Universidad Nacional Autónoma de Nicaragua

Facultad de Ciencias Medicas

Carrera: Odontología
Asignatura: Bioquímica

Guía de Seminario de Enzimas

Nombres: Eva Tatiana Membreño Soza
Audrey Alannah Solís López
Cristhell Madai Molina Blandón
Brenda Anahí Montalván Cabrera
Darrel Josué Obregón Cisnes
Francisco Antonio Pacheco Benites
Estefanny Nohemi Perez Calderon
Yurielka Ivania Prado Calero
Carlos Ernesto Rojas Solis
Jeremy Talissa Ruiz Delgado
Cristhel Belen Ruiz Guitierrez
Jullisa Valeska Sequeira Campos
Daniela Zurisadai Sequeira Peralta
Ceskia Carolina Ugarte Parajon
Jenifer Estefania Umaña Aragon
Carlos Yamil Molina Fariña
Introducción
Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas
son catalizadores biológicos, es decir, sustancias que sin consumirse en una reacción aumentan
notablemente su velocidad, esto es posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas. Las enzimas son catalizadores específicos, es decir, cada enzima cataliza un solo
tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de
ellos.
En una reacción catalizada por una enzima: 1) la sustancia sobre la que actúa se llama sustrato.
2) el sustrato se une a una región concreta del enzima llamado centro activo. El centro activo
comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato y un sitio catalítico formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción y 3) una vez formado los productos el enzima puede comenzar un
nuevo ciclo de reacción.
Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas poseen una conformación natural más estable que las demás
conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la
actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobra la actividad de una enzima son: pH,
temperatura y cofactores.
Efectos del pH sobre la actividad enzimática: las enzimas poseen grupos ionizables (carboxilos –
COOH, amino NH2, tiol –SH, Imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según
el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas dependen en parte de sus cargas eléctrica, habrá un pH en el cual
la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica, este es el llamado pH óptimo.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad, puede provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos
han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH que son los
amortiguadores fisiológicos.
Los efectos de la temperatura sobre la actividad enzimática, por lo general, los aumentos de
temperatura aumentan las reacciones químicas, es decir, por cada 10°C de aumento la velocidad
de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas a ciertas temperaturas se empiezan a desnaturalizar con el calor.
Objetivos
 Analizar la base química de las enzimas
 Enumerar las funciones de las enzimas.
 Analizar la base química y función de las enzimas y su aplicación en la
medicina.
 Describir su aplicación en la medicina
Desarrollo
1.  ¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores biológicos, de naturaleza proteica, las que salen inalteradas al
finalizar la reacción. Un catalizador es un agente capaz deacelerar una reacción química, sin
formar parte de los productos finales.
2. ¿Cómo se clasifican las enzimas?

3. ¿Cómo se llama el componente adicional para que funcionen algunas enzimas?

Lisosomas: Los lisosomas son vesículas características de las células animales que tienen como
función el transporte de las proteínas enviadas por el aparato de Golgi y la digestión o
descomposición de moléculas.
4. ¿Cómo se llama la sustancia que actúa en la enzima?
Sustrato: es una molécula sobre la cual actúa una enzima.
Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustrato. El sustrato se une al sitio
activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. Por acción de la enzima, el sustrato
se transforma en producto, se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato.
5. ¿Cómo se llama la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima?
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.

6. ¿Qué es el centro activo?

El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y tiene las siguientes
características:
 Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
 Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena
polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena original.
 Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.
 Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo
atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos
se separan del centro activo.
El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que
suelen estar juntos. Unos aminoácidos se encargan de unir la enzima al sustrato mediante enlaces
débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan de la
catálisis enzimática, transformando el sustrato en producto.
7. ¿Qué son los aminoácidos de unión?
Son cadenas llamadas péptidos o polipéptidos que se denominan proteínas.
8. ¿Qué son los cofactores?
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario
para la acción de una enzima.
9. ¿Cómo se le conoce a la inhibición de las enzimas?
De acuerdo con (Murray, 2015), un inhibidor enzimático se conoce por ser una molécula que se
une a una enzima y disminuye su actividad, dicha unión puede ser irreversible, reversible,
competitiva y no competitiva.
 Inhibición irreversible: El inhibidor queda covalentemente único a la enzima o ligado
muy fuertemente, ejemplo, la acción de gases neurotóxicos sobre la enzima
acetilcolinesterasa.
 Inhibición reversible: Ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto puede
contrarrestarse incrementando la concentración del sustrato o retirando el agente
inhibidor.
 Inhibición competitiva: Un inhibidor parecido al sustrato se une al centro activo de la
enzima impidiendo la unión del sustrato.
 Inhibición no competitiva: El inhibidor y el sustrato pueden unirse simultáneamente a
una molécula de enzima, ejemplo, metales pesados.
10. ¿Cuál es la inhibición competitiva?
Según (Baynes, 2011), la inhibición competitiva es la que se produce cuando un inhibidor
parecido al sustrato se une al centro activo de la enzima impidiendo la unión del sustrato. La
unión del sustrato y el inhibidor son mutuamente excluyentes. Puede ser superada a
concentración suficientemente alta de sustrato.
11. ¿Cuál es la función de las enzimas alostericas?
Las enzimas alostéricas, también llamadas reguladores, son un tipo de enzimas con la
capacidad de cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico, que muchas
veces corresponde al producto final de una vía metabólica en la que la enzima está implicada.
12. ¿Qué es la cinética enzimática?
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la
velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede
determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
13. ¿Cómo se define la actividad enzimática?
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la
conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades
de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad
enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta
unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta
que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan
frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9
kat).
14. ¿Qué es la actividad específica?
Son las que determinan generalmente la mayor o menor actividad enzimática.
15. De acuerdo a la cinética de Michaelis-Menten, explique de qué depende la actividad
enzimática.
En el modelo Michaelino, se expresan las dos fases por las que pasa el proceso de un Enzima-
sustrato a Sustrato-enzima, la primera es pequeña y constante a lo largo de la reacción, durante la
segunda la formación del producto. Ahora la actividad enzimática va en dependencia del KM, es
la cantidad de concentración de sustrato para el cual la velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima y también se debe tener en cuenta la afinidad del enzima por el sustrato.
16. ¿Qué indica el KM de una enzima?
Km (constante para cada enzima) = concentración de S a la que V0 es ½ Vmax. Es una medida
de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.
 El valor de KM para una enzima depende de cada sustrato y de condiciones ambientales
tales como temperatura y fuerza iónica.
 KM = concentración de sustrato necesario para que la enzima alcance la mitad de la
velocidad máxima.
 El Km es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por su sustrato.
17. ¿Cómo se puede cambiar la cinética si alcanza la velocidad máxima de la enzima?
Alterando la temperatura y/o nivel de PH, debido a que un PH y una temperatura óptima
permiten llegar a la enzima a su velocidad máxima, alterando uno de estos factores podrá alterar
haciendo disminuir su velocidad
18. ¿Cuál es la temperatura óptima para la enzima glucosa oxidasa? ¿Por qué?
Esta enzima es específica para la Glucosa la cual oxida con velocidades hasta 400 veces
superiores que a otros azúcares; esta reacción es la base de algunas aplicaciones analíticas y
médicas.
Su actividad máxima está entre los 20 y los 45 ºC con un pH entre 3.0 a 6.5 con un óptimo en 5,5
y se inactiva rápidamente a temperaturas superiores a 60ºC.
19. ¿A qué se debe la baja actividad enzimática en la temperatura del hielo?
La temperatura puede tener un efecto importante sobre la actividad de las enzimas y las
velocidades de reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor usualmente aumenta la
velocidad de una reacción enzimática, porque los reactivos tienen mayor energía y pueden
alcanzar el nivel de la energía de activación con mayor facilidad. (Universidad de Alcalá de
Henares, españa, s.f.)
20. ¿Qué factores del medio pueden afectar la reacción enzimática?
Efectos del PH
Efecto de la temperatura.

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH
específicos, y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de
unirse a un sustrato.
21. ¿Por qué las fiebres altas pueden ocasionar convulsiones?
Comúnmente estas ocurren en los niños, donde ellos pueden alcanzar una temperatura mayo a
39°c, llamada también convulsión febril, puede ocurrir cuando su niño tuvo un aumento súbito
en la temperatura corporal como antes dicho, generalmente a causa de una infección.
Conclusión
En conclusión, las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores,
porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo que se
transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia concreta, como
una llave y una cerradura. Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para
poder hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren.
Bibliografías
 https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-
impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation#:~:text=El%20inhibidor
%20competitivo%20se%20une,puede%20catalizar%20la%20reacci%C3%B3n
%20eficientemente.
 https://www.quimica.es/enciclopedia/Cofactor.html
 Universidad del País Vasco Euskal Herriko Umbertsitatea (s.f). Curso de Biomoléculas.
Obtenido de http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm
 https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
 Baynes, J. W. (2011). Bioquímica Médica 3° Edición. Elsevier Mosby
 Murray, R. K. (2015). Bioquímica Ilustrada de Harper 29° Edición. México: Editorial
Manual Moderno.
 Khan Academy. (s.f.). Regulación Enzimática Khan Academy. Obtenido de
s.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-
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 Nohemy Lab. (s.f.). Nohemylab.com. Obtenido de
http://www.nohemylab.com/examen/139/azucares-reductores-en-materia-
fecal#:~:text=El%20pH%20y%20los%20az%C3%BAcares,mala%20absorci%C3%B3n
%20de%20los%20mismos.
 Química Orgánica. (s.f.). Quimicaorganica.net. Obtenido de
http://www.quimicaorganica.net/mutarrotacion.html
 https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/complejo-enzima-sustrato
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 Universidad del País Vasco Euskal Herriko Umbertsitatea (s.f). Curso de Biomoléculas.
Obtenido de http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm
 Baynes, J. W. (2011). Bioquímica Médica 3° Edición. Elsevier Mosby .
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