Protena globular

Estructura tridimensional de la hemoglobina, una protena globular. Las protenas globulares, o esferoprotenas son uno de los tres tipos principales de la clasificacin de las protenas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferencindose fundamentalmente de las protenas fibrosas por ser ms o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prcticamente insolubles.

Contenido
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1 Estructura globular y solubilidad 2 Diferentes papeles en el organismo 3 Ejemplos 4 Bibliografa

Estructura globular y solubilidad

El trmino protena globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de protenas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales ms elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas protenas se puede determinar sin los medios de las tcnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por tcnicas de dispersin dinmica de la luz. La estructura terciaria de la protena induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofbicas) se agrupan en el interior de la molcula, mientras que los polares (cabezas hidroflicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molcula.

Diferentes papeles en el organismo

A diferencia de las protenas fibrosas que solo desempean funciones estructurales, las protenas globulares tambin pueden actuar como:

Enzimas, catalizando reacciones orgnicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempean este papel. Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biolgicos. Un ejemplo sera la hormona insulina. Transportadores de otras molculas a travs de la membrana celular Almacenaje de aminocidos. Las funciones reguladoras tambin son llevadas a cabo por las protenas globulares en mayor medida que las fibrosas.

Ejemplos
Entre las protenas globulares ms conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. Otras protenas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, as como las protenas implicadas en la transduccin de seales en la clula.Bibliografa

villalobos, leonardo (2007). Proteins: Structure and Function. normas de venezuela. ISBN.venezuela

PROPIEDADES QUMICAS Y FISICOQUMICAS DE LAS PROTENAS

MANCILLA, C. G. E.; BLANCO, E. Z.; PREZ, S. L. J.; ROSAS, T. M. y CASTREJN, C. R.

Q.F.B.; V Semestre: Universidad del Valle de Mxico, Campus Chapultepec

(Av. Constituyentes No. 151 Col. San Miguel Chapultepec. C.P. 11850 Mxico, DF.)

RESUMEN:

Las protenas son compuestos orgnicos constituidos por aminocidos unidos por enlaces peptdicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contraccin muscular o la respuesta inmunolgica; sus molculas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metablicas. Tienen un peso molecular elevado y son especficas de cada especie y de cada uno de sus rganos. Las protenas sirven sobre todo para construir y mantener las clulas, aunque su descomposicin qumica tambin proporciona energa, con un rendimiento de 4 kilocaloras por gramo, similar al de los hidratos de carbono. En esta prctica se observan algunas reacciones caractersticas de las protenas para la identificacin ya sea de estas o de algunos de los residuos de aminocidos que estas contengan ya sea su identificacin por mtodos colorimtricos o qumicos, como lo es la prueba de biuret que da soluciones de color violeta o rosa dependiendo de la protena o la xanproteca que da precipitados amarillos al dar positivas las pruebas para aminocidos o residuos aromticos.

Tambin se realizaron pruebas para reconocer protenas por las caractersticas que estas presentan al ser desnaturalizadas como lo es la precipitacin o turbidez que se observa como por ejemplo al ser desnaturalizadas por efecto del calor al estas formar cogulos al perder sus propiedades originales a ms de 60C.; estas caractersticas son propiamente de tipo fisicoqumicas y las presentan la mayora de las protenas como por ejemplo la accin de los alcoholes o acetonas que son agentes desnaturalizantes tpicos de las protenas ya que estos las deshidratan y por lo tanto las precipitan, lo que da una prueba positiva a este efecto. Por ltimo se prepararon varias soluciones en tubos de ensaye de una solucin de casena en acetato de sodio y cido actico, para que por medio de la ecuacin de Hendersson - Hasselbalch se realizara la determinacin del pH terico de estas soluciones y observar sus propiedades de precipitacin o turbidez, es decir, que tanto se desnaturalizaba la protena a diferentes pHs.

INTRODUCCIN:

secretada por el pncreas, fue la primera enzima de la cul se conoci el orden exacto de aminocidos.

Las protenas son compuestos a base de carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y generalmente azufre y fsforo. El elemento caracterstico es el nitrgeno. Todas las enzimas, algunas hormonas y muchos componentes estructurales importantes de la clula son protenas.

Las molculas de protena son muy grandes y contienen miles de tomos; su estructura es extremadamente compleja. Gran parte de las protenas intracelulares son enzimas, sustancias que regulan la rapidez con que se han de tener numerosas reacciones celulares.

Las molculas de protena estn formadas por componentes ms simples llamados aminocidos. Puesto que cada protena puede tener cientos de aminocidos combinados en ciertas proporciones y orden es posible una variedad prcticamente infinita de molculas de protena. Se han ideado mtodos de anlisis para reconocer la disposicin exacta de aminocidos en una molcula protenica. La insulina, hormona secretada por el pncreas y utilizada en el tratamiento de la diabetes, fue la primera protena cuya estructura se conoci. La ribononucleasa,

Pueden distinguirse varios niveles de organizacin en la molcula de protena. El primer nivel es la llamada estructura primaria, que depende de la serie de aminocidos en la cadena de polipptidos. Esta serie, est determinada a su vez, por la serie de nucletidos de RNA y DNA del ncleo de la clula. Un segundo nivel de organizacin de las molculas protenicas supone la adopcin de la forma de hlice u otra configuracin regular por la cadena de polipptidos. Estas cadenas ordinariamente no se encuentran planas en una molcula de protena, sino que adoptan formas espiralazas para dar una estructura tridimensional. Una de las estructuras secundarias comunes de las molculas protenicas es el hlice en , que se supone una formacin espiralaza de la cadena de polipptidos bsica. La hlice en es una estructura geomtrica muy uniforme con 3.6 aminocidos que ocupan cada vuelta de la hlice. La estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formacin de enlaces de hidrgeno entre residuos de aminocidos en vueltas sucesivas de espiral.

Un tercer nivel de estructura de molculas protenicas es el desdoblamiento de la cadena de pptidos sobre s misma para formar protenas globulares. De nuevo

enlaces dbiles como enlaces de hidrgeno, inicos e hidrofbicos se forman entre una parte de la cadena de pptidos y la otra parte, de modo que la cadena se desdobla de una manera especfica para dar una estructura general especfica de la molcula protenica. Enlaces covalentes como los de disulfuro (S-S-) son importantes en la estructura terciaria de muchas protenas. La actividad biolgica de una protena depende en gran parte de la estructura primaria especfica que es mantenida junta por esos enlaces.

Cuando una protena se calienta o trata con cualquiera de una variedad de productos qumicos, se pierde la estructura terciaria. Las cadenas de pptidos espiralazas se desdoblan para dar una configuracin aleatoria acompaada por una prdida de la actividad biolgica de la protena. Este cambio se llama desnaturalizacin.

todas las regiones del organismo, donde sirven para la elaboracin de nuevas protenas, o son metabolizados para liberar energa. Las protenas tienen importancia primordial como componentes estructurales de las clulas y como constituyentes funcionales de enzimas y algunas hormonas, pero pueden servir tambin como combustible para produccin de energa. Los aminocidos pierden primero su grupo amino por una reaccin enzimtica llamada desaminacin. El grupo amino reacciona con otras sustancias para formar urea, que se excreta. El resto de la molcula puede transformarse por una serie de fases intermedias en glucosa, que se utiliza pronto como combustible, o almacenarse como glucgeno.

Los 20 aminocidos aminados que suelen encontrarse en las protenas poseen todos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH), pero sus cadenas laterales son distintas. El mas simple de todos, la glicina, tiene como cadena lateral un H; la alanita, un grupo CH3. El grupo amino permite al aminocido aminado actuar como base y combinarse con cidos; el grupo cido, le permite combinarse con las bases.

Las plantas pueden sintetizar todos los aminocidos a partir de sustancias simples. Los aminocidos que los animales no pueden sintetizar y que deben obtener en su alimentacin se llaman aminocidos esenciales. Debe comprenderse que estos aminocidos no son ms esenciales que otros; slo lo son respecto a la alimentacin, pues no es posible sintetizarlos. [1]

I.- PROTENAS:

Los aminocidos y las protenas sirven de amortiguadores y pueden resistir a cambios de acidez y alcalinidad. Los aminocidos se unen entre s para formar protenas mediante un enlace peptdico entre el grupo amino de una molcula y el grupo carboxilo de la otra.

El nombre protena proviene de la palabra griega proteios, que significa lo primero. Las protenas constituyen gran parte del cuerpo animal: lo mantienen como unidad y lo hacen funcionar. Se las encuentra en toda la clula viva. Son el material principal de la piel, los msculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas. (Slo los cidos nucleicos que controlan la herencia pueden desafiar la posicin de las protenas, adems aquellos desafan la sntesis de estas.)

Los aminocidos puros obtenidos de las protenas tienen sabor dulce. Cuando se ingieren protenas son hidrolizadas a aminocidos antes de ser absorbidas a la corriente sangunea. Los aminocidos son llevados a

Desde un punto de vista qumico las protenas son polmeros grandes. Son poliamidas, y los monmeros de los cules se derivan los cidos aminocarboxlicos. Una sola molcula protenica

contiene cientos, e incluso miles de unidades de aminocidos, que pueden ser de unos 20 tipos diferentes. El nmero de molculas protenicas diferentes que pueden existir es casi infinito.

B) CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

A) ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS:

La clasificacin de las protenas se realiza desde varios puntos de vista, as:

A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de aminocidos unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados. La conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria y estructura terciaria. La estructura secundaria es el plegamiento que la estructura primaria adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. La estructura terciaria, en cambio, se refiere a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de biomolculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura quinaria.

1. SEGN SU COMPOSICIN Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos. Protenas conjugadas: Poseen un componente de proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos: Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en las membranas celulares. Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas. Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su estructura un grupo hem. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

Las protenas son polmeros de condensacin de los aminocidos, algunas protenas contienen cientos de aminocidos, y en algunos casos miles, en estructuras de cadenas altamente organizadas. La polimerizacin de los aminocidos se hace con la formacin de enlaces peptdicos (amida), al unirse el grupo carboxilo del cido de un aminocido con el grupo amino del siguiente aminocido y produciendo una molcula de agua. Por eso, la unin de varios aminocidos origina los oligopptidos y polipptidos (protenas de ms de 50 aminocidos).[2]

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD Protenas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de

elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno, Queratina, Fibrina, etc. Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas. La mayora de las protenas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las protenas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las protenas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad: Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbmina, albmina del suero, la ovoalbmina (presente en la clara del huevo). Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc. Glutelinas: Solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo. Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zena del maz y la Gliadina del trigo.

3. DE ACUERDO CON SU FUNCIN BIOLGICA: Protenas estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colgeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos. Protenas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, cidos grasos en el caso de la albmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.

Protenas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraos, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin gamma globulnica de la sangre, las protenas denominadas interferones cuya funcin es inhibir la proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir resistencia a la infeccin viral en otras clulas, el fibringeno de la sangre importante en el proceso de coagulacin. Protenas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de clulas pero su accin la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Protenas como factores de crecimiento: Su funcin consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la divisin celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Protenas catalticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metablicas. Dentro de las clulas son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolticas cuya funcin es la degradacin de otras protenas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica, son las encargadas de captar las seales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interaccin. Sin embargo, no son protenas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo ms tpico de stas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayora de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas protenas. Protenas de transferencia de electrones: Son protenas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya funcin se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y aprovechamiento de energa. Como ejemplo se

citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria. [3]

C) FUNCIONES DE LAS PROTENAS:

Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Algunas toxinas bacterianas, venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin enzimtica

Funcin de transporte

Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

Funcin hormonal

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

Funcin contrctil Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dinena est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin de reserva

Funcin reguladora La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).

Funcin homeosttica

D) NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

En el estudio de la estructura de las cadenas polipeptdicas podemos distinguir hasta cuatro niveles de organizacin estructural.

Funcin defensiva

La estructura primaria corresponde con la secuencia de aminocidos que forman la cadena polipeptdica.

La estructura secundaria es disposicin espacial del esqueleto de la cadena polipeptdica, sin incluir las cadenas laterales de los aminocidos. La estructura terciaria es la disposicin tridimensional de la cadena polipeptdica completa. La estructura cuaternaria aparece en la protenas formadas por ms de una cadena polipeptdica, y decribe cmo estn asociadas dichas cadenas para constituir la protena activa.

Los enlaces covalentes son el principal factor de estabilizacin de los compuestos orgnicos y tambin mantienen a los tomos unidos en conformaciones geomtricas especficas. No obstante, a pesar de que las energas de los enlaces no covalentes son inferiores a las de los enlaces covalentes, las diversas fuerzas atractivas no covalentes tienen una gran importancia. Este tipo de interacciones son las responsables de mantener la estructura de las biomolculas.

E) PROTENAS FIBROSAS Y GLOBULARES

Las protenas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las protenas fibrosas y las protenas globulares. Las protenas fibrosas son generalmente protenas estticas, cuya funcin principal es la de proporcinar soporte mecnico a las clulas y los organismos, suelen ser insolubles y estn formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las protenas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uas; el colgeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

Los enlaces covalentes ms importante en Bioqumica son los enlaces CC, CH, COH y CNH2, cuya energa de enlace oscila entre 300 y 400 kJ/mol. Las interacciones no covalentes son de 10 a 100 veces ms dbiles. [5]

II.- AMINOCIDOS:

Las protenas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayora de las funciones celulares las llevan a cabo protenas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipptdicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las protenas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas protenas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.

Los aminocidos son las unidades constituyentes de las protenas, biomolculas estas ltimas de inters en las organizaciones estructurales y funcionales de clulas y tejidos. Tngase en cuenta que todas las enzimas, fundamentales para las reacciones bioqumica, y todos los anticuerpos, esenciales en los procesos de inmunidad, son protenas y se encuentran por tanto constituidos por aminocidos.

F) ENLACES

La hidrlisis de protenas por los diferentes mtodos (cida, bsica o enzimtica) proporciona 20 aminocidos (alanina, prolina, lisina, cido asprtico, cido glutmico, asparagina, glutamina, histidina, glicina, serina, valina, tirosina, triptofano, fenilalanina, treonina, isoleucina, leucina, cistena, metionina y arginina) como constituyentes universales de las protenas. stos se distribuyen en esenciales (fenilalanina, leucina, lisina, metionina, isoleucina, treonina, triptfano y valina; aminocidos esenciales en nios, arginina e histidina) que deben ser suministrados por la dieta, y los no esenciales.

Existen otros aminocidos no proteicos que aparecen en ciclos pero no forman parte de la estructura proteica, como es el caso de la ornitina, citrulina, 3metilhistidina, GABA, L-azaserina, homoserina, homocistena, etc. Se conocen alrededor de 150.

Los aminocidos desde el punto de vista qumico son cidos orgnicos (R-COOH), portadores de un grupo amino (-NH2) y un radical variable R. Segn la naturaleza del grupo R los aminocidos pueden ser clasificados en cuatro grandes grupos: apolares, polares sin carga, aninicos y catinicos. [6]

carboxilo y del grupo amino alfa con respecto a aqul, algunos de estos aminocidos tienen un segundo grupo carboxilo (por ejemplo, los cidos asprtico y glutmico) u otro potencial en forma de carboxamida (por ejemplo la asparagina). Estos se denominan aminocidos cidos. Otros contienen un segundo grupo bsico que puede ser amono (lisina, por ejemplo), un guanidino (arginina), o el anillo del imidazol (histidina). Estos se denominan aminocidos bsicos. Algunos de los aminocidos contienen sistemas bencnicos o heterocclicos, grupos fenlicos o alcohlicos o tomos de halgenos o de azufre. Cada uno de estos sistemas anulares o grupos funcionales sufre su propio conjunto caracterstico de reacciones. [7]

A) ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS:

Tabla 1: Aminocidos [8]

En la tabla se dan los nombres de los 20 aminocidos naturales encontrados en las protenas, de los cules algunos de ellos son esenciales y deben incluirse en la dieta de animales y jvenes para que su desarrollo sea apropiado; estos son: (+)-Arginina, (-)-Histidina, (+)Isoleucina, (-)-Leucina, (+)-Lisina, (-)-Metionina, (-)Fenilalanina, (-)-Treonina, (-)-Triptofano y (+)-Valina. Evidentemente estos aminocidos no los puede sintetizar el animal de otros materiales que forman parte de su alimentacin.

Puede observarse que todos estos cidos son alfaaminocarboxlicos. En dos casos (prolina e hidroxiprolina), el grupo amino forma parte de un anillo pirrilidnico. Esta caracterstica comn les confiere propiedades qumicas que tambin les son comunes, entre las que destaca su capacidad para formar largas cadenas poliamdicas, caractersticas de las protenas.

En otros aspectos las estructuras de estos compuestos varan considerablemente. Adems del grupo

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