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UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO
COLEGIO DE CIENCIAS Y HUMANIDADES PLANTEL AZCAPOTZALCO

PROFESOR: RUIZ BRAVO JUAN
MATERIA: BIOLOGÍA III
EQUIPO 3
GRUPO: 0591 INTEGRANTES
CAMARENA MELGAREJ MONTIEL RAMIREZ SÁNCHEZ

SALVADOR O THEMIS ISMAEL EDRUIK TONATIUH
BIOLOGÍA
>>>>>
CINÉTICA
ENZIMÁTICA
Teoría de Michaelis-Menden | Regulación de la actividad enzimatica | Factores físico-
químicos que afectan la actividad enzimática
INICIO
BIOLOGÍA Home TV Shows Movies Latest My List
Las enzimas son catalizadores orgánicos producidos en los seres vivos y capaces de
funcionar fuera de la célula u organismo que los producen.
Una parte importante del estudio de la bioquímica está dedicado a las enzimas
la contracción muscular, la conducción de los impulsos nerviosos, la excreción por el
riñón, la respiración, etc. están íntimamente unidas a la acción de las enzimas
Características
Se ha demostrado que todas las enzimas son de naturaleza proteica
el resto de las proteínas, pero, además, las que tienen acción enzimática tiene otras
propiedades que las diferencian del resto de las proteínas y que están relacionadas con
su modo de acción. Estas propiedades son la especificidad, la eficiencia catalítica y la
reversibilidad. Las enzimas pueden dividirse en enzimas simples y enzimas complejas.
Enzimas simples. Son aquellas que Enzimas complejas. Son denominadas

para ejercer su acción sólo necesitan aquellas que para ejercer su acción
de la parte proteica. Esta puede estar necesitan, además de la parte proteica,
constituida por una o varias cadenas, de otros factores adicionales que bien
pero no necesita ningún factor pueden ser de naturaleza orgánica o
adicional para llevar a cabo su acción inorgánica, y que se agrupan bajo el
sobre la molécula que va a nombre de cofactores enzimáticos.
transformar, la cual se denomina
sustrato.
Complejo funcional enzimático:
La apoenzima como se explicó anteriormente es la parte proteica de la enzima:
El Sustrato es la molécula sobre la cual la enzima va a ejercer su acción. Tanto la

apoenzima como el sustrato tienen que estar obligatoriamente presentes para que
pueda efectuarse la reacción.
El Cosustrato es una molécula diferente a la molécula de sustrato la cual

acepta un grupo proveniente del mismo. Este tipo de componente es
característico de las reacciones de transferencia, donde un grupo del
sustrato es transferido a una molécula aceptora (cosustrato).
Las Coenzimas son compuestos orgánicos derivados, fundamentalmente

de las vitaminas, donde abundan los derivados de las vitaminas B como
la coenzima A(CoASH), el NAD, el TPP y otros, además de algunos
nucleótidos importantes como el ATP, UTP, ADP, GTP, CDP, etc. Las
coenzimas tienen la característica de regenerarse después de haber
participado en la reacción mediante una reacción subsiguiente, y de
forma general, pueden ser separadas de la enzima por diálisis, porque
están débilmente unidas a la enzima.
Los Grupos prostéticos están constituidos generalmente por átomos de

metales, como es el caso de las enzimas catalasas y peroxidasas, cuyo
grupo prostético es un grupo hemo
Algunos sistemas enzimáticos, para efectuar la transformación del

sustrato necesitan la presencia de iones minerales conocidos como
activadores, cuyo modo de acción no es bien conocido. El Mn+2 el Mg+2,
el Cu+2 y otros, son ejemplos de activadores.
Todos los componentes del complejo funcional enzimático explicados

anteriormente son indispensables para que se lleve a efecto la catálisis
enzimática, sin que esto, signifique que deban estar todos presentes en
una misma reacción. A veces sólo se necesita un componente, otras
veces coinciden en una misma reacción más de un componente, teniendo
siempre en cuenta que la apoenzima y el sustrato deben estar presentes
obligatoriamente.
TEORÍA DE MICHAELIS-MENTEN
El efecto de saturación condujo a Michaelis-Menten (1913) a formular una teoría general de la acción de
las enzimas y de su cinética.
De acuerdo con esta teoría, la enzima E reacciona, en primer lugar, con el sustrato S y forma el complejo
enzima-sustrato ES, que se escinde después en una segunda etapa para formar enzima libre E y los
productos P
FACTORES FÍSICO-QUÍMICOS QUE AFECTAN LA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Existen factores que de una forma u otra pueden afectar la velocidad de una reacción
enzimática; entre ellos tenemos la concentración de enzima, la concentración de sustrato, el
pH, la temperatura y las radiaciones.
PH Y TEMPERATURA EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS
El pH óptimo está en correspondencia con aquel pH donde la actividad de la enzima es
mayor y que a pH superiores (pH2) y a pH inferiores (pH1) la actividad es menor.
El pH ejerce una gran influencia en la velocidad de las reacciones enzimáticas. Todas las
enzimas poseen un pH característico donde su actividad enzimática es máxima; por encima o
por debajo de ese pH la actividad disminuye. Este pH al cual la enzima alcanza su actividad
máxima, es conocido como pH óptimo y es característico de cada enzima.
En resumen, una variación de pH puede provocar cambios en: 1. Los grupos ionizables presentes
en el centro activo y que participen en la unión del sustrato a este.
2. Los grupos funcionales de la molécula de sustrato que participan en la unión con la
enzima.
3. Los grupos funcionales de la molécula de la enzima, responsables de la, acción catalítica.
FACTORES FÍSICO-QUÍMICOS QUE AFECTAN LA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
TEMPERATURA
En toda reacción química la temperatura aumenta la velocidad de reacción, y las reacciones
catalizadas enzimáticamente no son una excepción.
1. El aumento de la temperatura en una reacción enzimática aumenta la velocidad de la
reacción, pues se incrementa la movilidad de las moléculas reaccionantes y con ello la facilidad
de entrar en reacción. 2. Las enzimas, como proteínas al fin, son termolábiles, o sea, que el
aumento o disminución de la temperatura puede provocar la ruptura o formación de enlaces
puentes de hidrógeno u otros, que son los que mantienen la estructura secundaria y terciaria
de las enzimas. Esta afectación de la estructura tridimensional de la enzima afecta, la
estructura del centro activo, y por tanto, la actividad enzimática disminuye.
Existen otros factores que también pueden afectar la actividad de las enzimas: entre ellos
pueden citarse radiaciones como las UV, IR, rayos X, rayos , las altas presiones, etc., que
pueden provocar tanto ionización de algunos grupos químicos, indispensables para la actividad
enzimática, como la ruptura de algunos enlaces que afectan la conformación de la enzima,
implicando todo ello, como ya se ha explicado anteriormente, la disminución o la pérdida de la
actividad enzimática.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
La actividad de los enzimasENZIMÁTICA
puede estar regulada a varios niveles:
1. Por factores externos como pH, T (temperatura), [s] (Concentración de
sustrato) y [E] (Concentración de enzimas) explicados anteriormente
2. Por acción de las enzimas reguladoras.
• Alotéricas o reguladoras de forma general, estas enzimas regulan la

velocidad de la vía metabólica completa.
• Moduladores alostéricos o efectores, son moléculas capaces de regular la

actividad enzimática (Estos pueden ser positivos o negativos).
Para ejercer su acción, losENZIMÁTICA
efectores alostéricos se sitúan en el centro alostérico
de manera similar a como lo hace el sustrato en el centro activo.
Si en una secuencia ENZIMÁTICA
de reacciones catalizadas por enzimas, la
acumulación del producto final puede inhibir la actividad de la
primera enzima, regulando así la velocidad de toda la vía
metabólica donde esta enzima participa, estamos en presencia del
fenómeno denominado feed back, retrorregulación o
retroinhibición, donde la enzima que es inhibida es la reguladora o
enzima alostérica de la vía y el producto final es el efector o
modulador alostérico negativo de dicha enzima.
ENZIMÁTICA
Por ejemplo, en una secuencia de reacciones
E1 - enzima reguladora o alostérica.
E2 y E3 - otros enzimas de la vía.
D - producto final.
A – sustrato.
B y C - metabolitos intermediarios.
En este caso, la acumulación de D inhibe la enzima E1 o enzima reguladora, lo que provoca

disminución de la velocidad de la vía en general, hasta que la acumulación de D disminuya.
Si un efector alostérico, ENZIMÁTICA
en vez de inhibir la actividad de la enzima, lo
que hace es activarla, estamos en presencia de otro tipo de
regulación de la actividad enzimática, donde el efector alostérico es
positivo y su efecto se convierte en un aumento en la velocidad global
de la vía metabólica en cuestión. Este efector es, por lo general, el
sustrato de la enzima alostérica.
ENZIMÁTICA
Por ejemplo, en una secuencia metabólica:
E1- enzima alostérica:
A – sustrato.
D – producto.
C y B - metabolitos intermediarios.
En este caso, A actúa sobre E1 activándola de forma tal que el aumento de la

actividad de la primera enzima provoca un aumento en la velocidad global de la
vía.
ENZIMÁTICA
En ocasiones, la enzima reguladora solo tiene un efector alostérico y se dice entonces
que esta es una enzima monovalente: otras veces la enzima posee más de un
modulador y esos moduladores adicionales pueden ser productos finales de otras
secuencias metabólicas relacionadas: a estas enzimas reguladores se les denomina
polivalentes.
BIOLOGÍ Home TV Shows Movies Latest My List
A
GRACIAS POR
SU ATENCIÓN
• Bibliografía:Macias Aida Alvia. (2018). Agentes que
intervienen en el metabolismo. Enzimas, vitaminas y
hormonas. En Introducción al estudio de la
bioquímica(114). México: Área de Innovación y
Desarrollo, S.L.

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Enzimas simples. Son aquellas que Enzimas complejas. Son denominadas

Complejo funcional enzimático:

La apoenzima como se explicó anteriormente es la parte proteica de la enzima:

El Sustrato es la molécula sobre la cual la enzima va a ejercer su acción. Tanto la

El Cosustrato es una molécula diferente a la molécula de sustrato la cual

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