Scribd Logo
Cargar

¡Te damos la bienvenida a Scribd!

  • 6 vistas

    Proteinas y Aminoácidos - FB II Se

    Cargado por

    MAX DAMIAN PACHECO HINOJOSA

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    Proteinas y Aminoácidos - FB II Se

    Cargado por

    MAX DAMIAN PACHECO HINOJOSA
    6 vistas32 páginas

    Título original

    Proteinas y Aminoácidos_FB II Se (2)

    Derechos de autor

    © © All Rights Reserved

    Formatos disponibles

    PDF, TXT o lea en línea desde Scribd

    ¿Le pareció útil este documento?

    ¿Este contenido es inapropiado?

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como pdf o txt
    6 vistas32 páginas

    Proteinas y Aminoácidos - FB II Se

    Cargado por

    MAX DAMIAN PACHECO HINOJOSA

    Copyright:

    © All Rights Reserved
    Descargue como PDF, TXT o lea en línea desde Scribd
    Descargar como pdf o txt
    de 32

    Universidad Nacional de San

    Antonio Abad del Cusco


    Facultad de Ciencias de la Salud
    Escuela Profesional de Farmacia y Bioquímica
    Asignatura:
    Biología / Biología Celular y Molecular

    Tema: Aminoácidos y proteínas

    Docente: MSc. Biol. José Luis Ramírez Aparco


    Profesor auxiliar.
    ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO
    CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

    Cadena Cadena Ácidos Básicos


    apolar polar neutra

    1. Glicina (G) 10. Serina (S) 16. Acido aspártico (N) 18. Histidina (H)
    2. Alanina (A) 11. Treonina (T) 17. Acido glutámico (Q) 19. Lisina (K)
    3. Valina (V) 12. Cisteína (C) 20. Arginina (R)
    4. Leucina (L) 13. Asparragina (N)
    5. Isoleucina (I) 14. Glutamina (Q)
    6. Metionina (M) 15. Tirosina (Y)
    7. Prolina (P)
    8. Fenilalanina (F)
    9. Triptófano (W)
    metionina y cisteína 
    intercambiables.

    arginina, ornitina y citrulina


     interconvertibles

    Cisteína  *taurina
    Felinos no tienen la enzima.
    Mamíferos sí.
    Selenocisteína (Sec) U Triplete UGA

    En bacterias y arqueas funciones catabólicas y de oxidación-reducción,


    Eucariotas  funciones antioxidantes y anabólicas.

    Pirrolisina (Pyl) O
    Triplete UAG

    Codificado en bacterias metanógenas.


    Descubierto en 2002 en Methanosarcina barkeri.
    Existen aminoácidos que no son sintetizados a partir del
    triplete del código genético.

     Acetilaciones
     Carboxilaciones
     Ciclaciones
    Son producto de modificaciones  Desaminaciones
    postraduccionales  Dimerizaciones
     Fosforilaciones
     Hidroxilaciones
     Metilaciones
     Hipermodificaciones
    Aminoácidos no proteicos

    Homoserina
    Homocisteína
    -aminoácidos
    Ornitina
    Citrulina

    -aminoácidos -alanina Acido pantoténico


    En Coenzima A

    -aminoácidos ácido -aminobutírico


    (GABA) neurotransmisor
    Clasificación de proteínas

    I. Composición

    A. Proteínas simples.  Glicoproteínas


    B. Proteínas conjugadas.  Lipoproteínas
     Nucleoproteínas
     Metalproteínas
     Hemoproteínas
     Flavoproteínas

    II. Forma A. Fibrosas.- Colageno, -queratina


    B. Globulares
    III. Solubilidad

     Albúminas  Origen animal solubles en agua fría.


     Globulinas  Origen animal, poco solubles en agua fría, pero si
    soluciones salinas diluidas.
     Glutelinas  origen vegetal, insolubles en agua y disoluciones salinas,
    pero solubles en ácidos y bases.
     Prolaminas  origen vegetal, solubles en alcoholes.
     Protaminas  presentes en líquido seminales, solubles en agua y
    amoníaco diluido.
     Histonas  asociadas al ADN de eucariotas, solubles en agua y
    ácidos diluidos.
     Escleroproteínas  solubilizan con agentes hidrolíticos. Suelen coincidir
    con las proteínas fibrosas.
    IV. Función

     Enzimáticas.
     Transportadoras. Membranas celulares, y líquidos biológicos.
     De reserva. Almacenes energéticos: la ovoalbúmina y lactoalbúmina.
     Contráctiles. Actina y la miosina musculares.
     Estructurales. Colágeno o las queratinas del tejido conjuntivo,
     Cromosómicas. Histonas y protaminas.
     De defensa. Inmunoglobulinas o las proteínas del sistema
    complemento.
     Toxinas.
     Hormonales. Insulina, glucagón, etcétera,
     Receptoras. Se unen específicamente hormonas para transducir las
    señales.
     Factores tróficos. Relacionados con el desarrollo de los tejidos que con
    la regulación metabólica.
     Factores de transcripción. Controlan expresión genética.
    Péptidos de importancia biológica

    Glutatione.- ácido glutámico, cisteína, glicina.


    Oxitocina y vasopresina.- 9 aminoácidos, dilatación del útero,
    estimulación genital.
    Antibióticos.- penicilina, gramicidina, polimixinas, actinomicina,
    Angiotensinas.- control de presión arterial
    Gastrina.- liberación de HCL.
    Secretina.- estimulación del páncreas, liberación de pepsinógeno
    Hormona ACTH.- Estimula producción de esteroides.
    Insulina y glucagón.-
    Un ácido glutámico de la posición 6 del
    polipéptido ha sido reemplazado por el
    aminoácido valina.
    1 vuelta = 3.6 Puentes de
    aminoácidos hidrógeno
    Enlaces disulfuro
    Enlaces entre
    1er y 4to
    aminoácido

    alanine,
    leucine and
    phenylalanine
    Glicina,
    serina y
    alanina.
    EXTRUCTURA
    TERCIARIA

    Catión pi
    Fuerzas de Van Der Walls
    Dominio proteico
    Regiones o áreas altamente
    compactadas. Son un intermedio entre
    estructuras secundarias y terciarias. Tiene
    identidad topológica propia, cumplen
    funciones específicas.
    Ejemplos:
     Inmunoglobulinas.
     Factores de transcripción.
    EXTRUCTURA CUATERNARIA
    PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS

    También podría gustarte