Columbus University

Facultad de Medicina Ciencias de la Salud

Carrera de Doctor en Medicina y Cirugía

Asignatura:
Bioquímica

Laboratorio
“CARACTERIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS”

Integrante:
Karla Hidalgo 9-762-2307

Profesor:
Iván Arroyo

Fecha de entrega
30/7/2024
 Introducción
Las proteínas, esenciales para la vida, son macromoléculas complejas que desempeñan roles
vitales en numerosos procesos biológicos (Nelson & Cox, 2017, p. 38-45). Su estructura
tridimensional única, determinada por su secuencia específica de aminoácidos, les otorga
propiedades fisicoquímicas específicas que les permiten actuar como enzimas, catalizando
reacciones químicas esenciales; como transportadores, facilitando el movimiento de
moléculas a través de membranas celulares; como hormonas, regulando diversas funciones
fisiológicas; como anticuerpos, defendiendo al organismo contra patógenos invasores; y como
elementos estructurales, proporcionando soporte y forma a células y tejidos (Voet et al., 2016,
p. 78-85).

El estudio de las proteínas es una disciplina multidisciplinaria que emplea diversas técnicas
analíticas y experimentales para comprender su estructura, función y propiedades
fisicoquímicas (Berg et al., 2015, p. 56-62). Comprender estos aspectos es crucial para
desentrañar los mecanismos moleculares que subyacen a los procesos biológicos en los que
participan, así como para identificar posibles dianas terapéuticas para el desarrollo de
medicamentos y para diseñar nuevas proteínas con propiedades específicas para
aplicaciones biotecnológicas e industriales (Cooper, 2000, p. 68-74).

En este informe de laboratorio, exploraremos el apasionante campo de la caracterización de

proteínas, utilizando diversas técnicas analíticas y experimentales para determinar su peso
molecular, punto isoeléctrico, estructura secundaria y composición de aminoácidos (Lodish
et al., 2000, p. 45-52). Estas técnicas nos permitirán obtener una comprensión más profunda
de las propiedades fisicoquímicas de las proteínas estudiadas, sentando las bases para
futuras investigaciones en bioquímica, biología molecular, biotecnología, medicina e industria
alimentaria (Alberts et al., 2002, p. 87-93). Además, este conocimiento puede facilitar la
innovación en áreas como la ingeniería de proteínas y el diseño de terapias personalizadas.
 Objetivos

Objetivo General:

➢ Identificar la presencia de proteínas mediante diferentes métodos.

 Marco teórico
Caracterización de las Proteínas
El estudio de las proteínas es fundamental para entender los procesos biológicos y desarrollar
aplicaciones en diversas áreas. En este laboratorio, investigaremos la desnaturalización de
proteínas por calor y agentes químicos, la identificación de proteínas mediante la prueba de
Biuret y el análisis de proteínas en la leche.

I Parte: Desnaturalización por Calor

La desnaturalización proteica se refiere a la pérdida de la estructura tridimensional nativa de

una proteína, lo que lleva a la pérdida de su función biológica (Nelson & Cox, 2017, p. 138).
El calor es un desnaturalizante común que rompe los enlaces débiles que mantienen la
estructura de la proteína (Voet et al., 2016, p. 152). La temperatura a la cual una proteína se
desnaturaliza varía según su secuencia de aminoácidos y su entorno.

II Parte: Desnaturalización por Reactivos Químicos

Los reactivos químicos, como ácidos, bases, solventes orgánicos y metales pesados, también
pueden desnaturalizar proteínas (Berg et al., 2015, p. 105). Estos agentes interfieren con los
enlaces de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los puentes disulfuro que estabilizan
la estructura proteica.

III Parte: Prueba de Biuret

La prueba de Biuret es un método colorimétrico utilizado para detectar la presencia de

enlaces peptídicos en proteínas y péptidos (Cooper, 2000, p. 55). La reacción se basa en la
formación de un complejo de color violeta entre los iones de cobre y los átomos de nitrógeno
de los enlaces peptídicos. La intensidad del color es proporcional a la concentración de
proteína, lo que permite cuantificarla de manera efectiva.

IV Parte: Proteínas en la Leche

La leche es una fuente rica en proteínas, principalmente caseína y proteínas del suero (Lodish
et al., 2000, p. 875). La caseína es una fosfoproteína que forma micelas y es responsable de
la opacidad de la leche. Las proteínas del suero, como la lactoalbúmina y la lactoglobulina,
son solubles en agua y tienen funciones biológicas importantes (Alberts et al., 2002, p. 1120).
Además de su valor nutricional, las proteínas en la leche tienen aplicaciones en la industria
alimentaria y en la investigación biomédica.

Este laboratorio nos permitirá comprender mejor cómo las proteínas pueden ser
desnaturalizadas y detectadas, proporcionando una base sólida para futuras investigaciones
y aplicaciones prácticas en biotecnología y ciencias de los alimentos.
 Materiales
Materiales básicos

➢ Planchas calentadoras – 1 de laboratorio

➢ Tubos de ensayo – 32 de laboratorio
➢ Vasos químicos – 4 de laboratorio
➢ Gradillas – 1
➢ Goteros – 10
➢ Mortero – 2
➢ Policial – 1
 Reactivos
➢ Leche – 1 cartón pequeño
➢ Huevos – 2
➢ Jugo de Limón – 5 limones
➢ Gelatina – 1 sobre pequeño
➢ Salchicha o jamón – 2 de cada uno
➢ HCl
➢ NaOH

Ilustración 1: Materiales básicos y reactivos utilizados para la elaboración de la experiencia

 Procedimiento

I Parte: Desnaturalización por calor

➢ Preparamos 4 tubos de ensayo, agregando 5 mL de leche al tubo 1, 5 mL de clara de

huevo al tubo 2, 5 mL de gelatina diluida en agua tibia al tubo 3 y 5 mL de salchicha
macerada en agua al tubo 4.

➢ Colocamos los tubos de ensayo en baño maría por entre 5-10 minutos, hasta observar
la formación de grumos en algunas de las muestras.

➢ Anotamos nuestros resultados en la tabla N°1.

II Parte: Desnaturalización por reactivos químicos

➢ Preparamos 4 tubos de ensayo, agregando 5 mL de leche al tubo 1, 5 mL de clara de

huevo al tubo 2, 5 mL de gelatina diluida en agua tibia al tubo 3 y 5 mL de salchicha
macerada en agua al tubo 4.

➢ Añadimos 3-5 mL de ácido clorhídrico (HCl) a cada tubo, observamos y anotamos los
resultados.

➢ Medimos el pH de las disoluciones y registramos los resultados.

➢ En los casos donde la reacción no procedió, sumergimos los tubos en baño María por
3 minutos.

➢ Repetimos los pasos anteriores, sustituyendo el HCl por hidróxido de sodio (NaOH) y
por etanol.

➢ Observamos y anotamos los resultados, medimos el pH de cada tubo y registramos

los resultados.

➢ Si la reacción no procedió, sumergimos los tubos en baño maría por 3 minutos.

Parte: Prueba de Biuret

➢ Preparamos muestras de 3-5 mL de agua, clara de huevo, leche, gelatina, jugo de

limón, caldo de res y salchicha macerada en diferentes tubos de ensayo.

➢ Agregamos aproximadamente 12 gotas de reactivo de Biuret a cada tubo.

➢ Observamos el cambio de color, que indicaría la presencia de proteínas (azul oscuro).
➢ Anotamos nuestros resultados en la tabla N°3.
Parte: Proteínas en la leche

➢ Colocamos ¼ litro (250 mL) de leche entera en un vaso químico.

➢ Calentamos la leche sobre la plancha sin dejar que hirviera.
➢ Retiramos el vaso y agregamos el jugo de medio limón, observando la aparición de
grumos blancos (coagulación de la caseína).

➢ Separamos el sólido (caseína) del líquido (suero) mediante filtració

➢ Dividimos el suero en dos porciones, dejando una como testigo.

➢ Calentamos una porción de suero en un vaso químico hasta ebullición durante 5-10
minutos.

➢ Observamos la precipitación (coagulación) de lactoalbúminas y lactoglobulinas en el

suero calentado.
Resultados
I Parte: Desnaturalización por calor
Tabla No 1: Resultados de las muestras de la Desnaturalización por Calor

MUESTRAS RESULTADOS IMAGEN

Leche _

Clara de huevo +

Gelatina diluida +

Salchicha +

Mortadela +

Discusión
La desnaturalización es el proceso por el cual las proteínas pierden su estructura
tridimensional al ser expuestas a factores externos, como el calor, resultando en la pérdida de
su función biológica. En este experimento, se observó que la aplicación de calor provocó la
desnaturalización en la clara de huevo, la gelatina diluida, así como en la salchicha y la
mortadela macerada, evidenciado por la formación de grumos. Estos resultados son
consistentes con el hecho de que el calor rompe los enlaces no covalentes que mantienen la
estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas, haciendo que se desenrollen y se agreguen.

Por otro lado, la leche no mostró desnaturalización en este experimento, lo cual puede
atribuirse a varios factores, como su composición proteica. La leche contiene proteínas como
la caseína, que tienen una estructura diferente y pueden ser más resistentes al calor en
comparación con las proteínas de la clara de huevo o la gelatina. Además, la leche comercial
suele estar pasteurizada, lo que implica que ya ha sido sometida a un tratamiento térmico
controlado que puede conferirle una mayor estabilidad térmica.
Estos hallazgos subrayan la importancia de la estructura proteica en la determinación de la
resistencia a la desnaturalización por calor. Las diferencias en la resistencia térmica entre
diferentes tipos de proteínas pueden tener implicaciones significativas en la industria
alimentaria y en la biotecnología, donde la estabilidad proteica es crucial para el
procesamiento y almacenamiento de alimentos y otros productos biológicos.

Parte: Desnaturalización por reactivos químicos

Tabla No 2: Resultado de las muestras por Desnaturalización por reactivos
quimicos

MUESTRA RESULTADO
pH ILUSTRACIÓN
(ACIDA) OBSERVADO

1) Cambio de Textura,
1 Ph
Leche rosa 1–2–3–4–5
2)
Cambio de Textura,
Clara de 1 Ph
rosa
huevo
3)
Cambio de Textura,
Gelatina 1 Ph
rosa
diluida
4)
Cambio de Textura,
Salchicha 1 Ph
rosa
macerada
5)
Cambio de Textura,
Mortadela 1 Ph
rosa
macerada

MUESTRA RESULTADO
pH ILUSTRACIÓN
(BASE) OBSERVADO
 1) Cambio de Textura,
12 Ph
Leche crema

2) Cambio de Textura,
12 Ph
Clara de huevo crema

3)
Cambio de Textura,
Gelatina 12 Ph
crema
diluida
Cambio de Textura,
4) 12 Ph
crema
1–2–3–4–5

Salchicha
macerada
5)
Cambio de Textura,
Mortadela crema 11 Ph
macerada

Discusión
Efecto del pH
Solución Ácida (HCl)

Al agregar HCl a todas las muestras, se observó un cambio de textura en todas ellas,
adquiriendo una tonalidad rosa. El pH se redujo drásticamente a 1 en todos los casos. Esto
indica que el ambiente ácido proporcionado por el HCl fue suficiente para romper los enlaces
que mantenían la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas presentes en
las muestras, provocando su desnaturalización.

Solución Básica (NaOH)

Al agregar NaOH, las muestras también experimentaron un cambio de textura, adquiriendo

una tonalidad crema. El pH aumentó a valores altamente alcalinos (11-12). Este resultado
confirma que el ambiente básico también induce la desnaturalización de las proteínas, aunque
por un mecanismo diferente al del HCl.
Efecto de la Muestra

Independientemente de la muestra utilizada (leche, clara de huevo, gelatina, salchicha y

mortadela), se observó un cambio de textura similar en respuesta a ambos tratamientos,
además de la formación de grumos en algunos casos. Esto sugiere que las proteínas presentes
en estos alimentos son susceptibles a la desnaturalización por cambios extremos de pH.

Coloración

La coloración rosa en el medio ácido y crema en el medio básico podría estar relacionada
con la interacción de los iones H+ y OH- con los grupos funcionales de las proteínas, así
como con la presencia de otros compuestos en las muestras que puedan actuar como
indicadores de pH. Esta coloración diferencial también puede ofrecer pistas sobre la
composición química de las proteínas y otros componentes presentes en las muestras,
proporcionando una herramienta visual adicional para estudiar los efectos del pH en la
estructura proteica.

Parte: Prueba de Biuret

Tabla No 3: Resultados de las muestras de la Desnaturalización por reactivos quimicos

TUBO MUESTRA RESULTADOS (+/-)

1 Agua destilada -
 2 Clara de huevo +

3 Leche +

4 Gelatina +

5 Caldo de pollo +

6 Jugo de limón +

7 Salchicha +

8 Mortadela -

Observaciones:

● Agua destilada (Tubo 1): No mostró cambio de color, indicando ausencia de

proteínas.

● Clara de huevo (Tubo 2): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Leche (Tubo 3): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Gelatina (Tubo 4): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Caldo de pollo (Tubo 5): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Jugo de limón (Tubo 6): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Salchicha (Tubo 7): Cambió a azul oscuro, indicando presencia de proteínas.

● Mortadela (Tubo 8): No mostró cambio de color, indicando ausencia de proteínas.

Discusión
Explicación de las Reacciones Observadas

Principio de la Prueba de Biuret

La prueba de Biuret detecta la presencia de proteínas mediante la reacción del reactivo de Biuret (que
contiene sulfato de cobre) con los enlaces peptídicos en las proteínas. Esta reacción resulta en un
cambio de color a violeta o azul oscuro, lo que indica la presencia de proteínas.

Observaciones Específicas

• Agua destilada y jamón marinado: No contienen proteínas, por lo que no se observó cambio
de color.

• Clara de huevo, leche, gelatina, caldo de pollo, jugo de limón, salchicha: Estos alimentos
contienen proteínas, lo cual se evidencia por el cambio de color a azul oscuro.

Reacciones Químicas

La interacción del cobre del reactivo de Biuret con los enlaces peptídicos en las proteínas es la
responsable del cambio de color. Los enlaces peptídicos forman un complejo con el cobre, lo que
resulta en el color violeta característico. Este complejo se forma porque los iones de cobre (Cu²⁺) del
reactivo de Biuret se coordinan con los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos, estabilizando
la estructura y produciendo la coloración observada.

Implicaciones de los Resultados

Los resultados de la prueba de Biuret demuestran claramente qué muestras contienen proteínas. El
cambio de color a azul oscuro en la clara de huevo, leche, gelatina, caldo de pollo, jugo de limón y
salchicha confirma la presencia de proteínas en estos alimentos. La ausencia de cambio de color en
el agua destilada y el jamón marinado indica que no contienen proteínas detectables por esta prueba.

Conclusión

La prueba de Biuret es una herramienta eficaz para la detección de proteínas en diversas muestras.
Las observaciones obtenidas son consistentes con el principio de la prueba y reflejan la presencia o
ausencia de proteínas según lo esperado. Estos hallazgos no solo validan el uso de la prueba de Biuret
en análisis cualitativos de proteínas, sino que también destacan su importancia en la identificación y
caracterización de proteínas en alimentos y otras sustancias biológicas.
 Parte: Proteínas en la leche
Tabla No 4: Resultados de las muestras de proteínas en la leche

Muestras Observaciones Ilustraciones

Con jugo de limón Se cortó la leche

Suero A Menos espeso

Suero B (testigo) Quedo mas espeso

1. Con jugo de limón: Al agregar jugo de limón a la leche caliente,

se observó que la leche se cortó, formando grumos blancos
debido a la coagulación de la caseína.
2. Suero A: Esta porción de suero, después de la filtración y al ser
calentada, resultó menos espesa, indicando la precipitación de
las lactoalbúminas y lactoglobulinas.
3. Suero B (testigo): El suero que no fue calentado quedó más
espeso en comparación con el Suero A, ya que no experimentó la
precipitación adicional de proteínas.
Discusión
El experimento realizado demostró cómo diferentes proteínas en la leche responden a cambios en el
pH y a la aplicación de calor.

Efecto del pH

La adición de jugo de limón, que contiene ácido cítrico, provocó una disminución del pH de la leche,
llevando a la coagulación de la caseína. La caseína es una proteína principal en la leche que precipita
cuando el pH cae por debajo de un cierto nivel, generalmente alrededor de 4.6. Esta propiedad es
aprovechada en la producción de diversos productos lácteos, como el queso y el yogur, donde la
coagulación de la caseína es un paso crucial. La coagulación observada confirma la sensibilidad de
la caseína a cambios en el pH, resultando en su precipitación y la separación del suero.

Efecto del Calor

El proceso de separación mediante filtración permitió observar el suero restante, que contiene otras
proteínas como las lactoalbúminas y lactoglobulinas. Estas proteínas no coagulan a un pH bajo pero
son sensibles al calor. Al calentar el suero (Suero A), se observó una precipitación adicional, indicando
la coagulación de las lactoalbúminas y lactoglobulinas. Este proceso de desnaturalización térmica es
comúnmente utilizado en la pasteurización y en la preparación de alimentos, donde el calor modifica
la estructura de las proteínas, alterando sus propiedades funcionales.

Diferencia en Viscosidad

La diferencia en la viscosidad entre el Suero A (menos espeso) y el Suero B (más espeso) se debe a
la desnaturalización de las proteínas adicionales en el Suero A al ser calentado. Esto demuestra que
el calor induce cambios estructurales en las proteínas, causando su agregación y precipitación. La
mayor viscosidad en el Suero B refleja la presencia de más proteínas desnaturalizadas y agregadas.

Implicaciones para la Industria Alimentaria

Estos resultados tienen implicaciones significativas para la industria alimentaria, donde el control del
pH y la temperatura es esencial para manipular las propiedades de las proteínas lácteas y obtener
productos de calidad deseada. La capacidad de inducir la coagulación de proteínas mediante ajustes
de pH y temperatura es fundamental en la elaboración de productos como el queso, el yogur y otros
derivados lácteos. Además, la pasteurización, que utiliza calor para desnaturalizar proteínas y
eliminar patógenos, se beneficia de este conocimiento para asegurar la seguridad y la calidad de los
productos lácteos.
Cuestionario
De qué dos formas coagulaste las proteínas de la clara de huevo?

R/ Coagulamos las proteínas de la clara de huevo mediante dos métodos

Calor: Al someter la clara de huevo a baño maría, observamos la formación de grumos, lo que indica
la desnaturalización y coagulación de las proteínas por efecto del calor.

Reactivos químicos: Al agregar ácido clorhídrico (HCl) y etanol a la clara de huevo, también
observamos la formación de coágulos, lo que indica que estos reactivos químicos también indujeron
la desnaturalización y coagulación de las proteínas.

2.¿Cómo podríamos saber si una sustancia desconocida es una proteína?

R/ Para determinar si una sustancia desconocida es una proteína, podemos utilizar la prueba de
Biuret. Esta prueba detecta la presencia de enlaces peptídicos, característicos de las proteínas. Si la
sustancia desconocida produce un color violeta intenso al reaccionar con el reactivo de Biuret, esto
indica la presencia de proteínas.

3.¿Qué coloración da la reacción de Biuret? ¿Por qué?

R/ La reacción de Biuret produce una coloración violeta intensa. Esto se debe a la formación de un
complejo entre los iones de cobre presentes en el reactivo de Biuret y los átomos de nitrógeno de los
enlaces peptídicos de las proteínas. La intensidad del color violeta es proporcional a la cantidad de
enlaces peptídicos presentes en la muestra.

4.¿Una proteína coagulada, podría dar la reacción de Biuret?

R/ Sí, una proteína coagulada aún puede dar la reacción de Biuret. Ya que la coagulación es un proceso
de desnaturalización que altera la estructura tridimensional de la proteína, pero no rompe los enlaces
peptídicos. Por lo tanto, los enlaces peptídicos siguen estando presentes y pueden reaccionar con el
reactivo de Biuret, produciendo la coloración violeta característica.
5.¿En la leche, existen diferentes proteínas?

R/ Sí, en la leche existen diferentes tipos de proteínas. Las principales son la caseína, que constituye
aproximadamente el 80% de las proteínas de la leche, y las proteínas del suero, como la
lactoalbúmina y la lactoglobulina. Estas proteínas tienen diferentes propiedades fisicoquímicas y
funciones biológicas.

6.¿Por qué creen que la leche quita la sensación de hambre?

R/ La leche quita la sensación de hambre debido a su contenido de proteínas y grasas. Las proteínas
son nutrientes de digestión lenta, lo que significa que permanecen en el estómago por más tiempo,
proporcionando una sensación de saciedad prolongada. Además, las grasas presentes en la leche
también contribuyen a la sensación de saciedad.

7.¿Qué tipo de alimento tiene mayor contenido proteico según lo observado?

R/ Según nuestras observaciones, la clara de huevo parece tener el mayor contenido proteico. Esto
se evidencia por la formación de un coágulo más denso y abundante al ser sometida a calor y a
diferentes reactivos químicos, en comparación con las otras muestras analizadas.

8.¿Qué tipo de enlace detecta la prueba de Biuret?

R/ La prueba de Biuret detecta la presencia de enlaces peptídicos. Estos enlaces son los que unen
los aminoácidos para formar las proteínas. La prueba se basa en la formación de un complejo de color
violeta entre los iones de cobre del reactivo de Biuret y los átomos de nitrógeno de los enlaces
peptídicos.
 Conclusión
➢ La desnaturalización por calor se observó en varias muestras alimenticias,
mostrando claras diferencias entre ellas. La clara de huevo y la gelatina diluida, ricas
en proteínas simples y gelificantes respectivamente, mostraron desnaturalización
evidente. La salchicha macerada, con alto contenido proteico debido a su
procesamiento cárnico, también presentó desnaturalización. En contraste, la leche
no mostró cambios visibles, probablemente debido a su composición proteica y
tratamiento previo. Este estudio es crucial para entender cómo el procesamiento
térmico afecta la estructura y función de las proteínas en los alimentos, lo cual tiene
importantes implicaciones en la industria alimentaria y la nutrición.
➢ En este experimento, se observó que tanto los ácidos (HCl) como las bases (NaOH)
provocaron cambios en la apariencia y textura de varios alimentos ricos en proteínas.
Estas sustancias químicas alteraron la estructura de las proteínas mediante un
proceso conocido como desnaturalización. Al modificar el pH, los enlaces que
mantienen la estructura tridimensional de las proteínas se rompen, afectando su
función. En resumen, el experimento demostró la alta sensibilidad de las proteínas a
los cambios de pH, lo cual puede llevar a cambios significativos en sus propiedades.
➢ Durante esta sección, se aprendió a utilizar la prueba de Biuret para detectar la
presencia de proteínas en diversas muestras. Se pudo comprobar que esta prueba es
efectiva para identificar proteínas en alimentos como la clara de huevo, leche,
gelatina, caldo de pollo, jugo de limón y salchicha marinada. Además, se comprendió
la importancia de esta técnica en el análisis de alimentos y en estudios biológicos,
subrayando su utilidad en la identificación de proteínas.
➢ El experimento confirmó la presencia y comportamiento de diferentes proteínas en
la leche bajo condiciones de variación de pH y temperatura. La caseína, una de las
proteínas principales de la leche, se coagula en presencia de ácido cítrico, mientras
que las lactoalbúminas y lactoglobulinas requieren calentamiento para
desnaturalizarse y precipitar. Estos hallazgos son fundamentales para comprender
los procesos utilizados en la producción de productos lácteos y la importancia de la
desnaturalización de proteínas en la industria alimentaria. La capacidad de manipular
la coagulación de proteínas mediante cambios en el pH y la temperatura permite la
creación de una variedad de productos lácteos con diferentes texturas y
propiedades. Este conocimiento es crucial no solo para la fabricación de alimentos,
sino también para la investigación en nutrición y salud, donde las proteínas de la
leche juegan un papel importante en la dieta humana.
 Bibliografía
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