CLASIFICACION EN BASE A SU IMPORTANCIA NUTRICIONAL:

AMINOACIDOS ESENCIALES: No pueden ser sintetizados por el organismo y deben consumirse

con los alimentos

FVT TIM HALL : Fenilalanina, Valina, Treonina, Triptófano, Isoleucina, Metionina,

Histidina Arginina, Lisina , Leucina.
Semiesenciales

AMINOACIDOS NO ESENCIALES: Pueden ser sintetizados por el organismo ya sea modificando la cadena
carbonada de otro aminoácido o transfiriendo la función NH2 de un radical carbonado a otro :
Glicina, Alanina, Tirosina, Serina, Cisteína, Prolina, Aspartato, Asparagina, Glutamato, Glutamina.

Tirosina y Cisteína se sintetizan a partir de un aminoácido esencial

(Tyr a partir de Phe y Cys a partir de Met)
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AAS PROTEICOS NO CODIFICABLES, NO STÁNDAR, ESPECIALES, DERIVADOS

No están codificados en el ADN, es decir, no tienen expresión en el código genético porque no tienen codón en el ARNm, ni
ARNt que los transporte al ribosoma.
Son producto de modificaciones de un aminoácido común una vez incorporado a la estructura de una proteína.

Ejemplos:
AMINOACIDO IMPORTANCIA
HIDROXIPROLINA E HIDROXILISINA Estructura del Colágeno

6 – METIL – LISINA Estructura de la Miosina

FOSFOSERINA Presente en centros activos de varias enzimas

CISTINA (Unión de 2 cisteínas por Puente disulfuro) Estructura de la α queratina. Además estabiliza
estructuras proteicas

DESMOSINA (Unión de 4 lisinas) Estructura de la Elastina

ACIDO δ CARBOXI GLUTAMICO Estructura de la Protombina y otros factores

plasmáticos de la coagulación

AMINOACIDOS NO PROTEICOS:
Ejemplos:

AMINOACIDO IMPORTANCIA
β-ALANINA Precursor del Acido Pantoténico (CoA)

HOMOCISTEINA Y HOMOSERINA Intermediarios Metabólicos de Aminoácidos

ACIDO δ AMINOBUTIRICO (GABA) Neurotransmisor de tipo inhibitorio del SNC

CITRULINA Y ORNITINA Intermediarios del Ciclo de la Urea

TAURINA Forma sales biliares

ACIDO D – GLUTAMICO Paredes bacterianas

D - ALANINA Larvas

D – SERINA Gusanos de tierra

Β - CIANOALANINA Toxina

IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LOS AMINOACIDOS

Los papeles biológicos de los aminoácidos son variados. Su función esencial es entrar en la composición de
las proteínas, pero además algunos aminoácidos son precursores de hormonas u otras sustancias no proteicas que
tienen interés como intermediarios metabólicos y son moléculas de extraordinaria importancia biológica, tales
como bases púricas y pirimídicas, el grupo HEMO, la colina, la creatina, ciertos neurotransmisores como
catecolaminas, entre otros.
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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Propiedades físicas:
De manera general son sustancias polares solubles en agua por la presencia de cargas eléctricas aportadas
por los grupos funcionales amino y carboxilo, además poseen grupos químicos capaces de formar puentes de
hidrógeno con el agua. Los más solubles son los que llevan radicales hidrófilos como NH3+ , COO- u OH mientras
que los de cadena carbonada larga y anillos aromáticos son poco solubles en agua. Esta posibilidad de asociación
de los aminoácidos con las moléculas de agua desempeña un papel importante en la estructura de las proteínas.
Son insolubles en solventes orgánicos o solventes no polares. La cadena lateral o grupo R aporta el grado
de solubilidad en solventes polares y no polares.

Propiedades químicas:
Propiedades de la función carboxílica (COOH)
Descarboxilación: Pérdida de CO2. (Transforma el aminoácido en una amina primaria).
Esterificación : Formación de ésteres al reaccionar su COOH con un grupo OH
Propiedades de la función amina (NH2)
Desaminación.: Separación de la función amina. (Produce un cetoácido y NH4+)
Transaminación: Transferencia de grupos aminos. (Interconvierte aminoácidos y cetoácidos)
Propiedades de la cadena lateral
Son diversas. Dependen de las funciones químicas que la conformen y determinan las reacciones
específicas que cada aminoácido puede sufrir en particular.

Propiedades ópticas
Con excepción de la glicina, el carbono α de los aminoácidos se encuentra unido a cuatro grupos
diferentes (carbono asimétrico o carbono quiral) por lo tanto tienen la capacidad de formar Isómeros
(estereoisómeros). Los estereoisómeros son compuestos que tienen la misma fórmula estructural pero diferente
configuración absoluta, forma geométrica o configuración espacial de los grupos o elementos sustituídos en un
carbono asimétrico.
El número de estereoisómeros de cada aminoácido viene dado por el número de C asimétricos que posea y se
determina aplicando la fórmula 2n (n = número de C asimétricos). Los esteroisómeros obtenidos pueden tener dos
configuraciones D ó L por comparación con el D o L gliceraldehido. ). Los L- aminoácidos son los que en su
configuración absoluta se semejan al compuesto patrón L-Gliceraldehido y tienen el grupo amino alfa a la
izquierda. Los D- Aminoácidos tienen el grupo α amino a la derecha. . Los aminoácidos presentes en las
proteínas naturales corresponden siempre a la configuración L.
Los estereoisómeros pueden ser ENANTIÓMEROS cuando son imagen especular uno del otro (oponibles pero no
superponibles) o DIASTEROISÓMEROS cuando no son imagen especular (ni oponibles ni superponobles)

Respecto a los 20 aminoácidos proteicos codificables:

La glicina no tiene carbono asimétrico y no forma estereoisómeros,
17 de los 20 aminoácidos tienen un solo carbono asimétrico que es el carbono alfa y por tanto existen 2
posibilidades de ordenamiento alrededor de él dando lugar sólo a 2 Enantiómeros (D y L) .
La Treonina y la Isoleucina tienen dos centros quirales y pueden existir en cuatro configuraciones diferentes
(2 D y 2 L) donde habrá Enantiómeros y Diasteroisómeros.

La Estereoisomería de los aminoácidos es lo que ocasiona que tengan propiedades ópticas, pudiendo
desviar el plano de un rayo de luz polarizada a la derecha [dextrógiros (d), actividad óptica positiva (+)] o a la
izquierda [levógiros (l ), actividad óptica negativa ( - )].
La isomería óptica es independiente de la isomería D y L ya que estas se refieren únicamente a la
configuración absoluta pero no tienen nada que ver con el sentido del giro del plano de la luz polarizada Así un
isómero D puede ser levogiro o dextrogiro al igual que un isómero L. La forma D y L de un mismo aminoácido
tienen propiedades ópticas contrarias. Cuando se intenta sintetizar un aminoácido en el laboratorio, se obtiene
una solución con igual cantidad de enantiómeros del compuesto porque los estereisómeros D y L se forman a la
misma velocidad. Esto se llama mezcla racémica o racemato y carece de actividad óptica (se anulan)
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Propiedades iónicas:
En todos los aminoácidos los grupos carboxilo y amino (COOH y NH3+) se comportan como ácidos débiles
pudiendo ceder protones para convertirse en su forma básica y cada uno de ellos presenta un valor de pK.

COOH COO - + H+ NH3 + NH2 + H+

(Forma ácida) ( Forma básica) (Forma ácida) (Forma básica)

La fuerza de un ácido débil se expresa por su constante de disociación (Ka). A mayor Ka mayor grado de
disociación y mayor eficiencia de ceder protones, es decir, más fuerte es el ácido. El pKa (-log Ka) es una forma
fácil de expresar la fuerza de disociación de un ácido y a menor pka más fuerte es el ácido.
Los grupos carboxilos tienen un pKa por debajo de 7 y son considerados ácidos débiles porque ceden
protones a pH 7 y se ionizan adquiriendo carga negativa. Los grupos aminos tienen un pKa por encima de 7 y son
considerados bases débiles que aceptan protones a pH 7 y adquieren carga positiva. Ambos grupos tienen una
forma ácida y su base conjugada y se comportan como ácidos o bases dependiendo el pH donde se encuentren.

Si el pH > pKa el grupo funcional se comporta como ácido (cede protones) y adquiere forma de base
Si el pH < pKa el grupo funcional se comporta como base (acepta protones) y adquiere forma de ácido
Si el pH = pKa el elemento se comporta como un buffer (es capaz de mantener el pH de una solución) porque el
50 % de sus moléculas se comportan como ácidos y el otro 50 % se comportan como base.

Si se coloca un aminoácido en solución acuosa a pH muy ácido y en consecuencia rico en H+, los protones
tienden a fijarse sobre la molécula del aminoácido. Los grupos carboxilo y amino entonces van a estar protonizados
(COOH y NH 3+) y el aminoácido tendrá forma de catión. Si por el contrario, el aminoácido está en un medio muy
alcalino (baja concentración de iones H+ de la solución), el grupo ácido (COOH) libera protones y queda como
COO– y el grupo amino como NH2, en consecuencia el aminoácido adquiere carga negativa y tiene forma de
anión.
Existe un pH en el cual ambos grupos disociables se encuentran ionizados y por tanto el aminoácido se
convierte en un anfión o switerión porta ambas cargas eléctricas y su carga neta es cero. Este pH se denomina
Punto Isoeléctrico (P.I) de un aminoácido, y se considera el pH al cual el aminoácido no migra en un campo
eléctrico porque se encuentra 100 % en forma de zwitterión. Por debajo de él ocurre la ionización del grupo amino
y por encima de él la del grupo carboxilo. En su P.I el aminoácido tiene mínimo poder amortiguador y solubilidad.

Los Aminoácidos Monoamino- monocarboxilos tienen 2 valores de pK porque tienen 2 grupos disociables (1
amino y 1 carboxilo) y pueden tener 3 formas iónicas (catiónica +1, zwittwrión y aniónica -1).
Los aminoácidos Monoamino-diarboxilicos tienen 3 pK por tener 3 grupos disociables (1 amino y 2 carboxilos) y
pueden tener 4 formas iónicas (catiónica, switterión, aniónica –1 y aniónica –2)
Los aminoácidos Diamino-monoarboxilicos tienen 2 grupos carboxilos y 1 grupo amino y por eso también tienen 3
pK y cuatro formas iónicas (Catónica +2, catiónica +1, switterión y aniónica –1)

TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS:

Explicaciones detalladas. Ejercicios de estado iónico de los aminoácidos e interpretación de curvas de titulación: En clase
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VALORES DE PK Y P. I DE LOS DIFERENTES AMINOACIDOS

AMINOACIDOS SIMBOLO PK ( α - COO- ) PK ( α - NH3+) PKR P .I
GLICINA Gly 2,34 9,60 ----- 5,97
ALANINA Ala 2,34 9,69 ----- 6,02
VALINA Val 2,32 9,62 ----- 5,97
LEUCINA Leu 2,36 9,60 ----- 5,98
ISOLEUCINA Ile 2,36 9,68 ----- 6,02
SERINA Ser 2,21 9,15 ...... 5.68
TREONINA Thr 2,11 9,62 ----- 5,87
TIROSINA Tyr 2,20 9,11 10,07 5,66
CISTEINA Cys 1,96 8.18 10,28 5,07
METIONINA Met 2,28 9,21 ----- 5,74
ACIDO ASPARTICO Asp 1,88 9,60 3,65 2,76
ASPARAGINA Asn 2,02 8,80 ----- 5,41
ACIDO GLUTAMICO Glu 2,19 9,67 4,25 3,22
GLUTAMINA Gln 2,17 9,13 ----- 5,65
ARGININA Arg 2,17 9,04 12,48 10,76
LISINA Lys 2,18 8,95 10,53 9,74
HISTIDINA His 1,82 9,17 6,00 7,59
FELALANINA Phe 1,83 9,13 ----- 5,48
TRIPTOFANO Trp 2,36 9,39 ..... 5,88
PROLINA Pro 1,99 10,96 ----- 6,48

Los aminoácidos tienen poder buffer o amortiguador en un intervalo de una unidad de pH alrededor de los valores de pKa.

“La Histidina tiene poder amortiguador a pH fisiológico porque uno de los pKa de sus grupos disociables está
cercano a la neutralidad (PKR del Imidazol = 6 )”

MÉTODOS DE SEPARACION DE AMINOACIDOS

METODO DE SEPARACION PROPIEDAD SOBRE LA CUAL SE BASA LA SEPARACION

DIALISIS Y FILTRACIÓN Tamaño y forma

CROMATOGRAFIA Solubilidad
INTERCAMBIO IONICO Carga Eléctrica
ELECTROFORESIS Carga Eléctrica

CROMATOGRAFÍA: Fase móvil: Solvente que provoca la movilización de los Aas de acuerdo a su solubilidad
Fase Estacionaria: Sustrato sobre el cual se desplazan los aminoácidos. Ejemplo : Papel
Se marca el papel con el punto de origen y el frente del solvente, luego se impregna el papel con la mezcla de
aminoácidos que se quieren separar (muestra de Aas) y se introduce en el solvente (fase móvil).
Este solvente arrastra a la mezcla de aminoácidos de acuerdo a su afinidad con él, y sube (cromatografía
ascendente) o baja (cromatografía descendente) por capilaridad a través del papel o fase estacionaria.
Si la fase móvil es un solvente no polar, los Aas con R polar con carga se solubilizan cerca del origen, los Aas con
R polar sin carga se quedan en el medio y los Aas con R no polar quedan cerca del frente del solvente

INTERCAMBIO IÓNICO; Consiste en resinas cargadas eléctricamente a un pH determinado, las cuales retienen
algunos aminoácidos y eluden a otros de acuerdo a sus características ácido básicas. En el intercambiador catiónco,
la resina está cargada netativamente y por tanto retiene a los aminoácidos catiónicos y elude a los aniónicos. En el
intercambiador aniónico la resina, con carga positiva, retiene aniones y elude cationes

ELECTROFORESIS: Consiste en un campo eléctrico de alto voltaje con dos polos (cátodo y ánodo) y un origen.
En el punto de origen se coloca la muestra de Aas a un determinado pH y por sus características ácido-básicas
adquieren una forma iónica. Los aminoácidos catiónicos migran al polo negativo o cátodo y los aminoácidos
aniónicos migran al polo positivo o ánodo. Los que tengan forma de zwitterión se quedan en el origen.