1° Informe de

Química de los
Alimentos- TAUN.

Tema: Proteínas.

Influencias de factores químicos, físicos y biológicos.

Integrantes del grupo:

-Jara Clarisa Elizabeth LEG: FACTA- 1411

-Vazquez Alejandra LEG: FACTA 1541

-Yamila Gisela Saes LEG: FACTA- 1313

Profesores de cátedra:

-Namor Facundo

-Coria Santiago

Fecha de entrega: 23/09/2021

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 Introducción
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Por sus
propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples
(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados, proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y
proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas). La función principal de las proteínas es la estructural o plástica, es decir nos
ayudan a fabricar y regenerar nuestros tejidos; si comparamos nuestro cuerpo con una
casa, las proteínas serían ladrillos, junto con los cimientos y las tejas. No obstante, además
de esta función, desempeñan otras como:
➢ Energéticas: cuando la ingesta de HC y grasas procedentes de la dieta sea
insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, en caso de un ayuno
prolongado, la degradación de las proteínas (aac) cubrirá estas carencias.
➢ Reguladora: Hay proteínas, como por ejemplo la insulina (hormona del
crecimiento) implicadas en la regulación de muchos procesos.
➢ Transporte: por ejemplo, la hemoglobina, se encarga de transportar el oxígeno; ó
la albúmina, transporta ácidos grasos libres.
➢ Defensa: este tipo de proteínas ayudan a las defensas del cuerpo protegiendo al
organismo de ciertos agentes extraños o exterminándolos. Un ejemplo serían las
inmunoglobulinas.

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La estructura primaria de las proteínas es la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria es la formación de hojas beta (generalmente secuencias
repetidas de aminoácidos hidrofóbicos) y hélices alfa (generalmente secuencias de
aminoácidos que pueden formar puentes de hidrógeno entre sí)
La estructura terciaria es la conformación y plegamiento espacial que adquiera las
proteínas, según el medio circundante. Hay dos tipos: globulares y fibrosas.

• Fibrosas: solo desempeñan funciones estructurales

• Globulares: pueden actuar como enzimas (catalizando reacciones orgánicas ej:
esterasa), mensajeros (trasmitiendo mensajes para regular procesos biológicos ej:
insulina), Transportadores (de otras moléculas a través de la membrana celular), y
de almacenaje de aminoácidos.
La estructura cuaternaria está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
auto-ensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco todas las proteínas. Ej: Hemoglobina, donde se agrupan cuatro cadenas
globulares llamadas globina.
En una solución verdadera, las partículas de soluto constan de moléculas o iones
individuales, imposibles de distinguir. Las suspensiones son aquellos compuestos en los
cuales las partículas contienen más de una molécula y los agregados son suficientemente
grandes para observarse a simple vista o con el microscopio. Entre estos dos extremos se
encuentran las dispersiones coloidales, en las cuales las partículas pueden tener más de
una molécula, pero no son suficientemente grandes para observarlas en un microscopio.
Es imposible establecer un límite bien diferenciado entre las distintas dispersiones
coloidales, las soluciones verdaderas y las suspensiones. La estructura tridimensional de
una proteína en condiciones fisiológicas se conoce como estructura nativa. Si cambiamos
las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se lo denomina
desnaturalización, por tano, cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su
interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior
(Secundaria, terciaria, cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. En una proteína
cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan solo tienen en común la
estructura primaria, es decir, la secuencia de aminoácidos que la componen. Los demás
niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se pierde esta conformación
específica espacial y esto hace que no pueda cumplir con su función biológica en el
organismo ósea que perdería su función catalítica, las consecuencias de este caso son
factores como la acidez del medio, temperatura,etc.
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 Objetivos
✓ Estudiar qué cambios se producen en las proteínas de los alimentos a partir de
distintos factores químicos, físicos y biológicos.
✓ Estudiar la desnaturalización de las proteínas, comparar texturas de sus caracteres
organolépticos.
✓ Estudiar el contenido del agua en los alimentos.

Materiales y Reactivos
● Leche entera
● jugo de limón
● 5 Huevos
● Dos trozos de carne magra (100gr cada trozo)
● Sal fina
● vasos
● Jarros
● Plato
● Alcohol etílico
● Batidora eléctrica
● Bowl
● Jarra medidora
● Balanza
● Sartén
● Cronómetro

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 Procedimientos (teórico y vídeo informe)
Link: https://www.youtube.com/watch?v=xwiuRceL9W4
EXPERIENCIA 1-EFECTO DEL PH EN LAS PROTEÍNAS DE LA LECHE
1a. Procedimiento:
1. Colocar en un vaso 30 ml (aprox) de leche entera.
2. Adicionar aproximadamente 10 ml de jugo de limón, necesario para percibir un cambio
en la solubilidad de la leche.
3. Observar los cambios en textura y viscosidad.
1b- Variable: Tipo de leche
1b.) Realizar el mismo procedimiento que en 1a) pero reemplazando la leche entera por
igual volumen de leche descremada.
EXPERIENCIA 2- EFECTOS SOBRE PROTEÍNAS DE HUEVO
2.a – Temperatura
1. Colocar en un jarro suficiente cantidad de agua como para cubrir totalmente 4 huevos.
2. Sumergir los huevos y calentar. Cuando llegue a ebullición contar el tiempo con
cronómetro/reloj.
3. Retirar los huevos del hervor y enfriar en bowl con agua y hielo. (a tiempos 5, 10 ,15 y
20 minutos desde iniciada la ebullición).
4. Una vez enfriados, quitarles la cáscara y cortarlos por la mitad. Observar las diferencias
entre ellos e interpretar
2.b- Alcohol
1. Cascar un huevo crudo. Colocarla clara y la yema en un vaso o plato transparente (que
no sea de color blanco en lo posible)
2. Agregar 3 cucharadas de alcohol y realizar observaciones a 1, 5 y 10 min.
3. Registrar los cambios e interpretar.
EXPERIENCIA 3- EFECTO DEL BATIDO EN ALBÚMINA DE HUEVO - Estabilidad de la espuma
3.a) Procedimiento
1. Separar las claras de 4 huevos y reservar individualmente. Marcar o registrar el volumen
inicial de cada clara.

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2. En un bowl batir a máxima velocidad con batidora eléctrica cada una de las claras a
diferentes tiempos (1, 3, 5 y 7 minutos).
3. Depositarlas inmediatamente después de cada batido, en vasos rectos iguales (tipo
trago largo, de plástico o vidrio). La idea es que puedan medir y comparar la altura de la
espuma como si estuviesen utilizando una probeta en el laboratorio.
4. Observar la textura y el tiempo en que se desmorona
Nota: El “tiempo de desmoronamiento” es el tiempo en que tarda la espuma en reducir
su volumen a la mitad. - Medir con un cronómetro.
EXPERIENCIA 4 - EFECTO DE SAL EN PROTEÍNAS DE CARNE
5.a) Procedimiento
1. Pesar dos porciones de carne magra de 100 gramos aproximadamente con el mismo
grosor. Registrar el peso exacto.
2. Cubrir una de las porciones totalmente, con 15 g de sal. Dejarla en contacto por cinco
minutos. 3. En una sartén de teflón a temperatura media, incorporar 1 cucharada de
aceite y colocar la porción de carne sin sal. Someter a cocción por el tiempo de 3 minutos
(1 y 1/2 min por lado).
4. Cocinar de igual manera la porción de carne cubierta con sal. 5 5. Al final de la cocción,
pesar nuevamente las carnes.

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 Resultados y Actividades (Interpretaciones)
Experiencia 1.
A) Volcar los resultados de la experiencia en la siguiente tabla:
Tipo de Leche Textura
Entera Más viscoso, más pegajosidad (tardo en
cuajarse). Tono blanco grumoso, tardó en
separarse en 2 fases.
Descremada Menos viscoso, menos pegajosidad (se
cuajó más rápido). Tono amarillento,
grumoso, formándose 2 fases
inmediatamente

B) Investigar:
a- ¿Cuál es el efecto del jugo de limón en la leche? Explique los cambios en la
textura.
b- b- ¿Hay relación entre la cantidad de proteína de la leche y el fenómeno
ocurrido? ¿Qué ocurre si dejamos un vaso con leche sin refrigerar a
temperatura ambiente durante todo un día?.
Interpretacion: Respuesta
B.a) En ambas leches tenemos la misma proteína (caseína), la diferencia de leches está en
la cantidad de grasa que posee cada una, sabiendo que la descremada tiene porcentaje
menor de grasa que la entera. Al mezclarse con el Zumo de limón lo que ocurre es una
desnaturalización de la proteína (caseína), ya que la leche oscila un pH entre 6,6- 6,8 y el
zumo de limón oscila en un rango de pH de 2-3. Este cambio brusco de pH altera la
estructura terciaria (que proviene de una proteína globular) formando un precipitado,
más conocido como “cuajo” conservando su estructura primaria. La textura en ambas
leches se debe al tiempo que las dejamos en contacto con el zumo de limón, en la leche
descremada actúa muchísimo más rápido la reacción dejándola irreversible, mientras que
la entera tarda muchísimo más en romper los enlaces peptídicos.
b) Las cantidades que se usaron fueron 30ml de leche que contenían 0,9g de proteína con
10ml de ácido cítrico, lo que el fenómeno “cuajado” precipitó de inmediato porque había
mas ácido en la mezcla, el fenómeno ocurrido se llama coagulación ácido-láctica se
produce mediante la adición de un ácido mineral u orgánico a la leche y al alcanzar un pH
del 4.6 se produce un cuajado granuloso.
Si dejamos un vaso con leche sin refrigerar es 100% seguro que las bacterias del ambiente
alteren al producto, ya que las mismas se reproducen cada 20min. Dejar un vaso con leche
expuesto al aire también lo deja expuesto a todo microorganismo que pueda reproducir y
formar colonias. La leche es un buen medio de cultivo para el crecimiento de varios
microorganismos por su contenido en agua, pH casi neutro, y una amplia variedad de

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nutrientes como (disacárido) lactosa y diferentes proteínas. Aun cuando la leche posee un
alto contenido de lípidos son pocos los microorganismos que los utilizan. La leche
contiene varios factores antimicrobianos: lisozima, lactoferrina, proteínas de la leche
unidas a vitamina B12 y ácido fólico, lacto peroxidasa e inmunoglobulinas maternas. La
lactoferrina tiene la capacidad de quelar el hierro. La lacto peroxidasa cataliza la síntesis
de compuestos con efecto inhibidor sobre bacterias, pero no levaduras o mohos. Por lo
que, si pierde la cadena de frío o almacenaje, puede ser tóxico para la salud. La leche
puede contener microorganismos nocivos como salmonella, escherichia coli, listeria
monocytogenes, staphylococcus aureus, yersinia enterocolitica, bacillus cereus,
clostridium botulinum, mycobacterium bovis, brucella abortus y brucella melitensis.

Experiencia 2. INTERPRETAR
a) Observación de las diferentes Texturas del Huevo:
➢ Huevo 1- 5 minutos de cocción (pasado por agua) la clara presenta una textura
consistente y la yema se puede observar que tiene una textura más bien blanda,
tirando a cremosa.
➢ Huevo 10 minutos de cocción al igual que el primer huevo la clara se encuentra
con más firmeza y con respecto a la yema podemos observar que está más estable.
➢ Huevo 15 minutos de cocción el huevo en si se encuentra con más firmeza al igual
que la yema.
➢ Huevo 20 minutos de cocción notamos una textura más rígida tanto de la clara con
el huevo. Y más gomosa.

Interpretación: Proteína (Ovoalbúmina) proveniente de la albúmina que son proteínas

simples solubles en agua; poseen un pH ácido con su punto isoléctrico de 4,6 constituida
por una única cadena, es rica en aac escenciales (cisteína y metionina) contiene
fosfoglucoproteína y coagula entre 70°C a 80°C. La clara (conalbúmina u ovotransferencia)
contiene coloides de proteínas gloubulares (glicoproteínas formadas por dos cadenas
polipeptídicas) con fibras de ovomucina pH= 9 aprox. Se desnaturaliza fácilmente la clara
porque coagula entre 61°C a 70°C
Al cocer un huevo se desencadenan una compleja serie de reacciones químicas. En primer
lugar las proteínas presentes en la clara y en la yema se desnaturalizan y luego coagulan.
Cuando la temperatura alcanza un valor crítico, las reacciones empiezan a desarrollarse
con mayor rapidez. En la clara del huevo, las proteínas empiezan a desnaturalizarse
cuando la temperatura alcanza los 65ºC, mientras que en la yema, las proteínas lo hacen a
partir de unos 70ºC. Esta se diferencia se explica ya que durante la cocción, la coagulación

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de las proteínas de la clara absorbe energía y estabiliza la temperatura hacia los 60ºC,
impidiendo que la yema se coagule, una vez finalizado el cambio de estado, hay una
transmisión de calor hacia el interior del huevo y se inicia la coagulación de las proteínas
que forman la yema, desnaturalizando su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Es
por ello que a medida que se eleva la temperatura se va desnaturalizando primero la clara
y luego la yema quedando completamente insoluble e irreversible.

b) En el procedimiento del huevo con el alcohol registro:

➢ 1 minutos: lo que pudimos observar es que al momento de agregar le alcohol al
huevo la clara se comenzó a poner blanca. Como si se estuviera cocinando.
➢ 5 minutos: observamos como el huevo se puso blanco en su totalidad
➢ 10 minutos: en la parte superior del recipiente se formó 2 interfaces, en el fondo
del recipiente la clara del huevo y sobre la superficie un líquido con aspecto
incoloro como si fuera agua.

Interpretación: Proteína del huevo ya mencionada + alcohol (etanol), los alcoholes

monohidroxilados o monoles son aquellos que contienen un grupo hidroxilo en sus
moléculas puede ser a un átomo de carbono primario, secundario o terciario.
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo, denominadas proteínas globulares,
se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Al añadir etanol ocurre lo mismo
que cuando se fríe o cuece 3 un huevo, las cadenas de proteína se desenrollan y se forman
enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de
huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado, pero lo que ocurre es
una desnaturalización de la proteína dejandola irreversible y completamente tóxica para
la salud NO COMESTIBLE.

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Experiencia 3.
a- Definir el tiempo óptimo de batido en función de la capacidad espumante.
c- Comparando el tiempo que tarda cada espuma en perder la mitad del aire
incorporado, determinar cuál es la que posee mayor estabilidad.
Cálculos:
➢ 1 Minuto:
Volumen clara: 28,274 (cm²) x 1,5 (cm) = 42,411 (cm³)
Volumen espuma: 28,274 (cm²) x 7,5 (cm)= 212,055 (cm³)
Capacidad espumante: 212,055 (cm³) x 100= 500 (cm³)
42,411 (cm³)

➢ 3 Minutos:
Volumen clara: 28,274 (cm²) x 1,3(cm) = 36,756 (cm³)
Volumen espuma: 28,274 (cm²) x 11,3(cm)= 319,496 (cm³)
Capacidad espumante: 319,496 (cm³) x 100= 869,23 (cm³)
36,756(cm³)

➢ 5 Minutos:
Volumen clara: 28,274 (cm²) x 1,3(cm) = 36,756 (cm³)
Volumen espuma: 28,274 (cm²) x 8,8(cm)= 248,811(cm³)
Capacidad espumante: 248,811 (cm³) x 100= 679,92 (cm³)
36,756(cm³)

➢ 7 Minutos:
Volumen clara: 28,274 (cm²) x 1,8(cm) = 50,893 (cm³)
Volumen espuma: 28,274 (cm²) x 8,7(cm)= 245,983(cm³)
Capacidad espumante: 245,983 (cm³) x 100= 483,33(cm³)
50,893(cm³).
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Observaciones:
➢ La primera muestra fue en 1 minuto, se observó una espuma rígida, qué alcanzo
una espuma de mayor estabilidad que el resto.
➢ La segunda muestra fue en 3 minutos se observó un poco rígida. El tiempo óptimo
de batido en función de la capacidad espumante fue de 3 minutos.
➢ La tercera muestra fue de 5 minutos se observó una espuma algo blanda, el tiempo
de desmoronamiento fue de 8 horas y 35 minutos.
➢ La cuarta muestra fue de 7 minutos se observó una espuma blanda, el tiempode
desmoronamiento fue de 5 horas y 20 minutos.

Interpretación:
Una espuma de clara de huevo se obtiene cuando se baten las claras para incorporar el
aire, es por eso es considerado como un sistema coloidal formado por acumulaciones de
un gas rodeadas por un líquido o un sólido, la formación de espuma después del batido es
debido a las proteínas llamadas globulinas y lisozima. La estabilidad de la espuma formada
se debe a la ovomucina. Una espuma mantiene su forma a medida que coagula la proteína
alrededor de las burbujas de aire. El volumen y la estabilidad de las espumas de clara de
huevo dependen de la temperatura del huevo. Si la espuma no se incorpora en una
formulación inmediatamente, puede perder algunas de sus características de elasticidad.
Cuando se mantiene en reposo se vuelve rígido y frágil. Los agentes activos de superficie
de proteína coloidalmente dispersa en la clara de huevo coagulan alrededor de numerosas
burbujas de aire, resultando una espuma que proporciona esponjamiento. Las claras de
huevo que se baten hasta un estado de espuma seca no son tan efectivas como agentes
esponjantes como la espuma rígida. Esto es porque la proteína no coagula alrededor de
las burbujas de aire tan bien en los huevos viejos como en los huevos frescos, y hay un
mayor porcentaje de clara fluida que da lugar a espumas dispersas inestables.

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Experiencia 4.
a) con los pesos registrados de las porciones de carne antes y después de cocinar
calcular el % de agua perdida. Saque conclusiones.

Cálculos:
102gr de carne magra cruda __________ 75% de agua
91gr de c.m s/sal cocida _________x= 67% de agua

100gr de carne magra cruda ___________ 75% de agua

80gr de c.m c/sal cocida ________x= 60% de agua

Observación:
➢ Carne magra con 15gr de sal: Los primeros cinco minutos el cloruro de sodio
absorbe cierta cantidad de agua de la carne deshidrantandola, luego al cocerla 1
min y medio por lado pierden aún más cantidad de agua, con un tono oscuro y
blando.
➢ Carne magra sin sal directo a cocción: cocinamos 1min y medio por lado, donde
notamos que pierde cierta cantidad de agua pero queda con un color más claro
que en comparación con la muestra con sal, y la textura quedó más dura.

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Interpretación: La carne magra proviene del músculo del animal (elegimos bola de lomo
para la experiencia), los músculos contienen agua 75%, HC %1, Lípidos 3%, proteínas 18%,
entre otras sustancias orgánicas e inorgánicas %1; Con estos datos podemos interpretar
que el agua es muy importante para la carne ya que le otorga los caracteres
organolépticos.
Ahora bien, necesitamos interpretar la perdida de agua entre la carne con sal cocida, y la
que no tiene sal. Este fenómeno del agregado de cloruro de sodio (sal binaria) es porque
posee ciertas propiedades y una de ella es la absorción de agua, es por ello que el efecto
de la sal en el alimento (carne) le produce una deshidratación previa a la cocción, la
cocción es otro factor que elimina el agua por evaporación, es por ello que la carne con sal
se somete a dos procesos químico que alteran las propiedades de la carne en su estado
natural quitándole un 15% de agua, mientras que la carne sin sal cocida solo está
sometida al proceso de evaporación perdiendo un %8 de agua. Con respecto a la proteína
de la carne magra (Estructura de la mioglobina, una proteína globular con regiones
helicoidales extensas se representan como listones enrollados) , ésta es desnaturalizada
desenrollando los coloidales por el cambio físico que es el aumento de la temperatura,
conservando su estructura primaria.

Conclusión.
En todas las experiencias podemos notar la desnaturalización de diferentes proteínas por
medio de cambios de pH, calor, y sustancias químicas. Todas las desnaturalizaciones
interpretadas son irreversibles, modificando su estructura original y conservando solo la
estructura primaria, es decir el ADN de la proteína.
Exp 1:
El ácido cítrico que contiene el limón reacciona con la caseína, que es una proteína que
contiene la leche. La caseína es una sustancia que, en un medio ácido como el limón,
precipita al fondo. Este en el motivo por el que en la parte superior quedará un líquido
transparente y el resto se quedará en la parte de abajo.
Exp 2:
Este proceso de desnaturalización de las proteínas del huevo, se puede dar de diversas
maneras, por cocción y/o por contacto con agentes químicos, las proteínas del huevo,
proteínas globulares, se encuentran enrolladas adaptando una forma esférica, al cocinarla
o agregar alcohol, estas cadenas se desenrollan y forman enlaces que unen unas cadenas
con otras estos cambios de estructuras dan a las claras del huevo la consistencia, textura y
color que observamos en ambos procedimientos.

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Exp 3:
La estabilidad de la espuma varia con el tiempo de batido, ya que a primera instancia el
volumen de este va aumentando, pero mientras el tiempo se prolongó el volumen
disminuyo, por consiguiente, la estabilidad.
Exp 4:
La diferencia que observamos con respecto al peso de ambos trozos de carne se debe a
que la sal actúa como deshidratante absorbiendo el agua que contiene la proteína las, es
decir que las moléculas de agua se unen con las moléculas de sal reduciendo la cantidad
de humedad. Evitando de esta manera que las bacterias proliferen.

Bibliografía:
Antonio Blanco- Química Biológica- ed 2006.
La química de los Alimentos _ Rembado-Sceni
Química polimodal José M. Mautino (Estructura de la materia y transformaciones
químicas) - Editorial Stella.
Química orgánica- Morrison y Boyd- 5° edición- Editorial Pearson Eddison Wesley 1999.

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