Preinforme de Aminoacidos

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UNIVERSIDAD DE LOS ANDES

NÚCLEO UNIVERSITARIO RAFAEL RANGEL


FACULTADDE FARMACIA Y BIOÁNALISIS
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA Y QUÍMICA

BIOQUÍMICA

MÉTODOS CUALITATIVOS PARA LA IDENTIFICACIÓN DE


AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

MARIAM A. CRESPO B.
C.I: 28.002.689
PROFESORA: JOHANNA MORENO

Trujillo, febrero de 2023

RESUMEN
Las proteínas son un grupo de biopolímeros construidos de aminoácidos gracias a
el enlace peptídico. Los aminoácidos son moléculas que poseen grupos carboxilo
y un grupo amino, esta práctica se lleva acabo con el objetico de identificar
distintos aminoácidos en muestras problemas, partiendo de la prueba de Ninhdrina
para saber si hay presencia de un aminoácido o polipeptido, luego se realiza la
prueba de biuret, P. Xantoproteica, P. de Coagulación, P. de Hopkins-cole, P. de
Sulfato de Amonio. P, de Grupos SH, P. de kasaguchi y P. de Millón.
Palabras claves: Proteína, aminoácido, prueba, enlace peptídico, identificar,
objetivo.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos que
desempeñan funciones importantes tanto en estructura como en la función de las
células. Las proteínas son biopolímeros de los A-aminoácidos, llamados así
debido a que el grupo amino está enlazado al átomo de carbono a adyacente al
grupo carbonilo. Las propiedades físicas y químicas de una proteína están
determinadas por los aminoácidos que la constituyen. Las subunidades
individuales de los aminoácidos se unen por medio de enlaces de amida llamados
enlaces peptídicos.
Las proteínas tienen una sorprendente variedad de propiedades estructurales y
catalíticas como resultado de sus diversas composiciones de aminoácidos. Debido
a su versatilidad, las proteínas desempeñan diversas funciones asombrosas en los
organismos vivos. Como por ejemplos Dentro de estas funciones se encuentran
algunas como las de actividad enzimático (tripsina: hidroliza ciertos péptidos),
reguladoras (calmodulina: modulador intracelular unido al calcio), reserva (ferritina:
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almacén de hierro en el bazo), transporte (hemoglobina: transporte de O2 en la


sangre de los vertebrados), contráctiles (actina: filamentos móviles de las
miofibrillas), protección (anticuerpos: forman complejos con las proteínas
extrañas), hormonas (insulina: regula el metabolismo de la glucosa), estructurales
(alfa-queratina: piel, plumas, uñas y pesuñas), etc.

MATERIALES Y MÉTODO

 Materiales: Tubo de ensayo, Rejilla, Pinzas de madera y Mechero.


 Método

Prueba Procedimiento Volumen


En un tubo colocar
P. NINHIDRINA Sustancia problema 1 ml
HIDRATO DE Reactivo de ninhidrina 1ml
TRICETOHIDRINDENO
al 0.1%

Calentar hasta ebullición por 1 mn


Dejar enfriar (observar)

P. DE BIURET Sustancia problema 1ml


NAOH AL 10% 1ml
Mezclar e ir añadiendo gota a gota el sulfato cúprico al 0.5%
(CuSO4), agitando después de cada edición, hasta la aparezca
de un color violeta, azul o amarillo. El color violeta indica la
reacción positiva
P. DE COAGULACIÓN Sustancia problema 2ml
Ácido acético al 30% (CH3COOH) 4gotas
Solución saturada de Cloruro de Sodio (NAOH) 1ml
Mezclar bien y calentar a la llama por un min. En el caso de la
albumina o la globulina se presenta un enturbiamiento más o
menos intenso que persiste al enfriamiento, también puede
observarse el tubo sobre fondo oscuro

Prueba Procedimiento Volumen


En un tubo colocar
P. DE SULFATO DE Sustancia problema 1ml
AMONIO (NH4SO4)
Solución de sulfato de amonio al 50% 1ml
Mezclar bien. Dejar en reposo durante 10mn. Observe si se
forman un precipitado. Centrifugar a 3000 r.p.m. oir 10min. La
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reacción positiva se manifiesta por la formación de un


precipitado, dependiendo directamente de la concentración de
albumina presente en la muestra
P. DE Sustancia problema 1ml
XANTOPROTEÍCA
Ácido nítrico concentrado (HNO3) 0.5ml
Mezclar bien y calentar a la llama observar.
P. GRUPOS SH Sustancia problema 1ml
Hidróxido de sodio al 40% (NAOH) 1ml
Acetato de Plomo 1ml
Mezclar bien y calentar a la llama durante 4min. Mezclando
continuamente y observar.
P. DE SAKAGUCHI Sustancia problema 2ml
Hidróxido de sodio al 40% (NAOH) 5gotas
Naftol 8gotas
Hipoclorito de sodio al 2% 10gotas
Mezclar bien y observar.
P. DE HOPKINS-COLE Sustancia problema 1ml
Reactivo de Hopkins-cole 3ml
(Preparar: 10mg de magnesio en 250 de ácido oxálico, se
completa 1 litro de agua destilada) Ojo no agitar. Calentar.
Ácido sulfúrico concentrado (H2SO4), se deja caer lentamente 1ml
por las paredes del tubo, observar.
P. MILLÓN Sustancia problema 2ml
Reactivo de Millón 4gotas
(Preparación: Hg y NHO3. En una proporción de 1:3 diluir con 2
volúmenes de agua la solución, resultante. Y calentar )
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Marcha analítica de aminoácidos y proteínas

SUSTANCIA DESCONOCIDOA

P. NINHIDRINA

(-) INCOLORA. No es proteína (+)Violeta o amarillo claro proteína, (+)Rojo o amarillo fuerte
ni aminoácido polipéptido o aminoácido hidroxiprolina o prolina

P. BIURET

(-) Azul o amarillo. (+)Violeta. Proteína y


Aminoácidos polipéptido

P.XANTOPROTEÍNA.
P.COAGULACION.

(+)Amarillo, verde, (+)Coagula


(-) Incoloro. Otros (-) No coagula. Histonas,
anaranjado o rojo tirosina, (precipitado).
aminoácidos protaminas o polipéptidos
fenilalanina, o triptófano Albúminas o globulinas

P.SULFATO DE AMONIO.
P.HOPKINS-COLE.

(+)Azul o violeto, (-) Incoloro. Tirosina o (+)Precipita (-) No precipita


rojizo triptófano fenilalanina globulinas albúminas

P.MILLÓN.

P.GRUPO SH.
(+)Rojo tirosina (-) Incoloro fenilalanina

(-) Incolora de otros (+)Negro o gris


P.SAKAGUCHI. cisteína, cistina,
aminoácidos
(-) Incolora. Otros metionina
aminoácidos

(+)Rojo Arginina
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INFORME 2 PUEBAS CUALITATIVAS PARA AMINOÁCIDOS Y PRETÍNAS.


Signos (+) o (-), para reportar la positividad o negatividad de la reacción.
NUMERO DE LA A B C D E F G H
MUESTRA
P. NIHIDRINA
P. BIURET
P. COAGULACIÓN
P. SULFATO DE AMONIO
P. XANTROPEOTINA
P. GRUPOS SH
P.GRUPOS SH
P. SAKAGUCHI
P.HOPKINS-COLE
P. MILLÓN
NOMBRE DE LA
MUESTRA PROBLEMA

COMPOSICIÓN DE LA
SUSTANCIA
IDENTIFICADA
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Análisis de resultado
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CONCLUSIÓN

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