TEMA 4: LAS PROTEÍNAS Y LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Proteínas: Biomoléculas orgánicas más abundantes en la célula (50% del peso seco)
 Están formadas por: C, O, N, H. a veces por: P, S, Cu, Mg, Zn, 1.
 Son macromoléculas o polímeros formados por la unión de aminoácidos.
LOS AMINOÁCIDOS: CONCEPTO Y ESTRUCTURA
Los aminoácidos son los monómeros que forman los péptidos y las proteínas. Se conocen unos
200 y solo 20 de ellos aparecen en todas las proteínas (aminoácidos proteicos) y son comunes
a todos los seres vivos.
- Está formado por un amino (NH2) que tiene carácter básico y un grupo carboxilo
(COOH) con carácter ácido.
- El grupo amino va unido al carbono α, que es el que se encuentra a continuación
del carbono carboxílico.
- -Al carbono α también se une un átomo de H y a la cadena lateral –R, que es
distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
1.2. PROPIEDADES: Baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables e incoloros
Punto de fusión elevado +200C (solidos a Tª ambiente)
• Esteroisomeria: -Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen carbono asimétrico
(4 radicales diferentes), el carbono α
-Cada aminoácido puede tener 2 esteroisómeros, con distinta configuración espacial, el L y D
(L- aminoácidos tienen el grupo amino a la izquierda, D-aminoácidos a la derecha) Las
proteínas están formadas por L- aminoácidos. Ambos esteroisomeros son imágenes
especulares, no superponibles entre sí (enantiómeros)
Comportamiento anfótero: Los aminoácidos son sustancias anfóteras; es decir, cuando están
en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos o como bases según el pH de la
disolución. Esto se debe a la presencia del grupo carboxilo y el grupo amino. En disoluciones
apolares neutras, los aminoácidos estás ionizados, formando iones dipolares. Si el medio se
hace ácido disminuye el pH y el aminoácido se compota como una base, y si el medio se hace
básico el aminoácido se comporta como un ácido.
El pH para el cual el aminoácido es un ion dipolar neutro se denomina punto isoeléctrico (pl)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: Se clasifican en función de las características de sus
cadenas laterales: neutros apolares, neutros polares, ácidos y básicos.
Los aminoácidos esenciales: En organismos heterótrofos, aquellos aminoácidos que no se
pueden sintetizar a partir de otros compuestos, se denominan aminoácidos esenciales y deben
ser introducidos en la dieta. Este número varía según la especie (triptófano) Los organismos
autótrofos, por el contrario, pueden sintetizar todos los aminoácidos proteicos.
2. EL ENLACE PEPTÍDICO: El enlace peptídico es un enlace covalente que une los aminoácidos
entre sí para formar péptidos y proteínas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido
y el grupo amino del siguiente, con liberación de una molécula de agua. Los aminoácidos
unidos se llaman residuos ya que no están completos.

2.1 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

- Es un enlace covalente más corto que la mayoría de enlaces C-N
 - Tiene carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente aportando
rigidez, por ello el C y el N, así como el O y el H que van unidos a ellos se
encuentran en un mismo plano
- Los enlaces Cα - Carboxílico y Cα – N, sí que pueden girar - El O del grupo cetona y
H del grupo amino se sitúan en lados opuestos (configuración trans)
PÉPTIDOS: Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. Se dividen en:
- Los oligopéptidos: 2-10 aminoácidos. Se nombran anteponiendo un prefijo (di,tri)
- Los polipéptidos: +10 aminoácidos. Las proteínas son polipéptidos con una masa
mayor a 5000 u.m.a.
- Los péptidos que no son proteínas se pueden obtener por hidrólisis parcial de estas.

3. LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

LA ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos que forman la proteína. Indica
por tanto los aminoácidos que la componen y el orden en que se disponen. Es la estructura
más sencilla pero la más importante ya que determina el resto de estructuras proteicas.
Características: Su eje se dispone en zigzag debido a la capacidad de rotación que tienen los
enlaces que forman el carbono a.
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición espacial que adopta en el espacio la cadena
de aminoácidos. Se debe a la capacidad de giro que tienen los enlaces que forma el Carbono.
Modelos más frecuentes: a-hélice y lámina-B. Estructura α-Hélice: Se produce cuando la
cadena peptídica se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, debido a los giros del C. La
estructura se mantiene gracias a enlaces de puentes de hidrógeno intracatenarios. Puede
presentarse en proteínas globulares y fibrosas. Estructura láminaβ: Se produce cuando varios
fragmentos polipeptídicos se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros, formando una
lámina en zigzag. Se mantiene gracias a enlaces de puentes de hidrógeno entre segmentos
continuos. Aparece en proteínas globulares y estructurales.
LA ESTRUCTURA TERCIARIA: Es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria, es
decir, la configuración tridimensional o conformación de la molécula. Puede haber 2 tipos de
conformación:
- Globular: La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional
compacta más o menos esférica. Son solubles y desempeñan funciones dinámicas. Ej:
mioglobina
- Fibrosa: La estructura secundaria no se pliega y la proteína tiene forma alargada. Son
insolubles y realizan funciones estructurales. Ej: colágeno

LA ESTRUCTURA CUATERNARIA: Solo presente en proteínas que están formadas por varias
cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades o protomeros. Estos pueden ser iguales o
distintos. 2 Cadenas = dímero; 3 cadenas = trímero; 4 cadenas= Tetrámero. Las distintas
subunidades se mantienen unidas entre sí por medio de las uniones que se establecen entre
los grupos laterales pertenecientes a subunidades diferentes. Estas uniones son las mismas
que se establecen en la estructura terciaria. Ejemplo: Hemoglobina
4. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
El comportamiento químico y la solubilidad: Las proteínas son sustancias anfóteras, se
pueden comportar como ácidos o como bases, como consecuencia, pueden amortiguar las
variaciones de pH.
La solubilidad depende de la conformación. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, y las
globulares son solubles y forman dispersiones coloidales.
La especificidad: Las proteínas de los seres vivos son específicas de cada especie. Esta proteína
es la responsable de los rechazos en transfusiones y en trasplantes. Las proteínas homólogas
realizan la misma función en especies diferentes.
La desnaturalización: Es el proceso por el cual la proteína pierde su configuración espacial
característica y, como consecuencia, sus propiedades. Ocurre cuando la proteína se ve
sometida a condicione ambientales desfavorables.

4.1 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructural: Las proteínas forman parte de la mayoría de estructuras, tanto celulares como
fibrosas. Ej: Las histonas, constituyentes de las histonas y el colágeno, forma los tendones,
huesos, etc.
De transporte: Diversas proteínas se unen a moléculas específicas y las transportan a través de
medios acuosos o membranas celulares. Ej: los citocromos, transportan electrones y la
mioglobina transporta oxígeno en el músculo.
De reserva: Actúan almacenando aminoácidos que serán utilizados como elementos nutritivos
durante el desarrollo embrionario. Ej: la ovoalbúmina, se encuentra en el huevo y la caseína en
la leche.
Homeostática: Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y, debido a su carácter
anfótero, regulan el pH. Ej: la albumina controla el pH
Defensiva y protectora: Determinadas proteínas defienden y protegen al organismo frente a
sustancias extrañas. Ej: las inmunoglobulinas: Son los anticuerpos que se sintetizan cuando
penetran moléculas extrañas.
Hormonal: Algunas proteínas son hormonas que regulan procesos fisiológicos importantes. Ej:
la insulina y el glucagón regulan el metabolismo de la glucosa.
Contráctil: Participan en la contracción y el movimiento. Ej: la dineína es responsable de los
movimientos de los cilios y los flagelos.
Catalizadora: Los enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas que tienen lugar
en el organismo.

5. LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

En función de su composición las proteínas se dividen en:
Las holoproteínas: están constituidas únicamente por aminoácidos. Se diferencian:
Proteínas globulares: tienen conformación globular, son solubles en agua o en disoluciones
polares y tienen gran actividad biológica.
 - Albúminas: Solubles en agua. Intervienen en el transporte d otras moléculas y
actúan como reserva de aminoácidos. Ej: ovoalbúmina y lactoalbúmina
- Globulinas: Son solubles en disoluciones salinas. Seroglobulinas de la sangre.
- Histonas y protaminas: Solubles en agua y ricas en aminoácidos básicos. Se
asocian con el ADN y forman la cromatina.
Las proteínas fibrosas: tienen conformación filamentrosa, son insolubles en agua y tienen
función estructural.
- Colágeno: forma fibras muy resistentes a las tracciones. Tejidos conjuntivos:
óseos y cartilaginosos.
- Queratina: Rica es cisteína. Se encuentra en las células epidérmicas.
- Elastina: Tiene elasticidad. Paredes de órganos deformables.
Las heteroproteínas: son proteínas constituidas por aminoácidos un grupo de naturaleza no
proteica. Grupo proteico + grupo no prostético
Tipo de heteroproteína Grupo protético Ejemplo
Glucoproteínas glúcido fibrinógeno
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína de la leche
Lipoproteínas lípido HDL, LDL
Nucleoproteínas Ácido nucleico histonas
Cromoproteínas Metalporfirina (porfirina + Hemoglobina
-Porfirínicas ion metálico)
-No porfirínicas Catión metálico Hemocianina

6. LOS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE ACCIÓN

Catálisis: proceso de aceleración de una reacción química por efecto de una sustancia llamada
catalizador.
Enzimas: catalizadores de los sistemas biológicos. Biocatalizadores.
6.1- La naturaleza de los enzimas
Moléculas de naturaleza proteica.
Holoenzimas: proteínas conjugadas, con una parte proteica (apoenzima) y una no proteica
(cofactor) que puede ser:
- Un ion metálico: Fe2+, Cu2+, Mg2+
- Un coenzima: molécula orgánica compleja
-Si la unión entre coenzima y apoenzima es débil se forman
cosustratos (FAD+, NAD+)
-Si la unión es fuerte, covalente, se forman grupos prostéticos
6.2- Clasificación de enzimas

Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Pepsina

Liasas Catalizan la adición y la separación de grupos funcionales sin la
intervención de agua. Sinasa
Transferasas Catalizan reacciones en las que se transfieren radicales de unas
moléculas a otras. Quinasas
Isomerasas Catalizan reacciones de isomerización
Oxidorreductasa Catalizan reacciones de oxidación-reducción. Oxigenasas
 s
Sintasas Catalizan la unión de dos sustratos.

6.3- El mecanismo de acción

Energía de activación: energía mínima necesaria para relajar o romper unos enlaces y formar
otros nuevos.
Los enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo la energía de
activación. Una vez que las moléculas de los reactivos han entrado en contacto, la reacción
transcurre a través del complejo activado.
Los enzimas forman un complejo enzima-sustrato. En las reacciones enzimáticas, el enzima se
une al sustrato para formar el complejo que, tras la transformación enzimática, se separa en
los productos de la reacción y enzima libre. La unión tiene lugar en el centro activo.

Los enzimas tienen especificidad

De acción: un enzima solo realiza una transformación de todas las que puede sufrir un
sustrato. Otro, con una especificidad diferente, provoca ora reacción en el mismo
sustrato.
De sustrato: cada enzima actúa sobre un sustrato o sobre un número reducido de
sustratos.
- Absoluta: actúa sobre un único sustrato
- De grupo: transforma sustratos con un determinado tipo de enlace.
- Estereoquímica: actúa sobre uno de los isómeros ópticos, pero no sobre el
otro.
Hipótesis del ajuste inducido: sugirió que la unión entre el enzima y el sustrato podía
compararse con la existente entre una mano y un guante.

7. LA CINÉTICA ENZIMÁTICA

Influencia en la concentración: si la concentración del sustrato aumenta y se mantiene

contante la concentración del enzima, la velocidad de la reacción aumenta progresivamente.
Influencia del pH: Los enzimas presentan un pH óptimo para el que su actividad es máxima. Su
constante de Michaelis es mínima. Pequeñas variaciones de pH provocan el descenso brusco
de la actividad porque alteran las cargas del sustrato y del centro activo.
Influencia de la temperatura: Un incremento de la temperatura aumenta la velocidad de las
reacciones químicas.

El efecto de los inhibidores: son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad
de los enzimas. Se distinguen dos tipos: irreversible cuando el efecto del inhibidor es
permanente y reversible si es temporal.
Inhibición competitiva: tanto el sustrato como el inhibidor se unen al centro activo. Si se une
el sustrato forman productos y si lo hace el inhibidor no se produce reacción.
Inhibición no competitiva: el inhibidor se une al enzima por un sitio diferente del que se une el
sustrato. El sustrato no puede unirse al centro activo.

8. LA REGULACIÓN DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Rutas metabólicas: grupos de enzimas que actúan secuencialmente para llevar a cabo un
proceso metabólico.
En cada sistema metabólico hay al menos un enzima regulador, suele ser el primero de la
secuencia y el que establece la velocidad. La regulación puede ejercerse de 2 formas:
- Sobre la síntesis del enzima: el enzima solo se produce cuando se necesita.
- Sobre su actividad: presenta dos conformaciones: activa e inactiva y su
transformación se produce por la unión de un ligando.

Regulación por modificación covalente: consiste en un proceso reversible de fosforilización-

desfosforilización que se produce en un residuo del aminoácido serina.

Los enzimas alostéricos: son enzimas regulados por la unión no covalente de una molécula,
efector alostérico, que se une en un sitio alostérico. Los moduladores alostéricos pueden ser:
Negativos: son moléculas que, al unirse al sitio alostérico del enzima regulador,
provocan el cambio de la forma activa o inactiva. Cuando el modulador abandona el
sitio alostérico, el enzima recupera su actividad
Positivos: con frecuencia, es la propia molécula del sustrato, que se une a dos sitios
distintos del enzima: el centro activo y el sitio alostérico. Evita la acumulación excesiva
de un sustrato en la célula.

9. LAS VITAMINAS
Son un grupo de sustancias orgánicas, de composición variada, necesarias en cantidades muy
pequeñas para el correcto funcionamiento del sistema. Micronutrientes. Desempeñan
funciones catalíticas. Se clasifican en:
- Hidrosolubles: naturaleza polar, se disuelven en agua. Vitaminas B1, B2 Y C
B1 Su forma activa forma algunos coenzimas
importantes del ciclo de Krebs
B2 Forma parte de los coenzimas FMN y FAD
Ácido ascético C Participa en la síntesis del colágeno y
dentina

- Liposolubles: apolares derivadas del isopreno, insolubles en agua y solubles en

disolventes apolares. A, D, E y K
Vitamina A Formación de los pigmentos el ciclo visual
D Favorece la absorción de Ca 2+ por el
intestino
E Protege de la oxidación de lípidos de las
membranas
K Interviene en la síntesis de factores de
coagulación

Avitaminosis: se produce cuando se sufre una ausencia extrema de alguna vitamina.

Hipervitaminosis: consumo excesivo de alguna vitamina. Puede producir efectos tóxicos.