A. Macías Alvia et al.

CAPÍTULO II: AGENTES QUE INTERVIENEN EN EL

METABOLISMO. ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS
Franklin Antonio Vite Solórzano. M.Sc.
Universidad Técnica de Manabí
María Magaly Scott Álava. Ph. D.
Universidad Técnica de Manabí
Patricio Alfredo Vallejo Valdivieso. M.Sc.
Universidad Técnica de Manabí
2.1. Introducción
Hasta ahora hemos tratado los principales aspectos relacionados con el objeto de
estudio de la Bioquímica, la estructura de la célula su concepto, composición, niveles
estructurales y diversidad funcional, sus principales orgánulos el metabolismo y sus
fases.
La célula constituye un sistema abierto que funciona en estado estacionario. Para
ello, el intercambio de materia y energía ocurre de una forma constante, pero con
frecuencia muy variable, según las condiciones cambiantes del medio. La entrada
de los alimentos a la célula depende de varios factores como el pH, la temperatura,
la presión osmótica de la célula y otros. Tanto en las plantas como en los animales
superiores, el intercambio con el medio contribuyen a dotar a la célula de los
componentes necesarios para mantener el estado estacionario.
Una vez que los nutrientes, mediante diferentes mecanismos, entran a la célula, son
metabolizados por diferentes vías, que incluyen tanto los procesos de degradación
como los procesos de síntesis, los cuales se encuentran en la célula en un equilibrio
dinámico. Estas vías metabólicas deben ocurrir a velocidades adaptadas a la
demanda del medio interno celular, por lo que existen en la célula una serie de
compuestos orgánicos que actúan conjuntamente en la regulación de las diferentes
vías metabólicas; son las enzimas, las vitaminas y las hormonas que aunque difieren
en estructura química y modo de acción, tiene un objetivo común, o sea, el de
regular de una forma u otra el metabolismo intermediario.
No sólo se utilizan los catalizadores para activar aquellas reacciones que por su
naturaleza nunca se verificarían a velocidades lo suficientemente rápidas, sino que
también se utilizan para contener, aquellas otras reacciones que tienden a producirse
vigorosamente en las suaves condiciones que prevalecen en el medio celular.
Ahora tenemos como objetivo explicar las características fundamentales del
metabolismo destacando el papel regulador de las enzimas, vitaminas y hormonas
en el mismo con el fin de una mejor compresión de los procesos naturales y obtener
un mayor rendimiento productivo.

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2.2. Enzimas
Los cambios químicos que se verifican en los seres vivos ofrecen la extraordinaria
particularidad de efectuarse, casi en su totalidad, por la acción activadora de
catalizadores específicos denominados enzimas.
Las enzimas son catalizadores orgánicos producidos en los seres vivos y capaces de
funcionar fuera de la célula u organismo que los producen.
Una parte importante del estudio de la bioquímica está, hoy día, dedicado a
las enzimas, puesto que todas las funciones fisiológicas, como por ejemplo la
contracción muscular, la conducción de los impulsos nerviosos, la excreción por el
riñón, la respiración, etc., están íntimamente unidas a la acción de las enzimas
Muchas de estas reacciones han sido estudiadas como sistemas aislados con enzimas
cristalinas puras, y por ello, la enzimología tiene como objetivo reproducir in vitro
los cambios que ocurren en los diferentes órganos, tejidos, etc., del organismo, no
existe prácticamente en la célula reacción alguna que no esté catalizada por las
enzimas.
Características generales
Se ha demostrado que todas las enzimas son de naturaleza protéica. El análisis de los
aminoácidos constituyentes de ellos no ha permitido apreciar ninguna característica
que los diferencie de los aminoácidos que constituyen el resto de las proteínas;
todos son α -aminoácidos y se puede afirmar que todas las enzimas son proteínas,
pero no todas las proteínas son enzimas.
Las proteínas que tienen acción enzimática poseen iguales propiedades químicas que
el resto de las proteínas, pero además, las que tienen acción enzimática tiene otras
propiedades que las diferencian del resto de las proteínas y que están relacionadas
con su modo de acción. Estas propiedades son la especificidad, la eficiencia
catalítica y la reversibilidad, que serán objeto de estudio en epígrafes posteriores,
cuando hayan sido explicados algunos términos que faciliten su comprensión. Las
enzimas pueden dividirse en enzimas simples y enzimas complejas.
Enzimas simples. Son aquellas que para ejercer su acción sólo necesitan de la parte
protéica. Esta puede estar constituida por una o varias cadenas, pero no necesita
ningún factor adicional para llevar a cabo su acción sobre la molécula que va a
transformar, la cual se denomina sustrato. Un ejemplo de enzima simple es la ureasa,
encargada de catalizar la transformación de la urea en CO2 y NH3. Para que la enzima
actúe, sólo es necesario que esté presente el sustrato, en este caso específico es la
urea, y la reacción que tiene lugar es la siguiente:

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Enzimas complejas. Son denominadas aquellas que para ejercer su acción necesitan,
además de la parte protéica, de otros factores adicionales que bien pueden ser de
naturaleza orgánica o inorgánica, y que se agrupan bajo el nombre de cofactores
enzimáticos. Por ejemplo, la hexoquinasa es una enzima compleja encargada de
transformar la glucosa en su éster fosfato, y para poder realizar esta esterificación,
además de la parte protéica, necesita del ATP, que es un cofactor de naturaleza
orgánica. La reacción puede representarse de la forma siguiente:

*E: hexoquinasa.
En el caso específico de las enzimas complejas, a la parte protéica se le denomina
apoenzima y la unión de la apoenzima con los factores forma la holoenzima.
La apoenzima libre no tiene actividad, o lo que es lo mismo, no lleva a efecto la
transformación: cuando esta se halla unida a los cofactores (holoenzima) sí es activa
y realiza la acción catalítica. A veces una enzima compleja puede necesitar más de
un cofactor para llevar a efecto la reacción. Todos estos cofactores necesarios para
que una enzima pueda efectuar su acción junto con la parte protéica o apoenzima y
el sustrato, se agrupan bajo el nombre de complejo funcional enzimático, ellos son:
• Apoenzima • Coenzima
• Sustrato • Grupo prostético
• Cosustrato • Activadores
La apoenzima como se explicó anteriormente, es la parte protéica de la enzima:
en ella radica la especificidad de acción de las enzimas a causa de la presencia del
centro activo, que es el sitio donde se coloca el sustrato para ser transformado y
cuya estructura se explicará más adelante.
El Sustrato es la molécula sobre la cual la enzima va a ejercer su acción. Tanto la
apoenzima como el sustrato tienen que estar obligatoriamente presentes para que
pueda efectuarse la reacción.
El Cosustrato es una molécula diferente a la molécula de sustrato la cual acepta
un grupo proveniente del mismo. Este tipo de componente es característico de
las reacciones de transferencia, donde un grupo del sustrato es transferido a una
molécula aceptora (cosustrato).
Las Coenzimas son compuestos orgánicos derivados, fundamentalmente de las
vitaminas, donde abundan los derivados de las vitaminas B como la coenzima
A(CoASH), el NAD, el TPP y otros, además de algunos nucleótidos importantes
como el ATP, UTP, ADP, GTP, CDP, etc. Las coenzimas tienen la característica de
regenerarse después de haber participado en la reacción mediante una reacción
subsiguiente, y de forma general, pueden ser separadas de la enzima por diálisis,
porque están débilmente unidas a la enzima.

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Los Grupos prostéticos están constituidos generalmente por átomos de metales,

como es el caso de las enzimas catalasas y peroxidasas, cuyo grupo prostético es
un grupo hemo, el cual posee en su estructura un átomo de hierro, aunque algunas
veces pueden estar constituidos por compuestos orgánicos como el FAD, que
funciona como grupo prostético de algunas enzimas. A diferencia de las coenzimas,
los grupos prostéticos se encuentran ligados fuertemente a la enzima y no pueden
ser separados de ella por diálisis.
Algunos sistemas enzimáticos, para efectuar la transformación del sustrato necesitan
la presencia de iones minerales conocidos como activadores, cuyo modo de acción
no es bien conocido. El Mn+2 el Mg+2, el Cu+2 y otros, son ejemplos de activadores.
Todos los componentes del complejo funcional enzimátíco explicados anteriormente
son indispensables para que se lleve a efecto la catálisis enzimática, sin que esto,
signifique que deban estar todos presentes en una misma reacción. A veces sólo
se necesita un componente, otras veces coinciden en una misma reacción más de
un componente, teniendo siempre en cuenta que la apoenzima y el sustrato deben
estar presentes obligatoriamente.
Propiedades de las enzimas
Las Enzimas son proteínas que se encuentran entre las más notables biomoléculas
debido a su extraordinaria especificidad a su elevado poder catalítico, que es
mucho mayor que la de los catalizadores industriales utilizados por el hombre y a su
reversibilidad.
Especificidad de la catálisis enzimática
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la digestión de
las proteínas de la carne, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que
otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.
Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de
los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas
sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición
de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los músculos.
Además, la pepsina, la tripsina y otras enzimas poseen la propiedad peculiar
denominada autocatálisis que les permite originar su propia formación a partir de
un precursor inerte denominado zimógeno. Como consecuencia, estas enzimas se
pueden reproducir en tubos de ensayo.
La especificidad es la propiedad más sobresaliente de los enzimas. Se ha demostrado
qué para que se lleve a cabo una reacción enzimática, la enzima tiene que combinarse
con el sustrato, pero esta combinación no es en forma casual sino que ocurre de
manera específica y determinada por la afinidad que exista entre los grupos químicos
que se encuentran en el centro activo y los que se encuentran en el sustrato. La
especificidad puede ser absoluta o relativa.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples.
Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa
la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento
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de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando
se calientan. La actividad catalítica de una enzima está determinada sobre todo por
su secuencia de aminoácidos y por la estructura terciaria, es decir, la estructura de
plegamiento tridimensional de la macromolécula.
Como norma, las enzimas no atacan a las células vivas. Sin embargo, tan pronto
muere una célula, ésta es digerida por enzimas que rompen sus proteínas.
Es absoluta cuando la enzima es estrictamente específica para un tipo de enlace
correspondiente a un sustrato único; incluso la enzima no ataca a otro sustrato de
estructura muy relacionada. Por ejemplo la ureasa, que cataliza la descomposición
de la urea en CO2 y NH3.
La eficiencia catalítica de las enzimas es otra propiedad importante que los diferencia
del resto de las proteínas; esta se manifiesta incluso en preparados muy impuros
o en disoluciones muy diluidas de enzimas. Esta propiedad consiste en que una
sola molécula de enzima puede transformar, en una unidad de tiempo, grandes
cantidades de moléculas de sustrato. Su explicación se hace más evidente cuando
se cuantifica.
Se ha calculado que una célula contiene 100 000 moléculas de enzimas para acelerar las
1 000 a 2 000 reacciones químicas que tienen lugar en su interior, lo que ofrece
un promedio de 50 a 100 moléculas de enzima por cada proceso. Se ha calculado
también, que una molécula de la enzima que transforma el H202 en H20 y 02 puede
actuar sobre más de 5 000 000 de moléculas de peróxido por minuto. Otras enzimas
transforman, en el mismo tiempo, de 1 000 a 500 000 moléculas. Estos valores
aclaran por si mismos cuán eficaces son las enzimas.
Las enzimas son muy eficaces, cantidades pequeñas de una enzima pueden realizar
a bajas temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas temperaturas
con métodos químicos ordinarios. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina cristalina pura
son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.
La reversibilidad se explica porque de acuerdo con la Ley de acción de masas,
una enzima, como cualquier catalizador, afecta por igual una reacción química en
cualquier dirección en que se verifique, sin que cambie el punto de equilibrio de la
reacción. En apariencia, muchas enzimas sólo parecen dirigir las transformaciones
de los sustratos en un sentido. La causa de este hecho radica en la facilidad con
que se encadenan en el medio celular unas reacciones con otras, de forma que el
producto de una reacción es el sustrato de la siguiente. De este modo se origina una
variación constante de las condiciones físicas del equilibrio al sustraer de la acción
de la enzima los productos que se van formando. La reversibilidad de la acción de
muchas enzimas resulta fácilmente demostrable in vitro, mediante un simple cambio
de las condiciones de reacción.
Clasificación y nomenclatura de las enzimas
En un principio las Enzimas se nombraban añadiendo el sufijo –asa- al nombre del
sustrato sobre la cual la enzima ejercía su acción catalítica. Por ejemplo, ureasa es la
enzima que cataliza la hidrólisis de la urea con producción de amoniaco y CO2.

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Esta nomenclatura, no siempre ha resultado práctica, lo cual ha ocasionado que

muchas Enzimas reciban nombres que químicamente son poco informativos; por
ejemplo, la pepsina, la tripsina y la catalasa. Por dicha razón y porque el número de
Enzimas que se descubre se incrementa rápidamente, se ha adoptado una calificación
sistemática de las Enzimas según recomendación de una comisión internacional de
enzimas.
El nuevo sistema divide a las enzimas en 6 clases principales, cada una de las cuales
se divide a su vez en subclases, de acuerdo con el tipo de reacción catalizada.
Cada enzima es designada por un nombre recomendado, generalmente corto
y apropiado para su uso habitual; por un nombre sistemático, que identifica la
reacción que cataliza y por un número de clasificación, que se emplea cuando se
precisa la identificación inequívoca de la enzima. Por ejemplo, la enzima que cataliza
la reacción:

El nombre recomendado para esta enzima, es creatín-quinasa y el nombre

sistemático, que se basa en la reacción catalizada, es ATPcretaín-fosfotranferasa.
Su número de clasificación es EC 2.7.3.2, en donde EC significa abreviadamente,
comisión de enzimas; la primera cifra (2) significa el nombre de la clase (transferasas),
la segunda cifra (7) representa la subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) la
subsubclase y la cuarta cifra (2) designa a la creatín-quinasa.
Clasificación Internacional de las enzimas (clases):
1. Oxidorreductasas: Enzimas que catalizan reacciones de oxidación – reducción.
(17 subclases).Ej. Lactato deshidrogenasa.

2. Tranferasas: Enzimas que catalizan que reacciones de transferencia de diversos

grupos de un sustrato dador a otro aceptor. (8 subclases).Ej. fosfotranferasa.

3. Hidrolasas: Enzimas que efectúan la ruptura de diversos tipos de enlace, con la

introducción de una molécula de agua (11 subclases). Ej. Dipeptidasas
4. Liasas: Enzimas que catalizan las reacciones de ruptura de diferentes enlaces
en el sustrato sin la adición de una molécula de agua. (4 subclases).Ej. : Piruvato
descarboxilasa.
CO2
CH3 – C – COOH CH3 –C– H
O O
5. Isomerasas: Enzimas que actúan produciendo reordenaciones intramoleculares,
o transformaciones de radicales en el interior de la molécula (5 subclases).Ej. La
triosa fosfato isomerasa.

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6. Ligasas: Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas con la utilización de la

energía del grupo fosfato (5 subclases). Ej. Asparagin- sintetasa

Como se puede apreciar, la clasificación de los enzimas está de acuerdo con las
reacciones que puede experimentar el sustrato. Los ejemplos mostrados se ajustan
a la clasificación de los enzimas.
A veces los nombres sistemáticos son muy complejos y muchos enzimas se conocen
por su nombre usual.
Modo de acción
Todos las enzimas, además de poseer estructura primaria, secundaria, terciaria,
y en algunos casos, cuaternaria, poseen un sitio especifico dentro de la molécula
denominado centro activo o cetro catalítico, este, por supuesto, está en la apoenzima
y es la parte de la enzima que se combina con el sustrato. El centro activo está
formado por una agrupación especial y específica de aminoácidos, constituyendo
una parte muy pequeña de la enzima.
Los aminoácidos que constituyen el centro activo se agrupan en dos tipos:
aminoácidos de contacto, que son los que participan en la fijación del sustrato a la
enzima y aminoácidos auxiliares, encargados de transformar el sustrato en producto.
El resto de los aminoácidos que participan en el centro activo tienen la función
de soportar la estructura espacial de este. El centro activo puede estar formado
por aminoácidos de una sola cadena o por aminoácidos de varias cadenas, en
dependencia de la estructura de la enzima en cuestión.
Esta estructura puede representarse de forma esquemática como se muestra en la
figura.

Centro activo formado por aminoácidos

Del conjunto de aminoácidos que forman el centro activo, unos serán de contacto y
otros serán auxiliares. En realidad, los aminoácidos que participan en el centro activo
son aquellos que tienen grupos libres como la usina, que tiene un grupo amino (—
NH2), el ácido glutámico, y el ácido aspártico, que tienen libre un grupo carboxilo, la
serina que tiene un grupo hidroxilo libre (—OH), etc.
Mediante estos grupos se facilita la fijación y transformación del sustrato, a causa
de que estos pueden actuar como ácidos o bases, o como agentes nucleofílicos
(donadores de e-), o como agentes electrofílicos (aceptores de e-).

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La extraordinaria especificidad de las enzimas se explica porque las zonas de contacto

y las auxiliares de los centros activos de la enzima encajan en el sustrato como lo
hace una llave en su cerradura, de modo que si no hay coincidencia no se produce
el proceso enzimático.
2.3. Cinética enzimática. Teoría de Michaelis-Menten. Constante de
Michaelis (Km) y velocidad máxima (Vmax). Constante catalítica
(K cat)
Las enzimas, al igual que otros catalizadores, aceleran la velocidad de las reacciones
químicas donde ellos participan disminuyendo la energía de activación: de manera
que se combinan con los reaccionantes (sustrato) para producir un estado de
transición con menor energía potencial que el estado de transición de la reacción
no catalizada, regenerándose estos cuando se forman los productos de la reacción.
El perfil energético de una reacción química no catalizada y otra catalizada, ha sido
representado en la siguiente figura.
En la gráfica la curva con línea continua representa la reacción no catalizada y la
curva con línea discontinua, la reacción catalizada enzimáticamente; Ea la energía
de activación de la reacción no catalizada y Ea1, la energía libre de activación de la
reacción catalizada.

Figura 4. Perfil energético de una reacción catalizada enzimáticamente y una reacción no

catalizada.
En definitiva las enzimas aumentan la velocidad de reacción de manera que el
equilibrio se alcanza más rápidamente sin modificar ninguna de las propiedades
termodinámicas de la reacción: tales como su constante de equilibrio (K), el orden
de su acción se limita a disminuir la energía de activación Ea, la cual define la energía
que se requiere para llevar las moléculas hasta un estado activo en el cual reaccionen
con mayor facilidad.

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Teoría cinética de Michaelis – Menten. Definición y representación gráfica de la

KM y la Vmax.

Figura 5. Representación gráfica de la KM y la Vmax.

El efecto del aumento de la concentración de sustrato sobre una reacción enzimática,
presenta algunas particularidades que no se observan habitualmente cuando en una
reacción no catalizada se aumenta la concentración de las moléculas reaccionantes.
Cuando en una reacción no catalizada enzimáticamente se aumenta la concentración
de los reaccionantes, se observa que la velocidad de la reacción aumenta de una
forma proporcional al aumento de estos. Gráficamente puede representarse como
se muestra en la figura a continuación.
Efecto de la concentración de los reaccionantes sobre la velocidad de una reacción
no catalizada.
Mientras que, en una reacción enzimática, al aumentar la concentración del
sustrato se observa el fenómeno denominado; saturación por el sustrato, que puede
representarse del siguiente modo:

Figura 6. Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción

catalizada enzimáticamente.
En la figura: v representa la velocidad, [s] la concentración de sustrato y Vm la
velocidad máxima.
A bajas concentraciones de sustrato la velocidad de reacción y es proporcional a la
concentración de sustrato y la reacción es por tanto, de primer orden con respecto

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al sustrato. Sin embargo, a medida que la concentración de sustrato aumenta, la

velocidad de reacción disminuye y ya no es proporcional a la concentración de
sustrato. Por un aumento ulterior de la concentración de sustrato, la velocidad se
hace constante e independiente de la concentración del mismo, y la reacción se hace
de orden cero con respecto al sustrato: se dice que la enzima se halla saturada por
el sustrato o sea, que en ese momento, todos los centros activos de las moléculas
de enzimas que están presentes en el medio de reacción, se hallan ocupadas por el
sustrato. En estas condiciones, el factor limitante de la velocidad es solo el grado de
concentración de la enzima.
Teoría de Michaelis-Menten
El efecto de saturación condujo a Michaelis-Menten (1913) a formular una teoría
general de la acción de las enzimas y de su cinética.
De acuerdo con esta teoría, la enzima E reacciona, en primer lugar, con el sustrato
S y forma el complejo enzima-sustrato ES, que se escinde después en una segunda
etapa para formar enzima libre E y los productos P.

(1)

(2)

Ambas reacciones son consideradas reversibles, donde k1, k2 k3 y k4 son constantes

de velocidad específica para las reacciones indicadas. La constante de velocidad k4
es habitualmente pequeña y despreciable en comparación con k1, k2 y k3.
A partir de las consideraciones matemáticas pertinentes se obtiene la ecuación
siguiente: Vm ⎡⎣ S ⎤⎦
ν= (Ecuación de Michaelis-Menten)
K M + ⎣⎡ S ⎤⎦
Esta ecuación define las relaciones cuantitativas entre la velocidad de reacción v y la
concentración de sustrato [S] si se conocen la velocidad media Vm y la constante de
Michaelis-Menten KM.
De la ecuación de Michaelis-Menten se deduce una relación numérica importante
en el caso especial de que
ν= 2 Vm entonces KM = [S] y se llega a la conclusión de que KM es igual a aquella
1

concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la

velocidad máxima.
Gráficamente la KM puede representarse como se muestra en la figura a continuación.

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Figura 7. Representación gráfica de la KM.

En la gráfica, v representa la velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente,
Vmax la velocidad máxima, [s] la concentración de sustrato y KM la constante de
Michaelis.
La KM es uno de los valores más útiles para caracterizar una enzima, ya que es una
constante característica de cada enzima y da una medida de la afinidad de este por
el sustrato. Se expresa en mol/litro, sus valores oscilan entre l0-2 y l0-5 mol/litro y su
magnitud es independiente de la concentración de la enzima. Esta constante puede
variar con la estructura del sustrato, con el pH y la temperatura. Aquellas enzimas
que actúan sobre más de un sustrato, para cada uno posee una KM característica.
Si el valor de la KM es mayor para uno de ellos, esto significa que se necesita mayor
cantidad de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, y por tanto, la
enzima tendrá menor afinidad por ese sustrato que por otro que tenga un valor de
KM menor, es decir, que necesita menor cantidad de sustrato para alcanzar la mitad
de la velocidad máxima, o lo que es lo mismo, que es más afín por ese sustrato.
De todo lo expresado se puede concluir que a menor KM mayor afinidad y viceversa.
Tabla 4. Valores de KM para diferentes sustratos.
KM DE ALGUNAS ENZIMAS PARA DIFERENTES SUSTRATOS
Enzima y sustrato KM (nM) Enzima y sustrato KM (nM)
Hexoquinasa Glutamato-deshidrogenasa
Glucosa 0,15 Glutamato 0,12
Fructosa 1,5 α -cetoglutarato 2
2.4. Factores físico-químicos que afectan la actividad enzimática
Existen factores que de una forma u otra pueden afectar la velocidad de una reacción
enzimática; entre ellos tenemos la concentración de enzima, la concentración de
sustrato, el pH, la temperatura y las radiaciones.
El efecto de la concentración de sustrato la concentración de enzima ya ha sido
tratado cuando fue explicada la teoría de Michaelis-Menten.

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¿Cómo afectan el pH y la temperatura la velocidad de las reacciones enzimáticas?

El pH Ejerce una gran influencia en la velocidad de las reacciones enzimáticas. Todas
las enzimas poseen un pH característico donde su actividad enzimática es máxima;
por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. Este pH al cual la enzima
alcanza su actividad máxima, es conocido como pH óptimo y es característico de
cada enzima.
El perfil de las curvas de actividad enzimática en función del pH es, generalmente,
como se muestra en la siguiente figura.

Figura 8. Efecto del pH sobre la velocidad de una reacción enzimática.

Observe que el pH óptimo está en correspondencia con aquel pH donde la actividad
de la enzima es mayor y que a pH superiores (pH2) y a pH inferiores (pH1) la actividad
es menor.
Este comportamiento se debe a que las enzimas, como todas las proteínas, son
anfolitos y poseen grupos ionizables provenientes de los diferentes aminoácidos que
los constituyen. Estos grupos ionizables que pueden ser grupos -NH2, -OH, -COOH,
etc., están presentes tanto en el centro activo como en el resto de la molécula
protéica y son los que determinan la estructura terciaria de la enzima. Como el
centro activo encargado de transformar el sustrato en producto, está determinado
por la estructura terciaria de la proteína, se infiere que un cambio en la ionización
de los grupos que lo constituyen, provocado por la disminución o aumento del pH,
afectará la velocidad con que la enzima transforma al sustrato. Es posible que en vez
de afectarse los grupos del centro activo se afecten los que están constituyendo el
resto de la molécula; de igual forma se afecta la estructura tridimensional de este,
manifestándose también una disminución de la actividad de la enzima.
En resumen, una variación de pH puede provocar cambios en:
1. Los grupos ionizables presentes en el centro activo y que participen en la unión
del sustrato a este.
2. Los grupos funcionales de la molécula de sustrato que participan en la unión con
la enzima.
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3. Los grupos funcionales de la molécula de la enzima, responsables de la, acción

catalítica.
Cuando los cambios de pH no son grandes, la enzima puede recuperar su actividad
si se lleva de nuevo a su pH óptimo. Si el cambio de pH es muy brusco, la enzima
experimenta desnaturalización irreversible en un tiempo dado, con pérdida total de
la actividad enzimática, o lo que es similar, cambia la estructura tridimensional nativa
de la enzima, afectándose en este cambio las estructuras secundaria y terciaria de la
misma, lo que conduce a cambios en la estructura tridimensional del centro activo y
a la pérdida de la actividad enzimática.
El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico al pH del medio celular,
puede ser mayor o menor. Esta relación entre pH y la actividad de la enzima puede
constituir un factor de control intracelular de la actividad enzimática.
Temperatura
En toda reacción química la temperatura aumenta la velocidad de reacción, y las
reacciones catalizadas enzimáticamente no son una excepción.
Al analizar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción hay que tener
en cuenta dos aspectos:
1. El aumento de la temperatura en una reacción enzimática aumenta la velocidad
de la reacción, pues se incrementa la movilidad de las moléculas reaccionantes
y con ello la facilidad de entrar en reacción.
2. Las enzimas, como proteínas al fin, son termolábiles, o sea, que el aumento
o disminución de la temperatura puede provocar la ruptura o formación
de enlaces puentes de hidrógeno u otros, que son los que mantienen la
estructura secundaria y terciaria de las enzimas. Esta afectación de la estructura
tridimensional de la enzima afecta, como habíamos señalado anteriormente, la
estructura del centro activo, y por tanto, la actividad enzimática disminuye.
Existe una temperatura a la cual la actividad de la enzima es máxima: esta es conocida
como temperatura óptima y es característica de cada enzima. Gráficamente se ha
representado el efecto de la temperatura de forma análoga que el efecto del pH,
los cambios bruscos de temperatura provocan desnaturalización irreversible de la
enzima.
Existen otros factores que también pueden afectar la actividad de las enzimas:
entre ellos pueden citarse radiaciones como las UV, IR, rayos X, rayos γ , las altas
presiones, etc., que pueden provocar tanto ionización de algunos grupos químicos,
indispensables para la actividad enzimática, como la ruptura de algunos enlaces que
afectan la conformación de la enzima, implicando todo ello, como ya se ha explicado
anteriormente, la disminución o la pérdida de la actividad enzimática.

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2.5. Regulación de la actividad enzimática. Enzimas reguladoras.

Características y modo de acción
La actividad de los enzimas puede estar regulada a varios niveles:
1. Por factores externos como pH, T, [s], y [E] explicados anteriormente.
2. Por acción de las enzimas reguladoras. Las enzimas reguladores se encuentran
localizadas al inicio de una secuencia metabólica determinada y reciben
el nombre de enzimas alotéricas o reguladoras y su actividad puede estar
determinada por la concentración en que se encuentre el producto final, o el
sustrato inicial de la secuencia metabólica donde ellas participan. De forma
general, estas enzimas regulan la velocidad de la vía metabólica completa.
A las moléculas capaces de regular la actividad enzimática se les denomina efectores
o moduladores alostéricos. Estos pueden ser positivos o negativos, según aumenten
o disminuyan, respectivamente la actividad de la enzima regulador en cuestión.
Para ejercer su acción, los efectores alostéricos se sitúan en el centro alostérico de
manera similar a como lo hace el sustrato en el centro activo.
Si en una secuencia de reacciones catalizadas por enzimas, la acumulación del
producto final puede inhibir la actividad de la primera enzima, regulando así la
velocidad de toda la vía metabólica donde esta enzima participa, estamos en
presencia del fenómeno denominado feed back, retrorregulación o retroinhibición,
donde la enzima que es inhibida es la reguladora o enzima alostérica de la vía y el
producto final es el efector o modulador alostérico negativo de dicha enzima.
Por ejemplo, en una secuencia de reacciones.
E1 - enzima reguladora o alostérica.
E2 y E3 - otros enzimas de la vía:
D - producto final:
A - sustrato;
B y C - metabolitos intermediarios.
En este caso, la acumulación de D inhibe la enzima E1 o enzima reguladora, lo que
provoca disminución de la velocidad de la vía en general, hasta que la acumulación
de D disminuya. Si un efector alostérico, en vez de inhibir la actividad de la enzima,
lo que hace es activarla, estamos en presencia de otro tipo de regulación de la
actividad enzimática, donde el efector alostérico es positivo y su efecto se convierte
en un aumento en la velocidad global de la vía metabólica en cuestión. Este efector
es, por lo general, el sustrato de la enzima alostérica. Por ejemplo, en una secuencia
metabólica:
E1- enzima alostérica:
A - sustrato;
D - producto:
C y B - metabolitos intermediarios.

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 A. Macías Alvia et al.

En este caso, A actúa sobre E1 activándola de forma tal que el aumento de la actividad
de la primera enzima provoca un aumento en la velocidad global de la vía.
En ocasiones, la enzima reguladora solo tiene un efector alostérico y se dice
entonces que esta es una enzima monovalente: otras veces la enzima posee más
de un modulador y esos moduladores adicionales pueden ser productos finales
de otras secuencias metabólicas relacionadas: a estas enzimas reguladores se les
denomina polivalentes.
2.6. Vitaminas. Definición y Clasificación. Funciones Generales.
Acción co-enzimática de las vitaminas
Los animales necesitan ciertas sustancias orgánicas que son esenciales para su
metabolismo y que son incapaces, en su mayoría, de sintetizar ellos mismos a partir
de metabolitos intermediarios sencillos. Estos componentes esenciales de la dieta,
que son requeridos en cantidades relativamente pequeñas, reciben el nombre de
vitaminas.
Estas sustancias fueron denominadas así por Funk (1912), bioquímico polaco que,
estudiando una sustancia que prevenía el desarrollo de una enfermedad carencial
a la que se prestaba por entonces gran atención: el beriberi, demostró que esta era
una amina necesaria para la vida y la denominó vitamina B.
Desde la más remota antigüedad se observaron enfermedades en el hombre y
los animales por falta de vitaminas (avitaminosis): tales enfermedades fueron el
beriberi, el escorbuto, la ceguera nocturna, etc. La multiplicidad de las enfermedades
supuestamente carenciales hizo que desde un inicio se estimase la existencia de una
vitamina: así entre 1913 y 1915 fue descubierta por Davies y McCollum, la vitamina
A: en 1919, Hudshensky descubrió la vitamina D: Evans (1922) la vitamina E y Dam
(1937) la vitamina K, etc. Según lo expuesto, se pone de manifiesto que el estudio de
las vitaminas ha sido abordado ampliamente en los organismos animales, que fueron
los que presentaron las diferentes manifestaciones carenciales que condujeron a la
investigación de sus causas.
En los organismos vegetales, aparentemente las vitaminas carecen de importancia.
Es difícil definir en el momento actual, de un modo rigurosamente preciso, lo que se
entiende por vitamina. La gran cantidad de factores supuestamente indispensables
para la nutrición de una o más especies que se han descubierto en años sucesivos,
ha hecho insuficiente todos los conceptos previos. En general, para poder definir las
vitaminas hay que tener en cuenta que:
1. Son sustancias orgánicas de estructuras sumamente complejas.
2. Están presentes en algún tipo de alimento en concentraciones muy
pequeñas.
3. Su carencia causa síntomas específicos o avitamínicos en organismos
animales.

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Introducción al estudio de la bioquímica

4. Tienen una característica común: participan como metabolitos

especiales en diferentes reacciones para un grupo más o menos
amplio de organismos, en función de componentes de sistemas
catalíticos.
Hoy día se ha demostrado que las vitaminas no están exentas de un metabolismo
propio como consecuencia del cual se origina energía en su degradación, como en
la de cualquier otra sustancia metabolizada, aunque en cuantía mínima, dada la
pequeña proporción en que suelen hallarse. Tampoco es indispensable para que
una sustancia pueda ser considerada como vitamina que tenga que ser aportada por
la nutrición; algunas vitaminas las proporcionan los organismos saprófitos de la flora
intestinal; otros ingresan al estado de provitaminas que deben transformarse, en el
organismo, en las genuinas vitaminas y otras, como sucede con el ácido nicotínico
pueden ser sintetizadas en el hombre a partir de otros metabolitos (en este caso,
del triptófano).
Investigaciones posteriores han demostrado que las vitaminas constituyen un grupo
de sustancias muy heterogéneas, que en cantidades extremadamente pequeñas
regulan los procesos fisiológicos de los diferentes organismos.
Clasificación de las vitaminas
Producto de la heterogeneidad de las sustancias que se agrupan bajo la denominación
vitamina, solo es posible establecer una clasificación de ellas tomando como base su
solubilidad. Por ello, se acostumbra clasificar las vitaminas en dos grandes grupos:
• Vitaminas liposolubles.
• Vitaminas hidrosolubles.
Al primer grupo (liposolubles) corresponden aquellas vitaminas que son solubles en
aceites, grasas y disolventes de las mismas. Estas vitaminas son consideradas, por
sus estructuras químicas, como lípidos.
Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que presentan solubilidad en el agua. Esta
clasificación basada en la solubilidad de las vitaminas fue propuesta por McCollum
(1917-1922).
Las vitaminas primeramente descubiertas, ante la ausencia de una clasificación
química que no podía hacerse por desconocimiento de sus estructuras, fueron
designadas con las sucesivas letras mayúsculas A, B, C, etc. Las expresiones A1 y A2 se
refieren a dos sustancias diferentes, pero con propiedades análogas de la vitamina A;
igualmente D1, D2 y D3 son análogas, de distinto origen biológico, pero con funciones
antirraquíticas bien definidas, lo que justifica su inclusión bajo el término general de
vitamina D.
Entre las vitaminas hidrosolubles predominan aquellas que deben su importancia
biológica a su participación como coenzima en los diferentes procesos del
metabolismo, tanto en animales como en plantas; todas ellas se incluyen en el
denominado complejo B, cuyo número de factores distintos ha llegado a ser tan
numeroso que comprende bastante más de la mitad de las vitaminas conocidas.

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 A. Macías Alvia et al.

En él se incluyen, en la actualidad, incluso vitaminas que recibieron anteriormente

designación alfabética independiente como la vitamina G (B2, riboflavina), la
vitamina H (biotina), la vitamina M (Bc, ácido fólico), PP (nicotinamina), etc. Otra
vitamina hidrosoluble importante es el ácido ascórbico o vitamina C.
Las vitaminas liposolubles comprenden cuatro grupos importantes: las vitaminas
A (axeroftoles), D (calciferoles), E (tocoferoles) y K (filoquinonas), además de otras
vitaminas de menor importancia.
Algunas de las vitaminas liposolubles funcionan de forma diferente en los organismos
animales y en los organismos vegetales, responsables estos últimos de la síntesis de
la mayoría de las vitaminas; es el caso de las vitaminas A y D que se forman en los
animales a partir de precursores sintetizados por las plantas con fines diferentes.
Funciones generales de las vitaminas
Las vitaminas son nutrientes
que junto con otros elementos
nutricionales actúan como
catalizadoras de todos los
procesos fisiológicos (directa e
indirectamente).
Las frutas y verduras son
fuentes importantes de
vitaminas.
Las vitaminas son precursoras
de coenzimas, (aunque no
son propiamente enzimas)
grupos prostéticos de las
enzimas. Esto significa que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su
estructura, pasa a ser la molécula activa, sea esta coenzima o no.
Los requisitos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan
tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades
(proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como
el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que
van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre
otras, e incluso la muerte. Algunas pueden servir como ayuda a las enzimas que
actúan como cofactor, como es el caso de las vitaminas hidrosolubles.
En la tabla a continuación se muestran las principales vitaminas necesarias al
organismo, alimentos en que se encuentran, principales funciones y efectos
carenciales.

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Introducción al estudio de la bioquímica

Tabla 5. Principales vitaminas, alimentos, funciones y efectos en el organismo.

Alimentos en los que
Vitamina Funciones principales Efectos de la deficiencia
se encuentra
Liposoluble
Componente de pigmentos
Ceguera nocturna, ceguera
Vegetales, productos sensibles a la luz. Afecta a la
A permanente, sequedad en la
lácteos, hígado vista y al mantenimiento de
piel
la piel
Productos lácteos,
huevos, aceite de Absorción de calcio,
D Raquitismo
hígado de pescado, formación de los huesos
luz ultravioleta
Margarina, semillas, Protege contra la oxidación
E verduras de hoja de ácidos grasos y Anemia
verde membranas celulares
Verduras de hoja Inhibición de la coagulación de
K Coagulador sanguíneo
verde la sangre
Alimentos en los que
Vitamina Funciones principales Efectos de la deficiencia
se encuentra
Hidrosoluble
Metabolismo de los Beriberi (debilidad
B1 Vísceras, cerdo, hidratos de carbono. muscular, mala
Tiamina cereales, legumbres Regulación de las funciones coordinación e
nerviosas y cardiacas insuficiencia cardiaca)
B2 Productos lácteos, Irritación ocular,
hígado, huevos, Metabolismo inflamación y ruptura de
Riboflavina cereales, legumbres células epidérmicas
Reacciones de oxidación- Pelagra (dermatitis,
Hígado, carne magra,
PP Nicotinamina reducción en la respiración diarrea y trastornos
cereales, legumbres
celular mentales)
W Productos lácteos,
Fatiga, pérdida de
hígado, huevos, Metabolismo
Ácido pantoténico coordinación
cereales, legumbres
B6 Convulsiones,
Cereales, verduras, Metabolismo de los
alteraciones en la piel y
Piridoxina carnes aminoácidos
cálculos renales
Carnes rojas, huevos, Metabolismo de los ácidos Anemia perniciosa,
B12 Cobalamina
productos lácteos nucleicos trastornos neurológicos
H Síntesis de ácidos grasos
Carnes , verduras, Depresión, fatiga,
y metabolismo de
Biotina legumbres náuseas
aminoácidos
Formación de colágeno
C Cítricos, frutas,
en dientes, huesos y Escorbuto (hemorragias y
verduras de hoja
Ácido ascórbico tejido conectivo de vasos caída de dientes)
verde, tomates
sanguíneos
Bc Alimentos integrales,
Metabolismo de los ácidos
verduras de hoja Anemia, diarrea
Ácido fólico nucleicos
verde, legumbres

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2.7. Hormonas. Características generales de las hormonas

animales y vegetales. Mecanismos generales de acción de las
hormonas
Las hormonas son sustancias que poseen los animales y los vegetales que
regulan procesos tales como el crecimiento, el metabolismo, la reproducción y el
funcionamiento de distintos órganos. En los animales plurice,ulares, las hormonas
son segregadas por glándulas endocrinas, carentes de conductos, directamente
al torrente sanguíneo. Se mantiene un estado de equilibrio dinámico entre las
diferentes hormonas que producen sus efectos encontrándose a concentraciones
muy pequeñas. Su distribución por el torrente sanguíneo da lugar a una respuesta
que, aunque es más lenta que la de una reacción nerviosa, suele mantenerse durante
un periodo más prolongado.
La producción de hormonas, sustancias transmisoras de estímulos para los procesos
bioquímicos es una particularidad fisiológica de los organismos pluricelulares,
de la que al parecer carecen en lo absoluto los unicelulares, estas actúan, sobre
todo, como reguladores de la concentración de diversos metabolitos en los fluidos
tisulares, contribuyendo así al mantenimiento de la homeostasis o equilibrio del
medio interno.
Características generales de las hormonas
Las hormonas existen en animales superiores, se conocen también hormonas de
invertebrados (abundantes en insectos) y las hormonas vegetales o fitohormonas
que difieren, sin embargo, en su forma de producción y características de actuación.
Conjuntamente con las vitaminas y los enzimas, las hormonas están encargadas
de dirigir el metabolismo celular. A diferencia de las vitaminas y los enzimas, las
hormonas se vierten en el torrente sanguíneo tras su elaboración en órganos
específicos denominados órganos o glándulas de secreciones internas o endocrinas
que carecen de conductos excretores.
El problema del mecanismo de la acción hormonal es realmente difícil, hasta el punto
de que el modo preciso de acción a nivel celular, suponiendo que no exista más que
uno, no se conoce en ninguna hormona. Por otra parte, son bien conocidos mucho
de los efectos producidos por las mismas, por lo que se han propuesto algunos
mecanismos que se enumeran a continuación.
La hormona, después de su fijación a un tejido o componente histolítico específico,
muchas veces puede:
1. Actuar en la célula por su influencia sobre determinados sistemas
enzimáticos (activándolos o inhibiéndolos por acción sobre los
sistemas alostéricos).
2. Modificar la permeabilidad de la membrana celular o de cierta
estructura intracelular (orgánulos), por lo tanto, alteran las
estructuras tisulares o sus equilibrios.

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Introducción al estudio de la bioquímica

3. Activar o inhibir determinados lugares de los genes que mediante

su actividad ponen en marcha las reacciones subsiguientes.
4. Actuar como coenzimas.
5. Estimular o inhibir la formación de algún mediador hormonal como
el AMP (Ácido adenílico) cíclico.
La mayoría de estos mecanismos permanecen abiertos a la investigación. Algunos
factores que no han sido estudiados pudieran revestir importancia pues, por
ejemplo, una hormona puede tener más de un mecanismo de acción sobre tejidos
iguales o distintos, o bien la especificidad de respuesta de distintos tejidos podría
desempeñar un papel más importante del que se supone.
Hormonas vegetales
Se conoce actualmente que la mayor parte (si no la totalidad) de la actividad
fisiológica de las plantas está regulada por un conjunto de sustancias químicas
llamadas hormonas.
Las hormonas vegetales son compuestos químicos especializados producidos por
las plantas, son los principales factores internos que controlan el crecimiento y el
desarrollo de las mismas. Las hormonas se producen en cantidades muy pequeñas
en unas partes de las plantas y son transportadas a otras, donde ejercen su acción.
Una misma hormona puede desplegar efectos distintos en diferentes tejidos de
destino. Así, la auxina, una de las más importantes hormonas vegetales, se sintetiza
en las yemas apicales de los tallos y pasa desde allí a otras partes de la planta, donde
puede tanto estimular el crecimiento como inhibirlo. En los tallos, por ejemplo, la
auxina favorece el alargamiento de las células y la diferenciación del tejido vascular,
mientras que en las raíces inhibe el crecimiento en la parte central y favorece la
formación de raíces adventicias. También retrasa la abscisión o caída de flores,
frutos y hojas.
Las giberelinas son otras importantes hormonas controladoras del crecimiento
vegetal; se conocen más de cincuenta tipos. Determinan el alargamiento de los tallos
e inducen la germinación de la semilla de algunas gramíneas al desencadenar la
producción de las enzimas que descomponen el almidón en azúcares para alimentar
al embrión. Las citoquininas fomentan el crecimiento de las yemas laterales y se
oponen así a la auxina; también favorecen la formación de yemas. Además, las
plantas producen, por descomposición parcial de ciertos hidrocarburos, el gas
etileno, que a su vez regula la maduración y separación de los frutos.
Modo de acción de las fitohormonas
En las plantas, el crecimiento se ha explicado por la acción de dos grupos distintos
de compuestos:
1. Sustancias nutricionales; integradas por el agua, minerales, gases y
compuestos orgánicos.
2. Sustancias de regulación, integradas por activadores químicos con
actividad intracelular y las hormonas.

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Las hormonas vegetales o fitohormonas, se definen como aquellos reguladores

producidos en las plantas y que en bajas concentraciones regulan los procesos
fisiológicos de estas. Normalmente las hormonas se desplazan dentro de la planta
desde un centro de producción a su lugar de acción.
Desde el descubrimiento y la caracterización de las auxinas se han realizado
numerosos trabajos de investigación que han permitido conocer un cierto número
de compuestos sintéticos, además de los naturales, parecidos al ácido indolilacético
por su actividad fisiológica: entre ellos se encuentran el ácido indolpirúvico, el ácido
fenilacético, el ácido fenoxiacético y el ácido naftolacético.
Todos los compuestos que tienen una función análoga a la del ácido indolil-3-acético,
son considerados hormonas del crecimiento y reúnen ciertas características mínimas
indispensables que les permite tener actividad auxínica, estas características son:
1. Una parte cíclica insaturada.
2. Una cadena lateral ácida.
3. Una cierta separación entre el grupo carboxílico y el anillo.
4. Una disposición especial particular entre el sistema cíclico y la
cadena lateral ácida.
Además de estas características, el grado de sustitución en el anillo y en la cadena
lateral son factores que también influyen sobre la actividad auxínica. Recientemente
se ha descubierto un conjunto de compuestos que resultan ser similares a la auxina
en cuanto a estructura molecular, pero combinados con ellas inhiben su actividad;
estos compuestos son denominados antiauxinas. Un ejemplo de una auxina débil
que presenta características de antiauxina es el ácido fenilbutirico.
Probablemente la auxina es transportada en su forma libre desde el lugar de
formación a su zona de actividad.
El mecanismo mediante el cual las auxinas son transportadas en la planta es todavía
discutible. El transporte de la auxina en los tejidos vegetales tiene lugar a velocidades
suficientemente altas como para excluir la difusión como principal método de
transporte. También a favor de la importancia de un mecanismo de difusión distinto
(o sumado al de la difusión) está el hecho de que la auxina puede circular en la
planta en contra de un gradiente de concentración. Las velocidades del transporte
de auxinas citadas en la literatura varían según el tipo de planta estudiada y las
condiciones bajo las cuales se realizaron los experimentos. Así se han observado
velocidades desde 6,4 mm/h hasta 26 mm/h. Algunos investigadores plantean
que este mecanismo es regulado por una diferencia de potencial eléctrico entre el
ápice y la base del coleóptilo; otros plantean que el transporte de auxina puede ser
regulado hasta cierto punto; por el metabolismo de las células, es decir, que en él
interviene la energía metabólica. Goldsmith (1957, 1966) después de haber hecho
algunos experimentos con coleóptilos de averia, plantea que la circulación de auxina
en la planta tiene lugar de dos modos distintos:

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1. Mediante un proceso dependiente de la energía metabólica.

2. Por simple difusión.
El transporte dependiente de la energía metabólica es inhibido por la falta de
O2; el transporte ocurre como resultado de una combinación .de la difusión y del
transporte dependiente de la energía metabólica. En ausencia de oxígeno ocurre
sólo la simple difusión.
Efectos fisiológicos de las auxinas.
Después del descubrimiento de la auxina, esta se ha identificado como la hormona
que regula el crecimiento en la planta. Sin embargo, la acción de las auxinas sobre el
fisiologismo de la planta puede dividirse en:
• Acción sobre el alargamiento celular
• La dominancia apical
• La iniciación radicular
• La parte no carpia
• La absorción
• La formación del callo
• La respiración
Se debe resaltar el hecho de que las auxinas pueden promover o inhibir las
características anteriormente señaladas para las distintas especies, siendo estos
efectos función de la concentración de auxina efectiva en los tejidos. Asimismo, la
auxina puede actuar como participante contribuyente en la actividad de crecimiento
que ejercen otras fitohormonas, como por ejemplo las cinetinas y giberelinas, pero
presentan acciones independientes con resultados aditivos en dependencia de la
especie de planta.
Hormonas de la floración
La producción de flores en las plantas está regulada por factores externos tales como
la temperatura y la duración del día, pero se ha demostrado que las auxinas también
influyen en el proceso de floración. La adición de AIA solamente puede inhibir el
proceso de floración durante largos períodos, ahora bien, la adición de auxina en
presencia de otros nutrientes como por ejemplo azúcares o ácidos orgánicos, puede
promover la floración.
Hay algunas plantas en las cuales las giberelinas actúan como reguladores del
equilibrio entre el crecimiento de los entrenudos y el desarrollo de las hojas. El
posible incluso, separar el espigamiento de la floración, regulando la cantidad de
giberelina aplicada, es decir, si se le aplican dosis más reducidas se puede lograr que
una cierta planta se estire sin llegar a florecer. Algunos investigadores mediante los
resultados a que han llegado, consideran que la floración no es más que un resultado
indirecto del tratamiento con giberelina. Además, afirman que la causa de que una
planta conserve su forma de roseta o se espigue y florezca, está relacionada con la
cantidad de giberelina nativa que se encuentra presente en la planta.

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De todo lo analizado anteriormente respecto a las hormonas vegetales, se puede

afirmar que la actividad fisiológica de las plantas está regulada por las titohormonas,
de igual manera que las hormonas regulan las funciones de los organismos animales.
Conclusiones
Las enzimas son catalizadores orgánicos de naturaleza proteica cuyo efecto radica
en acelerar la velocidad de las reacciones donde ellas participan, disminuyendo la
energía de activación necesaria para formar el complejo activado. De esta forma, el
equilibrio se alcanza más rápidamente sin que se afecte ninguna de las propiedades
termodinámicas de la reacción.
Para que las enzimas puedan ejercer su acción es necesario que se unan a sus sustratos:
esta unión es por el centro activo, tiene carácter específico está determinada por la
composición de los grupos ionizables que se encuentran tanto en el centro activo
como en el sustrato. Las hormonas son sustancias que regulan procesos tales como
el crecimiento, el metabolismo, la reproducción y el funcionamiento de distintos
órganos de los seres vivos.
La ecuación conocida como ecuación de Michaelis-Menten expresa las relaciones
cuantitativas que existen entre la concentración de sustrato la velocidad de la
reacción. Esta ecuación es aplicable a cualquier análisis cuantitativo que se requiera
aplicar a una reacción enzimática.
Los valores de KM y la Vm pueden calcularse y caracterizan la actividad de las enzimas.
El pH y la temperatura son factores que pueden afectar también la actividad de
las enzimas, pues cada enzima tiene un pH y una temperatura óptima en la cual se
alcanza la mayor actividad.
Las hormonas vegetales o fitohornionas regulan la totalidad de la actividad fisiológica
de las plantas, pero difieren en su forma de producción y acción, de las hormonas
animales.
Las vitaminas son sustancias orgánicas que en su mayoría no pueden ser sintetizadas
por los animales. Su característica más común es que participan como metabolitos
esenciales en las diferentes reacciones que tienen lugar en el organismo.
En sentido general, la ausencia de una vitamina determinada conduce a que se
presenten manifestaciones carenciales típicas: en su mayoría, estas se presentan
en organismos animales, que son los que requieren un suministro adecuado de las
diferentes vitaminas
Las hormonas vegetales regulan el metabolismo de las plantas pero su modo de
acción no está tan bien delimitado como el de los animales. Entre las hormonas
vegetales se destaca el ácido indolilacético (AIA) que actúa sobre los principales
procesos fisiológicos de la planta donde están incluidos la floración y el crecimiento,
o sea, el desarrollo en general. Además, existe otra serie de compuestos que tienen
acción hormonal tales como la giberelina, el ácido traumático, la cenitina y otros.

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