ENZIME

Enzime (E)

”Enzime”
Enzime”, cuvant grecesc=in drojdie

Au fost descoperite prima data enzimele din drojdie ca fiind

importante in catalizarea fermentatiei alcoolice-
alcoolice- initial au fost
numite fermenti.

Au aceleasi caracteristici ca si catalizatorii chimici obisnuiti:

obisnuiti:

„ grabesc reactia chimica;

„ modifica energia de activare;

„ nu modifica echilibrul chimic al reactiei.

 Caracteristic ezimelor este:
„ Catalizatori specifici ai reactiilor metabolice;
„ Isi exercita rolul de catalizatori biologici in mediu apos.

Majoritatea enzimelor implicate in caile metabolice ale

celulei au fost identificate si la aceasta ora se cunosc
mai mult de 1000 de enzime.

Nu se cunoaste in totalitate:
„ controlul genetic al sintezei enzimelor
„ mecanismele moleculare prin care este reglata activitatea
enzimatica, etc

Denumirea enzimelor
Nomenclatura este data de:
„ se adauga sufixul ”aza”
aza”.
„ molecula asupra careia isi exercita actiunea catalitica,
molecula numita Substrat (S);(S);
„ denumiri uzuale, triviale: pepsina, tripsina, lizozim;

Ex:- Lactaza: enzima care reactioneaza cu lactoza;

- Piruvat decarboxilaza: catalizeaza indepartarea
grupei carboxil din piruvat;
- Ureaza: catalizeaza hidroliza ureei in amoniac;
- Fosfataza: catalizeaza hidroliza esterilor acidului
fosforic;
- Arginaza: catalizeaza hidroliza argininei in ornitina si
uree.
 Clasificarea enzimelor
Este bazata pe tipul reactiei pe care o catalizeaza:

(ruperea legaturilor C-C, C-O, C-N)

Numarul de clasificare al enzimelor

(Enzyme comission)

Creatin kinaza

Catalizeaza reactia: ATP creatin fosfotransferaza

Numarul de clasificare al enzimei este: E 2732
Prima cifra: 2-
2-denumirea clasei: transferaze
A doua cifra: 7-7-denumirea subclasei: fosfotransferaze
A treia cifra: 3-denumirea sub-
sub-subclasei: fosfotransferaze cu o
grupare acceptoare continand azot
A patra cifra: 2-desemneaza enzima individuala (kinaze)
 Localizarea celulara a enzimelor

Enzimele se pot gasi:

gasi:

a) in toate tipurile de celule,

celule, enzime ubicuitare:
- enzimele glicolitice si enzimele implicate in sinteza proteinelor;
proteinelor;

b) in anumite celule,
celule, enzime specifice fiecarui organ:

- enzimele implicate în sinteza hormonilor tiroidieni sunt numai în tiroidă

tiroidă,
enzimele implicate în biosinteza ureei se gă
găsesc numai în celulele hepatice.

Localizarea celulara a enzimelor

Enzimele acţ
acţionează
ionează în diferitele compartimente din celulă
celulă:

Membrana celulara , enzime implicate in transportul

anumitor molecule;

Mitocondrie, enzime implicate in reactii metabolice

generatoare de energie:
• Enzimele ciclului Krebs
• enzime implicate in catabolismul acizilor grasi etc;

Nucleu, enzime implicate in sinteza acizilor nucleici;

Ribozomi,
Ribozomi, enzime implicate in sinteza proteica.
Localizarea celulara a enzimelor
Citoplasma,
Citoplasma, enzime implicate in glicoliza, sinteza
acizilor grasi, caile pentozofosfatilor etc

Lizozomi,
Lizozomi, contin hidrolaze: enzime proteolitice,
ribonucleaze, implicate in hidroliza proteoglicanilor,
sfingolipidelor

Complexul Golgi:
Golgi: enzime implicate in transportul
proteinelor sintetizate in reticulul endoplasmatic, enzime
implicate in procesele post-
post-translationale ale proteinelor
etc

Localizare mixta:
mixta: citoplasmatica si mitocondriala.

Sunt importante in evaluarea gradului de lezare a

organului care le contine.

Structura enzimelor
Enzimele sunt proteine globulare, putând avea
o structură:
unitară – enzime monocomponente, alcătuite
numai din aminoacizi: tripsina, chimotripsina,
pepsina, lipaza, ribonucleaza;

binară – enzime alcătuite dintr-o parte proteică

(apoenzima) şi o grupă neproteică, definite de
Euler astfel:

Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

 Structura enzimelor
Componenta proteică a enzimelor se
caracterizează prin următoarele:

este nedializabilă şi termolabilă;

conferă specificitatea de substrat pentru
activitatea unei enzime;
conţine situsul catalitic şi pe cel la care se leagă
efectorii în cazul enzimelor allosterice;
determină legarea substratului la situsul catalitic
şi a efectorilor la alt situs.

Structura enzimelor
Cofactorii sunt compuşi cu structură chimică
variată, derivaţi de la vitamine sau ioni metalici,
legaţi mai labil de partea proteică (coenzime)
sau fiind intim asociaţi cu aceasta prin legături
covalente (grupe prostetice) .
Aceş
Aceştia se caracterizează
caracterizează prin urmă
următoarele:
sunt termostabili;
sunt dializabili;
sunt indispensabili pentru desfă
desfăşurarea activită
activităţii
enzimei;
conferă
conferă specificitatea de reacţ
reacţie pentru o enzimă
enzimă;
intervin în reacţ
reacţie inducând conformaţ
conformaţia optimă
optimă a
enzimei, favorizând aranjamentul adecvat reacţ
reacţiei sau
transferând electroni sau grupe chimice.
 Cofactori- coenzime

Cofactori ioni metalici

Enzimele care au in
componenta lor cofactori ioni
metalici se numesc
metaloenzime
Ionii metalici din componenta
enzimei functioneaza ca:

Centru catalitic primar;

Formarea unui complex de
coordinare (formarea unei
puntí
puntí de legatura intre S si
E);
Stabilizator al conformatiei
formei active a enzimei.
 Cofactori vitamine (coenzime)

Principalele coenzime si tipul de reactie biochimica la care participa

Caracteristici ale enzimelor

1. Grabesc reactia chimica:
„ modifica energia de activare;

2. Nu modifica echilibrul chimic al reactiei:

„ in prezenta enzimei se ajunge la acelasi echilibru final, insa intr
intr--un
timp mult mai scurt;

3. Isi pastreaza intacta structura dupa terminarea

reactiei;

4. Au actiune catalitica foarte mare in cantitati foarte

mici;

5. Au specificitate mare.
 Modifica energia de activare

Reactanti Produsi de reactie

Enzimele grabesc reactia pe

care o catalizeaza
scazandu-
scazandu-i energia de
activare

∆G∗ = energia libera de

activare= cantitatea de
energie necesara aducerii ∆G
moleculelor dintr-
dintr-un mol de
substanta, la o anumita
temperatura, in stare de
tranzitie.

Modifica energia de activare

Enzimele catalizeaza numai reactii exergonice
(reactii spontane, posibile din punct de vedere
termodinamic).

Daca reactia A→B este exergonica, decurge de

la sine in momentul in care populatia de
molecule A poseda suficienta energie pentru a
atinge starea de tranzitie (stare activa).

Reactiile endergonice au loc numai daca sunt

cuplate cu alte reactii care le furnizeaza energie.
(facandu-le posibile d.p.d.v. termodinamic).
 Specificitatea enzimelor

specificitatea de reacţie: se datoreaza cofactorului

R-CH2-NH2

Decarboxilazã

R-CH-COOH R-CH-COOH R-C-COOH

Oxidazã Transaminazã
OH NH2 O

Dezaminazã

R-C-COOH + NH3
O

Specificitatea enzimelor
specificitatea de substrat: se datoreaza
apoenzimei

Specificitatea absoluta:
absoluta:
- acţ
acţionează
ionează strict asupra unui anumit tip de substrat
nerecunoscând nici o modificare a substratului respectiv;
respectiv;
- ele nu sunt specifice pentru o anumită
anumită legă
legătură
tură sau grupare din
structura substratului şi recunosc doar substratul în totalitate.

Ex:Ureaza
Ex:Ureaza catalizează
catalizează numai hidroliza ureei:

ureaza
H2N-C-NH2 + H2O CO2 + 2NH3
O
 Specificitatea enzimelor
Specificitatea relativa:
relativa:
- manifestă
manifestă un spectru mai larg de activitate, acţ
acţionând asupra
asupra
unui grup de substraturi ce prezintă
prezintă structură
structură asemă
asemănătoare;
toare;

Ex:
Ex: - Hexokinaza catalizează
catalizează fosforilarea mai multor hexoze
(glucoz
(glucoză, fructoză
fructoză, manoză
manoză, galactoză
galactoză) în prezenţ
prezenţa ATP:
HK
Hexozã + ATP Hexozo-6-fosfat + ADP

- Glicozidazele acţ
acţionează
ionează numai asupra legă
legăturii glicozidice;
- Peptidazele acţ
acţionează
ionează numai asupra legă
legăturilor din peptide şi
proteine

Specificitatea enzimelor

stereochimică:
Specificitatea stereochimică
- enzima actioneaza doar asupra unuia dintre izomerii
unei substante;
substante;

Ex:
Ex: Lactat dehidrogenaza (LDH) este o enzimă
enzimă care
determină
determină transformarea acidului L-
L-lactic,
lactic, dar nu şi pe
cea a acidului D-
D-lactic.
+ +
CH3 NAD NADH,H CH3

HO C H C O
COOH + + COOH
NADH,H NAD
acid L-lactic acid piruvic
 Izoenzimele

- sunt forme moleculare multiple ale aceleiasi enzime;

enzime;

- catalizeaza aceeasi reactie,

reactie, dar cu viteze diferite;
diferite;

- structural diferă
diferă prin raportul în care sunt asociate
lanţ
lanţurile de bază
bază;

- sunt codificate de gene diferite şi se sintetizează

sintetizează în
cantitate diferită
diferită în diferite ţesuturi.

LDH (lactatdehidrogenaza)
- are 5 izoenzime;
izoenzime;
- fiecare izoenzima este un tetramer;
- există
xistă două
două tipuri de lanţ
lanţuri polipeptidice M (muscle=muş
(muscle=muşchi) şi
H (heart=ini
(heart=inim
mă).
- are două
două forme parentale cu toate cele patru catene identice
LDH1 (H4) şi LDH5 (M4);
- are trei forme hibride rezultate prin combinarea catenelor: LDH2
(H3M), LDH3 (H2M2), LDH4 (HM3).
 Cinetica reactiilor catalizate enzimatic
Reactie de ordinul zero:
- sunt independente de
concentraţ
concentraţia reactanţ
reactanţilor, viteza
reacţie fiind v = k0.
de reacţ

Reactie de ordinul intai:

intai:
- sunt cele mai frecvente, viteza de
reacţ
reacţie fiind dată
dată de ecuaţ
ecuaţia: v =
k[S].
- viteza de reacţ
reacţie este reprezentată
reprezentată
de cantitatea de substrat
degradată
degradată în unitatea de timp sau
cantitatea de produs format.

Reactie de ordin mixt: la

cresterea concentratiei Constanta Michaelis
substratului,v0 creste mai putin,
nu mai pastreaza relatia de concentratia substratului la care
proportionalitate. viteza de reactie este jumatate din
viteza maxima

Factorii care influenteaza activitatea

enzimatica

Enzimele au un pH
caracteristic la care activitatea
lor este maxima;

pH-
pH-ul optim de acţ acţiune este
pH-
pH-ul normal al mediului în
care ele îşi manifestă
manifestă
acţ
acţiunea catalitică
catalitică.
 Factorii care influenteaza activitatea
enzimatica
Temperatura
determina:
determina:

- creş
creşterea
terea vitezei de
reacţ
reacţie;
ie;

- denaturarea termică
termică a
enzimelor
enzimelor

Factori care influenteaza activitatea

enzimatica
Ionii din solutie: determina fixarea apei pe
suprafata proteinelor enzimatice;

Potentialul redox: influenteaza starea gruparilor

care pot suferi reactii de oxido-reducere (de ex –
SH);

Presiunea: la presiuni foarte mari enzimele isi

pierd ireversibil actiunea catalitica;

Radiatiile: actioneaza asupra grupelor

functionale (ex –SH), oxidandu-le.
 Functionarea enzimelor
Functionarea unei
enzime este data de
forma ei.

Aranjamentul
moleculelor din structura
enzimei dau nastere la o
arie numita ”situs activ”
activ”
care se potriveste
structural cu substratul
pe care enzima
functioneaza.

Situsul activ are doua

componente:

„ Domeniu catalitic
„ Domeniu de legare

Functionarea enzimelor

Situsul de legare:
zona de interactiune
propriu-zisa cu
substratul
„ Are forma
complementara cu
substratul,
determinand
specificitatea enzimei
 Etapele unei reactii enzimatice

Enzima (E) se combina cu substratul (S) dand nastere unui complex Complexul trece printr-o stare de tranzitie

Formarea complexului enzima-produs Separarea enzimei de produs

A0221001.mpg
A0017501.mpg A0221002.mpg
 Modele de interactiune cu substratul

Pentru specificitatea legarii de substrat a enzimelor

s- au propus doua modele:

Lacat-cheie (modelul static):

„ propus de E. Ficher;

Centru indus (modelul dinamic):

„ propus de D. Koshland.

Modelul de activitate enzimatica ”lacat-cheie”

Modelul afirma ca: Intre centrul activ

al enzimei si substrat exista o
complementaritate conformationala
dinainte stabilita, in baza careia
se atrag cele doua sisteme (E si S).
Situsul activ al enzimei este rigid.
Conform acestui model, fiecare enzima are un singur situs
activ pe supratata sa.
Situsul activ este o cavitate in care este atrasa molecula de
reactant (substratul), formand complezul enzima-
enzima-substrat.
Modelul este deficitar si este contrazis de faptul ca exista
multe situatii in care enzima si substratul interactioneaza,
cu toate ca nu au aceeasi forma (de ex, schimbarile mici de
temperatura si pH desi duc la modificarea formei enzimei
nu inhiba activitatea enzimatica).
 Modelul de activitate ”situs indus”
Postuleaza ca:
centrul activ al enzimei si
substratul devin complementare
dupa ce se atrag, substratul
inducand modificarea
conformationala a centrului
activ al enzimei .
Situsul activ are o anumita elasticitate care ii permite
adaptarea la substrat
Modelul face asemanarea cu o mana care se potriveste
intr-
intr-o manusa, manusa isi schimba forma intr-intr-o
oarecare masura care ii permite sa se potriveasca mai
multor marimi de maini.
Acest model explica faptul ca schimbarile mici de
temperatura si pH, desi modifica putin conformatia
situsului activ nu inhiba interactiunea lui cu substratul,
datorita flexibilitatii situsului activ.

Modelul situs indus

Situsul activ (∗) in structura initiala a enzimei are forma

rotunjita.
Legarea primului substrat (galben) produce o
schimbare in forma enzimei (forma ascutita).
Aceasta noua forma este propice legarii de substratul al
doilea (albastru).
Cand cataliza este completa, produsul (bleu) este
eliberat si enzima capata forma initiala.
 Reglarea activitatii enzimatice
Cantitatea enzimei:
enzimei: raportul dintre rata de sinteza si rata de
degradare a enzimei (turn-
(turn-over).

Temperatura

pH-
pH-ul mediului de reactie

Natura substratului

Efectori enzimatici
„ Activatori:
Activatori: produsi care stimuleaza activitatea enzimei
„ Inhibitori:
Inhibitori: produsi care blocheaza reversibil sau ireversibil
activitatea enzimei

Cantitatea prodususlui final:

final: sau reglarea prin retroinhibitie
”negative feed-
feed-back”
back”

Reglarea allosterica

Activatorii enzimatici
Molecule care stimuleaza activitatea enzimelor.

1. Activatorii proenzimelor

propriu-zisi: substante care stimuleaza formarea

2. Activatorii propriu-
complexului enzima-
enzima-substrat.
„ Ex: ioni metalici: Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cl-

3. Activatori prin antiinhibitie:

antiinhibitie: substante care protejeaza enzima
de actiunea inhibitorilor.
„ Ex: antioxidanti: vitaminele E, C, K protejeaza enzimele de actiunea
actiunea
peroxizilor

4. Substante cu caracter reducator (cisteina, glutation):

actioneaza prin protejarea grupelor –SH din centrul activ.

5. Modificari covalente:
covalente: aderarea sau indepartarea covalenta a
unor grupari (de ex. grupari fosfat), grupari care sunt implicate
implicate
in activitatea enzimei.
 Activatorii proenzimelor

Activatorii proenzimelor:

„ Proenzima (zimogen): forma

inactiva a enzimei in care
centrul activ este mascat

„ Proenzima necesita o
schimbare biochimica (de
ex: hidroliza sau schimbarea
configuratiei) pentru a se
activa

Inhibitori
Substante care influenteaza negativ
desfasurarea activitatii enzimatice

1. Clasificare bazata pe structura

inhibitorului:
„ Competitivi (actioneaza asupra enzimei
in concurenta)
„ Necompetitivi (actioneaza independent
de substrat)

2. Clasificarea este bazata pe natura

interactiunii enzima-
enzima-inhibitor:
„ Inhibitori ireversibili:
Formeaza legaturi puternice covalente
Locul in care actioneaza este un radical al
unui aminoacid care participa in reactia
enzimatica
„ Inhibitori reversibili:
reversibili:
Formeaza legaturi slabe, necovalente
permitand disocierea rapida de enzima
Enzima este inactiva numai in momentul
cand inhibitorul este prezent
 Retroinhibitia (End point inhibition)

Retroinhibitia
Retroinhibitia (Reglarea ”negative feed-
feed-back”
back”)
Majoritatea proceselor biologice sant formate dintr-
dintr-un sir de reactii (A, B, C, D etc)
catalizate enzimatic (eA, eB, eC, eD, eF etc); in cadrul unui proces enzimatic,
enzimatic, cu
formarea unui produs final (F final)
In anumite procese enzimatice, prima reactie din proces (A) este reglata de acumularea
produsului final (F), peste cantitatea normala
In aceste tipuri de procese enzimatice nu exista produsi intermediari (PA, (PA, PB, PC, PD)
PD)
Exemplu:
Exemplu:
Reactia:
Reactia: Producerea de ATP in procesul respirator al celulei
Enzima:
Enzima: Fosfofructokinaza
Produsul final al respiratiei este ATP
Reglarea procesului:
procesului: Atunci cand cantitatea de ATP este mare enzima este inhibata.
inhibata.
Respiratia incetineste si cantitatea de ATP scade treptat.
treptat. Cand cantitatea de ATP se
consuma sub valoarea normala viteza reactiei incepe sa creasca din nou

Reglarea allosterica
Enzimele allosterice:
allosterice: proteine
care prin legarea unor molecule
isi schimba conformatia spatiala
deschizand sau inchizand zone
active ale enzimei.
In fara de situsul activ (pentru
interactuinea cu substratul)
prezinta si un situs allosteric.
La legarea unui inhibitor de
situsul alosteric se schimba
conformatia spatiala a enzimei
avand ca urmare deformarea
situsului activ si implicit alterarea
legaturii cu substratul.
 Exemple de enzime

Pepsina, Tripsina, Chimotripsina:

„ utilizate in digestia proteinelor in stomac;
Acetilcolinesteraza:
„ participa in transmiterea semnalului nervos in
jonctiunea neuro-musculara;
„ hidroliza acetilcolinei.
Complexul enzimatic implicat in coagularea
sangelui

Pepsina, Tripsina, Chimotripsina

HCl In stomac:
stomac:
„ Pepsinogen →pepsina
„ denaturarea proteinelor
Pepsina:
Pepsina: hidrolizarea proteinelor
Enzimele intestinale:
intestinale: hidrolizarea legaturilor peptidice
Se produc aminoacizi care se asorb prin peretele intestinal si trec in
sange
Impuls nervos →cresterea concentratiei ionilor de Ca2+
→veziculele care contin acetilcolina se deplaseaza spre
extremitatea celulelor nervoase si elibereaza acetilcolina
care difuzeaza din sinapse in muschi → se induce un flux
de ioni Na
Na+ ,K+ → contractie musculara
Acetilcolinesteraza distruge apoi excesul de acetilcolina
→relaxarea musculara

Coagularea sangelui

Coagularea sangelui este procesul de solidificare a

sangelui si consta in transformarea fibrinogenului
in fibrina cu formarea unei retele de fibrina, in
ochiurile careia se depun elementele figurate.

Procesul de coagulare necesita:

„ Ca2+
„ Existenta a 13 factori de coagulare:
Sunt precursori care circula in sange in forma inactiva si se
activeaza prin proteoliza, transformandu-
transformandu-se in enzime
(proteaze) sau in alti factori necesari in sistem;
Se activeaza din formele lor inactive prin autocataliza,
determinata de propriile lor produse (reactie cascada).
„ Un numar mare de inhibitori si activatori enzimatici
 Initierea procesului de coagulare
1. Injuria celulara (sau a vaselor de sange)
duce la legarea proteinei de membrana
celulara numita Factorului Tisular (TF) de
Factorul 7 (VII) si il activeaza VIIa
2. F7 are ca substrat F9 si F10, pe care le
activeaza IXa (serinproteaza) si Xa
(serinproteaza)
F10 la randul sau leaga F5 (heterodimer
numit protrombinaza)
protrombinaza) si il activeaza (Va
(Va))
Protrombinaza este o proteaza care
converteste F2 ( protrombina, II) in trombina II protrombinaza
(serinproteaza)
Trombina are diferite functii, printre care:
„ Proteoliza fibrinogenului (F1sau I) cu I
formare de molecule solubile de fibrina si
colectarea fragmentelor peptidice de fibrina
„ Activarea F13 (XIII) care formeaza legaturi
covalente cu moleculele solubile de fibrina,
transformandu-
transformandu-le intr-
intr-o retea insolubila de
fibrina-
fibrina- cheagul de sange

Anticoagulanti

Heparina, anticoagulant care accelereaza

activarea inhibitorului trombinei
 Aplicatii ale enzimelor

„ Agenti terapeutici
„ Pentru stabilirea diagnosticului:
Masurarea activitatii enzimatice.
„ Enzime markeri:
Amilaza: marker pentru pancreas;
Fosfataza acida: marker tumoral pentru prostata;
Izoenzimele LDH1 si CK-
CK-MB: markeri in afectiunile
miocardice;
Izoenzimele LDH4 si LDH5: markeri pentru ficat si
muschi.
„ Reactivi de laborator pentru dozarea unor
componente plasmatice: glucoza, ureea, creatinina,
etc.

Enzimele- agenti terapeutici

Streptokinaza (amestec enzimatic obtinut din streptococ) si urokinaza (obtinuta
din urina).
„ Au actiune fibrinolitica (trombolitica);
„ Se folosesc pentru hidroliza trombilor formati in anumite afectiuni:
afectiuni: infarct
miocardic acut(IMA).

Heparina microbiana,
microbiana, se folosesc pentru indepartarea heparinei folosite in
tratamentul cu anticoagulant

Hemocoagulaza (reptilaza), catalizeaza transformarea fibrinogenului →fibrina;

este folosita la hemoragiile care nu sant determinate de factori ai coagularii

Asparagina,
Asparagina, folosita in tratarea leucemiilor (celulele tumorale au afinitate
afinitate pentru
asparagina)

Pepsina, chimotripsina, tripsina, carboxipeptidaza se folosesc in tulburari

digestive date de digestia proteinelor

Amilaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia glucidelor

Lipaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia lipidelor

 Afectiuni determinate de
deficite enzimatice
Boala Enzima deficitara

Albinism tirozinaza
Galactozemia galactoz1fosfaturidiltransferaza
Fenilcetonuria fenilalaninhidroxilaza
Boala Tay- Sachs hexoaminidaza A

Albinism
Albinismul este o boala in care pigmentatia pielii
data de melanina este foarte slaba sau lipseste
cu desavarsire;

Pentru producerea melaninei este necesara

enzima tirozinaza;

In albinism aceasta enzima se produce in

cantitate foarte mica sau este total absenta.
 Fenilketonuria (PKU)
Boala genetica datorata producerii defecte
a enzimei fenilalanin hidroxilaza

Frecventa aparitiei este 1/13000

La aceasta ora se face controlul de rutina

al copiilor la nastere

Tratament: evitarea consumului de

produse care contin fenilalanina pana la
varsta de 10 ani (pana cand creierul este
complet format).

Boala Tay-Sachs
Boala Tay-
Tay-Sachs este o boala
autosomal recesiva cauzata de mutatia
ambelor alele ale genei hexozaminidazei
(HEXA), situata pe cromiozomul 15.
HEXA codifica pentru subunitatea α a
enzimei β-hexozaminidaza A.
β-hexozaminidaza A se gaseste in
lizozomii celulelor nervoase si are rolul
de a digera excesul de gangliosid GM2
(component lipidic al membranei
celulare)
Tay-Sachs, β-hexozaminidaza A
In boala Tay-
este absenta sau exista intr-
intr-o cantitate
foarte mica, ducand la acumularea
excesiva de gangliosid GM2 in neuroni.
Procesul neurodegenerativ care insoteste
aceasta boala este cu atat mai accentuat
cu cat cantitatea de enzima este mai
mica
Printre efectele acestei boli intalnim:
intalnim:
paralizia,
paralizia, dementa,
dementa, psihoze,
psihoze, orbire
 Agenti terapeutici enzime, exemple
Streptokinaza (amestec enzimatic obtinut din streptococ) si urokinaza (obtinuta
(obtinuta
din urina).
„ Are actiune fibrinolitica (trombolitica)
„ Se folosesc pentru hidroliza trombilor formati in anumite afectiuni
afectiuni cum ar fi
infarct miocardic

Heparina microbiana,
microbiana, se folosesc pentru indepartarea heparinei folosite in
tratamentul cu anticoagulant

Hemocoagulaza (reptilaza), catalizeaza transformarea fobrinogenului →fibrina

„ Este folosita la hemoragiile care nu sant determinate de factori ai coagularii

Asparagina,
Asparagina, folosita in tratarea leucemiilor (celulele tumorale au afinitate
afinitate
pentru asparagina)

Pepsina, chimotripsina, tripsina, carboxipeptidaza se folosesc in tulburari

digestive date de digestia proteinelor

Amilaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia glucidelor

Lipaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia lipidelor