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    Les Proteines

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    • Partie III LES PROTEINES

    Partie III LES PROTEINES

    I) Introduction

    II) Importance biomédicale

    III) Fonctions des protéines

    IV) Classification des protéines

    V) Les quatre niveaux de structure des protéines

    Liaisons stabilisatrices des

    Les protéines globulaires

    ▪ Myoglobine
    ▪ Hémoglobine
    Les protéines fibreuses * Les kératines * Les collagènes
    Correspond à l'ordre d'enchaînement des acides
    aminés. La séquence est donnée en partant de
    l'acide aminé N-terminal (extrémité NH2) vers le C
    terminal (extrémité COOH) qui correspond au sens
    de la synthèse des protéines.
    ALA-CYS-ASP-GLY-SER
    • Mais sous l’influence des forces attractives ou
    répulsives qui se manifestent tout au long de la
    chaine linéaire d’aminoacides, la protéine ne
    conserve pas cette structure initiale et subit très
    vite une évolution tridimentionnelle en structure
    secondaire, tertiaire et quaternaire.

    • Cette évolution tridimensionnelle conduira


    finalement à une conformation spatiale bien
    définie: la protéine native.
    • Correspond à un arrangement régulier des acides aminés selon un
    axe. Il existe deux types principaux de structure secondaire:

    * HELICE α.

    * FEUILLET B.
    • elle est caractérisée par l'enroulement des liaisons
    peptidiques autour d'un axe (arrangement hélicoïdal).
    Cet enroulement se fait vers la droite qui est privilégié par
    la configuration L des aminoacides (hélice droite) et
    comporte 3,6 résidus par tour(chaque résidu est disposé
    parraport au suivant selon une translation de 1,5Å le long
    de l’axe de l’hélice et une rotation de 100°).
    • Les résidus se retrouvent à la périphérie ce qui minimise
    les encombrement stériques. Cette structure est stabilisée
    par des liaisons hydrogènes ( la liaison hydrogène est de
    2,8Å de long)entre les groupements CO et NH de 2 liaisons
    peptidiques superposées (le groupe CO de chaque acide
    aminé est lié par liaison hydrogène au groupe NH de l’acide
    aminé qui est situé quatre résidus plus loin dans la
    séquence linéaire).
    3,6
    résidus
    C’est une structure à plat, étirée et étalée.
    • les 2 chaînes sont disposées parallèlement l'une à
    l'autre et orientées soit en sens inverse (Nt->Ct/Ct->Nt)
    (antiparallèle ) soit dans le même sens (parallèles).
    • Les Chaînes sont reliées entre elles par des liaisons
    hydrogènes (intra ou inter chaines) entre les CO et les
    NH de deux liaisons peptidiques superposées.
    • C’est le résultat de l’assemblage des formes élémentaires de
    type α ou B selon les trois direction de l’espace et par le
    pliage des chaines. le tout étant stabilisé par des
    interactions de type non covalents (liaisons ioniques,
    liaisons hydrogènes, liaisons de vanderwaals) et des ponts
    disulfures.
    • On a quatres types de motifs: le tout α, le tout β, l’α/B
    et l’α+B .
    La structure tertiaire d’une protéine globulaire se présente
    comme une succession de régions ordonnées,soit en hélice
    α, soit en feuillet B, réunis par des zones non ordonnées
    appelées coudes.
    COUDE
    C’est un court segment peptidique de 2 à 4 résidus.
    Une ou deux liaisons hydrogènes se forment entre le
    premier et le dernier résidu du coude.
    La configuration de la proline est telle qu’elle provoque
    un changement de direction et peut donc être
    presque à elle seule un coude.
    Pont disulfure

    Interactions
    hydrophobes

    Liaison hydrogène entre


    chaines latérales
    N-terminal

    C-terminal
    Pont salin Attraction
    électrostatique

    Les liaisons ou interactions entre chaines latérales des résidus


    impliquées dans la structure tertiaire des protéines
    α/ ß
    Tout α
     De plus pour ce type de structure (structure globulaire),
    les résidus d'acides aminés apolaires qui se trouvaient
    très éloignés les uns des autres dans la séquence vont
    se trouver très proches en raison des repliement et se
    trouver ainsi préférentiellement au centre de la
    structure où ils peuvent s'associer par liaisons
    hydrophobes de Kauzmann (Ala, Val, Ile, Leu, Phe, Trp)et
    créer ainsi une région indispensables au
    fonctionnement de la protéine(site actif des enzymes
    Zone hydrophobe interne qui assure en grande partie la
    stabilité générale de la molécule ). Tandis que les
    résidus polaires ou ioniques se situent à la périphérie où
    ils peuvent s'associer entre eux par liaison hydrogène
    ou ionique, ou encore avec l'eau par liaison hydrogène
    et divers composés protéiniques ou non grâce à leurs
    chaines latérales polaires:
    * Les metaux : -le fer dans la catalase et peroxdase.
    -le zinc dans la glutamate
    déshydrogénase du foie et la phosphatase alcaline.
    * Coenzyme: dans le cas des enzymes qui
    fonctionnent avec un coenzyme spécifique.
    L’ensemble forme ce qu’on appelle un PELETON.

    Une structure tertiaire n’est pas une structure figée : elle peut
    se modifier

    se tordre, se déformer sous l’effet de la fixation d’une molécule


    (ligand)

    ou sous l’effet de la variation d’un paramètre physico-


    chimique (pH, température etc……..).
    Structure de la myoglobine
    DNA polymérase
    Immunoglobiline
    C’est l’association de plusieurs chaines
    peptidiques identiques ou non pour donner un
    complexe stable et actif.
    Les chaines qui constituent ce complexe sont des
    protomères ou sous unités.chacune ayant une
    structure tertiaire définie.
    L’association des différentes chaines se fait via
    des liaisons faibles et parfois aussi via des ponts
    disulfures.
    ATTENTION

    Toutes les protéines n'ont pas


    nécessairement de structure IVaire.
    La structure quaternaire n’est pas une
    organisation immuable: c’est un état
    d’équilibre entre l’association et la
    dissociation partielle des protomères, cet
    état d’équilibre est soumis à l’action des
    facteurs extérieurs à la molécule appelés
    facteurs allostériques.
    On parle de transitions allostériques entre
    la forme « relachée » ou forme R inactive
    et la forme « tendue » ou forme T active
    modification de la conformation.
    La structure primaire de la protéine :
    Séquence de la chaîne d’acides aminés

    acides
    aminés

    La structure secondaire de la protéine :


    Liaisons hydrogène entre les acides aminés
    feuillet
    hélice a
    plissés b

    La structure tertiaire de la protéine :


    feuillet Liaisons entre les structures secondaires
    hélice a
    plissés b

    La structure quaternaire de la protéine :


    Association de plusieurs chaînes
    polypeptidiques
    L’hémoglobine est le pigment respiratoire
    responsable chez l’homme, les animaux supérieurs,
    et divers invertébrés du transport de l’oxygène
    depuis le milieu extérieur jusqu’au niveau cellulaire.
    Ce rôle est du à sa capacité de former avec l’oxygène
    une combinaison chimique facilement dissociable.
    L’hémoglobine résulte de l’union d’une fraction non
    protéinique appelée Hème avec une fraction
    protéinique dite Globine.
    LA GLOBINE

    Est l’association de quatre chaines polypeptidiques.

    Il existe différents types de chaines polypeptidiques rencontrées dans


    l’hémoglobine humaine qui différent par le nombre des acides aminés et
    la nature des acides aminés N-terminaux: chaines α, ß , γ, s et les
    chaînes ξ(embryonnaires).

    HEMOGLOBINE A1: principale hémoglobine de l’adulte: 2chainesα+ 2chainesß

    HEMOGLOBINE A2: 2% hémoglobine de l’adulte: 2 chainesα + 2chaines γ

    HEMOGLOBINE F : 2 chainesα + 2chaines γ


    HEME
    C’est une porphyrine, structure tétrapyrolique centrée sur
    un atome de fer.
    Chaque chaine est unie à une molécule d’hème par
    l’intermediaire de son atome de fer, et don c il existe 04
    sites de liaison à l’oxygène dans une molécule.
    Le fer a six liaisons de coordinance:
    • quatre liaisons avec 4 atomes d’azote du noyau
    tétrapyrolique de la porphyrine.
    • La cinquième liaison avec l’atome d’azote du résidu
    histidyl proximal (en 63) de chaine polypeptidique.
    • La sixième liaison reste disponible pour s’unir soit à
    l’oxygène(oxyhémoglobine), à l’eau ou à l’oxyde de
    carbone(CO) dont l’affinité pour l’hème est 150 fois plus
    importante que celle de l’oxygène.
    • Au total deux chaines α, deux chaines ß et
    quatre noyaux porphyriniques avec quatre
    atomes de fer s’associent en structure
    tridimentionnelle.
    Hémoglobine humaine (a2b2)
    porphyrine
    a1
    b2
    porphyrine

    porphyrine

    b1
    porphyrine a2
    PROTEINES FIBREUSES
     Elles sont également appelées scléroprotéines.

     Elles ont une forme allongée.

     Elles sont pratiquement insolubles (riches en Ac A


    Hydrophobe).

     On remarque l’absence de coude β dans leur structure.

     Il s’agit essentiellement de protéines de structure.

     résistance et/ou élasticité.


    TYPE α TYPE β
    • Kératine naturelles. • Fibroïne de la soie.
    • Myosine. • Par étirement de
    • Fibrinogène. 30% de la Kératine.

    * Le pas de l’hélice
    est de 510 pm.
    • Enroulement de multiples brins hélicoïdaux en une
    super hélice pour donner ensuite des cordages
    résistants.

    • EX: Kératine α et le collagène


    EXEMPLES
    • Cheveux, la laine, les plumes, les ongles, les griffes, les écailles
    …..ect.

    • Riche en AA Hydrophobe: Phe, Ile,Val et Ala.

    • La résistance de la Kératine α est amplifiée par l’enroulement


    de multiples brins hélicoïdaux en une super hélice.
    LE COLLAGENE
    Le collagène est très répandu dans le règne animal. C’est la
    principale protéine des tissus conjonctifs (tendons ,
    cartilage et la cornée de l’oeil) et du squelette des vertébrés.

    Le collagène forme des fibrilles qui résistent à la traction.

    La molécule de collagène est constituée de 3 chaînes


    peptidiques, dont deux au moins sont les mêmes dans
    tous les différents collagènes.

    Ce sont des cylindres d’environ 3 x 1000 acides aminés, de


    280 nm de longueur et 1,4 nm de diamètre, avec une masse
    moléculaire proche de 300 kDa.
    La séquence du collagène comporte des séries de triplets
    où la glycine occupe la même position. Des zones polaires
    séparent ces séquences :

    Gly-Ala-Pro Gly-Pro-Ala Gly-Pro-Pro(OH)

    Les résidus de Pro et Pro(OH) imposent une conformation


    hélicoïdale (droite), avec un triplet dans chaque spire, sans
    liaison hydrogène.

    La structure spatiale est complétée par la formation d’une


    triple hélice (Tropocollagène) grâce, cette fois-ci, à
    l’établissement de liaisons H inter-chaînes nombreuses, et
    aussi à la présence de glycine, qui se trouve à l’intérieur de
    la triple hélice.
    • Retrouvé dans le tissu conjonctif élastique
    dont l’unité de base est la tropoélastine.

    • Riche en Gly-Ala et surtout en résidus Lys.


    • Protéines fibrillaires responsables de la contraction
    musculaire.

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