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    Bio Mol

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    Ce document décrit un cours d'enzymologie approfondie qui comprend dix chapitres couvrant des sujets tels que la structure et les propriétés des enzymes, les interactions protéine-ligand, la cinétique enzymatique michaélienne et allostérique, les mécanismes catalytiques, l'isolement et la purification des enzymes, et les applications du génie enzymatique.

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    Biologie

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    Matière 1 : Enzymologie approfondie (UEF 3.1.

    1)
    Crédits : 06
    Coefficient : 03

    Objectifs de l’enseignement: Comprendre au niveau structural et cinétique les interactions


    moléculaires protéine/protéine et protéine/Ligand, connaître le fonctionnement des différents
    types d’enzymes Michaéliènnes, à plusieurs substrats et allostériques, connaitre les
    applications du génie enzymatique en industrie).

    Connaissances préalables recommandées: Les pré-requis pour cette matière consistent à avoir
    des connaissances suffisantes acquises dans la matière de Biochimie générale enseignée en L2.

    Contenu de la matière :

    I. Généralités
    II. Structure et propriétés des enzymes
    - Enzymes monomériques (chymotrypsine)
    - Enzymes oligomériques
    - Isoenzymes (LDH)
    - Complexes multienzymatiques (FAS)

    III. Interactions protéines-ligands


    - Association sur un site.
    - Association sur n sites équivalents et indépendants.
    - Association d’un ligand sur deux sites différents.

    IV. Cinétique Enzymatique


    - Cinétique michaélienne à un substrat (rappel)
    - Cinétique à deux substrats
    - Cinétique à plusieurs substrats

    V. Fonctionnement et régulation des enzymes allostériques


    - Propriétés structurales
    - Propriétés fonctionnelles
    - Détermination des constantes cinétiques à partir de représentation graphique (Hill…)

    VI. Mécanisme de la catalyse.


    - Topologie et identification des centres actifs.
    - Fonctionnement des coenzymes.
    - Activation des zymogènes.
    - Marqueurs spécifiques des centres catalytiques.
    - Mécanismes d’action des sérines protéases.
    - Mécanisme d’action des pyridoxal transférases.

    VII. Isolement et purification des enzymes


    - Origine
    - Méthodes d’études
    VIII. Génie enzymatique
    - Nature et origine des enzymes

    VIII.1 - Méthodes d’immobilisation des enzymes


    - Méthode physique : immobilisation par adsorption
    - Méthode chimique : immobilisation par fixation covalente sur un support.
    - Immobilisation des enzymes et utilisation en bioréacteurs

    VIII.2 - APPLICATIONS DES ENZYMES EN BIOTECHNOLOGIE


    - Préparations industrielles des enzymes
    - Production à l’échelle industrielle
    - Applications dans les domaines industriels (pharmaceutiques, cosmétiques,
    agronomiques)
    - Biocapteurs enzymatiques
    - Les enzymes artificielles

    IX. Travaux dirigés


    - L'objectif est de développer l’aptitude à raisonner sur des problèmes d’enzymologie et
    d'apprendre à appliquer les concepts vus en cours pour interpréter des données
    expérimentales. Les TD se feront sous forme de :
    - Exercices illustrant chaque chapitre
    - Analyses d’articles portant sur les différents points abordés en cours

    X. TRAVAUX PRATIQUES
    - Protocole de purification d’enzymes :
    - Extraction,
    - Fractionnement
    - Purification
    - Critères d’homogénéité
    - Etude des activités des enzymes et l’influence de certains paramètres physico-
    chimiques.

    Mode d’évaluation : Contrôle continu, Exposés, Posters, Compte rendu de TP

    Continu : 40% , Examen : 60%

    Références (Livres et polycopiés, sites internet, etc) : Thèses, livres et articles scientifiques

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