Enzymes

Cours de Biochimie
3ème Année Sces Nat/Chimie

Session II
2023-2024
Plan
• ENZYMES
1. Définition
2. Propriétés
3. Structure
4. Site actif
5. Dénomination
6. Classification
7. Cofacteurs & coenzymes
Ľensemble des réactions chimiques qui ont lieu au sein de ľorganisme

nécessite la présence de catalyseurs. Ces catalyseurs accélèrent la vitesse de
réaction ďun facteur ďau moins 106 en abaissant ľénergie ďactivation de
cette réaction mais sans en modifier ľéquilibre.
DÉFINITION
• Enzyme: en = dans, zyme=levures
• Biomolécule de nature protéique ayant un
pouvoir catalytique élevé et douée de
spécificité
• Nature protéique?
• Toutes les protéines sont-elles des enzymes?
• Tous les enzymes sont-ils de nature protéiques?
DÉFINITION
• Enzyme de nature non protéique :
Ribozymes,
Le ribozyme est une abréviation de l’acide
ribonucléique (ARN) et enzymes, ce sont des
ARN qui possèdent la propriété de catalyser
une réaction chimique spécifique.
Ex: la télomérase, ARN 28 S ribosomique
chez les eucaryotes
PROPRIÉTÉS D’UN ENZYME
• Augmente la vitesse des réactions biochimiques en abaissant l’énergie
libre d’activation
• Ne peut pas rendre possible une réaction endergonique
• Activité à faible dose
(la concentration ďune enzyme est de ľordre de la fentomole, i. e. 10 −15M)
• Intact en fin de réaction
• Hautement spécifique
EXEMPLE
Peroxyde d’hydrogène en eau
75 KJ/mol sans catalyseur
49 KJ/mol platine colloïdal
8 KJ/mol catalase
Structure
• La partie protéique de l’enzyme, appelée
APOENZYME, n’est pas suffisante pour
suffisante pour l’action enzymatique et
nécessite la présence d’un cofacteur. Lorsque
le cofacteur est de nature organique, il prend
le nom de coenzyme.
STRUCTURE
• Les enzymes sont des protéines ayant des structures
primaires, secondaires, tertiaires, voire quaternaires
STRUCTURE
• Structure monomérique et
polymérique
Certaines enzymes sont constituées d’une
seule chaine peptidique: protomère ou
monomère
D’autres, plus nombreuses, sont constituées
de plusieurs chaînes, identiques ou
différentes: Oligomère
STRUCTURE
• Les isoenzymes correspondent à différentes
formes d'une même enzyme, catalysant la
même réaction, mais dont les propriétés
physico-chimiques (charge électrique, taille,...)
sont différentes
• Exemple:
La lactate déshydrogénase (2 formes: H et M)
La forme H (heart) prédomine dans le cœur et la forme M
(muscle) prédomine dans le muscle
STRUCTURE
• Parfois, cette partie protéique, appelée
apoenzyme, n’est pas suffisante pour l’action
catalytique et nécessite la présence d’un
cofacteur ou coenzyme. L’ensemble formé par
l’apoenzyme et le cofacteur s’appelle
holoenzyme.
Apoenzyme + cofacteur= holoenzyme
SUBSTRAT ET PRODUIT
• Substrat
– Molécule qui entrent dans une réaction pour y
être transformée grâce à l’action catalytique
d’une enzyme
• Produit
– Molécule qui apparait au cours d’une réaction
catalysée par une enzyme
Site actifs des enzymes
• Le site ou centre actif des enzymes est la
région où se fixe le substrat et le cas échéant
le coenzyme et où a lieu la réaction. Le site
actif joue un double rôle:
– Celui de site de fixation du substrat
– Celui de site catalytique
• Le site actif est localisé au fond d’une poche
de la zone interne hydrophobe de la protéine
• La réaction enzymatique se déroule schématiquement
en deux étapes : une première étape permettant la
fixation du substrat (S, molécule à transformer) sur
l’enzyme et une deuxième étape de catalyse avec
transformation du substrat en un composé P (le produit
de la réaction) qui découle directement du substrat.
• L’ensemble des acides aminés impliqués dans la fixation
du substrat et dans la catalyse est appelé « site actif de
l’enzyme » ; ce site actif ne représente qu’environ 5 %
de la surface de l’enzyme.
• La spécificité de l’enzyme pour son substrat est l’une des
caractéristiques de la catalyse enzymatique. On peut en effet distinguer
deux grands types de spécificité : la spécificité de réaction et la
spécificité de substrat.
• En 1890, E. Fischer • En 1958, D. Koshland a

proposait le modèle proposé le modèle de
de la clé et de la l’ajustement induit: Comme
serrure: La forme du la main et le gant, l’enzyme
et le substrat adaptent
substrat (clé) est
mutuellement leurs formes
complémentaire de
respectives, qui ne sont
celle du site actif de complémentaires qu’au
l’enzyme (la serrure) sein d’un complexe
enzyme-substrat
Facteurs influençant la réaction enzymatique
• Facteurs physico-chimiques
1. Témpérature: Elle a deux effets
• Elle accélère la réaction
• Elle désactive l’enzyme
La température optimale de la plupart
des enzymes est proche de celle du
milieu cellulaire
• Facteurs physico-chimiques
2. Le pH: Il a deux effets
• Aux valeurs extrêmes, il dénature, donc désactive
la protéine (enzyme) en modifiant l’état
d’ionisation des chaines latérales des AA
• Aux valeurs intermédiaires, il influe sur l’activité
en modifiant l’état d’ionisation des chaines
latérales des AA du site actif et et celui du
substrat
Le pH optimale de la plupart des enzymes est proche de
la neutralité. Certains enzymes ont des pH extrêmes:
Pepsine (E. gastrique): 2 Trypsine (E. intestinal): 9
• Les effecteurs chimiques
On distingue les inhibiteurs qui diminuent l’activité
enzymatique, et les activateurs, qui l’augmentent.
1. Les inhibiteurs: ils peuvent être reversibles ou
irréversibles.
 Les inhibiteurs réversibles:
On distingue trois modes d’inhibition
• Compétitive
• Non compétitive
• Mixte
• Inhibiteurs compétitifs
Analogues structuraux du substrats, ils se fixent de
façon non covalente au site actif de l’enzyme à la
place du substrat. Ils diminuent l’affinité de l’enzyme
pour le substrat
• Inhibiteurs non compétitifs
Non analogues structuraux du substrats, ils se fixent
de façon non covalente en un site différent du site
actif de l’enzyme à la fois sur l’enzyme et sur le
complexe enzyme-substrat. Ils diminuent la vitesse
de la réaction.
• Inhibiteurs mixtes
C’est un mode assez fréquent, combinant inhibitions
compétitives et non compétitives.
• Inhibiteurs irréversibles
Ils se lient de façon covalente à un groupement
fonctionnel indispensable à l’activité catalytique.
Exemple: L’aspirine inhibe irréversiblement la cyclo-
oxygénase, enzyme qui initie la synthèse de la
prostaglandines, médiateurs chimiques impliqués
dans l’inflammation, la douleur et la fiévre.
• Les activateurs: ils sont de natures diverses
– Activation par les ions métalliques. Ils peuvent favoriser une
bonne conformation de l’enzyme, la fixation du substrat sur
l’enzyme ou participer directement à la catalyse.
– Activation par protéolyse limitée, c’est à dire par clivage d’une

ou plusieurs liaisons peptidiques, d’un protoenzyme (ou
zymogène) inactif, révélant ou créant le site catalytique.
Exemple: trypsinogène
– Activation par modification covalente: l’enzyme coexiste sous

deux formes interconvertibles, l’une phosphorylée, l’autre non
phosphorylée; pour un enzyme donné, l’une est active l’autre
est inactive. Selon l’enzyme, la forme phosphorylée est active ou
non.
Dénomination et Classification
La pepsine, principale protéase du suc gastrique, dont la dénomination vient

du grec « peptos » (digéré).
Dénomination et Classification
• La dénomination est basée sur:
– Le nom du substrat
– La réaction catalysée
– + le suffixe ASE
Ex: Malate déshydrogénase
Malate décarboxylase
Classification
La spécificité de réaction permet de distinguer six grandes classes de réactions et
donc six grandes classes d’enzymes dénommées EC pour
« Enzyme Classification » (1) :
– EC 1 : les oxydoréductases ;
– EC 2 : les transférases ;
– EC 3 : les hydrolases ;
– EC 4 : les lyases ;
– EC 5 : les isomérases ;
– EC 6 : les ligases ou synthétases.
R-CHOH-R′ + NAD+ ↔ R-CO-R′ + NADH, H+

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3ème Année Sces Nat/Chimie

Ľensemble des réactions chimiques qui ont lieu au sein de ľorganisme

• En 1890, E. Fischer • En 1958, D. Koshland a

– Activation par protéolyse limitée, c’est à dire par clivage d’une

– Activation par modification covalente: l’enzyme coexiste sous

La pepsine, principale protéase du suc gastrique, dont la dénomination vient

R-CHOH-R′ + NAD+ ↔ R-CO-R′ + NADH, H+

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