Tema 3

Apuntes de Bioquímica
Grado en Enfermería Primer Curso

y Biología Molecular
TEMA 3. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS.

1. Aminoácidos.
Los aminoácidos son los precursores moleculares de las proteínas.
 Los aminoácidos se encuentran cargados a pH fisiológico formando
iones dipolares.
 Los aminoácidos poseen dos o tres grupos ionizables, por lo que se
pueden comportar como ácidos o como bases (son sustancias anfóteras).
 El estado de ionización de los aa varía con el pH. En medio ácido el
grupo amino y carboxilo están protonados. En medio básico el grupo
amino y carboxilo están desprotonados.
 Forma zwiterion o ion híbrido: forma con carga eléctrica neta cero.
 Punto isoeléctrico, pl.: pH para el cual la carga eléctrica neta del aminoácido es 0.
 Si el pH < pI, la carga neta es + (más cargas + que cargas -).
 Si el pH > pI, la carga neta es – (más cargas – que cargas +).
Los aminoácidos son estructuras tetraédricas.
 Existen isómeros L y D de los aminoácidos (imágenes
especulares, enantiómeros). Solamente los L-aminoácidos
forman parte de las proteínas
 Carbono asimétrico: 4 sustituyentes distintos
Los 20 aminoácidos estándares vienen codificado por un
triplete de bases según el código genético.
1.1. Clasificación de los aminoácidos.

 Clasificación química.
 Según la naturaleza de la cadena lateral R.
No polares.
Polares
 Carga positiva.
 Polares Sin carga.
 Carga negativa.
 Clasificación biológica.
 Proteicos.
 No proteicos.
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2. Aminoácidos derivados o secundarios.

Aminoácidos formados por modificaciones químicas (hidroxilaciones, metilaciones, carboxilaciones,
fosforilaciones y oxidaciones) de los aminoácidos estándares.
 Funciones no proteicas de los aminoácidos y derivados.
 Neurotransmisores: Gly, Asp, Glu, GABA (ácido g-amino butírico), dopamina.
 Hormonas: tiroxina (T4), triyodotironina (T3).
 Mediadores de la alergia: histamina.
 Intermediarios metabólicos: fosfoserina, citrulina,
3. Aminoácidos esenciales.
Aminoácidos que deben de ser incorporados en la dieta ya que los seres humanos no somos capaces de
sinteticarlos. Los aminoácidos esenciales son: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, treonina,
metionina y lisina
Las bacterias y las plantas superiores sintetizan todos los aminoácidos. Durante el crecimiento, embarazo y
lactancia, además se consideran esenciales Arginina e Histidina.
4. Péptidos.
Los péptidos y proteínas son polímeros de aminoácidos unidos a
través de enlaces peptídicos (R-CO-NH-R).
El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida, formado la
condensación de un grupo –carboxilo de un aa y un grupo-amino de otro
AA, y la eliminación de una molécula de H2O.
Un péptido es la unión de un número limitado de aminoácidos,
hasta cincuenta.
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 Oligopéptidos o péptidos: <50 residuos.

 Polipéptidos: 50-100 residuos.
 Proteínas: >100 residuos.
Tras la formación del enlace peptídico el compuesto resultante (péptido/o proteína) muestran un grupo amino
libre en un extremo (extremo-N terminal) y un grupo carboxilo libre (extremo-C terminal).
4.1. Teoría de la resonancia.

Las características de enlaces y ángulos mostrados por el
estudio de difracción de rayos-X hicieron suponer a Pauling y
colaboradores, que la estructura real del enlace peptídico podría
ser una estructura en resonancia.
 Carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico.
 El enlace peptídico es polar.
 No se permite el giro alrededor del enlace -C-N-.
 Puede presentar isomería cis-trans.
Solo se permiten dos giros:
 Alrededor del enlace Cα-N (ángulo Þ)
 Alrededor del enlace Cα-CO (ángulo †).
Los valores para Þ y † están comprendidos entre 180º y -180º. Por
impedimentos de las cadenas laterales no todos los ángulos Þ y † son posibles.
Para nombrar un péptido se comienza por el extremo N-terminal y se
acaba por el extremo C-terminal.
Los aminoácidos se designan por orden cambiando la terminación-ina
por –il, excepto la del último que queda invariable. A loa aminoácidos que
forman parte de un péptido se les llama restos o residuos. TABLA.
El esqueleto polipeptídico tiene capacidad potencial de formar puentes
de H: El grupo carbolino es un buen aceptor de H y el amino un buen dador
de H (excepción Pro).
5. Propiedades ácido-base de los péptidos.

Los péptidos tienen los grupos ionizables de los extremos de la cadena, más los de las cadenas laterales. La carga
neta de una cadena peptídica depende del contenido de aminoácidos ácidos y básicos.
pH = pl  la carga neta del péptido es cero.
 Péptidos de interés biológico.
 Hormonas.
Insulina: disminuye los niveles de glucosa
Glucagón: aumentan los niveles de glucosa.
Vasopresina u hormona antidiurética (ADH): regulación del equilibrio hídrico
Oxitocina: provoca las contracciones uterinas y estimula la producción de leche
 Neurotransmisores: leu-encefalina, met-encefalina y β-endorfina
 Compuestos antioxidantes: Contribuye a mantener el poder antioxidante de enzimas: Glutatión Peroxidasa,
vitamina C y vitamina E.
 Antibióticos:
Valinomicina,
Ionóforo de K+
Gramicidina S
 Venenos
El veneno de escorpiones y algunos venenos de serpientes, son péptidos con acción neurotóxica, y por tanto
producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.
3
6. Clasificación de las proteínas.

 Según su composición
 Simples: poseen sólo aa
 Conjugadas: poseen algún componente de distinta naturaleza química
Glicoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Grupo prostético (metaloproteínas, hemoproteínas,…)
 Según su forma:
 Globulares
 Fibrosas o escleroproteínas
7. Funciones de las proteinas

 Estructural
 Colágeno (hueso, cartílago, piel)
 Elastina (tejido elástico)
 α-queratina (pelos, uñas…)
 Glucoproteínas (cartílago)
 Histonas (núcleo)
 Proteínas del citoesqueleto
 Catalítica
 Enzimas
 Transporte
 Albúmina del suero
 Lipoproteínas
 Hemoglobina
 Hemocianinas (invertebrados)
 Citocromos
 Ferritina
 Almacén de aminoácidos nutritivos
 Ovoalbúmina de la clara de huevo
 Caseína de la leche
 Gliadina de la semilla de trigo
 Hormonas
 Somatotropina u hormona de crecimiento.
 Insulina
 Glucagón
 Receptores de membrana
 Reconocimiento celular y defensa
 Anticuerpos
 Glicoproteínas de la superficie celular
 Trombina y fibrinógeno coagulación
 Contracción muscular y motilidad celular
 Actina
 Miosina.
 Toxinas
 Ricina
 Toxina diftérica
 Toxina botulínica
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Grado en Enfermería Primer Curso

TEMA 3. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS.

1.1. Clasificación de los aminoácidos.

2. Aminoácidos derivados o secundarios.

 Oligopéptidos o péptidos: <50 residuos.

4.1. Teoría de la resonancia.

5. Propiedades ácido-base de los péptidos.

6. Clasificación de las proteínas.

7. Funciones de las proteinas

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