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    T 6 Enzymes avril2012AVEC COMMENTAIRES

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    Ce document décrit les principales enzymes sériques utilisées en clinique, notamment leur masse moléculaire, leur localisation tissulaire et cellulaire, leur libération, diffusion et élimination, ainsi que leur intérêt dans le diagnostic et le suivi de certaines pathologies comme les atteintes cardiaques et hépatiques.

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    LES ENZYMES SERIQUES

    INTRODUCTION

    Macromolécules protéiques
    catalyse des réactions chimiques
    Leur présence est physiologique à des taux bien déterminés
    Dosage: diagnostic, pronostic et surveillance de maladies
    MASSE MOLECULAIRE
    Tableau I-Masse moléculaire des principales enzymes utilisées en clinique

    ENZYME MASSE MOLECULAIRE


    Lipase 48.000 +++
    Amylase 50.000 +++
    Créatine kinase (CK) 80.000
    Transaminase glutamique 90.000
    oxaloacétique (TGO)
    Phosphatase acide (PAC) 100.000
    Lacticodéshydrogénase (LDH) 140.000
    Phosphatase alcaline (PAL) 140.000
    Transaminase glutamique pyruvique 180.000
    (TGP)
    5’ nucléotidase (5’ Nu) 200.000
    γ glutamyl transpeptidase ( γGT) 1.000.000 +++

    Taille enzyme diffusion sanguine et élimination


    LOCALISATION TISSULAIRE
    Chaque tissu: équipement enzymatique adapté
    Même enzyme dans différents tissus (profil enzymatique
    et isoenzymes: spécificité meilleure)
    Tableau II-Activité relative des enzymes dans différents tissus par rapport au sérum.

    Sérum Globules foie coeur Muscle squelettique


    normal rouges
    TGO 1 Х 15 Х 7000 Х 8000 Х 5000

    TGP 1 Х7 Х 3000 Х 400 Х 300

    LDH1 1 Х 300 Х 1500 Х 1000 Х 700

    CK 1 <1 < 10 Х 10 000 Х 50 000


    LOCALISATION CELLULAIRE

    Membranaire (PAL, γGT, 5‘ Nu)

    Cytoplasmique (TGO, TGP, LDH, CK)

    Mitochondriale (TGO, CK)

    Lysosomiale (PAC)

    Microsomale (γGT)
    LOCALISATION CELLULAIRE

    Lésion débutante: ↑ perméabilité Mb

    fuite enzymatique
    Stade avancé: nécrose irréversible Mb, destruction cellulaire

    Passage sanguin enzymes intracellulaires

    Enzymes mitochondriales: gravité de la lésion


    LIBERATION, DIFFUSION
    ET ELIMINATION ENZYMATIQUE
    A- Libération
     Physiologique
    Renouvellement cellulaire (50 millions/jour)
    - Renouvellement des plaquettes et hématies
    - Libération par l’endothélium vasculaire d’enzymes
    - Le foie et la rate très vascularisés
    Activité musculaire
    - Muscle: grand volume activité importante, libération enzy
    Sécrétion tissulaire
    - Foie: nombreuses enzymes (coagulation, épuration lipoprotéines)
    LIBERATION, DIFFUSION
    ET ELIMINATION ENZYMATIQUE
     Pathologique

    Pompes ATP dépendantes: entrée K+ , rejet Ca++, Na+ et H2O

    ↓ ATP: Gonflement cellulaire, ↑[ Ca++] intracellulaire

    Activation filaments contractiles et brèches membranaires

    Fuite enzymatique Mb (souffrance cellulaire réversible)

    Absence ATP: nécrose Mb, libération cellulaire (enzymes, ions)


    LIBERATION, DIFFUSION
    ET ELIMINATION ENZYMATIQUE
    B- Diffusion
    Proximité cellulaire aux capillaires sanguins
    Épaisseur Mb basale des capillaires (variable selon tissus)

    Mb épaisse: passage lymphatique (muscle) qques jours

    Mb semi imperméable macromolécules: passage partiel lymph


    (cœur, pancréas, prostate) qques heures

    Mb perméable: passage sanguin qques minutes (rate)


    LIBERATION, DIFFUSION
    ET ELIMINATION ENZYMATIQUE
    C- ELIMINATION
    Captation enzymatique et dégradation par les macrophages du
    SRE (foie, rein, intestin, …) puis élimination.

    Enzymes de faible PM (amylase, lipase): élimination rénale.

    Activité enzymatique (UI/L): quantité d’enzyme transformant


    une micromole de substrat/minute/litre(température, pH, pression)

    L’activité enzymatique dosée est la résultante des 3 étapes


    LIBERATION, DIFFUSION
    ET ELIMINATION ENZYMATIQUE
    La demi-vie des enzymes: temps nécessaire pour que l’activité
    de l’enzyme diminue de moitié.
    Dépend des 3 étapes (libération, diffusion et élimination)

    Tableau III-Demi-vie sérique des enzymes.

    Amylase lipase CK-MB CK TGO TGP PAL γGT PAC LDH LDH 5
    1
    <1j <1j <1j 1j <1j 2j 7j 4j 5j 5j < 1j
    Principes généraux des dosages
    enzymatiques
    Activité enzymatique en U/l (substrat produit)

    Qté Produit formé Qté Substrat détruit


    Méthodes colorimétriques
    Substrat produit coloré (proportionnellement à l’activité enz)

    Méthodes optiques (coenzyme nicotinique: 340 nm)


    Pyruvate LDH lactate (transformation de NADH2 en NAD % activité de LDH)
    Aspartate + α cétoglutarate ASAT OAA + glutamate

    OAA + NADH2 MDH malate +NAD (réaction couplée)


    PRINCIPALES ENZYMES SERIQUES
    A- Les phosphatases
    Hydrolases (ester phosphorique acide phosphorique)
    1- Phosphatase alcaline (PAL)
    Divers tissus (os, intestin, foie, cerveau, placenta……)
    Elimination biliaire, variation (âge, sexe)
    Dosage: technique colorimétrique
    3 isoenzymes (hépatique, osseuse, intestinale)
    ↑ cholestase, atteinte ostéoblastique, hyperthyroïdie
    ↓ déficits congénitaux, hypothyrïdie
    A- PHOSPHATASES

    2- Phosphatase acide (PAC)

    Prostate, GR, ostéoclaste, rein, rate, foie


    Dosage colorimétrique
    Pas de variation selon le sexe
    ↑ tumeur prostatique (PSA: diagnostic plus précoce)
    ↑ activité ostéoclastique (métastases osseuses)
    B- AMYLASE
    Hydrolyse des liaisons α 1-4 glucosidique (amidon)
    Dosage colorimétrique
    Essentiellement salivaire et pancréatique, plusieurs tissus
    ↑↑pancréatite aigue (début 6h, max 20 à 30 h, normale 2 à 8 j)
    ↑pancréatite chronique et cancer du pancréas.
    ↑ Syndromes abdominaux aigus, parotidites…
    ↓ insuffisance pancréatique
    Macroamylasémie (↑ sanguine isolée)
    C- TRANSAMINASES

    Transfert groupement aminé d’un aa à un acide α cétonique

    TGO ou ASAT: cœur, reins, muscle sq, foie (cyto, mitoch)


    aspartate + α cétoglutarate glutamate + ac.Oxaloacétique
    ac.Oxaloacétique + NADH2 malate + NAD+

    TGP ou ALAT: foie, cœur, reins, muscle sq (cytoplasmique)


    alanine + α cétoglutarate glutamate + ac. pyruvique
    ac. Pyruvique + NADH2 lactate + NAD
    C- TRANSAMINASES

    ↑ IDM (surtout TGO: début 6h, pic 36 h et normale en 5 à 6 j),


    ↑ Atteinte musculaire (surtout TGO: traumatique, infectieuse)
    ↑ hépatite aigue: TGP > TGO (↑ avant ictère, max 15 j et
    normale en 5 à 6 semaines après ictère)
    ↑ hépatite chronique, alcoolique, cirrhose (TGO>TGP)
    N.B: - ↑ ↑ transaminases: mauvais pronostic au cours de l’IDM
    - ↑ ↑ transaminases: pas de relation avec un mauvais
    pronostic pour le foie (grande capacité de régénération)
    D- ALDOLASES

    Enzymes de la glycolyse

    Foie: fructose 1-phosphate phosphodihydroxyacétone + glycéraldéhyde

    Autres: fructose 1-6 diphosphate phosphodihydroxyacétone + 3 P-glycéraldéhyde

    Dosage: méthode optique (décroissance de NADH2)

    3 isoenzymes: A (muscle, coeur),B (foie, rein, intestin), C (cerveau, c sg …)

    ↑ hépatites (Sd cytolyse), ↑ affections musculaires (myopathies,


    myosites)
    E- GAMMA GLUTAMYL
    TRANSPEPTIDASE (γGT)

    Réactions de transfert et d’hydrolyse


    γ glutamyl peptide + AA γ glutamylAA + peptide
    Synthèse stimulée par l’alcool (RE et membranes Cell)
    Liée aux structures cellulaires du tractus biliaire comme
    la PAL mais liaison – solide: plus sensible.
    Dosage: colorimétrique
    ↑ alcoolisme, cholestase, cytolyse, hépatite toxique
    F- CREATINE KINASE (CK)

    Musculaire, myocardique et cérébrale (3 isoenzymes)

    Créatine + ATP (énergie) Créatine-P + ADP

    Activité labile: méthode optique (↑ DO 340 nm)

    ↑ précoce IDM (↑ 2 à 4 h, pic 24 h et normale en 2 à 3 j)

    ↑ myopathies, traumatisme (nécrose musculaire)


    F- LACTATE DESHYDROGENASE (LDH)

    Nombreux tissus (foie, cœur, muscle, GR…)


    5 isoenzymes (LDH1: cardiaque rapide et LDH5: hépatique)
    LDH5 LDH4 LDH3 LDH2 LDH1

    Pyruvate + NADH2 lactate + NAD (↓ DO 340 nm)


    ↑ IDM (8 à 10 h, pic 48 à 72 h, normale en 2 à 3 semaines)
    ↑ hépatites et cirrhose
    ↑ anémies hémolytique et de Biermer
    F- 5’ NUCLEOTIDASE (5’Nu)

    Hydrolyse liaison ester en ribose 5’ P des nucléotides

    Enzyme membranaire (foie, reins)

    Dosage spectrophotométrique

    spécificité hépatique comparée à PAL

    ↑ choléstase, tumeur hépatique, hépatite virale ou toxique


    ENZYMES DANS LES LESIONS
    CARDIAQUES ET HEPATIQUES
    A- Atteintes hépatiques
    1- Hépatites
    Hépatites aigues
    • ↑ x15 à 150 N; précède l’ictère
    • TGP > TGO
    • Capacité importante de regénération hépatique
    • Faible relation avec la gravité de l’atteinte
    • ↑ modérée des enzymes membranaires (5’Nu, PAL, γ GT)
    A- Atteintes hépatiques
    Hépatites chroniques
    • Hépatite persistante bon pc
     Transaminases x2 à 5 N , TGO/TGP ~ 1
     PAL normale, ↑ modérée γGT
    • Hépatite agressive vers cirrhose
     Transaminases x10 N, TGO/TGP > 1
     PAL normale, ↑ franche γGT
    • Hépatite toxique
     Transaminases très ↑, TGO/TGP > 1
    A- Atteintes hépatiques

    2- cholestase

     ↑ enzymes membranaires avant l’ictère (PAL, 5’ Nu +++)


     ↑ 5’ Nu dans cholestase intrahépatique (x2 à 3 N)
     ↑ ↑ 5’ Nu surtout dans cholestase extrahépatique (x5 à 7 N)
    3- Cirrhose
    ↑ modérée des transaminases, TGO/TGP > 1
     ↑ γGT: origine éthylique
     ↑ PAL et 5’ Nu: origine biliaire
    A- Atteintes hépatiques

    4- Ethylisme chronique
     γGT : sensible et précoce éthylisme chronique,
    surveillance du sevrage (décroissance activité enzymatique)
     Alcool: inducteur et toxique
    5- Métastases hépatiques
     ↑ enzymes membranaires (5’ Nu +++)
     ↑ précoce 5’ Nu
    B- Infarctus du myocarde

    Diabète, HTA, âge avancé IDM indolore, ECG normal


    Intérêt des enzymes: diagnostic et pronostic de l’IDM
    1- Troubles biologiques
    fuite ionique
    • Dysfonctionnement pompes ioniques
    Membranaires et dérèglement du fuite lactate ,adénosine

    Métabolisme intracellulaire
    • T1h:Libération des grosses molécules : enzymes, myoglobine,
    protéines
    • Nécrose cellulaire (irréversible): libération de tout le contenu
    cellulaire.
    B- Infarctus du myocarde

    1- Troubles biologiques
    B- Infarctus du myocarde

    2- Bilan enzymatique
    Élévation précoce et peu durable de CK totale et de CK-MB:
    ↑ à partir de 3 h, maximum en 24 à 36 h, normale en 3 à 4 j
    Élévation moins précoce et peu durable de ASAT:
    ↑ à partir de 6 h, maximum en 36 h, normale en 5 à 6 j
    Élévation tardive et plus durable de LDH et αHBDH:
    ↑ à partir de 10 h, maximum en 48 à 72 h, normale en 15 j

    Dater l’ischémie
    Cinétique des marqueurs biologiques de l’IDM

    LDH

    Myoglobin
    B- Infarctus du myocarde

    CK-MB: 2 à 3% (valeurs physiologiques)

    22% (Après IDM)

    LDH1/LDH2: 0.45 à 0.74 (valeurs physiologiques)

    > 0.8% (Après IDM)


    CONCLUSION

    Activité
    enzymatique ↑

    Confrontation
    clinique

    diagnostic Gravité
    Diagnostic lésions Évolution
    Evolution

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