Enzime Biochimie

CURS 1
ENZIME-1
1. Definiția enzimelor. Explicați noțiunile de centru activ, apoenzimă și

cofactor. Exemple de enzime cu structură unitară /binară
DEFINITIE!
ENZIMELE=
catalizatori biochimici propriu-zişi = biocatalizatori
 biocompuşi de natură organică
 proteine înalt specializate
 biomolecule caracterizate prin:
 specificitate
 eficienta
 putere catalitică deosebită
 capacitate de reglare mult superioară
 catalizatorilor, utilizaţi in vitro, în chimia anorganică şi organică
 acționează în condiţii blânde de reacţie (condiţii fiziologice, compatibile cu viaţa celulei
umane):
– pH neutru (~7);
– temperatura organismului uman (~36ºC);
– presiune atmosferică normală.
MECANISMUL CATALIZEI ENZIMATICE EXPLICAŢIA EFICACITĂŢII ACŢIUNII
ENZIMELOR
Enzimele măresc viteza reacţiilor chimice ! Accelerarea vitezei unei reacţii cu enzime în raport
cu viteza unei reacţii fără catalizator poate fi chiar de 106 – 10 17 ori!
Enzimele scad energia de activare prin formarea unui complex intermediar „activat” enzimă-
substrat (ES) înalt energetic, cu reactivitate mare.
Interacţiile dintre centrul activ şi substrat au loc prin intermediul aceloraşi legături care
stabilizează şi structura proteică, şi anume:
• interacţii hidrofobe, electrostatice, de hidrogen, sau de tip van der Waals.
CENTRII ACTIVI AI ENZIMELOR

DEFINITIE!
Centrul activ al enzimei sau centrul catalitic al enzimei reprezintă o parte special structurată a
enzimei care fixează substratul asupra căruia acţionează.
• OBSERVAŢIE! Aminoacizii din centrul catalitic al enzimei pot fi la distanţă din punct de
vedere al structurii primare dar spaţial apropiați din punct de vedere al structurii tridimensionale.
• Centrii activi reprezintă regiuni bine determinate de pe suprafața enzimei.
STRUCTURA ENZIMELOR
Cu foarte rare excepţii, enzimele sunt proteine sau heteroproteine
• Excepţiile, descoperite în ultimii 20 de ani : structură de acizi ribonucleici de tip catalitic =
ribozime
Exemple: Ribonucleaza P este un complex proteină – ARN
EXISTĂ DOUĂ MARI CATEGORII DE ENZIME DIN PUNCT DE VEDERE
STRUCTURAL:
I. CU STRUCTURĂ UNITARĂ: - PROTEINE SIMPLE - CONSTITUITE NUMAI DIN
AMINOACIZI (centrul activ = un număr mic de aminoacizi)
EXEMPLU: Centrul activ al chimotripsinei (enzimă cu structură unitară) His + Ser
II. CU STRUCTURĂ BINARĂ: - HETEROPROTEINE – PROTEINE CONJUGATE:
PROTEINĂ + COFACTOR/COENZIMĂ (PARTE NEPROTEICĂ = metale, vitamine)
EXEMPLU: Centrul catalitic al anhidrazei carbonice (enzimă cu structură binară) Zn2+ + 3
molecule de His + H2O Atomul de zinc este legat coordinativ de trei nuclee imidazolice de
histidină şi de o moleculă de apă
STRUCTURA APOENZIMEI – NIVELURI DE ORGANIZARE

STRUCTURALĂ
1. Structura PRIMARA:
 Se referă la scheletul covalent al lanțului polipeptidic și la secvența de aminoacizi
componenți.
Se specifică:
• numărul de aminoacizi
• felul aminoacizilor
• succesiunea lor în lanţ
• tipurile de legături
• locul punţilor disulfurice (-S-S-)
2. Structura SECUNDARA:
 Desemnează aranjamentul obişnuit într-o singură dimensiune în spaţiu, prin dispunerea
elicoidală a catenei polipeptidice.
 Conformaţia unică, în zig-zag, este determinată de starea de hibridizare a atomilor
participanţi la structura lanţului.
Există două tipuri de lanţuri:
 -helix
 -helix (tip foaie pliată).
3. Structura TERTIARA:
 Desemnează asamblarea în spaţiul tridimensional (organizarea spațială) a lanţurilor
polipeptidice cu structură primară şi secundară bine definite
 Determină tipurile de legături noncovalente stabilite între radicalii aminoacizilor care pot
stabiliza conformaţia respectivă
 Există două tipuri diferite de structuri terţiare :
 globulară (ghem), Ex: ribonucleaza, lizozimul
 fibrilară (fibre)
Caracteristicile structurii terțiare:
 Imprimă enzimelor diferite proprietăţi biologice.

 Este stabilizată prin:
 interacţiuni electrostatice;
 legături de hidrogen;
 interacţiuni de tip hidrofob;
 punţi disulfurice;
 interacţiuni între radicalii polari ai aminoacizilor.
4. Structura CUATERNARA:
Specifică protein-enzimelor oligomere, poate rezulta din:
 asocierea unor lanţuri polipeptidice cu structură terţiară;
 asocierea unor protomeri (dimeri, trimeri, tetrameri, etc)
Protomerii se leagă între ei prin legături de tip noncovalent, realizate prin puncte sau suprafeţe
complementare.
• Caracteristică enzimelor de tip „allosteric”, cu funcţii înalt specifice.
• Activitatea catalitică a enzimelor depinde de integritatea conformaţiei
proteinei native.
• Prin denaturare sau disociere în subunităţile componente, activitatea sa
catalitică se pierde (de obicei).
OBSERVATIE!
Integritatea structurii primare, secundare, terţiare şi cuaternare sunt esenţiale pentru
activitatea catalitică a enzimelor !
SPECIFICITATEA ENZIMATICA
SPECIFICITATEA DE REACȚIE = capacitatea enzimei de a cataliza un anumit tip de reacţie

(sau reacţie înrudită) posibilă din punct de vedere termodinamic. Este determinată în special de
structura chimică a cofactorului (coenzimei sau a grupării prostetice)
SPECIFICITATEA DE SUBSTRAT = proprietatea enzimei de a acţiona asupra unei anumite
substanţe sau asupra unui grup de substanţe cu unele caracteristici chimice comune. Este
determinată de natura apoenzimei (partea proteică a enzimelor).
Specificitatea de substrat poate fi explicată sugestiv cu ajutorul modelului „lacăt-cheie” („lock
and key model”): numai un substrat potrivit, cu o structură complementară centrului activ al
enzimei va putea fi convertit în produşi de reacţie.
Specificitatea absolută de substrat

Exemple: ureaza, fumaraza, arginaza
- acţionează asupra unui singur substrat catalizând un singur tip de reacţie chimică.
Specificitatea relativă de substrat

Catalizează acelaşi tip de reacţie dar pot acţiona asupra mai multor substrate cu structuri chimice
comune.
Exemple:
 Peptidazele hidrolizează legăturile peptidice.
Specificitatea peptidazelor se manifestă față de anumite legături peptidice la care participă
aminoacizi determinaţi:
Exemplu: Pepsina hidrolizează numai legăturile peptidice realizate între un aminoacid
dicarboxilic şi un aminoacid cu structură aromatică.
 Fenoloxidazele - catalizează reacţiile de oxidare a diferiţilor fenoli.
 Glucozidazele - hidrolizează legăturile glucozidice dintre un glucid (specificitate mare) si
un alt compus (agliconul).

Enzime Biochimie

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Enzime Biochimie

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Enzime Biochimie

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

CURS 1

1. Definiția enzimelor. Explicați noțiunile de centru activ, apoenzimă și

CENTRII ACTIVI AI ENZIMELOR

STRUCTURA APOENZIMEI – NIVELURI DE ORGANIZARE

 Imprimă enzimelor diferite proprietăţi biologice.

SPECIFICITATEA DE REACȚIE = capacitatea enzimei de a cataliza un anumit tip de reacţie

Specificitatea absolută de substrat

Specificitatea relativă de substrat

S-ar putea să vă placă și