Biochimie Métabolique-2

Filière: SVT-(S4)
Biochimie métabolique
Pr. Mohamed BOUHRIM
Année universitaire 2023/2024

Plan
Partie 1 : Enzymologie.
Partie 2 : Bioénergétique.
Partie 3 : Métabolisme des Glucides.
Partie 4 : Métabolisme des lipides.
Partie 5 : Métabolisme des Acides Aminés.

Introduction
Définitions
La biochimie est la science qui étudie la composition et les réactions chimiques de la
matière vivante et des substances qui en sont issues. La biochimie c’est la chimie du vivant.
La biochimie structurale étudie les structures des molécules et la biochimie métabolique
étudie les métabolismes biochimiques.
Le métabolisme est l'ensemble des réactions chimiques qui se déroulent à l'intérieur de
chaque cellule d'un être vivant et lui permettent notamment de se maintenir en vie, de se
reproduire (se diviser), de se développer et de répondre aux stimuli de son environnement.

Introduction
Définitions
L'anabolisme: c’est l'ensemble des

réactions chimiques de synthèse
moléculaire de l'organisme considéré.
Le catabolisme: c’est l'ensemble des

réactions de dégradations moléculaires
de l'organisme considéré.
4
Partie 1 : Enzymologie.
Introduction
o Les organismes vivants sont le siège d’innombrables réactions biochimiques. Ces
réactions constituent le métabolisme c’est-à-dire la biosynthèse ou anabolisme et
dégradation ou le catabolisme d’un grand nombre de molécules biologiques.
o Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques grâce à la présence de
catalyseurs: enzymes.
Sans la présence des enzymes, la vie serait impossible.
Les enzymes ont donc un rôle vital.

Les Voies Métaboliques
Une voie métabolique est un ensemble de réactions chimiques catalysées par une série
d’enzymes qui agissent de manière séquentielle. Chaque réaction constitue une étape d’un
processus complexe de synthèse ou de dégradation d'une molécule biologique finale.
Voies cataboliques Voies anaboliques

Libèrent de l’énergie. Consomment de l’énergie.
Enzymologie ?
L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et
fonctionnelles des enzymes.
Elle s’intéresse aussi à décrire la vitesse des réactions catalysées par les enzymes (cinétique
enzymatique).
Définitions
Les enzymes
o Biomolécule de nature protéique ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de

spécificité.
o Catalyseurs biologiques très puissants.
o Elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier l’équilibre.
o Les protéines enzymatiques sont synthétisées par des être vivants. Cette synthèse est
déterminée génétiquement.
o Chaque enzyme est le produit d’expression d’un gène parfois 2 gènes.
Définitions
Un Substrat
o La Molécule qui entre dans une réaction pour y être transformée grâce à l’action
catalytique d’une enzyme
o Toutes les molécules qui entrent dans une réaction enzymatique et sont définitivement
modifiées sont appelées substrats
Un Produit
o Molécule qui apparaît au cours d’une réaction catalysée par une enzyme.
o La nouvelle molécule qui résulte de cette transformation est appelée produit.
Propriétés Des Enzymes
Agissent en très faible quantité
o Une molécule de catalase peut hydrolyser 5 millions de molécules d’H2O2 en une min dans
des conditions de pH et de température physiologiques.
Ne sont pas consommées au cours de la réaction

o A la fin de la réaction, la structure de l’enzyme se retrouve inchangée.
o L'enzyme ne figure pas quantitativement parmi les produits de la réaction, il n'est donc pas
consommé par celle-ci et chaque molécule d'enzyme peut théoriquement provoquer la
transformation d'un nombre illimité de molécules de substrat.
Sont spécifiques
Spécificité de réaction: Les enzymes catalysent spécifiquement une réaction ou un type de

réaction. Une déshydrogénase catalyse une réaction de déshydrogénation, une hydrolase
catalyse une réaction d'hydrolyse.
Sont spécifiques
Spécificité du substrat: Chaque enzyme

possède un substrat privilégié porteur du
groupes d'atomes sur lesquels a lieu la réaction.
Cette spécificité peut êtres plus au moins
étroite et chaque enzyme accepte comme
substrat des molécules voisines du substrat
normal, avec, pour chacune une cinétique
particulière.
Stéréospécificité: Cette propriété des enzymes les distingue des catalyseurs chimiques. La
quasi-totalité des molécules biochimiques existent sous formes de deux antipodes D ou L.
Chaque enzyme ne reconnait que l'un des deux antipodes. La spécificité peut être élargie à la
configuration.
Accélèrent les réactions biochimiques
o Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques en diminuant leurs énergies
d’activation et ne sont pas consommées au cours de la réaction,
o Les réactions catalysées par des enzymes sont 106 à 1012 fois plus rapides que les réactions
non catalysées.
Structure Des Enzymes
o L’Holoprotéine: Ces enzymes sont de nature purement protéique.
Certains sont des holoprotéines

monomériques.
(Ex: la ribonucléase à 124 résidus
d’AA, PM=13700Da).
D’autres sont oligomériques.

(Ex: la lactate déshydrogénase à 4
protomères, PM=150000Da).
o L’Hétéroprotéine : La partie protéique d’une enzyme est l’apoenzyme et la partie non
protéique est le cofacteur ou la coenzyme
Apoenzymes: cette partie protéique peut adopter une structure primaire, secondaire,
tertiaire ou quaternaire; Seules les enzymes allostériques adoptent la structure quaternaire
indispensable pour leurs activités régulatrices.
Cofacteurs: Corps chimique intervenant obligatoirement dans une réaction enzymatique:
o Pour transporter ou compléter un substrat.
o Pour accepter un produit.
o Pour participant à la structure de l’enzyme.
On distingue 2 types de cofacteurs: les activateurs (inorganiques) et les coenzymes

(organiques).
Activateurs: représentés par des ions métalliques qui peuvent jouer 2 rôles possibles:
o Fixation du substrat et formation d’un complexe organométallique.
o Peuvent servir de centre actif.
Anhydrase
La catalase. Les kinases. carbonique.
Coenzymes: ce sont des molécules biologiques, c'est-à-dire que leur synthèse naturelle ne peut
être faite que par des cellules vivantes. Lorsque cette synthèse n’est pas inscrite dans le
patrimoine génétique d’une espèce, alors tout ou partie de la molécule du coenzyme doit être
apporté à cette espèce par l’alimentation: cet aliment indispensable s’appelle une vitamine. Les
coenzymes sont des cofacteurs donc des molécules indispensables à la catalyse enzymatique.
Le site actif: lieu de la catalyse.
o La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d’un site particulier
appelé le site actif.
o Schématiquement, il a la forme d’une cavité ou d’un sillon dans lequel vont se fixer les
substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont
agir et se transformer en produits
Le site actif: lieu de la catalyse.
Le site actif est constitué d’au moins deux parties fonctionnelles:

o Le site de reconnaissance du substrat est constitué de certains acides aminés qui sont
associés avec l’orientation du substrat et donc avec la spécificité de l’enzyme.
o Le site catalytique est formé de résidus qui sont directement impliqués dans la formation et
la rupture des liens chimiques, se trouve au fond de la cavité du site actif et dans la majorité
des cas possèdent des résidus présentant des chaines latérales ioniques ou réactives (Ex:
His, Lys, Cys, Ser, Asp, Glu).
Nomenclature Et Classification Des Enzymes
Nomenclature des enzymes
Avant 1961, les enzymes ont été dénommées Exemple: Substrat Enzyme
selon le nom du substrat sur lequel elles 1 Amidon Amylase
agissent en ajoutant le suffixe "ase". 2 Urée Uréase
La Commission des enzymes (Enzyme Commission) a établi une classification qui attribue à
chaque enzyme un nombre à quatre chiffres (E.C. X.X.X.X).
Nomenclature Et Classification Des Enzymes
Nomenclature des enzymes
L’union internationale de biochimie (UIB): nouvelle classification des enzymes selon le type
de réaction catalysée 6 classes d’enzymes:
Nomenclature Et Classification Des Enzymes.
Classification des enzymes
o Les enzymes sont réparties en 6 classes majeurs en fonction des réactions qu’elles
catalysent.
1. Les oxydoréductases
o Ce sont des enzymes qui catalysent des réactions d’oxydation ou de réduction. Existence
de plusieurs sous groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylase et
catalase).
o Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN).
❖ Hydroxylases (monooxygénases): catalysent la fixation d’un atome d’oxygène.

o La déshydrogénase est une enzyme de déshydrogénation qui catalyse la perte d'un
hydrogène.
2. Les transférases
o Ces enzymes qui transfèrent un groupement X (autre que H) d’un substrat A sur un
substrat B.
Les phosphokinases ou kinases.
Les Transaminases.
Les transacétylases
3. Les hydrolases
o Ces enzymes qui hydrolysent (par addition d’une molécule d’eau) différentes liaisons
chimiques.
4. Les lyases
Une lyase est une enzyme capable de briser diverses liaisons chimiques par d'autres voies
que l'hydrolyse et l'oxydation (les plus fréquentes), formant souvent une nouvelle double
liaison ou un nouvel anneau.
5. Les isomérases ou mutases
Elles permettent le transfert d’atomes ou de groupements dans une même molécule.
o Les épimérases: provoquent les interconversions des oses.
o Les mutases: catalysent le transfert d’un radical d’une partie d’une molécule à une autre.
6. Les ligases ou synthétases
Enzyme qui catalyse la liaison entre deux molécules. L'énergie nécessaire pour obtenir les
liaisons covalentes est fournie par l'hydrolyse de l'ATP.
Enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre:

o C-O: les aminoacyl ARNt synthétases.
o C-S : acétyl CoA synthétase.
o C-N: amide synthétase comme la glutamine synthétase.
o C-C: carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui catalyse la formation
d’oxaloacétate à partir du pyruvate + CO2 + ATP.
Classes D’enzymes Type De Réactions Catalysées Exemples
Oxydoréductases Réactions D’oxydoréduction Lactate Déshydrogénase
Transférases Transfère Des Groupes Fonctionnels Glucokinase
Osidases, Protéases,
Hydrolases Réactions D’hydrolyse
Phosphatases
Elimination De Groupes Pour Former Fructose Biphosphate

Lyases
Des Doubles Liaisons Aldolase
Transfère De Groupe Dans La Même

Isomérases Phosphoglucomutase
Molécule
Ligases (Synthétases) Formation De Liaisons Glutamine Synthétase

Rappels De Cinétique Chimique
Vitesse de réaction
Une réaction chimique est un processus dynamique qui parte d’un état initial et transforme
des réactifs en produits pour aboutir a un état final. Ce processus se déroule avec une certaine
vitesse qu’on appelle vitesse de réaction et qu’on note:
o dA étant la concentration initiale du réactif

transformée.
o dP la concentration du produit formée pendant
l’unité de temps dt.
Vitesse de réaction
A température constante, la vitesse de la réaction est proportionnelle au produit des
concentrations des réactifs où chacune des concentrations est élevée à une puissance égale au
coefficient stœchiométrique du réactif dans l'équation chimique de la réaction.
Ainsi:
Pour la réaction: A P , l’équation de vitesse est donnée par:

v = k.[A]
Pour la réaction: 2 A P , l’équation de vitesse est donnée par:

v = k.[A]2
Où k est un coefficient de proportionnalité appelé constante de vitesse de la réaction.

Ordre d'une réaction
o L'ordre est une description de la cinétique de réaction; il définit le nombre de termes de

concentrations qui doivent être multipliés pour obtenir l'équation de vitesse de la réaction.
o Ainsi, dans une réaction du premier ordre, la vitesse est proportionnelle à la concentration
d'un seul réactif, dans une réaction de second ordre, elle est proportionnelle au produit de
deux concentrations, et ainsi de suite.
1. Réactions d’ordre zéro
R P
La vitesse d’une réaction d'ordre zéro est constante et ne dépend pas des concentrations des
réactifs. On dit que la cinétique est linéaire, c’est-à-dire que la concentration des réactifs
diminue linéairement et celle des produits augmente linéairement en fonction du temps.
𝒅[𝑨]
o L’équation de vitesse est notée: V= − =k
𝒅𝒕
o Après intégration, on obtient: [A]= −𝑲. 𝒕 + 𝑨 𝟎
Y= −𝒂. 𝒙 + 𝒃
La représentation de [A] = f(t) est donc une droite de pente –k et d’ordonnée a l’origine [A]0
Notes:
o Pour une réaction d'ordre zéro, l’unité de la constante de vitesse k est le M/s.
o On peut calculer la demi-vie d’une réaction dont le symbole est t1/2.
o La demi-vie correspond au laps de temps au bout duquel la concentration initiale d’un
réactif diminue de moitié:
• Selon cette définition, lorsque t est égal à t1/2, [A] est égale à 0,5 [A]0.
• On peut donc calculer la valeur de t1/2 à partir de l’équation de vitesse
intégrée en remplaçant [A] par 0,5 [A]0 :
[A] = [A]0 – k.t [𝑨]

t1/2=
𝟐𝒌
0.5 [A]0 = [A]0 – k.t1/2
Donc, dans une réaction d’ordre zéro, la demi-vie dépend de la concentration initiale du
réactif.
2. Réactions d’ordre 1
A P
La vitesse d’une réaction d'ordre 1 par rapport à un réactif dépend de la concentration de ce

réactif. On dit que la cinétique est exponentielle, c’est-à-dire que la concentration des
réactifs diminue exponentiellement et celle des produits augmente exponentiellement en
fonction du temps.
𝒅[𝑨]
Son équation de vitesse est notée: V= − = k.[A]
𝒅𝒕
Après intégration de cette équation, on obtient: Ln[A]= 𝑳𝒏 𝑨 𝟎 − 𝒌. 𝒕
Où [A]0 est la concentration de A à l'instant t0= 0.

La représentation graphique de Ln [A] = f(t) est une droite de pente –k et d’ordonnée à

l’origine Ln [A]0.
o Pour une réaction d'ordre 1, l’unité de la constante de vitesse k est le s-1 ou min-1 (temps -1).
o La demi-vie d’une réaction d’ordre 1 est calculée selon l’équation de vitesse intégrée:
[𝑨]
𝑳𝒏 = -k.t
𝑨𝟎
𝟎,𝟓 𝑨
𝑳𝒏 𝟎
= -k.t1/2
𝑨𝟎
Ln 0,5 = −𝒌. 𝒕𝟏/𝟐 = −𝟎, 𝟔𝟗𝟑
𝟎,𝟔𝟗𝟑
t1/2=
𝒌
Donc, pour une réaction d’ordre 1, la demi-vie est indépendante de la concentration du réactif.
A+A P
La vitesse de la réaction est proportionnelle au carré de la concentration. La concentration
des réactifs diminue hyperboliquement et celle des produits augmente hyperboliquement en
fonction du temps.
𝒅[𝑨]
Son équation de vitesse est notée: V= − = k.[A].[A]=k.[A]2
𝒅𝒕
Après intégration de cette équation, on obtient:

𝟏 𝟏
= + 𝒌. 𝒕
[𝑨] 𝑨𝟎
Où [A]0 est la concentration de A à l'instant t0= 0.

La représentation de 1/[A]= f(t) est donc une droite de pente k.
Notas:
o Pour une réaction d'ordre 2, l’unité de la constante de vitesse k est le M-1.s-1.
o La demi-vie d’une réaction d’ordre 2 est calculée selon l’équation de vitesse intégrée:
𝟏 𝟏
= + 𝒌. 𝒕𝟏/𝟐
𝟎. 𝟓 𝑨 𝟎 𝑨 𝟎
𝟏
t1/2=
𝒌. 𝑨 𝟎
Donc, La demi-vie des réactions d’ordre 2 dépend de la concentration initiale de A.

En résumé:
o Si le graphique de [A] en fonction de t donne une droite, la réaction est d’ordre zéro.
o Si le graphique de Ln [A] en fonction de t donne une droite, la réaction est d’ordre 1.
o Si le graphique de 1/[A] en fonction de t donne une droite, la réaction est d’ordre 2.

Loi d’action des masses et constante d’équilibre
Soit la réaction conduisant à l’équilibre suivant:
L’équilibre de la réaction sera atteint lorsque les deux vitesses des réactions opposées V1 et V2
seront égales. Les vitesses de réaction sont proportionnelles aux concentrations des réactifs:
V1 = k1.[A].[B]
V2 = k2.[C].[D]
k1 et k2 sont les constantes de vitesses des réactions dans les sens 1 et 2, respectivement.
A l’équilibre, on aura V1 = V2, soit : k1 [A].[B] = k2 [C].[D]
Keq est appelée constante d’équilibre de la réaction.

Energie libre d’une réaction
On considère la réaction : Avec K la constante d’équilibre
o A l’état initial, les composés A et B possèdent un potentiel énergétique noté P1 ;

o De même, à l’état final, les composés C et D possèdent un potentiel énergétique qu’on note
P2.
Ainsi, la réaction n’est thermodynamiquement possible dans le sens 1 que si :
P1 > P2
La variation d’énergie dans le sens 1 est notée :
ΔG = P2-P1
Cette variation d’énergie ΔG est l’énergie libre de Gibbs du système réactionnel c’est-à-dire
l’énergie utilisable pour effectuer un travail (une réaction).
Energie libre d’une réaction
Notas :
o Lorsque une réaction correspond à une diminution d’énergie libre entre l’état initial et
l’état final (P2<P1), son exécution est spontanément réalisable et elle est dite réaction
exergonique ou bien exothermique c-à-d elle libère de l’énergie. Son ΔG est affectée du
signe (-) ;
o Lorsque une réaction correspond à une augmentation d’énergie libre entre l’état initial et
l’état final (P2>P1), son exécution n’est pas spontanément réalisable, elle est dite
endergonique ou bien endothermique c'est-à-dire elle demande un apport d’énergie.
Son ΔG est affectée du signe (+);
Il faut noter que l’énergie libre ne nous renseigne que sur le sens dans lequel la réaction peut
se faire et pas sur sa vitesse.
Energie d’activation
Lorsqu’une réaction est thermodynamiquement réalisable dans un sens donné, cela signifie
qu’il existe un passage possible entre l’état initial (M) et l’état final (M’). Mais, pour que la
réaction se fasse effectivement il faut qu’un certains nombre de chocs efficaces ait lieu entre
les réactifs. Ces chocs ne sont efficaces que si les réactifs qui les subissent sont dans un état
particulier qu’on appelle état activé ou état de transition (M*).
L’énergie nécessaire pour faire passer les réactifs de l’état normal (M) à l’état activé
(M*) s’appelle énergie d’activation (Ea).
Energie d’activation
o Plus l’énergie d’activation est faible plus la réaction a de chance de se faire rapidement et
spontanément;
o L’énergie d’activation à fournir pour une réaction varie selon les conditions expérimentales;
sa valeur peut notablement abaisser en présence de catalyseurs.
Catalyse
La catalyse est l'augmentation de la vitesse d'une réaction due à la présence de substances
particulières qui sont inchangées à la fin de la réaction. On dit que la catalyse est homogène si
le catalyseur fait partie de la même phase que le système réactionnel, et dans le cas contraire on
parle de catalyse hétérogène. Les catalyseurs agissent en diminuant l’énergie d’activation
(Ea) des réactions chimiques. Ils peuvent être sous forme de métaux, acides, bases ou de
protéines qu’on appelle enzymes.

Catalyse

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Partie 3 : Métabolisme des Glucides.

Partie 4 : Métabolisme des lipides.

Partie 5 : Métabolisme des Acides Aminés.

La biochimie est la science qui étudie la composition et les réactions chimiques de la

La biochimie structurale étudie les structures des molécules et la biochimie métabolique

étudie les métabolismes biochimiques.

Le métabolisme est l'ensemble des réactions chimiques qui se déroulent à l'intérieur de

reproduire (se diviser), de se développer et de répondre aux stimuli de son environnement.

L'anabolisme: c’est l'ensemble des

Le catabolisme: c’est l'ensemble des

Sans la présence des enzymes, la vie serait impossible.

Les enzymes ont donc un rôle vital.

Voies cataboliques Voies anaboliques

o Biomolécule de nature protéique ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de

Ne sont pas consommées au cours de la réaction

Spécificité de réaction: Les enzymes catalysent spécifiquement une réaction ou un type de

Spécificité du substrat: Chaque enzyme

Certains sont des holoprotéines

D’autres sont oligomériques.

On distingue 2 types de cofacteurs: les activateurs (inorganiques) et les coenzymes

Le site actif est constitué d’au moins deux parties fonctionnelles:

agissent en ajoutant le suffixe "ase". 2 Urée Uréase

❖ Hydroxylases (monooxygénases): catalysent la fixation d’un atome d’oxygène.

Les phosphokinases ou kinases.

Enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre:

Classes D’enzymes Type De Réactions Catalysées Exemples

Oxydoréductases Réactions D’oxydoréduction Lactate Déshydrogénase

Transférases Transfère Des Groupes Fonctionnels Glucokinase

Elimination De Groupes Pour Former Fructose Biphosphate

Transfère De Groupe Dans La Même

Ligases (Synthétases) Formation De Liaisons Glutamine Synthétase

o dA étant la concentration initiale du réactif

A température constante, la vitesse de la réaction est proportionnelle au produit des

coefficient stœchiométrique du réactif dans l'équation chimique de la réaction.

Pour la réaction: A P , l’équation de vitesse est donnée par:

Pour la réaction: 2 A P , l’équation de vitesse est donnée par:

Où k est un coefficient de proportionnalité appelé constante de vitesse de la réaction.

o L'ordre est une description de la cinétique de réaction; il définit le nombre de termes de

o Après intégration, on obtient: [A]= −𝑲. 𝒕 + 𝑨 𝟎

[A] = [A]0 – k.t [𝑨]

La vitesse d’une réaction d'ordre 1 par rapport à un réactif dépend de la concentration de ce

Après intégration de cette équation, on obtient: Ln[A]= 𝑳𝒏 𝑨 𝟎 − 𝒌. 𝒕

Où [A]0 est la concentration de A à l'instant t0= 0.

La représentation graphique de Ln [A] = f(t) est une droite de pente –k et d’ordonnée à

Ln 0,5 = −𝒌. 𝒕𝟏/𝟐 = −𝟎, 𝟔𝟗𝟑

Après intégration de cette équation, on obtient:

Où [A]0 est la concentration de A à l'instant t0= 0.

o Pour une réaction d'ordre 2, l’unité de la constante de vitesse k est le M-1.s-1.

Donc, La demi-vie des réactions d’ordre 2 dépend de la concentration initiale de A.

o Si le graphique de Ln [A] en fonction de t donne une droite, la réaction est d’ordre 1.

o Si le graphique de 1/[A] en fonction de t donne une droite, la réaction est d’ordre 2.

Soit la réaction conduisant à l’équilibre suivant:

A l’équilibre, on aura V1 = V2, soit : k1 [A].[B] = k2 [C].[D]

Keq est appelée constante d’équilibre de la réaction.

On considère la réaction : Avec K la constante d’équilibre

o A l’état initial, les composés A et B possèdent un potentiel énergétique noté P1 ;

Ainsi, la réaction n’est thermodynamiquement possible dans le sens 1 que si :