Aula 04 - Enzimas

Enzimas
Prof. Dr. Paulo de C. Teixeira

Vasconcelos
Enzimas
• Introdução as Enzimas
➢ Enzimas  Catalisadores das reações dos sistemas

biológicos;
➢ Enzimas  São as proteínas mais notáveis e mais

altamente especializada;
➢ Enzimas  Extraordinário poder catalítico, geralmente

muito maior do que os sintéticos e inorgânicos;
Enzimas
• Introdução as Enzimas
➢ Enzimas  Apresenta alto grau de especificidade para os

seus respectivos substratos;
➢ Enzimas  São capazes de acelerar as reações químicas

 Em soluções aquosas sob condições suaves de
temperatura e pH;
➢ Enzimas  Estão no centro de cada um dos processos

bioquímicos!!!
Enzimas
• Enzimas
➢ Todas as Enzimas são Proteínas  Com exceção de uma

pequeno grupo de RNA catalítico (Ribozima);
➢ A atividade catalítica das Enzimas depende da integridade

das suas conformações Nativas  Desnaturação ou
dissociação de subunidades  Perda da função catalítica;
➢ Se uma Enzima perder determinados AA ela também

perde a função  Estruturas proteicas primária,
secundária, terciária e quaternária são essenciais para
atividade catalítica;
Enzimas
• Enzimas
➢ Algumas Enzimas não necessitam de outros grupos

químicos além dos seus AA  Proteínas Simples;
➢ Já Algumas Enzimas necessitam de outros componentes

químicos adicionais  Cofator e Coenzima;
➢ Cofator  Um ou mais íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Zn2+,

etc);
➢ Coenzima  Molécula orgânica ou metalorgânica

complexa;
Enzimas
• Enzimas
➢ Cofatores e Coenzimas atuam como carreadores

transitórios de grupos funcionais específicos;
➢ Quando Cofatores e Coenzimas estão ligados

covalentemente a uma Enzima eles são considerados
como Grupo Prostético;
➢ O complexo Enzima + Cofator ou Coenzima é

denominado Holoenzima  A parte proteica é
denominada Apoenzima ou Apoproteína;
Enzimas
• Enzimas
Enzimas
• Enzimas
Enzimas
• Enzimas
➢ Algumas Enzimas são transitoriamente modificadas

covalentemente  Fosforilação, Glicosilação e outros
processos;
➢ Em muitas Enzimas as modificações transitórias estão

envolvidas na regulação da atividade enzimática;
Enzimas
• Classificação das Enzimas
➢ As Enzimas são classificadas segundo as reações que

catalisam  Seis classe de Enzimas;
➢ Classe das Enzimas  Oxidorredutases, Transferases,

Hidrolase, Liases, Isomerases e Ligases;
➢ Oxidorredutasese  Realiza a transferência de elétrons

(átomos de H);
➢ Transferase  Realiza as reações de transferência de

grupos;
Enzimas
➢ Hidrolase  Reações de hidrólise;
➢ Liases  Adição de grupos a ligações duplas, ou

formação de ligações duplas por remoção de grupos;
➢ Isomerases  Transferência de grupos dentro de uma

mesma molécula produzindo formas isoméricas;
➢ Ligases  Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por

reação de condensação;
Enzimas
Enzimas
• Funcionamento das Enzimas
➢ Nas condições biológicas as reações não catalisadas

tendem a ser lentas ou não ocorrem  As moléculas são
muito estáveis nas condições internas das células;
➢ As Enzimas proporcionam um ambiente específico

adequado para que uma reação possa ocorrer  As
reações acontecem confinas em um bolsão da Enzima 
Sítio Ativo;
➢ A molécula que se liga ao Sítio Ativo e sobre a qual a

Enzima  Substrato;
Enzimas
➢ A superfície do Sítio Ativo é delimitada por resíduos de

AA com Grupos R que ligam o Substrato e que catalisam
a sua transformação química;
➢ O Sítio Ativo engloba o Substrato, sequestrando-o

completamente da solução  O complexo Enzima-
Substrato é fundamental para ação enzimática;
➢ Uma ação enzimática simples  E + S ES EP E+

P;
Enzimas
➢ O ponto de partida da reação enzimática é denominada

Estado Fundamental  Contribuição que o S ou P dá
para a energia livre do sistema;
➢ O topo da curva de energia é o ponto a partir do qual

ocorre a conversão S P e é denominado Estado de
Transição  Momento molecular transitório no qual
eventos como quebra ou formação de ligações podem
ocorrer nos dois sentidos;
➢ A diferença entre os níveis energéticos do Estado

Fundamental para o Estado de Transição  Energia de
Ativação;
Enzimas
➢ Quanto maior a Energia de Ativação mais lenta a reação;

Enzimas
➢ Muito da energia necessária para diminuir a Energia de

Ativação provém de interações fracas entre a Enzima e o
Substrato;
➢ O que diferencia as Enzimas dos demais catalisadores é a

formação de um complexo ES específico;
➢ A formação de cada interação fraca no complexo ES é

acompanhada pela liberação de pequena quantidade de
energia  Energia de Ligação;
Enzimas
➢ A Energia de Ligação é a principal fonte de energia livre

utilizada pelas Enzimas para a redução da Energia de
Ativação das reações;
➢ Muito do poder catalítico das Enzimas provém

basicamente da energia livre das interações fracas no
complexo ES ;
➢ O Sítio Ativo das Enzimas são complementares não ao

substrato por si mesmo, mas aos estados de transição
pelos quais o Substrato passa;
Enzimas
Enzimas
• Cinética Enzimática
➢ A Cinética Enzimática é a principal forma de entender o

funcionamento de uma Enzima;
➢ A Cinética Enzimática é a determinação da velocidade de

uma reação Enzimática, e como ela se modifica em
resposta a parâmetros experimentais;
➢ Um dos principais fatores que influenciam na Cinética

Enzimática é a concentração de Substrato;
Enzimas
➢ Quanto maior a concentração de Substrato mais rápida é

a reação Enzimática;
➢ A Velocidade inicial (V0) é o monitoramento dá velocidade

da reação Enzimática nos 60 segundos iniciais  O
Substrato é convertido em produto durante a reação;
➢ Quando o aumento da concentração de Substrato não

aumenta mais V0 foi alcançada a Velocidade Máxima
(Vmax)  Região de platô;
Enzimas
Enzimas
Enzimas
• Inibição Enzimática
➢ As Enzimas estão sujeitas a Inibição Reversível e

Irreversível;
➢ Inibição Reversível  Pode ser de três tipos  Inibidor

Competitivo, Inibidor Incompetitivo e Inibidor Misto;
➢ Inibição Irreversível  Pode ser de dois tipos 

Inativador Suicida e Inativador Com Base no
Mecanismo;
Enzimas
➢ Inibidor Competitivo  Compete com o Substrato pelo

Sítio Ativo  A medida que o inibidor ocupa o Sítio Ativo,
ele impede que os substrato se ligue à Enzima;
➢ Inibidor Incompetitivo  Liga-se em um Sítio de

Ligação distinto do Sítio Ativo do Substrato, ligando-se
apenas ao complexo ES  Mudança conformacional na
Enzima  O Produto da reação pode ser o Ligante;
➢ Inibidor Misto  Liga-se em um Sítio de Ligação distinto

do Sítio Ativo do Substrato, ligando-se tanto na Enzima
quanto no complexo ES;
Enzimas
➢ Quando uma Enzima é Regulada por um Ligante

(interação não-covalente) ela é denominada Enzima
Alostérica!!!
Enzimas
Enzimas
Enzimas
➢ Inativador Suicida  Destroem o grupo funcional da

Enzima que é essencial para atividade da reação
Enzimática  Bastante utilizado no desenvolvimento de
drogas;
➢ Um Inativador Suicida bem planejado é especifico para

um única Enzima causando poucos ou quase nenhum
efeito colateral;
➢ Inativador Com Base no Mecanismo  Regulação por

ligações covalentes  Fosforilação, Acetilação, Metilação,
etc;
Enzimas
• Enzimas Regulatórias
➢ No metabolismo celular grupos de Enzimas trabalham

conjuntamente em vias  Uma série de reações onde o
produto de uma Enzima é o Substrato da seguinte;
➢ Cada via inclui uma ou mais Enzimas que influenciam

muito a velocidade da sequência de reações  Enzimas
Regulatórias;
➢ As Enzimas Regulatórias apresentam uma atividade

catalítica aumentada ou diminuída em resposta a certos
sinais;
Enzimas
➢ Os ajustes na velocidade das Enzimas Regulatórias

permite que as células atendam as suas necessidades de
energia e biomoléculas;
➢ Na maioria dos sistemas multienzimáticos a primeira

Enzima da sequência é uma Enzima Regulatória 
Qualquer reação requer desvio de energia e gasto de
metabólitos;
➢ As atividades das Enzimas Regulatórias são moduladas

de várias maneiras  Interações Covalentes e
Interações Não Covalentes;
Enzimas
➢ As Enzimas Regulatórias tendem a ser proteínas com

multissubunidades  Em muitos casos o Sítio Ativo e o
Sítio de Ligação estão em subunidades diferentes;
➢ Algumas Enzimas são ativadas ou inativadas pela

remoção de segmentos peptídicos (proteólise) 
Regulação irreversível  Digestão, coagulação sanguínea,
ação hormonal e visão;
➢ O crescimento e a sobrevivência das células dependem do

uso eficiente dos recursos disponíveis  Enzimas
Regulatórias;
Enzimas
➢ Em muitas vias as Enzimas Regulatórias são reguladas

pelo produto final da via metabólica  Se a concentração
do produto exceder as necessidades celulares;
➢ Quando o produto final regula a via, a regulação a

denominada Inibição por Retroalimentação  A
formação do produto diminui a velocidade da via;
➢ Já outras Enzimas Regulatórias são reguladas por

ligações covalentes reversíveis;
Enzimas
• Enzimas Regulatórias: Regulação Alostérica
Enzimas
• Enzimas Regulatórias: Regulação Alostérica
Enzimas
• Enzimas Regulatórias: Modificações Covalentes
Enzimas
Enzimas
• Referência:
NELSON, DL; COX, MM. Estrutura Tridimensional de

Proteínas (Cap. 4). In: NELSON, DL; COX, MM. Princípios
de Bioquímica. 6ª ed, São Paulo: SARVIER, v. 2, 2011

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➢ Enzimas  Catalisadores das reações dos sistemas

➢ Enzimas  São as proteínas mais notáveis e mais

➢ Enzimas  Extraordinário poder catalítico, geralmente

➢ Enzimas  Apresenta alto grau de especificidade para os

➢ Enzimas  São capazes de acelerar as reações químicas

➢ Enzimas  Estão no centro de cada um dos processos

➢ Todas as Enzimas são Proteínas  Com exceção de uma

➢ A atividade catalítica das Enzimas depende da integridade

➢ Se uma Enzima perder determinados AA ela também

➢ Algumas Enzimas não necessitam de outros grupos

➢ Já Algumas Enzimas necessitam de outros componentes

➢ Cofator  Um ou mais íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Zn2+,

➢ Coenzima  Molécula orgânica ou metalorgânica

➢ Cofatores e Coenzimas atuam como carreadores

➢ Quando Cofatores e Coenzimas estão ligados

➢ O complexo Enzima + Cofator ou Coenzima é

➢ Algumas Enzimas são transitoriamente modificadas

➢ Em muitas Enzimas as modificações transitórias estão

➢ As Enzimas são classificadas segundo as reações que

➢ Classe das Enzimas  Oxidorredutases, Transferases,

➢ Oxidorredutasese  Realiza a transferência de elétrons

➢ Transferase  Realiza as reações de transferência de

➢ Hidrolase  Reações de hidrólise;

➢ Liases  Adição de grupos a ligações duplas, ou

➢ Isomerases  Transferência de grupos dentro de uma

➢ Ligases  Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por

➢ Nas condições biológicas as reações não catalisadas

➢ As Enzimas proporcionam um ambiente específico

➢ A molécula que se liga ao Sítio Ativo e sobre a qual a

➢ A superfície do Sítio Ativo é delimitada por resíduos de

➢ O Sítio Ativo engloba o Substrato, sequestrando-o

➢ Uma ação enzimática simples  E + S ES EP E+

➢ O ponto de partida da reação enzimática é denominada

➢ O topo da curva de energia é o ponto a partir do qual

➢ A diferença entre os níveis energéticos do Estado

➢ Quanto maior a Energia de Ativação mais lenta a reação;

➢ Muito da energia necessária para diminuir a Energia de

➢ O que diferencia as Enzimas dos demais catalisadores é a

➢ A formação de cada interação fraca no complexo ES é

➢ A Energia de Ligação é a principal fonte de energia livre

➢ Muito do poder catalítico das Enzimas provém

➢ O Sítio Ativo das Enzimas são complementares não ao

➢ A Cinética Enzimática é a principal forma de entender o

➢ A Cinética Enzimática é a determinação da velocidade de

➢ Um dos principais fatores que influenciam na Cinética

➢ Quanto maior a concentração de Substrato mais rápida é

➢ A Velocidade inicial (V0) é o monitoramento dá velocidade

➢ Quando o aumento da concentração de Substrato não

➢ As Enzimas estão sujeitas a Inibição Reversível e

➢ Inibição Reversível  Pode ser de três tipos  Inibidor

➢ Inibição Irreversível  Pode ser de dois tipos 

➢ Inibidor Competitivo  Compete com o Substrato pelo

➢ Inibidor Incompetitivo  Liga-se em um Sítio de

➢ Inibidor Misto  Liga-se em um Sítio de Ligação distinto

➢ Quando uma Enzima é Regulada por um Ligante

➢ Inativador Suicida  Destroem o grupo funcional da

➢ Um Inativador Suicida bem planejado é especifico para

➢ Inativador Com Base no Mecanismo  Regulação por