PROTENAS

Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por C, H, O y N aunque pueden contener tambin
azufre y fsforo. Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados
aminocidos.
Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH
2
). La unin de varios
aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o
polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena
polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100
residuos aminocidos).
Estas protenas desempean un papel fundamental para la
vida y son las biomolculas ms verstiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan
una enorme cantidad de funciones diferentes.
PROPIEDADES DE LA PROTENAS:
a. SOLUBILIDAD: Son macromolculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformacin
globular (las protenas filamentosas son insolubles). la solubilidad se basa en la interaccin de las
cargas elctricas positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la protena, con las molculas
de agua en su entorno.

b. ESPECIFICIDAD: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura
primaria. ejemplo enzimas, inmunoglobulinas.

c. DESNATURALIZACIN: Consiste en la prdida de su conformacin espacial caracterstica, y como
consecuencia, en la anulacin de su funcionalidad biolgica, cuando la protena se somete a
condiciones ambientales desfavorables: calor excesivo, variaciones de PH, alteraciones en la
concentracin y agitacin molecular. Tanto los agentes fsicos como qumicas provocan la ruptura
de puentes de hidrogeno, restos de interacciones dbiles y puentes disulfuro. Ejemplos de
desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalizacin de la casena, la
precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor.


d. CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Conocido como efecto tampn, actan como amortiguadores de
PH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones)
o como bases (aceptando electrones).


CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU ESTRUCTURA

A.- HOLOPROTENAS
Llamada tambin PROTENA SIMPLE es una protena que slo tiene aminocidos en su composicin. se
dividen en:
1.- GLOBULARES O ESFEROPROTEINAS
* LA ACTINA: Es una protena globular que se ensambla formando filamentos. junto con la miosina es
responsable de la contraccin muscular. Ambas fueron identificadas inicialmente en las clulas musculares,
pero aparecen en casi todos los tipos de clulas eucariticas.

*LAS ALBUMINAS: Son protenas con funciones de transporte de otras molculas, o bien de reserva de
aminocidos. Son representantes de este grupo la ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la
leche y la seroalbmina de la sangre.

*LAS GLOBULINAS: Son protenas con forma globular casi perfecta y solubles en disoluciones salinas.
Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la
sangre, el alfa-globulina (protena asociada a la hemoglobulina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que
forman los anticuerpos.

*LAS HISTONAS Y LAS PROTAMINAS: Son protenas de carcter bsico asociadas al ADN.
2.- FIBROSAS O ESCLEROPROTEINAS
*EL COLGENO: Es el principal componente del tejido conjuntivo, y est presente como uno de los
principales componentes de la matriz extracelular de la piel: cartlago, hueso, tendones y crnea.

*LA MIOSINA: Es una protena fibrosa responsable de la contraccin muscular.
*LA QUERATINA: Son un amplio grupo de protenas animales que se sintetizan y almacenan en las clulas
de la epidermis; forman los cuernos, uas, pelo y lana de muchos animales.
*LA FIBRINA DE LA SANGRE: Se obtiene a partir del fibringeno plasmtico, e interviene en la coagulacin
sangunea.
*LA ELASTINA Es una protena fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y rganos
que son elsticos, como la piel, el cartlago o los vasos sanguneos; posee una conformacin irregular o
estructura al azar que le permite ser extremadamente flexible y mvil, asumiendo conformaciones muy
diferentes.
B.- HETEROPROTENAS
Tambin llamadas PROTENAS CONJUGADAS son molculas que presentan una parte proteica y parte no
proteica menor llamada grupo prosttico. Esto las diferencia de las protenas simples u holoprotenas.
Todas son globulares y se clasifican en funcin del grupo prosttico. Son:
*GLUCOPROTEINAS: El grupo prosttico es un glcido. Se encuentran en las membranas celulares donde
desempean una funcin antignica. Ej: las inmunoglobulinas y la protrombina.
*FOSFOPROTEINAS: El grupo prosttico es el acido fosfrico. La casena de la leche y la vitelina de la yema
del huevo pertenecen a este grupo.
*LIPOPROTEINAS: El grupo prosttico es un lpido. Muchas lipoprotenas forman parte de la membrana
plasmtica. Tambin existe un grupo de estas que se encargan de transportar lpidos por el torrente
circulatorio.
*CROMOPROTEINAS: El grupo prosttico es un pigmento. Este grupo prosttico puede contener la
porfirina como sucede en la hemoglobina, mioglobina y citocromos. En otros no figura la porfirina como en
la hemocianina.
*NUCLEOPROTEINAS: El grupo prosttico es un acido nucleico. Se consideran nucleoprotenas a la
asociacin entre el ADN y las histonas para formar la cromatina.
FUNCIONES:
*FUNCIN ESTRUCTURAL: Protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: el colgeno del
tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. la queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.
*FUNCIN ENZIMATICA: Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
*FUNCIN HORMONAL: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que
regula el metabolismo del calcio).
*FUNCIN HOMEOSTATICA: Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el PH del medio interno.
*FUNCIN DEFENSIVA: Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.
*FUNCIN DE TRANSPORTE: La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en
los msculos, las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre, los citocromos transportan electrones.
*FUNCIN CONTRACTIL: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
*FUNCIN DE RESERVA: La ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de la leche.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS:

LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Se denomina de esta forma la secuencia de los aminocidos en la cadena polipeptdica. Siempre existe un
extremo con un aminocido-cuyo grupo amino est libre y otro extremo con un aminocido con su grupo
carboxilo libre. Los aminocidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino
libre.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Aunque la disposicin de la cadena polipeptdica en el espacio puede adoptar mltiples formas, los dos
tipos bsicos de estructuras secundarias son la alfa hlice y la lmina plegada o lmina beta:
1.-ESTRUCTURA EN ALFA HLICE
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptdica sobre s misma. El plegamiento se
mantiene estable por medio de puentes de hidrgeno entre el grupo amino (que forma parte de un enlace
peptdico) de un aminocido y el grupo carboxilo (que forma parte de otro enlace peptdico) del cuarto
aminocido que le sigue en la cadena lineal.
2.-LMINA PLEGADA
Tambin se conoce como estructura beta. El plegamiento, en este caso, no origina una estructura
helicoidal, sino una especie de fuelle o lmina plegada en zigzag, originada por el acoplamiento de
segmentos de la misma cadena polipeptdica o de distintas cadenas, unidos entre s por puentes de
hidrgeno transversales anlogos a los que estabilizan la alfa-hlice.
ESTRUCTURA TERCIARIA.
Resulta del plegamiento sobre s misma de la estructura secundaria. De la estructura terciaria depende la
funcin de la protena, por lo que cualquier cambio en la disposicin de esta estructura puede provocar la
prdida de su actividad biolgica.
La estructura terciaria es, por tanto, un conjunto de plegamientos caractersticos que se originan por la
unin entre determinadas zonas de la cadena polipeptdica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces
entre las cadenas laterales r de los aminocidos.
Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:
Puentes Disulfuro: constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos sh que pertenecen a
sendos aminocidos cisteina.
Fuerzas Electrostticas: se trata de enlaces de tipo inico entre grupos con cargas elctricas
opuestas.
Puentes De Hidrgeno: se establecen entre grupos polares no inicos en los que existen cargas
parciales en su cadena lateral.
Fuerzas De Van Der Waals E Interacciones Hidrofbicas: son las uniones ms dbiles y se
producen entre aminocidos apolares.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Este nivel estructural slo lo presentan aquellas protenas formadas por ms de una cadena polipeptdica,
ya que se trata de la unin mediante enlaces dbiles (puentes de hidrgeno, electrostticos o hidrfobos) y
ocasionalmente puentes disulfuro.
A travs de la organizacin proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biolgica como
los microtbulos, microfilamentos, capsmeros de virus y complejos enzimticos.