UNIDAD NRO 3

PROTEÍNAS
ASIGNATURA: QUÍMICA DE ALIMENTOS
DOCENTE: ING. YSELA CABALLERO TRUJILLO
SEMESTRE: 3-2021 VERANO
Proteínas

Las proteínas son macromoléculas orgánicas, biopolímeros de aminoácidos que cumplen

diversas funciones en los seres vivientes y en los alimentos, forman parte de los
macronutrientes juntamente con los carbohidratos y los lípidos. son las moléculas más
abundantes en los animales, en los cuales cumplen diversas funciones
Las propiedades particulares de cada proteína depende principalmente de la clase y
frecuencia de los aminoácidos que la constituyen.
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que tienen en su molécula un grupo carboxilo y
un grupo amino, de todos las posibles formas de aminoácidos, solamente 20 clases
diferentes se han encontrado como constituyentes más frecuentes de las proteínas, con
alguna excepciones; con características particular adicionales, estos aminoácidos son alfa-
aminoácidos, es decir el grupo amino se halla localizado en el carbono a de la cadena
carbonada y además tienen configuración L.
Clasificación
1. En base a la estructura y naturaleza del grupo R.
a. Aminoácidos con cadena lateral alifática: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina.
b. Aminoácidos con cadena lateral aromática: fenilalanina, triptófano, tirosina
c. Aminoácidos con cadena lateral hidroxilada: Serina, treonina, 4-hidroxiprolina
d. Aminoácidos con cadena lateral que contiene azufre: Cisteina, metionina
e. Aminoácidos con cadena lateral que contiene grupo carboxilo: Acido Glutámico,
Acido aspártico.
f. Aminoácidos con cadena lateral que contiene Nitrógeno básico: Arginina, Histidina,
Lisina.
g. Aminoácidos con cadena lateral iminico y amídico: Prolina, Glutamina,
Asparragina.
Clasificación
2. En base a la polaridad del grupo R.
a. Apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano,
metionina.
b. Polares sin carga: Serina, treonina, cisteina, tirosina, asparragina, glutamina.
c. Polares con carga: Acido aspártico, ácido glutámico, histidina, lisina, arginina

3. En base a las propiedades Acido – Base del grupo R:

a. Acidos: Acido glutámico, acido aspártico
b. Básicos: histidina, Arginina, lisina
c. Neutros: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano,
Prolina
Aminoácidos Poco Comunes Y Con Modificaciones En
La Cadena R
●La 5-Hidroxilisina y la 4-Hidroxiprolina que se hallan en el
colágeno
●El ácido D-glutámico se halla en las paredes celulares de algunas
bacterias
●La D-Serina se halla en lombrices de tierra
●El ácido -amino butírico es uno de los neurotransmisores cerebrales
●La -alanina forma parte de la vitamina conocida como ácido
pantoténico
●La T4 o tetrayodotironina es un derivado de la tirosina que se halla
en la glandula tiroides
Configuración Y Actividad Óptica
Los aminoácidos naturales, constituyentes de las proteínas son alfa-aminoácidos y
tienen por lo menos un átomo de carbono quiral, los aminoácidos naturales tienen
configuración L (a excepción de la glicina que no tiene átomo quiral y algunos
aminoácidos raros que tienen configuración D), y son ópticamente activos, la rotación
específica de las soluciones acuosas de los aminoácidos depende fuertemente del pH,
en general es mínima en la zona neutra y aumenta por adición de ácido o de base.
Propiedades ácido - base - punto isoeléctrico
los aminoácidos son compuestos anfóteros, ya que pueden actuar como ácidos o como bases,
aunque muchas veces se suelen escribir sus fórmulas como moléculas neutras, su estructura
real es iónica donde el grupo carboxilo está desprotonado con carga negativa (grupo
carboxilato) es la parte básica de la molécula y el grupo amino protonado (grupo amonio) es la
parte ácida, esta estructura de doble ión o ión dipolar se conoce como Zwitterion
Esta estructura de doble ión, es confirmada por las siguientes características
particulares que presentan los aminoácidos:

● Presentan puntos de fusión elevados (mayores a 200°C)C.

● Los aminoácidos tiene momentos dipolares elevados en comparación con los ácidos o
aminas simples, y son más solubles en agua que en solventes orgánicos
moderadamente polares como diclorometano o eter dietílico (glicina μ=14 D;
propilamina μ= 1,4 D; ácido propiónico μ= 1,7 D).
● Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos (son
ácidos débiles, el ión amonio es un ácido débil); y menos básicos que la mayoría de la
aminas (el grupo carboxilato es una base débil) los ácidos carboxílicos presentan un
pka ≈5, la aminas pkb ≈ 4; los aminoácidos pka ≈ 10, pkb ≈ 12.
Como los aminoácidos se comportan tanto como ácidos o como bases, en medio ácido
presentan una carga neta positiva y en medio básico presentan una carga neta negativa, la
forma predominante del aminoácido depende del pH de la solución, El valor de pH en el
cual el aminoácido se halla con sus cargas positivas y negativas balanceadas, es decir
iguales, con carga neta igual a cero, se denomina pH isoeléctrico o punto isoeléctrico, es
decir:

A pH > PI los aminoácidos se hallan mayormente con carga negativa,

A pH < PI los aminoácidos se hallan mayormente con carga positiva
A pH = PI los aminoácido se hallan con carga positiva igual a la carga negativa, pero
siempre tienen carga eléctrica.

Los valores de los puntos isoeléctricos depende de la estructura de la cadena R del

aminoácido
 Propiedades Físicas

● Los aminoácidos son sólidos cristalinos incoloros, funden a elevadas temperaturas

con descomposición, algunos subliman.

● Algunos aminoácidos son solubles en agua como la prolina (162g /100g H2O,
25°C), la glicina (25g /100g H2O, 25°C) y alanina (16g /100g H2O, 25°C), los
demás aminoácidos son poco solubles, la cistina y tirosina son muy poco solubles,
la solubilidad aumenta con la adición de ácido o álcalis, en general los
aminoácidos son poco solubles en solventes orgánicos por el carácter polar, en éter
son insolubles todos los aminoácidos, en etanol son solubles la prolina y la
cisteína, la isoleucina es relativamente soluble en alcohol caliente.
Propiedades Sensoriales Y Nutricionales
Los aminoácidos tienen sabor dulce o amargo y algunos son insípidos, el sabor dulce es
principalmente de los aminoácidos de la serie D y de sabor amargo los de la serie L, la
intensidad gustativa depende de la hidrofobicidad de las cadenas laterales.

El cuerpo humano tiene la capacidad de sintetizar aproximadamente la mitad de los

aminoácidos que necesita para fabricar sus proteínas y estructurar sus tejidos, por lo que debe
consumir obligatoriamente en la dieta los diez aminoácidos esenciales, las proteínas que
aportan los 10 aminoácidos esenciales para la nutrición humana se llaman proteínas completas
(carne, leche, pescado, huevos), los adulto requiere aproximadamente de 50g/día de proteína
completa.
Las proteínas que les falta uno o mas aminoácidos esenciales se denomina proteína incompleta, por lo
general las proteínas proveniente de vegetales son incompletas, el valor biológico o nutricional de una
proteína (g de proteína asimilada/100 g de proteína consumida), viene determinado por el contenido
absoluto de aminoácidos esenciales y por la relación ponderal de los aminoácidos esenciales entre sí y
con los aminoácidos no esenciales, en general el valor biológico viene limitado por:
Deficiencia en lisina: proteínas de cereales (maíz, arroz) y otras proteínas vegetales
Deficiencia en metionina: Leche de vaca, proteínas de la carne, proteínas de la soya.
Deficiencia en Treonina: Proteínas del trigo, arroz y centeno Deficiencia en
Triptófano: Caseína del queso, proteínas del maíz y arroz.
Obtención y Sintesis de Aminoacidos
La producción de aminoácidos en laboratorio o en la industria se realiza para utilizarlos como aditivos
en la fortificación de alimentos deficientes en aminoácidos esenciales, se utilizan aminoácidos y
péptidos como aditivos principalmente como saborizantes y para producción de fármacos con fines
terapéuticos, en laboratorios analíticos de control de calidad como patrones estándares y como materia
prima para síntesis de otras sustancias derivadas.

En general se pueden distinguir las siguientes formas de obtención de aminoácidos:

■ Aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas
■ Mediante procesos biotecnológicos fermentativos con microorganismos
■ Síntesis a partir de precursores con uso de enzimas
■ La síntesis química

La fuente directa inmediata de obtención de aminoácidos es las proteínas, de la cual se pueden obtener
aminoácidos por hidrólisis ácida o por hidrólisis enzimática con proteasas
La síntesis química es la forma mas directa de obtener aminoácidos en laboratorio, se
obtiene como mezcla racémica que se pueden separar en sus isómeros tratando los
derivados N-acetilados con acilasa, los principales métodos generales para la obtención de
aminoácidos son:

1. Aminación reductiva
Tratando un alfa-cetoacido con amoniaco se forma una imina, esta imina se puede reducir
a amina por hidrogenación catalítica con catalizador de paladio, la síntesis se logra en un
solo paso tratando el alfa-cetoacido con amoniaco e hidrógeno en presencia de un
catalizador de paladio y se obtiene una mezcla racémica del a-aminoácido, por ejemplo
para la síntesis de fenilalanina:
2. Aminación de un -haloácido

Tratando un ácido carboxílico con bromo en tribromuro de fósforo se obtiene un alfa-

bromoacilo, que al hacer reaccionar este con agua se hidroliza dando un alfa-bromoácido
(reacción de Hell Volhard-Zelinsky HVZ). Al reaccionar este alfa-bromoácido con amoniaco
en exceso se convierte por aminación directa en alfa-aminoácido.
3. Síntesis de Strecker

Haciendo reaccionar un aldehído adecuado con amoniaco acuoso y cianuro de hidrógeno, se

obtiene un -aminonitrilo y por hidrólisis ácida de este se obtiene un -aminoácido racémico. La
reacción se inicia cuando el aldehído reacciona con el amoniaco dando una imina electrofílica
que se protona con el H del cianuro de hidrógeno, que luego es atacada por el ión cianuro
dando el -aminonitrilo.
Principales reacciones de los aminoácidos
1. Esterificación del grupo carboxilo

Los aminoácidos se esterifican cuando se los hace reaccionar con alcohol en medio ácido (HCl
gaseoso), en estas condiciones el grupo amino está en su forma protonada (-NH3+) y no interfiere
con a esterificación, Los ésteres de aminoácidos libres son muy reactivos, tienden a la formación de
dipéptidos cíclicos o bien polipéptidos lineales, por lo que frecuentemente se empelan éstres de
aminoácidos como derivados protegidos para evitar reacciones secundarias indeseables del grupo
carboxilo, los ésteres metílicos, etílicos y bencílicos son los más comunes , se libera el aminoácido
libre mediante hidrólisis ácida acuosa.
2. Acilación del grupo amino

El grupo amino de un aminoácido se convierte en amida cuando se trata con un agente acilante adecuado como
los cloruros de acilo y anhídridos de ácido, de igual modo que la esterificación, la acilación del grupo amino se
realiza para proteger al grupo amino de ataques nucleofílicos, el cloroformiato de bencilo acila al grupo amino
para dar un derivado benciloxicarbonílico que se emplea en la síntesis de péptidos.
Los aminoácido N-acetilados se utilizan como suplemento en las proteínas vegetales para elevar su valor
nutricional especialmente en alimentos que deben ser procesado térmicamente,Los N-acilderivados de los
aminoácidos se transforman en oxazolinonas (azalactonas) con eliminación de agua, estos productos son muy
reactivos y se utilizan en la síntesis de otros aminoácidos.

3. N-Alquilación

Se obtienen N-metilaminoácidos por reacción de N-tosialminoácidos con yoduro de metilo donde adiciona un
grupo metilo en el nitrógeno luego se destosila con HBr
La reacción directa de los aminoácidos con un reactivo metilante como yoduro de metilo o sulfato de dimetilo
conduce a la obtención derivados N-trimetilados denominados betaínas, estos comnpuestos existen en forma
natural en tejidos animales y vegetales

4. Carbamoilación

Los aminoácidos reaccionan con los isocianatos para dar carbamoilderivados que calentados en medio ácido se
ciclan dando 2,5-dioxoimidazolidinas (Hidantoinas).
5. Reacción con la Nihidrina

La reacción de los aminoácidos con la ninhidrina se emplea mucho en el análisis cualitativo y cuantitativo,
especialmente para visualizar las manchas o bandas en la separación electroforética, cuando la nihidrina
reacciona con cualquier aminoácido, péptido o proteína desarrolla un color azul intenso debido a la formación de
un anión estabilizado por resonancia llamado púrpura de Ruhemann, la cadena R del aminoácido forma un
aldehído.
6. Reacción entre aminoácidos - Formación de enlace peptídico

El grupo carboxilo de un aminoácido puede reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido dando lugar a la
formación de una amida llamado dipéptido, el enlace amida formado es muy estable llamado enlace peptídico, el
enlace peptídico está estabilizado por resonancia y tiene carácter parcial de doble enlace y solo permite una
rotación restringida por lo que se presenta como isómero trans que es el mas estable, los seis átomos que
conforman el enlace peptídico (C, O, H, N, R1 y R2) son coplanares, de ordenación rígida, estabilizado por
resonancia y tautomería.
Los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, cada unidad de aminoácido se llama
residuo, así un dipéptido está formado por dos residuoas, un tripéptido por tres, etc.
las proteinas son polipéptidos gigantes con miles de residuoscuyos pesos moleculares llegan hasta 40 millones.

Los péptidos tienen un extremo N-terminal con el grupo amino libre (H3N+) y el otro extremo C-terminal
con el grupo carboxilato libre (COO-), normalmente el extremo N-terminal se escribe a la derecha y el extremo
C-terminal a la izquierda, los péptidos se nombra empezando por el extremo
N-terminal con la terminación il a cada residuo excepto el extremo C-terminal, por ejemplo la bradicidina es una
hormona humana y es un nonapéptido cuyo nombre y estructura es:

Arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina

Los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, cada unidad de aminoácido se llama
residuo, así un dipéptido está formado por dos residuoas, un tripéptido por tres, etc.
las proteinas son polipéptidos gigantes con miles de residuoscuyos pesos moleculares llegan hasta 40 millones.

Los péptidos tienen un extremo N-terminal con el grupo amino libre (H3N+) y el otro extremo C-terminal
con el grupo carboxilato libre (COO-), normalmente el extremo N-terminal se escribe a la derecha y el extremo
C-terminal a la izquierda, los péptidos se nombra empezando por el extremo
N-terminal con la terminación il a cada residuo excepto el extremo C-terminal, por ejemplo la bradicidina es una
hormona humana y es un nonapéptido cuyo nombre y estructura es:

Arginil prolil prolil glicil fenilalanil seril prolil fenilalanil arginina

Formación de puentes disulfuro

es el enlace de puente disulfuro que se verifica entre dos residuos de cisteína dando lugar a una estructura cíclica
intracatenaria o extracatenaria enlazando a dos moléculas de proteínas o péptidos, la oxidación moderada de los
grupos sulfhidrilos de dos moléculas de cisteína da lugar a la formación del puente disulfuro, esta reacción es
reversible, la reducción moderada rompe el enlace disulfuro.

El dímero formado por dos moléculas de cisteína enlazado por puentes disulfuro se llama Cistina (no es un
dipéptido, no está unido por enlace peptídico
Péptidos
Hay muchos péptidos naturales en las tejidos animales y vegetales, muchos de ellos tienen
acciones biológicas específicas como hormonas peptídicas, antibióticos, toxinas, transmisores
de señal química, etc.
Péptidos edulcorantes, aspartame El aspartame es un dipéptido que no se halla en la
naturaleza, pero se fabrica industrialmente debido a su importancia comercial como edulcorante
cuyo poder edulcorante es 200 veces mayor que la sacarosa
Las principales funciones de las proteínas en los
seres vivientes son:
● Intervienen en el crecimiento y el mantenimiento de las células, la mayoría del tejido blando de los
animales (a excepción del tejido adiposo) son formado por proteínas o complejos de proteínas con
otros constituyentes, por ejemplo el músculo, tejido conectivo o tendones, nervios, cartílago, sangre,
pelos, cuernos, uñas, pluma, lana, seda natural, córnea, etc. sus principal componente son proteínas.
● Las proteínas son responsables de la contracción muscular, por lo tanto son la parte activa de la
locomoción, otras sustancias de naturaleza proteica interviene en la transmisión y amplificación de
señales nerviosas como las endorfinas.
● Las enzimas digestivas son proteínas, participan en los procesos de transformación metabólica de
los alimentos, por ejemplo la tripsina, quimotripsina, catalizan la degradación de los alimentos para
convertirlo en sustancias mas sencillas.
● Las proteínas cromosómicas y ribosómicas están asociadas al DNA cromosómico y RNA para
formar ribosomas, que son conjuntos plurimoleculares donde ocurre la biosíntesis de las proteínas.
● Hay muchas proteínas que cumplen función hormonal, por ejemplo la insulina es una proteína que
regula el metabolismo de los azúcares, La tiroglobulina, segregada por la glándula tiroidea, regula el
metabolismo global; la calcitonina, también producida en el tiroides, reduce la concentración de
calcio en sangre.
En los alimentos las proteínas cumplen diversas
funciones como ser:
● Las proteínas constituyen la principal fuente de alimentos de calidad, tanto de origen animal
(carne de aves, peces y animales acuáticos, mamíferos, huevo, leche, queso, moluscos,
insectos, etc) como de origen vegetal (Soya, frejol, tarwi, quinua, maíz, etc.).
● Son fuente de aminoácidos esenciales, sustancias imprescindibles en la alimentación, también
son vehículos de muchos metabolitos importantes en la nutrición.
● Debido a su naturaleza polimérica, influyen en las propiedades sensoriales (color, sabor, olor),
propiedades reológicas ( textura, nivel de hidratación ) y otras propiedades funcionales
empleadas en la tecnología alimentaria (formación de espuma, formación de gel, emulsificante,
espesante, etc).
Clasificación de las proteínas
Por su estructura, las proteínas pueden ser simples y conjugadas

Las proteínas simples u homoproteínas son proteínas formadas solamente por aminoácidos, o
aminoácidos con algunas modificaciones, la hidrólisis de estas proteínas producen una mezcla de
aminoácidos, por ejemplo la insulina, pepsina, ovoalbumina, etc.

Las proteínas conjugadas o heteroproteínas, además de la cadena polipeptídica contienen un

fragmento no proteico que puede ser un ión metálico, un azúcar, un grupo inorgánico (ión sulfato o
fosfato), ácido nucleico, etc., este fragmento se denomina grupo prostético, según la naturaleza de este
fragmento las proteínas conjugadas pueden ser: glucoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas,
nucleoproteínas o lipoproteínas.
● Las lipoproteínas son proteínas que se encuentran asociadas con lípidos o grasas
(fosfolípidos, triglicéridos o colesterol), se encuentran prácticamente en todos los tejidos
formando parte de la membrana celular y en la sangre
● Las metaloproteínas son proteínas que tienen un ión metálico asociado a un aminoácido
o a un grupo prostético, por diálisis o por adición de agentes secuestradores de metal se
logran separar estas fracciones, por ejemplo las hemoglobinas y mioglobinas contienen
como grupo prostético el grupo porfirínico asociado a un átomo de hierro, la
carboxipeptidasa está asociada a un átomo de Zn+2
● Las glucoproteínas, son proteínas que tienen asociado un azúcar, monosacárido,
oligosacárido o un aminoazucar, por ejemplo las k-caseinas tiene asociadas un
trisacárido, igualmente se hallan glucoproteínas en la leche, el huevo, la soya, etc.
● Las nucleoproteínas tiene una fracción no proteica asociada a ácidos nucleicos, ya sea
DNA, RNA o proteínas cromosómicas, que intervienen en l regulación de los genes del
cromosoma.
Por su forma
Las proteínas globulares, tiene forma de glóbulo casi esféricas o elipsoideas, se debe al
doblamiento, curvamiento o torcimiento de la cadena polipeptídica, en general las proteínas
globulares son proteínas con alto grado de estructura tridimensional y actividad biológica y
altamente sensibles a los cambios fisicoquímicos, tal como las enzimas, estas proteínas son también
mas solubles que las fibrosas, las proteínas globulares son muy solubles y desempeñan una función
dinámica en el metabolismo corporal, son ejemplos la albúmina, la globulina, la caseína, la
hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas.

Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la
leche y los huevos.

hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo
intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la
hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.

Las proteínas fibrosas tienen formas alargadas en forma de hilos o filamentos, muchas veces están asociadas
varias cadenas polipeptídicas formando un haz, generalmente son proteínas insolubles en agua y presentan
diversos grados de elasticidad, por ejemplo el colágeno, la queratina (proteínas de las uñas, pelos, plumas,
cuernos, lana) el cartílago, el tejido conectivo, etc.
por su función biológica
Las proteínas estructurales forman parte de la estructura de tejidos como los músculos, tendones, como
la actina, miosina, el colágeno, tejidos conectivos y proteínas de las membranas celulares, también se
incluyen las queratinas.

Las enzimas son proteínas biológicamente activas, participan en la biosíntesis de todos los metabolitos,
se hallan en gran cantidad en los jugos digestivos donde participan en la degradación de los alimentos,
por ejemplo la pepsina, tripsina, renina, etc.

Las proteínas de defensa forman parte de los anticuerpos que se encuentran en la fracción
gamaglobulínica de la sangre y los interferones que actúan protegiendo al cuerpo contra el ataque o
invasión de células extrañas, parásito o virus extraños.

Las proteínas de transporte, son proteínas encargadas de trasladar alguna sustancia usando
como vehículo la sangre, por ejemplo la hemoglobina se encarga del transporte de oxígeno, en
las membranas hay proteínas de transporte transmembránicos

Las proteínas hormonales cumplen función de regulación química de la fisiología de un

tejido, un órgano o el metabolismo de metabolitos, por ejemplo la insulina es una proteína
hormonal que controla el metabolismo de la glucosa y los azúcares
Las toxinas, son proteínas que tiene efecto fisiológico tóxico sobre los tejidos, se
encuentran en los venenos segregados de animales ponzoñosos como los reptiles,
arácnidos, escorpiones, insectos (avispas, abejas), ranas, como también son segregados
por microorganismos, como la toxina del cólera o la toxina botulínica.

Las proteínas de la visión, son proteínas sensibles a la luz que participan en

fenómenos moleculares de la visión, por ejemplo las opsinas, y rodopsinas, asimismo
hay otras proteínas y enzimas que participan en la producción de luz en las luciérnagas,
insectos y peces como la luciferina y luciferasa.
Por el comportamiento de su solubilidad
las proteínas pueden ser: Albúminas, globulinas, histonas, prolaminas, glutelinas, escleroproteínas, estas
dependen de la clase y proporción de aminoácidos con cadena polar o cadena apolar.

Las albúminas, son proteínas generalmente globulares, solubles en agua y en soluciones salinas diluidas,
en ácidos o bases diluidas

Las globulinas, son proteínas solubles en soluciones salinas diluidas pero a diferencia de las albúminas son
poco solubles o insolubles en agua, también precipitan con sulfato de amonio, por ejemplo las globulinas
del suero de la leche, del suero sanguíneo, las albúminas y glutelinas del gluten del trigo.

Las glutelinas son proteínas de origen vegetal, insolubles en agua y disolventes neutros, solubles en
soluciones diluidas de ácidos o bases, por ejemplo las glutelinas del trigo y del arroz.
Organización estructural de las proteínas
La estructura primaria se refiere a las clases de aminoácidos y su ordenamiento en la cadena polipeptídica
proteica, o sea la secuencia de aminoácidos que le confiere su particularidad, los enlaces que estabilizan y son
considerados en la estructura primaria de las proteínas son los enlaces covalentes y los puentes disulfuro, todas las
propiedades de las proteínas está determinado de forma directa o indirecta por la estructura primaria, cualquier
forma de doblés, presencia de atracciones dipolares, puente de hidrógeno o actividad catalítica depende de la
estructura primaria adecuada.
Estructura Secundaria

Las cadenas de polipeptídica de una proteína no se halla estirada, presenta dobleces normales de acuerdo al
enlace entre elementos, tipo de orbitales empleados en el enlace, y adopción de una geometría espacial para
disminuir la interacción estérica entre grupos hidrofóbicos o estableces interacción por atracciones de dipolos,
puentes de hidrógeno, etc, y estabilizar la cadena.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional particular y específica que adquiere una proteína
globular biológicamente activa o sea la arquitectura proteica. La forma como se dobla o se curva propia de las
proteínas globulares con alto grado de organización estructural.

La estructura terciaria de una proteína globular le confiere actividad biológica especialmente en las enzimas que
son proteínas globulares altamente organizadas, biológicamente activas, la conformación o forma particular,
dobleces o estructura tridimensional de lugares específicas de la cadena polipeptídica forman el centro activo
que es el lugar específico donde se llevan a cabo las reacciones catalíticas
Las fuerzas que estabilizan estas conformaciones son:

1. Enlaces de puentes disulfuro entre restos de cisteina cuya energía de enlace es de 54 kcal/mol, que provocan
una doblez particular de la cadena polipeptídica.

2. Enlaces de puente de hidrógeno, entre el grupo carbonilo y el grupo amino peptídicos o entre hidrógenos
polarizados de las cadenas laterales R, por ejemplo –OH de la tirosina, treonina y serina, el hrupo –NH de
la arginina, histidina, triptófano y lisina y los grupos carboxilato –COO- del ácido glutámico y ácido
aspártico, cuya energía de enlace promedio es de 2 a 5 kcal/mol.

3. Fuerzas de atracción dipolo-dipolo o ión-dipolo, entre dipolos de los grupos R de carboxilatos,

carbonílos, imidazólicos, guanidinio, o amino terminales de la lisina,en los que se destacan los puentes de
hidrógenos mencionados, cuya energía es de 2,5 a 10 kcal/mol.

4. Fuerzas de atracción de Van der Waals (o atracciones hidrofóbicas) entre cadenas laterales R apolares de
Gli, Ala, Leu, Val, Ile y Fen, cuya energía de enlace promedio es de 0,5 a 2 kcla/mol.

5. Fuerzas de atracción entre grupos prostéticos cuando están presente y regiones con carga de la proteína.
Estructura cuaternaria de las proteínas globulares
la asociación de dos o mas cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, que interactúan a través de enlaces no
covalentes se refiere a la estructura cuaternaria de las proteínas, no es una propiedad común de todas las
proteínas, esta estructura muestran algunas clases de proteínas
Algunas proteínas globulares
BIBLIOGRAFÍA
Esta información fue recopilada gracias al libro del ing. Ivan M. Romero A.
Química de los alimentos y algunas información sacada de internet