Unidad 4.

INTRODUCCIN A LA TERMODINAMICA Y A LAS

ENZIMAS

Documento elaborado con fines docentes por:

GUSTAVO LOZANO CASABIANCA

Bilogo M. Sc.
Profesor asociado Escuela de Nutricin y Diettica
Universidad de Antioquia

YOENIS GARCA HERRERA

Bilogo M. Sc.
Profesor de ctedra Escuela de Nutricin y Diettica
Universidad de Antioquia

SEBASTIAN GARCA RESTREPO

Estudiante Instituto de Biologa
Universidad de Antioquia

CLARA I. ORTIZ RAMIREZ

Biloga
Estudiante de maestra en Biologa
Universidad de Antioquia

Introduccin a la bioenergtica

Todos los seres vivos requieren energa para realizar sus procesos vitales. Podra
parecer obvio que las clulas necesitan energa para crecer y reproducirse, pero
incluso las clulas que no se encuentran en crecimiento necesitan energa para
mantenerse. Las clulas pueden obtener energa de muchas maneras, pero rara
vez esa energa puede emplearse directamente para llevar a cabo los procesos
celulares. Por eso las clulas poseen mecanismos metablicos que convierten
energa de una forma a otra. Como la mayora de los componentes de estos
sistemas de conversin de energa surgieron muy temprano en la evolucin de los
seres vivos, muchos aspectos fundamentales del metabolismo energtico tienden a
ser muy similares en una amplia variedad de organismos (7).

La termodinmica se encarga del estudio de la energa y sus transformaciones. En

esta, los cientficos utilizan el trmino sistema para referirse al objeto que se estudia,
sea una clula, un organismo o el planeta Tierra. Existen varios tipos de sistemas.
Un sistema cerrado es aquel que no intercambia energa con sus alrededores (resto
del universo aparte del sistema que se estudia), un sistema abierto es aquel que
tiene la capacidad de intercambiar energa con sus alrededores (7).

Los sistemas biolgicos son sistemas abiertos, y tanto en este sistema como en
cualquier otro se aplican dos leyes acerca de la energa: la primera y segunda leyes
de la termodinmica, las cuales sern posteriormente descritas (7).

Qu es la energa?

En biologa es muy importante el concepto de energa y este puede comprenderse

mejor en el contexto de la materia (todo lo que posee masa y ocupa espacio).La
energa como concepto, se puede definir como la capacidad de realizar trabajo, que
es cualquier cambio en el estado o el movimiento de la materia. Tcnicamente la
masa es una forma de energa, y es la base de la energa generada por el Sol y
otras estrellas. En el Sol se convierten en energa ms de 4000 millones de
kilogramos de materia por segundo (7).

Los bilogos suelen expresar la energa en unidades de trabajo denominadas

kilojulios (kj), aunque tambin se puede expresar en unidades de energa calorfica,
kilocaloras (kcal) (7).

Cmo se mide la energa?

La energa puede medirse en diferentes unidades, una de ellas son los julios (1).
As, 1 julio (J) es la energa necesaria para mover 1 gramo (g) de peso a lo largo de
1 metro (m), utilizando la fuerza de un newton (N). Sin embargo, lo comn es utilizar
las unidades de energa, conocidas como caloras, las cuales suelen usarse ms
que julio(1).La calora (cal) se define como la cantidad de calor necesaria para
aumentar la temperatura de 1 gramo (g) de agua en 1 grado centgrado (C),
especficamente de 14.5 C a 15.5 C (7).

Dado que la calora y el julio representan cantidades muy pequeas de energa, se

utilizan con ms frecuencia las kilocaloras (Kcal) y los kilojulios (kJ) (1), una
kilocalora son mil caloras y mil julios son un Kilojulio, respectivamente.

Adems tendremos presente que 1kcal equivale a 4.2 kJ (7).

Los organismos realizan conversiones entre energa potencial y energa
cintica

La energa cintica es la energa del movimiento y la energa potencial es la

capacidad de realizar trabajo a partir de la posicin o estado de la materia.

Es especialmente importante para los organismos la energa potencial almacenada

en los enlaces qumicos de un compuesto. Un ejemplo que ilustra dicha importancia,
es la trasformacin de la energa qumica de las molculas de los alimentos en
energa cintica la cual es utilizada por los msculos para el movimiento mecnico
(7).

Primera ley de la termodinmica

Esta primera ley se puede expresar en una sola frase: la cantidad total de energa
en el universo no cambia. Esto quiere decir que la energa no se crea ni se destruye,
pero si puede transferirse o cambiar de un estado a otro.

Esta ley en un contexto biolgico se puede expresar como: los organismos no

pueden crear la energa que requieren para vivir, por el contrario deben capturar la
energa del ambiente y transformarla en una forma que puedan usar para realizar
trabajo biolgico. (7).

Segunda ley de la termodinmica

Esta segunda ley expresa que cuando la energa se convierte de una forma a otra
(primera ley), algo de esta energa utilizable se convierte en calor que se dispersa
en los alrededores. El calor se puede definir como la energa cintica que tienen las
molculas cuando se mueven al azar, este calor o energa no se puede utilizar para
realizar trabajo. Como resultado de lo anterior la energa disponible que se puede
utilizar para realizar trabajo disminuye con el tiempo (7).

Es importante comprender que la segunda ley de la termodinmica no contradice a

la primera, por el contrario es consistente con esta; pues la energa total (diferente
a la utilizable para realizar trabajo) en el universo no disminuye con el tiempo.

Aquella energa que se transforma en calor es pues una energa que no se puede
utilizar para realizar trabajo biolgico. Este tipo de energa se dice que es ms difusa
o desorganizada. La entropa es la medida de ese desorden o aleatoriedad. La
energa organizada y utilizable tiene baja entropa, mientras que las formas
desorganizadas, como el calor, tienen alta entropa (7).

La entropa del universo tiende a aumentar de manera constante debido a todos los
procesos naturales. Se puede pensar que en el futuro la energa del universo ser
toda en forma de calor, por lo que la temperatura del mismo estar uniforme en todo
el universo, esto imposibilita que se pueda convertir energa trmica del universo en
energa mecnica, lo que tendra como consecuencia que el universo dejar de
funcionar (7).

Energa y reacciones qumicas

Las reacciones qumicas que permiten a un organismo llevar a cabo sus actividades,
como crecer, moverse, mantenerse y reparase, reproducirse y reaccionar a
estmulos, constituyen en conjunto su metabolismo. El metabolismo es entonces el
total de las transformaciones qumicas que tienen lugar en un organismo y que
consisten en muchas series de reacciones que se entrecruzan y que corresponden
a dos tipos principales: anabolismo y catabolismo.

En las clulas vivas las reacciones qumicas reguladas por enzimas que liberan
energa por lo general son reacciones catablicas, donde se degradan
compuestos orgnicos complejos en compuestos ms simples (2).

Las reacciones catablicas por lo general son hidrolticas, utilizan el agua y rompen
los dichos enlaces qumicos, y exergnicas, es decir, producen ms energa de la
que consumen (2). Un ejemplo de este tipo de reacciones catablicas es la
degradacin celular de los azucares para formar dixido de carbono y agua (2).

Las reacciones reguladas por enzimas que requieren energa se relacionan

principalmente con el anabolismo, es decir la formacin de molculas orgnicas
complejas a partir de molculas ms simples (2).

Las reacciones anablicas a menudo se relacionan con procesos sintticos de

deshidratacin, que liberan agua, y son endergnicas, es decir consumen ms
energa de la que producen (2).

Algunos ejemplos de procesos anablicos estn representados en la formacin de

protenas a partir de los aminocidos, de cidos nucleicos a partir de nucletidos y
de polisacridos a partir de azucares simples. Estas reacciones biosintticas
generan los materiales necesarios para el crecimiento celular (2).
Las reacciones catablicas aportan la energa necesaria para impulsar las
reacciones anablicas. Este acoplamiento de reacciones que requieren energa y
reacciones que liberan energa es posible en la mayora de los casos a la presencia
del adenosintrifosfato o ATP (2).

EL ATP

El adenosintrifosfato (ATP) es considerado como la moneda de intercambio

energtico universal a nivel celular. El ATP es un nucletido formado por una base
nitrogenada (adenina), una azcar (ribosa) y tres grupos fosfatos. Estos ltimos al
hidrolizarse, es decir, al romperse su enlace anhdrido (o de alta energa, que
almacena aproximadamente 7 kcal/mol) proporcionan de forma inmediata y directa
la energa libre para impulsar una variedad de reacciones bioqumicas, tanto de
carcter catablico como anablico (2).

La energa qumica se conserva gracias a la formacin de ATP acoplada a

reacciones exergnicas que son degradadas por el catabolismo de molculas.

La energa se utiliza luego, por rompimiento del ATP, para las reacciones
endergnicas del anabolismo y para otros procesos que requiere energa.

El elevado contenido energtico del enlace anhdrido est dado por tensiones
intermoleculares que desaparecen al producirse la hidrolisis del compuesto. Los
grupos fosfatos de alta energa son designados por el smbolo ~P para indicar la
presencia de un enlace fosfato de alta energa. El smbolo seala que el grupo
adherido al enlace en la transferencia de un aceptor apropiado, produce el paso de
la mayor cantidad de energa libre. As el ATP contiene dos grupos fosfatos de alta
energa y el ADP (adenosindifosfato) contiene uno, mientras que el enlace fosfato
del AMP (adenosinmonofosfato) es del tipo de baja energa, ya que se trata de un
enlace ester normal (2).
Ilustracin 11. Estructura Molecular del ATP

Introduccin a las enzimas

La variedad enorme de reacciones bioqumicas que comprende la vida esta

mediada casi en su totalidad por un conjunto de catalizadores biolgicos llamados
enzimas (3). Con la excepcin de un pequeo grupo de molculas de ARN
cataltico, todas las enzimas son protenas (9).

Se caracterizan por dos propiedades fundamentales: En primer lugar, aumentan la

velocidad de las reacciones qumicas (multiplican la velocidad de 106 a 1012 veces
con respecto a las mismas reacciones no catalizadas por ellas) sin ser consumidas
o alteradas permanentemente por la reaccin. En segundo lugar, aumentan la
velocidad de las reacciones sin alterar el equilibrio qumico entre sustratos y
productos (8).

Las enzimas y la energa de activacin

Las enzimas son biocatalizadores, es decir, son compuestos orgnicos que

aceleran reacciones qumicas. Todas las reacciones metablicas del organismo
solo son posibles porque cada clula dispone de un contenido enzimtico
determinado en parte genticamente (1).

La inversin inicial de energa para que se d una reaccin, o la energa necesaria

para contorsionar las molculas de reactivo de modo que puedan modificarse los
enlaces, se conoce como energa de activacin o energa libre de activacin (6),
esta se define como la cantidad de energa requerida para empujar a los reactantes
ms all de una barrera energtica de modo que pueda iniciarse una reaccin (6).

Clases de enzimas

Actualmente se conocen aproximadamente unas 2000 enzimas (1) y para su

clasificacin se utiliza un sistema que toma en cuenta tanto la especificidad de
accin como la especificidad por el sustrato, adems esta clasificacin se da a
conocer por las distintas clases de reacciones que son aceleradas in vivo
enzimticamente.

En general, las distintas enzimas reciben nombres derivados de los sustratos sobre
los que actan, adems, los nombres de los grandes grupos enzimticos se
deducen del tipo de reaccin sobre la que influyen catalticamente (2).
Generalmente las enzimas se clasifican en seis grupos:

Clase 1, oxidorreductasas:
Catalizan la transferencia de los equivalentes reductores entre dos sistemas redox
(4), es decir, realizan la trasferencia de hidrogeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, segn la reaccin general:

2 + + 2
+ +

Ejemplo: la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa (5)

Clase 2, transferasas:
Catalizan la trasferencia de un grupo qumico, distinto al hidrogeno, de un sustrato
a otro (5) segn la reaccin:

+ +

Un ejemplo es la glucoquinasa, que catalizan la reaccin:

 + + 6

Clase 3, hidrolasas:
Catalizan la ruptura de diferentes tipos de enlaces qumicos por hidrlisis.

AB + H2 O AH + B OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

+ +

Clase 4, liasas:
Catalizan la ruptura o la formacin de uniones qumicas, con la formacin o
eliminacin de enlaces qumicos (4).

Un ejemplo es la acetatodescarboxilasa, que cataliza la reaccin:

2 +

Clase 5, Isomerasas:
Desplazan grupos dentro de una molcula sin cambiar la formula general del
sustrato (4), es decir, catalizan la conversin de ismeros:

Son ejemplos la fosfotriosaisomerasa:

Clase 6, Ligasas:
Son reacciones de unin de molculas dependientes de la energa y por eso
siempre estn acopladas con la hidrlisis de nucleosidostrifosfatos (habitualmente
ATP) (4), es decir, catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de
un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.) (5):

+ + + +
Un ejemplo es la piruvatocarboxilasa, que cataliza:

+ 2 + + +

Especificidad en la reaccin

Las enzimas tienen un grado de especificidad mucho ms grande que otros

catalizadores qumicos, tanto con respecto a sus sustratos como de sus productos;
es decir, las reacciones enzimticas rara vez tienen productos secundarios (3). A
manera de ejemplo podemos citar el caso de la enzima sacarasa que acta sobre
el sustrato sacarosa pero no sobre su ismero manosa.

Trabajo en equipo de las enzimas

El metabolismo de una clula es la suma de todas las reacciones qumicas que se

realizan en ella. Muchas de estas estn enlazadas en secuencias llamadas rutas
metablicas (11). En una ruta metablica (Ilustracin 12), una molcula reactante
inicial es modificada por una enzima y forma una molcula intermedia ligeramente
diferente, que es modificada por otra enzima para formar una segunda
intermediaria, y as sucesivamente, hasta llegar al producto final (11).

Las molculas se sintetizan y se degradan, de modo que el producto final puede ser
una molcula de desecho (como el CO2 formado cuando se degrada la glucosa) o
bien el producto final puede ser una molcula, como un aminocido (11).

Diferentes rutas metablicas utilizan las mismas molculas; por consiguiente,

muchas de las rutas metablicas de una clula estn interconectadas, ya sea de
manera directa o indirecta (11).
Ilustracin 12. Ruta metablica simplificada
El producto de una etapa en una reaccin puede servir como reactante para la
siguiente reaccin o para una reaccin en otra ruta.

Cofactores

Algunas enzimas no requieren para su actividad, ms grupos qumicos que sus

residuos aminoacdicos. Otras, requieren un componente qumico adicional llamado
cofactor (9). El cofactor puede ser uno o varios iones inorgnicos tales como: Fe 2+,
Mg2+, Mn2+ o Zn2+.

Tabla 7. Cofactores.
Algunos elementos inorgnicos que actan como cofactores para enzimas.

Cu2+ Citocromo oxidasa

Fe2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa

K+ Piruvato quinasa

Mg2+ Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, piruvato quinasa

Mn2+ Arginasa, ribonucletido reductasa

Mo Dinitrogenasa

Ni2+ Ureasa

Se Glutacin peroxidasa

Carbnico anhidrasa, alcohol deshidrogenasa,

Zn2+
carboxipeptidasas A y B

Si el cofactor es una molcula orgnica, se le llama ms especficamente Coenzima.

La mayor parte de las vitaminas son coenzimas, o materias primas a partir de las
cuales se elaboran las coenzimas (6).
Coenzimas

Las coenzimas son molculas orgnicas de bajo peso molecular que participan en
tipos especficos de reacciones enzimticas, y trabajan junto con las enzimas para
aumentar la velocidad de reaccin (8). A diferencia de los sustratos, las coenzimas
no se alteran de forma irreversible por las reacciones en las que participan, en lugar
de ello, se reciclan y pueden participar en mltiples reacciones enzimticas (8).

Sirven como transportadores de distintos tipos de grupos qumicos. Otras tambin

actan como transportadores de electrones, e incluso estn implicadas en la
transferencia de una variedad de grupos qumicos adicionales. Muchas coenzimas
estn estrechamente relacionadas con las vitaminas, que contribuyen a formar
parte, o toda la estructura de la coenzima. Las vitaminas son componentes
necesarios dela dieta de humanos y otros animales superiores, que no tienen la
capacidad para sintetizar estos compuestos (8).

Regulacin de la accin enzimtica

Un aspecto importante de la mayora de las enzimas es que sus actividades no son

constantes y, tambin, pueden ser moduladas (8).

Entre los mecanismos de estos procesos reguladores se incluyen el control

alostrico (donde la actividad enzimtica se controla por la unin de molculas
pequeas a los lugares reguladores de la enzima), la interaccin con otras protenas
y modificaciones covalentes de las enzimas (8), y la variacin de la cantidad de
enzima sintetizada (3).

Factores que intervienen en la actividad enzimtica

La actividad de una enzima se ve afectada por factores ambientales generales,

como la temperatura y el pH. Tambin puede verse afectada por productos qumicos
que influyen especficamente en la enzima (6).

Las enzimas operan mejor en algunas condiciones que en otras, porque dichas
condiciones ptimas favorecen la estructura ms activa de la molcula (6).

Hasta cierto punto, la velocidad de una reaccin enzimtica se incrementa al

aumentar la temperatura, (en parte porque los sustratos colisionan con los sitos
activos con mayor frecuencia). Sin embargo, por encima de cierta temperatura, la
velocidad de reaccin cae abruptamente (6).

La temperatura ptima permite el mayor nmero de colisiones moleculares y la

conversin ms rpida de reactivos a productos. La mayora de enzimas humanas
tienen temperaturas ptimas entre 35C y 40C (cercanas a la temperatura corporal
humana). Las bacterias que viven en manantiales de agua caliente contienen
enzimas con temperaturas ptimas de 70C o superiores (6).

Si se desnaturaliza o disocia una enzima en sus subunidades, se pierde su actividad

cataltica. Al igual que cuando se descompone en sus aminocidos constituyentes
(9).

Las enzimas tambin tienen un pH al cual son ms activas. Los valores ptimos se
encuentran en el rango de 6 a 8 (alrededor de un pH neutro) (6). Pero hay
excepciones, por ejemplo la pepsina, una enzima digestiva del estmago, trabaja
mejor a pH=2, a pesar de que un ambiente cido de ste tipo desnaturaliza a la
mayora de las enzimas (6).

La velocidad a la cual una cantidad particular de enzima convierte un sustrato en un

producto es, en parte, funcin de la concentracin inicial del sustrato: cuantas ms
molculas de sustrato haya disponibles, ms a menudo accedern a los sitios
activos de las molculas de enzimas. Sin embargo, hay un lmite para la velocidad
de reaccin a la cual puede acelerarse por la adicin de ms sustrato a una
concentracin fija de enzimas. En cierto punto, la concentracin de sustrato ser lo
suficientemente alta como para que todos las molculas de enzimas tengan sus
sitios activos afectados. Tan pronto como el producto sale de un sitio activo, entra
otra molcula de sustrato. En esta concentracin de sustrato se dice que la enzima
est saturada, y la velocidad de reaccin es determinada por la velocidad a la que
el sitio activo puede convertir al sustrato en producto. Cuando una poblacin
enzimtica se satura, la nica manera de incrementar la velocidad de formacin del
producto consiste en aadir ms enzima. Las clulas, en ocasiones, realizan esto
sintetizando ms molculas de enzima (6).

Inhibicin enzimtica.

Ciertos productos qumicos inhiben de forma selectiva la accin de enzimas

especficas y se ha aprendido mucho acerca de la funcin de las enzimas
estudiando los efectos de estas molculas (6).
Si el inhibidor se une a la enzima mediante enlaces covalentes, la inhibicin a
menudo es irreversible. Muchos inhibidores enzimticos, sin embargo, se unen a
la enzima mediante enlaces dbiles, en cuyo caso la inhibicin es reversible (6).

Algunos inhibidores reversibles se asemejan a la molcula normal de sustrato y

compiten por su admisin en el sitio activo. Estos imitadores, llamados inhibidores
competitivos, reducen la productividad de las enzimas al bloquear los sustratos e
impedir la entrada a los sitios activos (6). Este tipo de inhibicin puede superarse al
incrementar la concentracin de sustrato, de modo que a medida que los sitios
activos queden disponibles, haya ms molculas de sustrato que de inhibidor para
entrar a los sitios (6).

Por el contrario, los inhibidores no competitivos no compiten de forma directa con

el sustrato para unirse a la enzima en el sitio activo. En lugar de esto, impiden las
reacciones enzimticas al unirse a otra parte de la enzima (6). Esta interaccin
determina que la molcula de enzima cambie su forma y el sitio activo se vuelta
menos efectivo para catalizar la conversin de sustrato en producto (6).

Otro tipo de inhibidores reversibles, son los Inhibidores mixtos, que pueden unirse
a la enzima libre o al complejo Enzima-Sustrato (ES) interfiriendo la unin del
sustrato y la formacin del producto. Tienen la capacidad de disminuir la velocidad
mxima.

Las molculas naturalmente presentes en la clula con frecuencia regulan la

actividad de las enzimas al actuar como inhibidores. Esta regulacin (inhibicin
selectiva) es esencial para el control del metabolismo celular (6).

Un tipo frecuente de regulacin es la inhibicin por retroalimentacin, en donde

el producto de una va metablica inhibe la actividad de una de las enzimas
implicadas en su sntesis (8). La inhibicin por retroalimentacin es un ejemplo de
regulacin alostrica. Sin embargo, en algunos casos, las molculas reguladoras
actan como activadores, estimulando en vez de inhibir sus enzimas diana (8).

La fosforilacin es un mecanismo frecuente para regular la actividad enzimtica; la

adicin de grupos fosfato puede estimular o inhibir las actividades de muchas
enzimas diferentes (8).
Regulacin alostrica

En muchos casos, las molculas que regulan de forma natural la actividad

enzimtica de una clula se comportan como inhibidores no competitivos
reversibles. Estas molculas cambian la forma de una enzima y el funcionamiento
de su sitio activo al unirse a un sitio en cualquier lugar de la molcula por medio de
enlaces no covalentes (6).

Se denominan regulacin alostrica los casos en los cuales la funcin de una

protena en un sitio se ve afectada por la unin de una molcula reguladora en un
sitio distinto. Ello puede resultar en la inhibicin o estimulacin de la actividad de
una enzima (6).

La mayor parte de las enzimas reguladas alostricamente estn constituidas por

dos o ms cadenas polipeptdicas, o subunidades. Cada subunidad tiene su propio
sitio activo. El complejo oscila entre dos estados conformacionales, uno
catalticamente activo y el otro inactivo (6).

En el caso ms simple de regulacin alostrica, una molcula reguladora al activar

o inhibir se une a un sitio regulador (en ocasiones llamado sitio alostrico). La unin
de un activador a un sitio regulador estabiliza la estructura y tiene sitios activos
funcionales, mientras la unin de un inhibidor estabiliza la forma inactiva de la
enzima (6).

A travs de la interaccin de las subunidades, una nica molcula, activadora o

inhibidora, que se une a un sitio regulador, afectar los sitios activos de todas las
subunidades (6).
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